Дыхательная цепь электронов

Существенная роль атомов тяжелых металлов в создании дыхательной цепи электронного переноса свидетельствует о том, что возникновение жизни не может ограничиваться в качестве единственной основы органической химией и нуждается во всем многообразии Системы Д. И. Менделеева для создания надлежащего полного набора биогенных элементов. [c.338]

Дыхательная цепь транспорта электронов обеспечивает работу протонных насосов, которые используют свободную энергию потока электронов для перекачивания протонов наружу, против градиента концентрации Н . В результате, как отмечено выше, возникает электрохимический потенциал. Затем выведенные наружу ионы снова устремляются внутрь через специальные каналы или поры для этих ионов в мембране. В дыхательной цепи электроны идут по градиенту концентрации, и во время их перехода через молекулу АТФ выделяется энергия. Именно эта свободная энергия и служит движущей силой для сопряженного синтеза АТФ из АДФ и фосфата. [c.87]

Используемые в качестве доноров электронов неорганические соединения различаются окислительно-восстановительными потенциалами. Это определяет место включения в дыхательную цепь электронов окисляемого субстрата. При окислении Н2 водородными бактериями электроны с субстрата включаются в [c.368]

Таким путем через дыхательную цепь электроны от субстрата достигают конечного акцептора — атмосферного кислорода. Образующаяся в результате такого процесса вода называется метаболической. Некоторые насекомые, например жуки-чернотелки, получают воду только в результате тканевого дыхания, поскольку их пищевой рацион практически не содержит воды. [c.324]

Используемые в качестве доноров электронов неорганические соединения различаются окислительно-восстановительными потенциалами. Это определяет место включения в дыхательную цепь электронов окисляемого субстрата. Например, при окислении Нг водородными бактериями электроны с субстрата включаются в дыхательную цепь на уровне НАД+, при окислении Fe + железобактериями — на уровне цитохрома с, а при окислении NO2" нитрификаторами — на уровне цитохрома а (рис. 107). В целом окисление прокариотами неорганических соединений (за исключением Нг) сопряжено с переносом электронов на цитохромы и приводит к освобождению небольших количеств энергии. [c.329]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий [c.362]

Жиры и белки подвергаются действию различных ферментов и в конечном счете продукты их превращений также попадают в цикл Кребса. Поток электронов из цикла Кребса направляется в цепь переносчиков, в которой последовательно располагаются НАД и ФЛ, и переносчик, обозначаемый Q (соединение типа хинона), и ряд цитохромов. Электроны, получающиеся в цикле, на уровне сукцината переходят непосредственно к ФП, минуя НАД. На пути от НАД к ФП происходит процесс окислительного фосфо-рилирования, т.е. образуется АТФ. Часть энергии электронов поглощается этой молекулой. Аналогичный процесс происходит еще в двух местах цепи ( дыхательная цепь ), так что вся цепь дает три молекулы АТФ на каждую пару перенесенных электронов. В конце цепи фермент цитохромоксидаза облегчает переход электронов к кислороду и образование воды [c.370]

Эволюция живых клеток привела к удивительной способности раздробления гигантского энергетического эффекта образования воды на большое число слагаемых весь процесс разбивается на звенья и каждый шаг в их цепи сопровождается переходом электрона от одного промежуточного комплекса к другому при одновременном снижении уровня эне ргии и переходе выделяемой энергии на ту или иную сопровождающую окисление водорода химическую реакцию в частности, весьма заметная часть общего энергетического эффекта консервируется в молекулах АТФ, возникающих из АДФ и фосфорильных радикалов. В результате идет окислительное фос-форилирование за счет окисления водорода, которое идет по цепи промежуточных веществ цитохромов, электрон как бы опускается по ступеням энергетической шкалы вдоль дыхательной цепи цитохромов и происходит накопление АТФ, т. е. обогащение третьим фосфорильным звеном молекул АДФ. Цепь этого окислительного фосфорилирования может быть схематически представлена так [c.335]

Велика, например, проблема цитохромной, дыхательной цепи, по которой происходит перенос электронов от атомов водорода окисляемого субстрата до кислорода, принимающего эти электроны. [c.336]

Несмотря на большое различие в потенциалах между системами на концах дыхательной цепи, эти системы не способны взаимодействовать непосредственно. Схема учитывает гипотезу о том, что начальные изменения заключаются в переносе водорода, а заключительные — в переносе электрона. [c.722]

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ. ИНГИБИТОРЫ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ [c.435]

Перенос электронов от субстратов цикла трикарбоновых кислот к кислороду, сопровождающийся образованием воды, осуществляется сложной полиферментной системой, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Последовательность функционирования отдельных дыхательных переносчиков в значительной мере была выяснена благодаря применению ингибиторного анализа, а также спектрофотометрических исследований. В настоящее время строение дыхательной цепи может быть представлено схемой на рис. 51. [c.435]

Рис. 51. Схема переноса электронов в дыхательной цепи (места действия ингибиторов указаны жирными стрелками)

Окислительно-восстановительные потенциалы каждого переносчика увеличиваются по мере приближения к кислороду, так что электроны, отщепленные от субстратов соответствующими дегидрогеназами, переносятся к кислороду термодинамически самопроизвольно. Внутренняя мембрана митохондрий содержит полную дыхательную цепь с двумя дегидрогеназами (сукцината и НАДН). Известно несколько специфических ингибиторов переноса электронов. [c.435]

Строят график зависимости активированного ионами Са + дыхания от pH среды инкубации и анализируют возможные ее причины с учетом влияния pH а) на активность системы аккумуляции энергии (транспорт субстрата через мембрану, перенос электронов в дыхательной цепи, аппарат сопряжения) б) на активность переносчиков Са и неорганического фосфата в мембране в) на концентрацию истинного субстрата переносчика неорганического фосфата в связи с изменением соотношения различных ионных форм фосфата [c.459]

Функция цикла Кребса заключается в том, чтобы снабжать дыхательную цепь электронами (об этом мы расскажем более подробно в гл. 23). Реакции дыхательной цепи и цикла Кребса протекают в субклеточных структурах — митохондриях — и сводятся к восстановлению кислорода до воды. Связь между циклом Кребса и другими процессами преврагцения биологических молекул показана схематически на рис. 20-4. [c.187]

АТФ образуется при окислении молекул, используемых как источники энергии, таких, как глюкоза, жирные кислоты, аминокислоты. Общий промежуточный продукт многих окислительных реакций является ацетил-СоА. Ацетильная группа окисляется до СО2 в цикле трикарбоновых кислот с одновременным образованием НАДН и ФАДН2. Эти переносчики отдают свои высокоэнергетические электроны в дыхательную цепь. Электроны проходят по ней до [c.439]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

При дыхании митохондрий происходит электрогенный выброс в цитоплазму ионов водорода и генерация градиента pH и электрического потенциала на внутренней митохондриальной мембране (знак — внутри). Образующийся так называемый электрохимический потенциал ионов водорода (А дН в соответствии с определением П. Митчела) является движущей силой транспорта катионов и слабых кислот внутрь органелл. На каждые два перенесенных по дыхательной цепи электрона внутрь митохондрии транспортируется два иона кальция. Данные о кинетических параметрах системы транспорта Са + противоречивы. Однако можно сделать вывод, что величины кажущихся Кй и Утах при транспорте составляют соответственно более 10 мкМ и 500 нмоль/мг митохондриального белка в 1 мин. [c.45]

Окислительное фосфорилирование. В 1939—1940 гг. советский биохимик В. А. Белицер указал, что выделяющаяся в процесс передачи по дыхательной цепи электронов энергия частично накапливается в АТФ. Накопление эпергии окисления в АТФ при продвижении электрона по цепи переносчиков называют окислительным фосфорилированием. Свободная энергия гидролиза АТФ равна М,6 кДж.Исходяиэ того, что уменьшение свободной энергии системы [c.207]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Многие процессы гидрирования—дегидрирования осуществляются коферментом флавинадениндинуклеотидом (FAD) при этом два электрона (по аналогии с гидрид-ионом) переносятся от NADH по дыхательной цепи [357]. Флавины — это соединительное звено между одно- и двухэлектронпыми окислительновосстановительными системами и цитохромами в дыхательной цепи, где кислород в конечном счете восстанавливается до воды. FAD — кофермент, который, как и NAD+, переносит электроны [c.411]

