Ингибирование ферментативных реакци

Торможение некаталитической реакции малыми добавками ингибитора является характерным признаком цепного механизма реакций (в каталитических реакциях малые добавки посторонних веществ могут снижать скорость реакции в результате воздействия на катализатор, например ингибирование ферментативных реакций, гл. УП, 3). [c.280]

Рис. 82. Графические способы определения констант ингибирования ферментативной реакции в случае связывания с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора (схема 6.35)

Кинетический метод двухкомпонентного обратимого ингибирования ферментативных реакций [c.227]

Анализ экспериментальных денных в случае активации субстратом проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом, см. (6.86)—(6.88). Следует лишь отметить, что при [c.239]

Рис. 93. Итеративная линеаризация экспериментальных данных [9] по кинетике гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, в условиях ингибирования ферментативной реакции (6.90) субстратом с образованием неактивного комплекса Е5

Рис. 55. Определение константы диссоциации неактивного тройного комплекса ЕЗг в условиях ингибирования ферментативной реакции субстратом

Описанный тип ингибирования обычно называют конкурентным ингибированием, так как при этом имеет место конкуренция между молекулами ингибитора и субстрата за присоединение к активному центру фермента. Известны и другие типы ингибирования ферментативных реакций, рассмотрение которых выходит за рамки этого курса. [c.333]

Скорость цепной реакции может быть резко уменьшена добавлением в реакционную смесь малых количеств некоторых специальных веществ — ингибиторов. Увеличивая вероятность обрыва цепей, добавки ингибиторов снижают тем самым длину цепи, что приводит к уменьшению скорости цепной реакции. Торможение некаталитической реакции малыми добавками ингибитора является характерным признаком цепного механизма реакиий (в каталитических реакциях малые добавки посторонних веществ могут снижать скорость реакции в результате воздействия на катализатор, например ингибирование ферментативных реакций, гл. VI, 3). [c.368]

Оценка пестицидов на тонкослойных хроматографах при помощи ингибирования ферментативных реакций. [c.86]

Сочетание методов тонкослойной хроматографии пестицидов и ингибирования ферментативных реакций в тонких слоях адсорбента еще более расширяет возможности метода тонкослойной хроматографии. [c.91]

Кинетика ингибирования ферментативных реакций [c.78]

Кинетика необратимого ингибирования ферментативных реакций [c.113]

Как мы увидим дальше, графики в двойных обратных координатах с большой пользой применяются также при изучении ингибирования ферментативных реакций. [c.237]

Исследования субстратной специфичности ферментов, а также ингибирования ферментативных реакций дают информацию о строении активных центров. [c.242]

Таблица 6.4. Ингибирование ферментативных реакций фторкарбоновыми кислотами

И так как скорость реакции равна (Е5)йэ, то для скорости ингибированной ферментативной реакции найдем [c.120]

Другим примером ингибирования ферментативных реакций является ингибирование холинэстеразы фосфорорга-ническими соединениями [84, 172]. [c.60]

Ингибирование ферментативных реакций [c.514]

Торможение (ингибирование) ферментативных реакций —снижение скорости реакций, вызванное различными воздействиями. Активность ферментов, являющихся белками, может быть снижена или вообще снята при воздействиях, приводящих к денатурации белков (нагревании, действии концентрированных кислот, солей тяжелых металлов и т. д.). Однако это неспецифическое подавление активности ферментов не представляет большого интереса для исследования механизма ферментативных реакций. Гораздо большее значение имеет исследование торможения (ингибирования) ферментов с помощью веществ, специфически и обычно в небольших концентрациях взаимодействующих с ферментами — ингибиторами. [c.129]

Случаи активации субстратом ферментативных реакций были обнаружены экспериментально лишь в последнее время (см. задачи настоящей главы). Простейшая интерпретация полученных кинетических данных может быть проведена в рамках схемы (6.5) при условии 1. Обработка экспериментальных данных в этом случае проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом (6.6) —(6.8). Следует лишь отме- [c.113]

Ингибирование ферментативных реакций соответствующим юдуктом происходит по конкурентному типу, причем глюкоза азывает ингибирующее влияние только на ферменты, образую-ле глюкозу, а целлобиоза — только на ферменты, образующие ллобиозу. [c.173]

Использование графиков, построенных в двойных обратных координатах для анализа данных, полученньк при исследовании ингибирования ферментативных реакций, позволяет легко отличать конкурентные ингибиторы от неконкурентных. Проводятся две серии опытов по определению скорости реакции при одной и той же концентрации фермента. В одной серии концентрация субстрата тоже остается постоянной и соответствующими экспериментальными методами определяется влияние повышения концентрации ингибитора на начальную скорость реакции Го. В другой серии, наоборот, концентрация ингибитора поддерживается постоянной, но используются разные концентрации субстрата. На основе данных, полученных в опытах той и другой серии, строят графики в координатах 1/И [c.247]

Из этого уравнения ясно видны особенности ингибирования уравнение имеет тот же самый вид (линейность графиков сохраняется), максимальная скорость реакции не изменяется, но кажущаяся константа Михаэлиса возрастает по сравнению с Кт для неингибиро-ванной реакции в (СЯд-ЬО раз. На этом основании значение Кд можно определить экспериментально, поскольку определение в отсутствие Q дает Кт, а в присутствии Р получается /(т(<Э/Сд1)4 Если Р = 0 или /С<з очень мала, что указывает на низкое сродство р к ферменту, то ингибирования не наблюдается и кажущаяся Кт имеет нормальное значение. Далее, если Ао настолько велико, что определяет значение знаменателя в уравнении (17), т. е. если концентрация субстрата достаточна для достижения максимальной скорости реакции, то член QKQ опять-таки не влияет на величину знаменателя и максимальная скорость реакции не изменяется. Таким образом, ингибирование носит конкурентный характер оно выражено в наибольшей степени при высокой концентрации ингибитора или низкой концентрации субстрата и исчезает при очень низкой концентрации ингибитора или очень высокой концентрации субстрата. Это весьма наглядно видно на графиках, изображающих кинетику нормальной и конкурентно ингибированной ферментативных реакций (фиг. 8). [c.69]

В заключение надо отметить, что рассмотренные в этом параграфе уравнения кинетики ферментативных реакций (а также уравнения кинетики ингибирования ферментативных реакций, приведенные в 3), дают упрощенную картину явлений, так как описывают протекание процессов в модельных кинетических установках (in vitro). Ферментативные реакции в живых системах (in vivo) протекают в потоке (в открытых системах), поэтому описываются другими по виду уравнениями (см. описание кинетики химических реакций в потоке). Эта область пока разработана недостаточно. [c.514]

Ингибирование ферментативных реакций может происходить в результате связывания ингибирующих веществ с различными формами фермента, субстратами или активаторами. Мы огра-ничихмся обсуждением связывания ингибиторов с различными формами фермента, так как это основной тип связывания в процессе ингибирования продуктом. Если в систему, где протекает обычная химическая реакция в прямом направлении с доступной измерению скоростью, добавить один из продуктов реакции, то общая скорость прямой реакции уменьшится, потому что увеличится скорость обратной реакции. Точно так же замедляется прямая реакция при добавлении продукта в реакцию, катализируемую ферментом. Однако последний случай более сложен, так как мы должны при этом учитывать образование специфического комплекса фермент — продукт. В действительности именно это усложнение позволяет нам применять в модельных исследованиях ингибирование продуктом. Прежде чем мы увидим, как работает метод Клеланда, необходимо объяснить некоторые основные правила, касающиеся анализа с помощью ингибирования продуктом. [c.358]

При помощи этого подхода было доказано промежуточное образование фосфорилфермента в реакции, катализируемой глюкозо-6-фосфатазой [25]. В качестве ингибитора была использована глюкоза. В условиях, когда фермент, по всей вероятности, насыщен обычным для него акцептором, а иАтенно водой, степень ингибирования ферментативной реакции глюкозой соответствует содержанию меченой глюкозы, вошедшей в глюкозо-б-фосфат. [c.60]

Неконкурентное ингибирование ферментативных реакций называют аллостерическим (структурно несвязанное ингибирование), а белки-ферменты, способные к неконкурентному ингибированию, — аллосте-рическими. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология