Складки пептидных цепей

Получение дальнейших сведений в указанном направлении затрудняется не только тем, что молекулы белков очень велики и имеют сложную структуру, но также и тем, что они очень нестойки. В связи с этим только небольшое число методов химического анализа может быть применено для исследования структуры белков. Лабильность белков связана с тем, что силы, обусловливающие сцепление прилегающих друг к другу пептидных цепей и внутреннюю структуру молекулы в целом, очень слабы. В настоящее время не приходится сомневаться в том, что разветвление цепей и образование кольцевых структур (если они вообще возникают) происходит только Фиг 26 Разветвление пеп-в некоторых точках макромолекулы тидных цепей и образование белка. Об этом свидетельствует стре- кольцевых структур, мление глобулярных белков образовывать мономолекулярные пленки на поверхностях. Образование подобных мономолекулярных пленок было бы невозможно, если бы молекулы белков представляли собой трехмерные решетки, подобные решеткам синтетического каучука. Легкость, с которой белки образуют мономолекулярные пленки на поверхности воды, представляет убедительное доказательство того, что их молекула либо состоит из длинной одномерной пептидной цепи, либо представляет собой двумерную сетку, образованную пептидными цепями. Указанные мономолекулярные пленки могут быть образованы только молекулами, в которых сложенные в складки пептидные цепи дают определенный рисунок, поэтому по легкости их образования можно судить о степени усложненности внутренней структуры молекулы [3]. [c.121]

Энергия различных водородных связей колеблется от 2 до 9 кал [100]. Поскольку молекула воды является типичным диполем, можно было ожидать, что водородные связи между группами NH и группами СО будут разрываться молекулами воды и что вода таким образом будет проникать в щели между сложенными в складки пептидными цепями [101]. Рентгенограммы кристаллических белков показали, однако, что пептидные цепи остаются в том же складчатом состоянии и в присутствии воды [2]. [c.138]

Первая достаточно обоснованная теория денатурации была выдвинута Ву [134]. Согласно этой теории, денатурация возникает вследствие разрыва денатурирующим агентом слабых связей, удерживающих пептидные цепи вместе, — разрыва, который сопровождается соответствующим изменением в расположении этих цепей. Если сочетать эту концепцию Ву с изложенными выше данными относительно строения глобулярных белков, то можно сказать, что при денатурации белка происходит изменение его специфической внутренней структуры, причем сложенные в складки пептидные цепи развертываются. В зависимости от особенностей действия денатурирующего агента, ставшие свобод- [c.148]

Если окажется возможным достигнуть более полного истолкования свойств белков исходя из их аминокислотного состава и взаимного расположения аминокислот в пептидной цепи (цепях), то по свойствам таких пептидов можно будет сделать главные выводы о влиянии всех типов боковых цепей на свойства каждой индивидуальной функциональной группы. Полное объяснение свойств белков может быть достигнуто только после установления молекулярной структуры свернутых в складки пептидных цепей. [c.256]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

При рассмотрении изложенных выше взглядов необходимо прежде всего обсудить вопрос о том, представляют ли собой молекулы белка позитивные или негативные отпечатки гипотетического клеточного шаблона. Мы знаем, что молекулы белка состоят из длинных пептидных цепей и что эти цепи сложены в складки таким образом, что образуется трехмерная глобулярная молекула. Диаметр этой глобулярной частицы может колебаться от 20 до 100 А. В настоящее время мы не знаем таких сил, при помощи которых указанный шаблон мог бы действовать на столь большом расстоянии. Действие сил, обусловливающих реакцию между ионами и полярными группами (см. гл. X), резко уменьшается по мере увеличения расстояния между этими группами, и действие их сказывается лишь на расстоянии, не [c.402]

ЛИ эти пептидные слои образуют складки или же несколько двумерных слоев сочетаются друг с другом таким образом, что образуется глобулярная частица. Этот вопрос был до настоящего времени исследован только в отношении гемоглобина (см. гл. XI). Предполагаемая структура молекулы гемоглобина изображена на фиг. 52 [151]. Молекула состоит из четырех пептидных слоев, из которых каждый образован зигзагообразно свернутой пептидной цепью, уложенной в пять складок. [c.411]