Цитохромы — это переносчики электронов в процессе окислительного фосфорилирования, суть которого состоит в образовании АТР при переносе электронов от NADH или FADH2 к молекулярному кислороду. Весь процесс включает окисление субстрата (например, глюкозы). При этом поток электронов проходит через компоненты дыхательной цепи (цитохромы) к молекулярному кислороду, который в конечном счете восстапавливастся до воды. [c.413]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

II ш уровне дыхательной цепи. В последнем случае О. ф. сопряжсно с переносом электронов поступающих от восста-ювлспньгх коферментов, гл. обр. НАДН, по цепн фермен-itB (ферменты дыхательной цепи). Осн. субстраты О. ф.— органические к-ты, образующиеся в цикле трикарбоновых [c.399]

Виноградов А. Д. Окисление сукцината и обратный транспорт электронов в дыхательной цепи. Автореф. дис.. .. канд. биол. наук. М., 1968. [c.406]

При работе с изолированными компонентами дыхательной цени отсутствуют четкие функциональные критерии очистки (общая и удельная активности). Любой компонент дыхательной цепи (кроме первых, реагирующих с НАДН или сукцинатом, и последнего, реагирующего с кислородом) катализирует бисубстратную реакцию, в которой в качестве субстрата-донора и субстрата-акцептора электронов участвуют йелки, не полученные в индивидуальном состоянии. В такой ситуации единственным строгим критерием активности компонента, полученного в результате фракционирования, может слул<ить реконструкция. Для ее осуществления в идеальном случае необходимо было бы иметь, во-первых, препарат внутренних мембран митохондрий, специфически и полностью лишенный одного из компонентов, и, во-вторых, растворимый очищенный препарат этого компонента. Смешивание этих препаратов в этом случае должно приводить к появлению сукцинат-, или НАДН-оксидазной активностей, количественно соответствующих исходному нативному препарату дыхательной цепи. К сожалению, такая реконструкция в настоящее время осуществлена лишь в отношении цитохрома с и частично — сукцинатдегидрогеназы. Стандартным подходом, сыгравшим главную роль во фракционировании дыхательной [c.414]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Энергия, освобождающаяся при окислении субстратов и последующем переносе электронов в дыхательной цепи, используется не только на синтез АТФ, но и для осуществления других функций митохондрий, например для активного транспорта ионов a + через митохондриальную мембрану. Если к суспензии аэробно инкубируемых митохондрий в присутствии субстрата добавить некоторое количество ионов a + (в виде какой-либо его соли), то по истечении небольшого промежутка времени весь добавленный Са + оказывается во внутримитохондриальном пространстве. В процессе активного транспорта создается и поддерживается высокий концентрационный градиент ионов Са + по обе стороны митохондриальной мембраны. Когда функционирование дыхательной цепи полностью блокировано, транспорт может обеспечиваться за счет энергии гидролиза АТФ. [c.449]

Современные представления о пунктах сопряжения реакций переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий с аккумуляцией энергии могут быть суммированы в виде простой схемы (рис. 59). Из нее видно, что максимальное теоретически возможное количество мо-лекул АТФ, образующихся при переносе пары электронов от субстра- [c.467]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( 10 ккал/мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция (АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. Схема, иллюстрирующая процесс образования и распада АТФ в митохондриях, приведена на рис. 60. [c.471]

Химический механизм сопряжения переноса электронов с образованием АТФ неизвестен. Наибольшее признание в последние годы получила гипотеза П. Митчелла об электрохимическом (хемиосмотиче-ском) сопряжении окислительных реакций в дыхательной цепи с синтезом АТФ, катализируемым АТФ-синтетазным комплексом. Согласно этой гипотезе вне- и внутримитохондриальные пространства (левая и правая часть рисунка соответственно) разделены мембраной М, непроницаемой для ионов водорода — Н+. Дыхательная цепь организована в мембране таким образом, что окисление субстрата (SH2) кислородом приводит к разделению зарядов (группа реакций — I). Энергия окисления запасается в виде электрохимического потенциала Н+ [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология