Размер и форма белков

Причиной набухания является диффузия молекул растворяемого вещества в растворитель и, наоборот, молекул растворителя в высокомолекулярное вещество. Последнее связано с тем, что молекулы аморфных ВМВ обычно упакованы неплотно, расстояния между ними в результате теплового движения увеличиваются, и в пустоты могут проникнуть маленькие молекулы растворителя. Так как последние более подвижны, то сначала происходит, главным образом, диффузия молекул растворителя в высокополимер это сопровождается увеличением объема последнего, и когда связь между макромолекулами будет ослаблена, они также начинают диффундировать в среду, и образуется однородный истинный раствор. Так набухают каучуки в бензоле, нитроцеллюлоза в ацетоне, белок в воде. Чем больше молекулярный вес ВМВ, тем медленнее идет процесс набухания и растворения. Имеют значение форма и размеры молекулы. Например, высокополимеры со сферическими молекулами при растворении не набухают или набухают очень слабо. Это указывает, что диффузия не может рассматриваться как единственный фактор, управляющий набуханием. В данном случае малая когезионная энергия ВМВ со сферическими частицами облегчает их растворение. [c.360]

В отличие от коллоидной частицы, макромолекула обладает способностью изменять свою форму в весьма широких пределах, что позволяет применять к растворам ВМС статистику гибких цепей. Особенности свойств растворов ВМС (например, существование отдельных молекул, гибкость цепей) породили в последние годы тенденцию к выделению растворов ВМС из круга дисперсных систем с перспективой создания специальной дисциплины — физической химии ВМС и их растворов. Подобная тенденция вряд ли имеет достаточные основания. Отличительные признаки в известной мере формальны и не устраняют общности, существующей между этими двумя классами, несмотря на целый ряд различий, которые в настоящее время не представляются столь абсолютными. Так, исследование некоторых свойств (светорассеяние и другие) растворов ВМС позволяет обнаружить известную гетерогенность этих систем, а теории, основанные на представлении о макромолекуле как отдельной микрофазе, получают в настоящее время широкое признание и оказываются весьма перспективными. Общность же двух классов проявляется не только в свойствах, непосредственно связанных с размерами частиц, но и в существовании непрерывного перехода от одного класса к другому. Растворы ВМС легко превращаются в типичные гетерогенные золи при непрерывном, часто незначительном изменении состава среды. Так, белок, растворенный в воде до молекул, при добавлении спирта переходит в лиофобный золь при непрерывном изменении состава среды. [c.15]

Каким образом увеличивался размер генома клеток при эволюции организмов от низших форм к высшим Изменения формы и поведения организмов обусловлены мутациями, меняющими последовательность аминокислот в белках. Однако такие мутации не могли увеличить количества генетического материала в процессе эволюции. Вполне возможно, что в ряде случаев в клеточное ядро случайно включалась копия одного илн нескольких генов [32а]. Тогда при наличии дополнительной копии гена клетка могла выжить, даже если в результате мутации в одном из парных генов нарушались структура и функция кодируемого им белка если парный ген оставался неповрежденным, организм был способен расти и размножаться. Дополнительный, несущий мутацию ген мог оставаться в нефункционирующем состоянии много поколений. До тех пор, пока этот ген продуцировал безвредные, нефункционирующие белки, он не элиминировался под давлением естественного отбора и со временем мог опять мутировать. Вполне возможно, что в конце концов белок, кодируемый этим многократно мутировавшим геном, оказывался в каком-то отношении полезным для клетки. [c.38]

С точки зрения химии полимеров глобулярные белки обладают рядом необычных свойств как уже упоминалось, каждый белок характеризуется точным молекулярным весом. Структура таких макромолекул, вообще говоря, жесткая и довольно компактная. Удельная плотность у разных веществ этого типа одинакова и, следовательно, можно считать, что каждой единице молекулярного веса свойствен определенный объем а это является обязательной предпосылкой для определения молекулярного веса путем сравнения объемов исследуемых молекул с объемом молекул стандартных соединений. Поэтому некоторые авторы [58, 65], которые, количественно оценивая поведение белка при элюировании, пытались исходить из теоретических представлений, связывали радиусы по Стоксу с объемом выхода. Почти во всех рассмотренных выше работах, касающихся определения молекулярного веса с помощью гель-хроматографии, несколько настораживает тот факт, что установленные соотношения предполагают наличие у молекул белков симметричной (сферической) формы. Однако в действительности форма молекул нативных белков не настолько отличается от симметричной, чтобы это могло повлиять на разделение, основанное на различии в размерах. Лишь Зигель и Монти [66] описали два предельных случая, когда высокомолекулярные белки, имеющие небольшой радиус (по Стоксу), элюировались на сефадексе 0-200 после низкомолекулярных компонентов. Однако эти белки — фибриноген (мол. вес 330000), ферритин (мол. вес 1 300000) и уреаза (мол. вес 483 ООО) — еще настолько мало [c.169]

В лаборатории физики полимеров Института элементоорганических соединений АН СССР недавно был разработан способ производства искусственной зернистой икры из белков растительного, животного и микробиологического происхождения, которая по своим органолептическим свойствам хорошо имитирует натуральную зернистую икру осетровых или лососевых рыб. Зерна искусственной икры представляют собой вязкую жидкую или студнеобразную массу, заключенную в эластичную перевариваемую оболочку, окрашенную в соответствующий цвет. Эти зерна имеют форму, размеры и механические свойства, соответствующие форме и свойствам натуральной икры осетровых или лососевых рыб. Отдельные зерна и продукт в общей массе имеет цвет, блеск, вкус и запах, характерные для натуральной икры, и содержат белковые вещества (а также, если желательно, полисахариды, липиды и другие вещества), отличающиеся высокой питательностью, пищевой ценностью и невысокой ценой. В качестве исходного пищевого сырья можно использовать в принципе любые полноценные белки и белковые продукты растительного, животного и микробиологического происхождения, такие, например, как белки молока, сои, жмыхов масличных культур, малоценных пород рыб, хлореллы, дрожжей и т. д., которые обычно не употребляются или мало употребляются для питания. Это обстоятельство очень важно, так как в настоящее время имеются огромные источники дешевых высококачественных белков, которые используются в недостаточной мере. Примером может служить казеин молока — ценнейший белок для питания человека, не полностью используемый в настоящее время . Таким образом, открывается возможность широкого и эффективного использования ресурсов высококачественного пищевого сырья, что позволяет существенно расширить ассортимент и количество производимых белковых продуктов питания, дефицит которых во всем мире крайне велик. [c.317]

Полиэдры, так же как и у классических полиэдрозов, образуются в виде островков белковой массы, окружающей одиночно расположенные палочки, заключенные в собственные оболочки. Скопления палочек в оболочках развития не зарегистрировано. Обработка щелочами не оказывает действия на белок полиэдров, так же как и у возбудителя классического полиэдроза. Кристаллическая форма полиэдров сильно изменчива, от гексаэдров до пентагональных додекаэдров, причем сильно деформированных. Изменчивы также и размеры полиэдров, и при этом нет прямой зависимости между формой и размером. В отличие от классического [c.112]

Биологические функции белков тесно связаны с их пространственной структурой. Действительно, ферментативная активность, например, белка лизоцима определяется тем, что внутри него имеется полость, необходимая для захвата субстрата — полисахаридных оболочек бактерий. Если изменить внешние условия, свойственные живым клеткам, а именно повысить температуру или изменить кислотность среды, то белок денатурирует. Денатурация означает сохранение первичной структуры белка, но изменение его пространственного строения, т. е. конформации, и именно благодаря изменению конформации белок утрачивает свои биологические свойства в случае лизоцима форма белковой глобулы станет более беспорядочной и размеры полости не будут соответствовать размеру субстрата. [c.359]

Корпускулярные (глобулярные) белки. Относительно действительной формы глобулярных белковых тел почти ничего пока неизвестно, В лучшем случае можно говорить об асимметрии их молекулы. Так, например, для вируса мозаичной болезни листьев табака показано, что этот чрезвычайно асимметричный белок имеет форму палочки. Молекула яичного альбумина почти шаровидна. Многие другие белки несимметричны, в особенности зеин, глиадин и различные фракции сывороточного глобулина. Гемоглобин лошадиной крови имеет форму сплющенного эллипсоида с асимметрией, равной приблизительно отношению 2 1. В других случаях белковые тела имеют вытянутую форму, причем длина молекулы некоторых белков может превышать остальные размеры в 4—5 раз. [c.324]

Разделение липопротеидов плазмы с помощью ультрацентрифугирования основано на существенном различии в плотности липидов и белков (соответственно 0,88—1,06 и 1,30—1,35). Различные классы липопротеидов плазмы, имеющие разное соотношение липид белок, характеризуются определенными значениями плотностей. Один из вариантов этого метода включает измерение скорости флотации (в единицах Сведберга, 5г) липопротеидов в водной среде данной однородной плотности. Величина 5 зависит от плотности, размера и формы молекулы липопротеида. Липопротеиды наиболее низкой плотности (низкое отношение белок липид) имеют наибольшее значение Другой вариант основан на центрифугировании по градиенту плотности. С этой целью плотность плазмы ступенчато повышают добавлением растворов веществ, не влияющих на ее свойства, в результате чего липопротеиды в процессе ультрацентрифугирования концентрируются в виде полос в тех местах раствора, где его плотность соответствует плотности липопротеида. [c.369]

Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей - тропонин - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей (рис. 14). [c.130]

Белки в водных растворах в результате диссоциации входящих в них групп СООН и NH2, так и адсорбции ими ионов из раствора приобретают свойства электрически заряженных коллоидных частиц. Подобно амфотерным электролитам, они меняют свой заряд в зависимости от реакции среды и под влиянием электрического тока передвигаются к противоположно заряженному полюсу. В кислой среде белок заряжен положительно, в щелочной среде — отрицательно. В нейтральной среде коллоидные частицы большинства белков заряжены отрицательно. В изоэлектрической точке суммарный заряд равен нулю и передвижения белков не происходит. Таким образом, направление движения определяется знаком заряда молекул, а скорость — величиной заряда, размером и формой частиц. [c.11]

В построении и жизнедеятельности обычной живой клетки участвуют, вероятно, тысячи разнообразных белков. Это множество белков внутри клетки совершает тысячи разнообразнейших актов в строго определенной последовательности, что и представляет собой жизнь клетки. Механизм, по которому совершается этот очень сложный процесс, не известен и, вероятно, не будет известен еще в течение значительного времени. Каждый белок, очевидно, приспособлен к выполнению своей специфической задачи благодаря наличию в нем строго определенного, в своем роде уникального сочетания структурных звеньев, боковых групп, размеров и формы молекулы, особенностей скручивания этой молекулы и т. п. [c.326]

Применение различных методов в конечном счете дало сходные результаты. Появилась возможность локализовать каждый белок рибосомы в определенном месте субчастицы. Более того, некоторые белки уже сейчас могут быть сопоставлены с определенными особенностями формы рибосомы. По-видимому, организация каждой субчастицы высокоспецифична. В настоящее время вырисовывается подробная картина для 308-субчастицы. Сходные результаты получаются для 508-субчастицы, хотя в этом случае из-за большого размера исследования оказываются более трудоемкими. [c.107]

Четыре компонента вируса существуют в виде частиц различного размера. Это означает, что один и тот же капсидный белок может упаковать каждую РНК в характерную именно для нее частицу. Такой способ упаковки отличается от способа упаковки отрезков нуклеиновой кислоты одного размера в капсиды определенной формы. Однако и у вирусов, имеющих только одну правильную форму капсида, в процессе сбор и могут возникать измененные формы капсида. Речь идет о частицах-монстрах, головка которых длиннее обычной. Таким образом, белку (или белкам) капсида присуща способность собираться в структуру определенного типа, но точный размер и форма этих структур не инвариантны. Во многих случаях существуют также белки сборки, которые не входят в состав оболочки головки, но способствуют правильной сборке частицы. Клеточные геномы также используют белки, функция которых-направлять сборку других белков (см. гл. 29). [c.347]

Митохондрии во многом похожи на свободноживущие прокариотические организмы например, они напоминают бактерий по форме и размеру, содержат ДНК, производят белок и размножаются делением. Разрушив эукариотические клетки и разделив их компоненты, можно показать, что митохондрии ответственны за дыхание и что ни в каких других частях клетки этот процесс не происходит. Без митохондрий клетки животных [c.30]

Что же произойдет если смесь белков, растворенных в ДСН, подвергнуть электрофорезу в блоке полиакриламидного геля. Каждая молекула белка связывает значительное количество негативно заряженных молекул детергента, общий заряд которых превосходит общий заряд белка. По этой причине белок после того, как будет приложено напряжение, начнет двигаться в направлении положительного электрода. Белки одного размера ведут себя сходным образом, поскольку, во-первых, их природная структура полностью нарушена ДСН так, что их форма идентична, во-вторых, они связывают одинаковое количество ДСН и приобретают одинаковый негативный заряд. Крупные белки, обладающие большим зарядом, подвергаются действию значительных электрических сил, а также более существенном торможению. В обычных растворах эти эффекты, как правило, взаимно погашаются, но в порах полиакриламидного геля, действующего как молекулярное сито, большие белки тормозятся значительно сильнее, чем малые белки. Вследствие этого сложная смесь белков делится на ряд полос, расположенных в соответствии с их молекулярной массой. Окрасив гель красителем кумасси синим, можно выявить основные фракции полипептидов Минорные белки идентифицируют серебрением минимальное [c.215]

Другое подобное полимеризационное явление наблюдается для фибриногена — глобулярного белка, ответственного за свертывание крови. Обзор литературы по этому вопросу был сделан Шерагой и Ласковским [999]. Нативный фибриноген наблюдается в электронном микроскопе в виде линейной структуры, состоящей из трех узелков, связанных сравнительно тонкой нитью [1000]. В этой форме белок не обладает способностью к образованию агрегатов. Однако под действием протеолитическо-го фермента тромбина от фибриногена отщепляется небольшая пептидная молекула, и оставшийся белок ( фибриновый мономер ) проявляет высокую тенденцию к ассоциации с образованием больших структур и в конечном счете сшитого геля. Процесс поперечного сшивания может быть ингибирован различными реагентами в этих условиях можно изучать ассоциацию фибринового мономера до стержневидных полимеров. Исследование методом светорассеяния позволяет предположить, что поперечное сечение этих стержней в два раза больше поперечного сечения фибринового мономера, на основании чего было предположено [1001,1002], что линейный полимер фибрина растет в результате ступенчатого перекрытия удлиненных мономерных звеньев, как это схематически изображено на рис. 130, б. Однако размеры стержневидного фибринового полимера, наблюдаемые в электронном микроскопе, по-видимому, исключают ассоциацию путем параллельного расположения [1000], и причина этого расхождения еще не выяснена. [c.339]

В отличие от частицы суспензоида макромолекула способна изменять свою форму в весьма широких пределах. Несмотря на гомогенность молекулярных коллоидов они проявляют сходство с су-спензоидами по некоторым свойствам (например, светорассеяние и др.). Общность суспензоидов и молекулярных коллоидов не исчерпывается размерами частиц. Растворы высокомолекулярных соединений легко превращаются в гетерогенные системы при незначительном изменении состава дисперсионной среды. Например, белок, растворенный в воде, при добавлении спирта переходит в лиофобный золь. [c.73]

Лизоцим белка куриных яиц — мономерный белок с молекулярной массой 14 500, его полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков, связанных поперечно четырьмя дисульфид-ными связями. Молекула лизоцима имеет примерно эллипсоидную форму с размерами 45x30x30 А [2]. [c.154]

