Буферное действие белков

Гем — небелковая часть гемоглобина, миоглобина и других белков, придающая им красный цвет является комплексом прото-порфирина с двухвалентным железом. Гемоглобин (НЬ) — сложный белок эритроцитов крови, состоящий из небелковой части — гема и белковой части — глобина выполняет транспортную функцию (доставку 0 из легких в ткани и СО2 — от тканей к легким), а также буферное действие. Кислородная емкость крови зависит от содержания гемоглобина. [c.488]

Фракционирование путем электрофореза представляет собой суммарный результат действия многих факторов, некоторые из которых противоположны друг другу. При электроэндоосмосе присутствие фиксированных зарядов на мембранной или гелевой матрице может вызывать результирующий поток воды в направлении, противоположном направлению миграции белков. В зависимости от изоэлектрической точки данного белка и состава буферного раствора белок может быть нейтральным, чисто катионным или чисто анионным. Суммарный заряд белка будет определять скорость и направление его передвижения. Вследствие того, что электрофорез дает возможность разделять материалы биологического происхождения, представляющие интерес для биоинженерных исследований, можно прогнозировать, что эта область применения электрофореза будет развиваться самостоятельно, наряду с широким использованием указанного метода и для аналитических целей. [c.89]

Амфотерные свойства аминокислот влияют на кислотно-основные свойства белков и их биологические функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок гемоглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гистидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях pH. [c.234]

Ионы и молекулы амфолитов. К ним относят аминокислотные и белковые буферные системы. Если аминокислоты или белки находятся в изоэлектрическом состоянии (суммарный заряд молекулы равен нулю), то растворы этих соединений не являются буферными. Они начинают проявлять буферное действие, когда к ним добавляют некоторое количество кислоты или щелочи. Тогда часть белка (аминокислоты) переходит из изоэлектрического состояния в форму белок-кислота или соответственно в форму белок-основание . При этом образуется смесь двух форм белка а) слабая белок-кислота соль этой слабой кислоты б) слабое белок-основание соль этого слабого основания [c.109]

В данной работе ИЭТ определяется по наибольшему помутнению белка, помещенного в буферные растворы с различными значениями pH. В растворе с значением pH, при котором белок лишен заряда, он выпадает в осадок. Осаждению белка способствует добавление этилового спирта, обладающего дегидратирующим действием. [c.36]

Белки плазмы крови, являясь амфотерными электролитами, способны связывать как кислоты, так и щелочи. Иными словами, они обладают свойствами буфера. Однако буферное действие белков плазмы крови по сравнению с бикарбонатным и фосфатным буферами невелико. Большим буферным действием обладает гемоглобин — белок эритроцитов. Гемоглобин (НЬ) и оксигемоглобин (НЬОг) обладают свойствами очень слабы.х кислот, причем у НЬ кислотные свойства выражены меньше, чем у НЬОз. В кровеносных капиллярах НЬОз диссоциирует на кислород и НЬ, что должно привести к сдвигу реакции в щелочную сторону. Наоборот, присоединение кислорода к НЬ в легких должно привести к сдвигу реакции в кислую сторону. Диссоциация НЬОз в тканевых капиллярах с образованием НЬ создает благоприятные условия для связывания угольной кислоты, в то время как образование НЬОз в легких способствует высвобождению угольной кислоты и удалению ее из организма при дыхании. [c.507]

Число фракций, на которые разделяется исходный белок при зональном электрофорезе, можно увеличить не только с помощью специальных методов окрашивания. Простая замена буферного раствора или поддерживающей среды дает тот же эффект. Например, при электрофорезе сыворотки на бумаге в буферном растворе трис-ЭДТА получается не пять, а девять белковых фракций [1 ]. Еще лучшее разделение можно получить в поддерживающей среде, которая обладает эффектом молекулярного сита, например в крахмальном или полиакриламидном гелях. Малые размеры пор этих гелей задерживают миграцию высокомолекулярных белков, так как трение при этом увеличивается настолько, что даже большой электростатический заряд их молекул не может компенсировать замедляющего действия поддерживающей среды. Однако в других поддерживающих средах величина белковой молекулы мало влияет на скорость миграции, поскольку эффект увеличения трения обычно компенсируется ее большим электростатическим зарядом. [c.11]