В настоящее время расшифрована структура первого фермента—рибонуклеазы. Этот фермент представляет собой поли пептидную цепь нз 129 остатков аминокислот. Цепь сложена определенным образом. Эти складки обеспечивают замыкание четырех ди-сульфидных мостиков между восемью цистеиновыми остатками (рис. 74). Исходя из этих соображений, можно построить определенную пространственную модель молекулы рибонуклеазы. [c.590]

Несмотря на эту пессимистическую точку зрения, вероятно, многие свойства белков можно будет объяснить на основе аминокислотного состава. Правда, для этого необходимо располагать сведениями о порядке расположения аминокислот в пептидной цепи (цепях), об ориентации групп в свернутой в складку цепи (цепях) нативного белка и о влиянии соседней группы или групп на каждый тип боковой цепи. [c.229]

Изменение функции белка, вызванное а) смещением специфических групп вдоль пептидной цепи и б) свертыванием пептидных цепей в складки. [c.265]

Р-Структура формируется между линейными областями одной полипептидной цепи, образуя при этом складки, или между разными полипептидными цепями. Полипептидные цепи или их части могут формировать параллельные (N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей совпадают) или антипараллельные (N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей лежат в противоположных направлениях) Р-структуры (рис. 1.3). [c.10]

При оценке результатов, полученных при помощи всех описанных выше реакций, можно прийти к заключению, что, по крайней мере, часть гидроксилов оксиаминокислот, имидазольных колец гистидина и гуанидиновых группировок аргинина находится в белках в виде свободных реактивных групп. Количественные определения показали, однако, что в нативных белках не все свободные группы являются реактивными. Значительное количество этих групп скрыто между складками пептидных цепей и вследствие этого недоступно для воздействия различных реактивов. При денатурации белков и выпрямлении пептидных цепей ранее скрытые реакционноспособные группировки становятся доступными для реакций замещения (см. стр. 149). [c.129]

В антипараллельном складчатом слое точно так же осуществлена транс-конформация пептидных связей (рис. 16). Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу, причем соседние цепи имеют противоположное направление. Л1ежмолекулярные водородные мостики перпендикулярны направлению пептидных цепей. Образующийся сетчатый слой пересечен поперечными складками, плиссирован . На его сгибах располагаются а-углеродные атомы, от которых вверх и вниз попеременно отходят боковые [c.383]

Под изучением первичной структуры подразумевается исследование чередования аминокислотны с остатков вдоль /полипептидньсх цепей белка. Изучение вторичной структуры — это изучение особенностей пространственного расположения чередующихся друг с другом аминокислотных остатков, которое определяет конфигурацию сравнительно небольших фрагментов полипептидных цепей. Вторичная структура по Линдер-штрем-Лангу — это небольшие складки и изгибы пептидной цепи. Они могут, например, привести к тому, что некоторая часть пептидной цепи примет форму спирали. Однако шаг такой спирали, ее толщина будут заметно меньше размеров самой молекулы. Вторичная структура в белках стабилизируется водородными связями между СО- и МН-группами пептидных остатков. Поэтому, исследуя вторичную структуру в химическом аспекте, мы изучаем особенности водородных связей между СО-и МН-группами пептидных остатков. [c.535]

Изучение третичной структуры по Линдерштрем-Лангу включает исследование конфигурации пептидных цепей ка к целого. Здесь речь идет уже о больших изгибах и складках, о оза имной укладке отдельных больших фрагментов одной цепи или нескольких цепей в зависимости от того, одна или несколько цепей содержатся в молекуле. Третичная структура [c.535]

Осн. область исследований — биохимия белков. Изучал вторичную структуру рибонуклеазы. Обнаружил (1956), что ее молекула состоит из одной длинной поли-пептидной цепи, образующей складки , скрепленные дисульфид-ными мостиками. Разраб1отал метод гидролиза окисленной рибонуклеазы трипсином с предварительным блокированием 8-аминогрупп лизина. [c.18]

Белки, р-складчатая структура — такое пространственное расположение аминокислотной последовательности (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором образуется система параллельно и антипараллельно расположенных фрагментов одной или н кольких полипептидных цепей. Система стабилизируется водородными связями между цепями. Водородные связи расположены перпендикулярно по отношению к ориентации полипептидных цепей. Складки появляются за счет того, что плоскости двух соседних пептидных групп (пептидных связей) образуют некото- [c.16]