Вирусы относятся к ультрамикробам, которые настолько малы, что проходят через мембранные фильтры, задерживающие обычные бактерии. Так, размер частиц вируса полиомиелита составляет 8—17 нм, вируса Коксаки и E HO — 20—30 нм, инфекционного гепатита — 40-56 нм. Вирус полиомиелита выделен также в форме кристаллического протеина, обладающего инфекционными свойствами. Для вирусов характерны отсутствие клеточного строения, простота химического состава (обычно гидратированный белок и специфическая нуклеиновая кислота), своеобразие обмена веществ (не имея своей ферментативной системы, они являются паразитами живой клетки животных и растений). Вирусы не размножаются на искусственных питательных средах накапливаются они и проходят определенный цикл развития в соответствующих живых клетках. Действие многих антибиотиков и химиотерапевтических веществ на них малоэффективно. [c.186]

Вирус табачной мозаики (ВТМ) легко может быть получен в больших количествах. В связи с этим он служил объектом очень большого числа исследований, результаты которых являются основой наших современных представлений о растительных вирусах (см. обзоры [4, 5, 9—13, 37, 43, 52, 78]). Вирус табачно1т мозаики можно получить в виде почти полностью гомогенных (по химическим, физическим и генетическим свойствам) частиц с молекулярным весом 40-10 . Вирусные частицы представляют собой высокоорганизованные структуры, имеюш,ие форму палочки размером 15-300 жжк. Они содержат 5% РНК и 95% белка. Белок состоит примерно из 2100 субъединиц с молекулярным весом 18 ООО, расположенных в виде спирали. Нуклеиновая кислота представлена одной-единственной длинной молекулой с молекулярным весом 2-10 [44], спирально скрученной внутри белка, который образует защитную оболочку, или футляр. Ценные сведения [c.152]

Бернал и Фанкухен нашли, что белок вируса табачной мозаики дает хорошо выраженные тактоиды. Чем больше размер тактоидов вируса, тем больше они приближаются к сферической форме, а чем они меньше, тем более цилиндрическими они становятся. [c.381]

Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка аминокислот) с молекулярной массой 17 ООО Да. Согласно рентгеноструктурному анализу молекула миоглобина является компактной сферической молекулой размером 4,5x3,5x2,5 нм. Примерно 75% остатков аминокислот образуют 8 правых а-спиралей, содержащих от 7 до 20 остатков. Начиная с Л -конца спирали обозначают номером и буквой спирали. Плоскость гема своей неполярной частью (метиль-ные, винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. Среди гидрофобных аминокислотных остатков по обе стороны плоскости гема находится по одной молекуле гистидина проксимальный гис и дистальный гис Е1 (за счет сближения спиралей Р и Еъ пространстве). Пятая координационная связь железа (Ре ) занята азотом проксимального гис Р%. Шестая координационная связь (координационное положение) остается свободной и экранируется дистальным гис 7. В неоксигенированном миоглобине атом железа на 0,03 нм выступает из плоскости кольца в направлении гис 8. При связывании молекулы О2 с шестой координационной связью железа (оксигенированный миоглобин) атом железа втягивается в плоскость гема и выступает из нее только на 0,01 нм. Таким образом связывание О2 с молекулой миоглобина ведет, во-первых, к перемещению атома железа и, во-вторых, перемещающийся атом железа будет изменять положение проксимального гис /"8, а следовательно, и конформацию а-спирали Ри всей глобулы миоглобина. Для миоглобина (белок в третичной структуре) кривая связывания кислорода имеет форму гиперболы. Парциальное давление кислорода р02 [c.38]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Рис. 4-46. Три типа матриксов, используемых для хроматографии. При ионообменной хроматографии (А) нерастворимый матрикс содержит ионы, задерживающие молекулы с противоположным зарядом. Для разделения молекул используются следующие матриксы диэтиламиноэтилцеллюлоза (ДЭАЭ-целлюлоза) - заряжена положительно карбоксиметилцеллюлоза (КМ-целлюлоза) и фосфоцеллюлоза - заряжены отрицательно. Силы взаимодействия между молекулами в растворе и ионообменником определяются ионной силой и pH элюирующего раствора, которые для достижения эффективного разделения можно варьировать определенным образом (как на рис. 4-47). При хроматографии по методу гель-фильтрапии (Б) матрикс инертен, но содержит поры. Низкомолекулярные соединения проникают внутрь частиц матрикса. Оказавшись при этом в относительно большем объеме, они проходят через колонку медленнее. В качестве матрикса можно использовать зерна поперечно-сшитого полисахарида (декстран или агароза). Поскольку в продаже имеются полисахариды с самым различным размером пор, их можно использовать для фракционирования молекул с молекулярной массой от 500 до 5 х 10 дальтон. При аффинной хроматографии (В) используется нерастворимый матрикс, ковалентно связанный со специфичными лигандами (антителами или субстратом ферментов), которые присоединяют определенный белок. Связываемые иммобилизованным субстратом молекулы фермента можно элюировать концентрированными растворами субстрата в свободной форме, а молекулы, связанные с иммобилизованными антителами, можно элюировать за счет диссоциации комплекса антитело антиген концентрированными растворами соли или растворами низкого или высокого pH. Однократная хроматография на такой колонке позволяет

