Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Ферментативные реакции ингибиторы

Рис. 82. Графические способы определения констант ингибирования ферментативной реакции в случае связывания с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора (схема 6.35)

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику ферментативных реакций [c.79]

Торможение некаталитической реакции малыми добавками ингибитора является характерным признаком цепного механизма реакций (в каталитических реакциях малые добавки посторонних веществ могут снижать скорость реакции в результате воздействия на катализатор, например ингибирование ферментативных реакций, гл. УП, 3). [c.280]

Использование ферментного электрода не ограничивается определением продуктов ферментативной реакции. В принципе возможно определение любого вещества, участвующего в этой реакции, в том числе и активности самого фермента, концентраций активаторов и ингибиторов и т.д. [c.58]

Влияние взаимозависимых неконкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Кинетические параметры, характеризующие скорость реакции [c.229]

Селективное влияние эффекторов (ингибиторов или активаторов) на стадию ацилирования. Допустим, что в среду ферментативной реакции ввели эффектор, который селективно влияет на стадию ацили-рова"ния, что приводит к изменению эффективного значения константы скорости этой стадии. Наблюдаемую в этом случае начальную стационарную скорость реакции (6.117), протекающей при [5]о [Е]о, запишем в виде [c.244]

Уравнение (5.6) описывает зависимость скорости ферментативной реакции, протекающей по схеме (5.1), от начальной концентрации субстрата и позволяет определять на опыте значения констант йг и Кз, являющихся важнейшими характеристиками ферментативной реакции. В том случае, когда определяемые из эксперимента константы 2 и К являются эффективными величинами (зависящими от pH среды, присутствия в системе ингибиторов или активаторов, наличия дополнительных стадий в схеме (5.1) и т. д.), их называют соответственно каталитической константой ( кат) и кажущейся константой Михаэлиса (/(т(каш)) данной ферментативной реакции. Тогда уравнение (5.6) выглядит следующим образом [c.78]

Пользуясь представлениями модели ключа и замка , укажите, какими свойствами должен обладать ингибитор ферментативной реакции. [c.467]

Если в препарате фермента содержится примесь конкурентного ингибитора, то схему ферментативной реакции при равно- [c.133]

При постоянной величине [S]o это уравнение характеризует зависимость между скоростью ферментативной реакции и начальной концентрацией фермента, содержащего примесь конкурентного ингибитора [20]. Разложим левую часть полученного уравнения на множители и запишем его в виде [c.134]

В этом случае зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации фермента, содержащего примесь конкурентного ингибитора, определяется уравнением [c.135]

Для вывода уравнения скорости, связывающего значения кинетических параметров ферментативной реакции (7.17), протекающей в стационарном режиме (при [S]o [E]o), с концентрацией добавленного. ингибитора (ионов Си++) запишем уравнение материального баланса по ферменту [c.156]

Зависимость концентраций субстрата (в усл. ед.), определяемых в процессе ферментативной реакции через одинаковые промежутки времени, от концентрации конкурентного ингибитора. Условия опыта pH 7,8 25° С ионная сила 0,1 М (КС1) [c.173]

Если продукт ферментативной реакции является конкурентным ингибитором [c.179]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Найти выражение для скорости двухсубстратной ферментативной реакции, в которой ингибитор 1 является конкурентным ингибитором субстрата Зг, а ингибитор 1а конкурентным ингибитором субстрата З] [6] [c.295]

Образующийся меркаптид ртути восстанавливается в боратных буферных растворах при -0,55 В, что проявляется на вольтамперограммах в виде острого пика Чувствительность сигнала к изменению концентрации тиола достаточно высока, поскольку в этом случае по существу используется принцип инверсионной вольтамперометрии. Применение электронакоиления одного из продуктов ферментативной реакции позволяет значительно снизить нижнюю границу определяемых концентраций ингибиторов холинэстераз В некоторых случаях эта величина на несколько порядков меньше, чем в других электрохимических методах. [c.295]

З-образный характер зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в катализе химотрипсином. Изменение среды в результате добавки органических соединений также оказывает заметное влияние на эффективность сорбции на активном центре химотрипсина гидрофобных компонентов реакции. Причина этого заключается, как правило, в том, что органическая добавка, повышая растворимость субстрата (или субстратоподобного ингибитора) в воде, удерживает его в водном растворе и затрудняет тем самым [c.145]

Влияние взаимозависимых конкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Схема двухстадийной [c.227]

Влияние взаимонезависимых конкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Влияние двух взаимонё-зависимых конкурентных ингибиторов на двухстадийную ферментатив- [c.228]

Влияние взаимонезависимых неконкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. В присутствии двух взаимонезависимых неконкурентных ингибиторов схема двухстадийной ферментативной реакции принимает вид [c.230]

Если в препарате фермента содержйтся примесь конкурентного ингибитора, то схему ферментативной реакции при равновесных условиях образования комплексов фермент — субстрат и фермент — ингибитор следует записать в виде [c.241]

Примечание. Анализ кинетики ферментативной реакции, в которой с активным центром фермента могут связываться две молекулы ко1нкурентного ингибитора, можно провести также следующим образом. Из уравнений (6.78) — (6.79) можно легко получить выражение [c.142]

Большая часть проблем ферментативной кинетики сводится к анализу предполагаемых схем ферментативных реакций, выводу уравнений скорости, соответствующих этим схемам, и сопоставлению полученных зависимостей с данными эксперимента. Когда мы рассматривали простые кинетические схемы ферментативных реакций (двух- и трехютадийные механизмы действия ферментов, двухстадийные ферментативные реакции в присутствии простей-щих эффекторов — ингибиторов и активаторов и т. п.), т. е. когда мы имели систему из двух-трех алгебраических уравнений, ее можно было легко решить обычным путем, не прибегая к существенным упрощениям. [c.284]

Простые ферментативные реакции. Превращение субстрата 5 под действием фермента Е протекает через предварительное образование фермент-субстратного комплекса Е5. В ферментативном атализе приняты следующие обозначения V — скорость ферментативной реакции V — значение V в условиях насыщения фермента субстратом Кконстанта Михаэлиса, равная концентрации субстрата. при которой V Ks — субстратная константа, константа равновесия (диссоциации) реакции Е + 5 = Е5 —константы скорости прямой и обратной реакции п-й стадии ферментативной реакции [Е], [5], [Р], [I], [А]—концентрация фермента субстрата, продукта, ингибитора и активатора, соответственно. Простейшая схема ферментативной реакакции [c.189]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферментативные реакции ингибиторы: [c.103] [c.563] [c.270] [c.228] [c.241] [c.242] [c.84] [c.85] [c.86] [c.86] [c.92] [c.102] [c.117] [c.120] [c.293]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.73 ]

ПОИСК

Смотрите так же термины и статьи:

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику ферментативных реакций

Использование ингибиторов для изучения механизмов ферментативных реакций

Кинетика необратимого ингибирования ферментативных реакций ИЗ Измерение псевдомономолекулярной константы скорости реакции необратимого ингибитора с ферментом

Реакции ферментативные