Яичный альбумин, аминокислотный состав

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ -ЛАКТОГЛОБУЛИНА, ЯИЧНОГО АЛЬБУМИНА И ЭДЕСТИНА [16, 38 [c.246]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Белки тела сохраняют свою специфическую структуру и специфический аминокислотный состав даже при нарушении нормальных условий. Неоднократно делались попытки изменить состав этих белков, меняя характер питания. Результаты этих опытов показали, что аминокислотный состав яичного альбумина [57] и белков мышц в некоторой степени изменяется при голодании подопытных животных [58] небольшие изменения в соотношении аргинин/лизин в сывороточных белках наблюдались также у людей при голодном отеке [59] . Однако пока еще остается неясным, связаны ли эти изменения с образованием аномального белка или с изменением соотношения между отдельными нормальными белками, входящими в состав мышц, сыворотки крови и яичного альбумина. [c.371]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

Лучше изучен аминокислотный состав боковых цепей недеградированного белка. Потенциометрическим титрованием обнаружено присутствие 51 потенциально отрицательно заряженных групп (карбоксильные и фосфатные остатки) 5 групп, титрующихся в участке расположения имидазольной группы 22 остатка лизина и 14 гуанидиновых групп, что находится в хорошем соответствии с аналитическими данными [19]. Была исследована ионизация остатков тирозина измерением поглощения в ультрафиолетовой области при различных величинах pH. Тирозиновые остатки инсулина ионизируются при величине pH немного выше 10, в то время как тирозиновые остатки нативного яичного альбумина не ионизируются при pH 12. При pH около 12,5 происходят быстрые и необратимые изменения фенольные группы ионизируются и остаются в ионизированном состоянии даже тогда, когда pH повторно сдвигается в область ниже 12. При этом белок денатурируется. Более того, яичный альбумин, который денатурируют другими методами, содержит остатки тирозина в ионизированном состоянии при pH ниже 12 [20]. Причина этого явления, наблюдаемого как для альбумина, так и для некоторых других белков [21], пока не ясна. Водородные связи фенольных гидроксильных групп с другими группами внутри молекулы могут быть необходимы для поддержания четвертичной структуры нативного белка [22]. С другой стороны, непосредственное окружение фенольных групп внутри молекулы может быть сильно изменено денатурацией [20]. Некоторые из боковых групп нативного белка недоступны для действия химических реагентов. Как можно было ожидать, остатки тирозина легко реагируют с кетонами только после денатурирования белка [23]. Из общего числа е-аминогрупп альбумина, равного 20, только три группы реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом в условиях, когда белок не денатурирован [24]. [c.10]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Различия в субстратной специфичности протеолитических ферментов вызывают определенные трудности при их применении. Особенно большие осложнения связаны с тем фактом, что данный фермент может расш еплять или не расщеплять одну и ту же пептидную связь в зависимости от того, входит ли она в состав недеградированного белка или в состав пептида. Следующий пример иллюстрирует это положение. В состав яичного альбумина входит участок пептидной цепи, имеющий аминокислотную последовательность, выражаемую формулой [c.241]

Углевод-пептидная связь через остаток аспарагина относительно устойчива и в кислотных и в щелочных условиях. К счастью, эта связь в гликопротеине, вероятно, более устойчива к кислотам (время полураспада 45 мин при 100° в 2 н. соляной кислоте), чем обычные гликозидные связи в гетеросахариде. Поэтому частичным гидролизом гетеросахарид-аминокислотного комплекса можно получить соединение, состоящее из аминокислоты и моносахарида, образующих углевод-пептидную связь. Очевидно, если такое вещество выделено, входящий в его состав моносахарид можно легко идентифицировать. В опытах авторов с яичным альбумином были получопы неоднозначные результаты, если частичный кислотный гидролиз осуществлялся на гликопептидах, содержащих несколько аминокислотных остатков. [c.279]