По всей вероятности, белки-предшественники разворачиваются перед тем, как пересечь две митохондриальные мембраны в точке контакта. Трудно представить себе, что свернутый водорастворимый белок мог бы протаранить два (или даже один) лингшных бислоя, оставаясь в своей нативной трехмерной конформации. Точно также невозможно вообразить, что пора могла бы пропускать глобулярные белки, которые сильно варьируют по размерам и форме. Ведь при этом она становилась бы проницаемой для протонов, и в результате электрохимический градиент на внутренней мембране исчезал бы. Между тем, в развернутом состоянии все белки имеют сходную конформацию и могут быть перенесены с помощью общего механизма. Но поскольку белки в свернутом состоянии обладают меньшей свободной энергией, чем в развернутом (по этой причине полипептиды спонтанно сворачиваются), разворачивание молекулы белка требует затрат энергии. Предполагается, что эту энергию обеспечивает гидролиз АТР. [c.31]

При электронно-микроскопическом исследовании разрешение может быть ограничено многими причинами, главными из которых являются степень упорядоченности кристаллов и способ их подготовки к микроскопированию. Обычно такие кристаллы легко разрушаются электронным пучком и их приходится заключать в тонкие пленки контрастирующего вещества. Подобная процедура увеличивает радиационную стабильность кристаллов, повышает контрастность изображений, но значительно ухудшает разрешение. Предельное разрешение в этих случаях определяется зернистостью контрастирующего вещества (или размером его кристаллов) и не превышает 15-20 А. В ряду объектов, исследованных методами трехмерной электронной микроскопии, следует выделить бактериородопсин. В галофильных бактериях этот белок, функционируюшдй как светозависимый "протонный насос", организован в так называемые пурпурные мембраны - участки клеточной мембраны, содержащие бактериородопсин в кристаллической упаковке. Другими словами, бактериородопсин функционирует в клетке в форме двухмерных кристаллов, которые могут быть выделены в высокочистом состоянии. [c.201]

Белки как структурные субъединицы. Органеллы клеток (мембраны, ядра, хромосомы, митохондрии, хлоропласты, мышечные волокна п т. д.) состоят из субъединиц меньшего размера, упакованных определенным образом, что придает этим оргапеллам свойственную им форму. Сами субъединицы, но крайней мере в большинстве случаев, являются молекулами белка, и способ их упаковки определяется их конфигурацией. (Однако в клетке один и тот же белок может быть одновременно структурной субъединицей, папример в клеточной мембране, ферментом пли транспортным белком.) [c.18]

I. Принцип метода. Когда белки кипятят в присутствии ДСН и восстановителя (например, 2-меркаптоэтанола), они распрямляются и связывают около 1,4 г ДСН на 1 г белка. Пептидная цепочка приобретает форму жесткого эллипсоида вращения. Его малая ось имеет постоянную длину, а размер большой линейно связан с мол. массой белка. В результате связывания ДСН полипептидные цепи приобретают однородный отрицательный заряд, в результате чего отношение заряд масса у них становится постоянным. Когда в соответствии с этим зарядом они электрофоретически перемещаются в полиакриламидном геле, их подвижность обратно пропорциональна логарифму массы. Таким образом, небольшие молекулы движутся быстрее и мигрируют дальше, а более крупные перемещаются медленнее. Положение каждого из компонентов после окрашивания на белок можно сравнить с положением [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология