Структуры спиральные и типа складчатого

Образование таких водородных связей может обусловливать ряд конформаций полипептида. Эти конформации подразделяются на два больших класса спиральные структуры и структуры типа складчатого слоя. [c.85]

Складчато-фибриллярная структура (тип а на рис. 1) характерна для гибкоцепных полимеров. В статических условиях такие полимеры кристаллизуются, образуя пластинчатые кристаллы, в которых цепи сложены на себя [5, 7]. Подобная тенденция к складыванию в большей или меньшей степени присуща всем регулярным полимерным цепям как в транс-плоской, так и в спиральной конформации [8]. Неудивительно [c.49]

Если водородные связи образуются в пределах одной полипептидной цепи, то она закручивается в спираль водородные связи стабилизируют спиральную конформацию полипептидной цепи. При образовании водородных мостиков между двумя пептидными цепями создаются структуры складчатого типа. Большое количество водородных связей обеспечивает высокую стабильность молекулы белка. [c.39]

Для описания специфических особенностей структуры белковых молекул Линдерштрем-Ланг ввел термины первичная, вторичная и третичная структуры (рис. 1,а—г). Первичная структура полипептидной цепи представляется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Вторичные структуры (структуры спирального типа или типа складчатого листа) образуются в результате возникновения водородных связей между СО- и NH-группами последовательности пептидных связей. Третичная структура — это пространственное, объемное расположение полипептидной цепи, возникающее в результате взаимодействия между боковыми группами аминокислотных остатков цепи. Эта структура менее регулярна, чем вторичная, и характеризуется [c.387]

Структуры типа складчатого слоя, обусловленные образованием меж-молекулярных водородных связей, бывают двух видов (фиг. 34), причем и те и другие удовлетворяют требованиям Полинга, Кори и Бренсона. В складчатом слое из параллельных цепочек все N-концевые группы обращены в одну и ту же сторону. В складчатом слое из антипараллельных цепочек N-концевые группы всех расположенных рядом цепей направлены в противоположные стороны. В отличие от а-спирали водородные связи в структурах типа складчатого слоя почти перпендикулярны главной оси полипеп-тидной цепи. Структура типа складчатого слоя характерна для фибриллярных белков, которые, как правило, нерастворимы в полярных растворителях. Ниже мы будем говорить главным образом о спиральных структурах, а также [c.101]

Все белки, как установлено еще в прошлом столетии, являются результатом линейной конденсации двадцати с лишним различных аминокислот с образованием пептидной связи между азотом одного и карбоксильным углеродом другого, следующего аминокислотного остатка. Группы СО и НН каждого аминокислотного остатка могут быть также одним из партнеров в водородной СО - Н-связи. Полинг показал [595], что при образовании таких водородных связей, между аминокислотными остатками одной и той же белковой цепи осуществляется так называемая а-спиральная структура полипен-тидной цепи. В ней водородные связи образуются между первым и четвертым, вторым и пятым и т. д. аминокислотными остатками одной и той же закрученной в спираль полипептндной цепи. В индивидуальной белковой цепи в форме а-спирали направление водородных связей, таким образом, совпадает с осью спирали. Второй тип стабильных структур, предложенный Полингом,— складчатые р-слои — характеризуется максимальной насыщенностью меж-цепных водородных связей здесь водородные связи образованы между группами СО и НН соседних, уже не скрученных, а вытянутых полипептидных цепей. В р-слоях водородные связи перпендикулярны направлению полипептидных цепей. [c.302]

ТИПИЧНОЙ чертой этой структуры является высокая степень спиральности (до 70% всех аминокислотных остатков включаются в а-спиральные сегменты структуры). В Р-химотрипсине, напротив, а-спиральную конформацию имеет лишь очень небольшой С-концевой участок цепи (3—4%), а основная часть цепи свернута в структуру типа (3-складчатой. В лизоциме (рис. 25) имеются участки как с а-спиральной, так и с р-складчатой структурами. Для этого белка-фермента характерно наличие глубокой ш,ели, или впадины, которая создается при укладывании полипептидной цепи и имеет существенное значение в процессе ферментативного действия этого белка (см. главу Ферменты ). В структуре рибонуклеазы и карбоксиангидразы С почти не найдено спиральных участков. Зато в карбоксипептидазе А обнаружены обширные спиральные и складчатые области. [c.155]

Предполагается, что большинство белков можно рассматривать в первом приближении как структуру типа сэндвича, каждый слой которой состоит либо из а-спиралей, либо из р-струк-тур. Недавно Левитт и Чотиа [10] предложили простой и наглядный способ изображения таких структур (рис. 1.9). Упаковка спиральных и складчатых участков происходит за счет стэкинг-взаимодействия боковых цепей аминокислот. Внутренняя область белка имеет плотную упаковку боковые цепи одного участка встраиваются между боковыми цепями другого, образуя [c.22]

Вытянутые полипептидные цепи могут взаимодействовать между собой посредством водородных связей и образовывать слоистые структуры. Кроме а-спиралей в качестве возможных упорядоченных структур полипептидной цепи, образованных водородными связями, Полинг и Кори [204) постулировали плоские параллельный и антипараллельный Р-складчатые листы (рис. 5.8). И в том, и в другом типах р-структур цепь образует линейную группу с одним остатком в качестве элемента группы, (спиральные) параметры которой приведены в табл. 5.1. Углы (ф, г )) в обоих случаях находятся в разрешенной области (рис. 2.3), а образуемые водородными связями диполи находятся на одной линии. Расположение водородных связей схематически показано на рис. 5.8, б и 5.8, в. Если смотреть вдоль полипептидного остова, видно, что боковые цепи ориентированы поочередно то по одну, то по другую стороны средней плоскости складчатого листа, причем связи —Ср приблизительно перпендикулярны плоскости (рис. 5.8, а). Возможны смешанные па-раллельно-антипараллельные слои, для чего требуется некоторое изменение углов (ф, г )). [c.93]

Влияние остатков за пределами т 8 на вторичную структуру белка ттринято несущественным, хотя эти границы в известной степени условны. Значение т = 0 отвечает вкладу остатка, занимающего центральное положение в сегменте. Аналогичное предсказание выполняют для каждого остатка в последовательности от /=1 до =п, после чего при необходимости расчеты повторяют для любого конформациоиного состояния 5. В результате каждому из остатков приписывают то из конформационных состояний 5, для которого уровень информации имеет наивысшее значение. На практике из результатов, полученных для каждого из состояний, вычитают некоторую условную константу, зависящую от типа конформации 5. Эту константу можно рассматривать как дополнительную информацию, полученную из данных по круговому дихроизму. Необязательно знать точное содержание вторичной структуры, а достаточно отнести белок к одному из типов, например спиральному, -складчатому и т. д. Физический смысл такого приема очевиден, поскольку белок, содержащий много р-участков, будет иметь тенденцию к дальнейшей стабилизации путем кооперативного образования водородных связей в складчатой структуре. Не менее важно также, что длинные а-спирали более стабильны, чем короткие. [c.588]

Принято рассматривать четыре уровня структурной организации белков. Термин первичная структура относится к аминокислотной последовательности и используется часто наряду с термином ковалентная структура. Термин вторичная структура характеризует различные типы регулярных структур, встречающихся во многих белках, например спиральные структуры (а-спирали), образованные единичной полипептидной цепью, и складчатые листы (р-струк-туры), образованные двумя или несколькими участками цепи. Термин третичная структура характеризует конформацию белка в целом, его пространственную структуру. Термин четвертичная структура относится к пространственному взаиморасположению субъединиц белка, если таковые существуют. Вторичную, третичную и четвертичную структуры в совокупности часто называют некова-лентной структурой. [c.166]