Мы исследовали водорастворимую фракцию белков клубней картофеля. Как известно, ткани картофеля содержат значительное количество фенольных веществ, которые неблагоприятно действуют на белки, осаждая и денатурируя их. Поэтому мы вынуждены были принимать меры к устранению такого действия. Удовлетворительные результаты в этом направлении дало применение аскорбиновой кислоты в качестве составной части буферного раствора трис (оксиметиламинометан) — 18,41 г аскорбиновая кислота — 10 г версен (этилендпаминтетраацетат) — 40. иг вода — до 1 л рП 8,6. Ткани клубней растирали в ступке и экстрагировали указанным буферным раствором в отношенпи 1 4 на холоду (5° С) при постоянном помешивании в течение 30 мин. Экстракт центрифугировали и пропускали через сефадекс Г-25 (насыщенный тем же буферным раствором) для освобождения от низкомолекуляриых веществ. Собирали фракцию, содержащую белок, наличие которого определяли по реакции осаждения с 10%-ным раствором трихлоруксусной кислоты. К полученному раствору белка прибавляли сернокислый аммоний до 75% насыщения и оставляли в холодильнике на 1 час. Затем смесь центрифугировали и осадок растворяли в воде, после чего раствор пропускали через сефадекс Г-25 (насыщенный водой) для освобождения от соли. Собирали содержащую белок фракцию, которую высушивали лиофильно. Дальнейшее исследование полученных препаратов проводили методом электрофореза в синтетп-ческом полиакриламидном геле. Следует отметить, что полиакриламидный гель имеет ряд преимуществ перед другими носителями, применяемыми для электрофореза постоянные свойства [c.73]

Кроме функции переносчика железа, которая была описана выше и является главной из известных функций трансферрина в организме, этот белок также обладает способностью регулировать содержание ионов двухвалентного и трехвалентного железа, что является вторичным защитным механизмом организма. Вальденстрем [77] описал эффект торможения , касающийся содержания железа в сыворотке больных, согласно которому при введении железа в организм больного повышение содержания железа в сыворотке происходит только до определенного уровня, индивидуального для каждого человека. Дальнейшее увеличение дозы введенного железа приводит к быстрому возникновению симптомов отравления. Холмберг и Лаурелл [77а] показали, что эффект торможения состоит в том, что происходит полное насыщение трансферрина железом. Таким образом, способность ненасыщенного трансферрина связывать железо позволяет создать некоторую буферную систему, защищающую организм против токсичных для него свободных ионов железа. Предположение о возможной роли трансферрина в защитном механизме впервые было высказано на основании наблюдений in vitro, сделанных Шейд и Каролин [78]. Авторы обнаружили, что кональбумин угнетает рост многих бактерий, требующих присутствия железа в средах. Впоследствии было показано, что трансферрин человека обладает бактериостатическим действием [7]. Однако в опытах in vivo на крысах и мышах трансферрин обнаруживал очень слабое антибактериальное действие [79]. По предварительным данным трансферрин угнетает размножение вирусов и оказывает цитопатогенное действие на тканевую культуру клеток почек человека и обезьяны [80]. У четырех больных с агаммаглобулинемией Мартин [81] обнаружил высокое содержание ненасыщенного трансферрина. Он предположил, что повышение содержания трансферрина играет в этом случае компенсаторную защитную роль. [c.128]

Зоны, представляющие интерес, вырезают и белок выделяют экстракцией [49, 64] или элюированием в условиях электрофореза [2, 175]. При определении аминокислотного состава приготовленных таким способом образцов обязательно вводят необходимые поправки, учитывающие присутствие акриламид-ного геля [26]. Согласно другому варианту, белки разделяют электрофорезом в блоке акриламидного геля, при этом под действием электрического поля белковые фракции попадают в проточную камеру, откуда и вымываются раздельно потоком элюэнта. Ход элюирования регистрируют с помощью проточного денситометра, элюат собирают на фракционном коллекторе. Недавно разработана методика элюирования белков из системы ПААГ —ДСН в промежуточный гель с использованием восходящего электрофореза [121]. Выход достигается высокий, однако образец может содержать примеси компонентов акриламидного геля и буферной системы. Гели для препаративного электрофореза могут иметь форму столбиков (LKB) или пластин (блоков) (Biorad). Для разделений по описанной методике 1 сп()льзуют различную аппаратуру, выпускаемую фирмами. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология