Трансфераза специфическая

Каждый этап биосинтеза, изображенного на рис. 12-5, требует специфической трансферазы. Известно, что большая часть трансфераз связана с мембранами, но подробные сведения об этих ферментах отсутствуют. Кроме того, вполне вероятно, что последовательность действия трансфераз не всегда строго фиксирована , а вся схема биосинтеза может быть значительно сложнее, чем это показано на рисунке. [c.542]

При голодании и диабете ацетоацетат может в периферических тканях использоваться для генерации энергии. В митохондриях его активация (образование ацетоацетил-КоА) происходит за счет переноса HS-KoA с сукци-нил-КоА (промежуточный метаболит ЦТК) на ацетоацетат в реакции катализируемой специфической КоА-трансферазой [c.336]

Сейчас главным специфическим признаком, на основании которого отличают один фермент от другого, является химическая реакция, катализируемая данным ферментом. На этом признаке базируется современная классификация и номенклатура ферментов. Все ферменты делят на группы, согласно типу катализируемой реакции, который в сочетании с названием субстрата служит основой наименований отдельных ферментов. В настоящее время в зависимости от тина реакций, катализируемых ферментами, их подразделяют на шесть главных классов 1) оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные ферменты) 2) трансферазы (ферменты переноса) 3) гидролазы (гидролитические ферменты) 4] лиазы (отщепление от субстратов отдельных групп с образованием двойных связей или присоединение групп к двойным связям) 5) изомеразы (ферменты изомеризации) 6) лигазы (синтетазы). [c.51]

Важнейшими специфическими особенностями микроорганизмов и, следовательно, их ферментных систем, можно считать и исключительную интенсивность действия, и способность осуществлять ферментативные процессы особых типов, которых ничто живое в мире не выполняет. Процессы эти играют огромную роль в круговороте веществ на нашей планете, и этим, в частности, объясняется и особая роль на ней микробов. Таких процессов можно назвать не менее десяти 1) разрушение растительных и животных остатков до минеральных веществ. Этот распад протекает в воде, почве, илах и идет главным образом путем ферментативного гидролиза, переноса групп (действие трансфераз) и окислительно-восстановительных реакций 2) синтез и разложение гумуса в почвах, превращение гуминовых кислот и других органических составных частей 3) фиксация атмосферного азота и превращение его в органические азотистые соединения, в частности, аминокислоты, а затем белки 4) хемосинтез, улавливание углекислоты из атмосферы и превращение ее в органические вещества различных типов, в частности, углеводы 5) синтез белков, а также жиров и углеводов на основе углеводородов нефти [c.114]

В-специфическая трансфераза катализирует реакцию [c.310]

Дальнейший успех в картировании ферментов, осуществляющих процессинг белков в цистернах аппарата Гольджи, был достигнут благодаря применению специфических моноклональных антител к трансферазам, меченных радиоактивным иодом с помощью пероксидаз. Первые эксперименты были проведены на клетках печени кролика. Клетки обрабатывались так, чтобы в них могли проникнуть антитела, а затем через некоторое время фиксировались и подвергались электронной микроскопии. Выяснилось, что реакция присоединения К-ацетилглюкозамина локализована в ыс-цистернах, а реакция присоединения галактозы — в транс-цистернах. [c.182]

Реакция ускоряется специфическим ферментом АТФ Ь-метионин—8-адено-зил трансферазой (М = 100 ООО, оптимум pH 9,5). Далее метильная группа от 8-аденозилметионина передается соединению, которое подвергается метилированию. В качестве примера приведем уравнение реакции метилирования глицина [c.271]

Трансферазы переносят группы атомов с помощью специфических переносчиков, которые действуют как коферменты. Они играют роль в биохимических превращениях и могут переносить метильные, карбоксильные амино-, сульфо-, формильные (СО или фосфорильные группы (табл. 4.5) [c.142]

Ацетилхолин представляет собой типичный нейромедиатор, удовлетворяющий следующим пяти основным критериям 1) синтез ацетилхолина осуществляется в пресинаптическом нейроне (путем переноса ацетильной группы от ацетил-СоА под действием специфической ацетил-трансферазы) 2) существует механизм накопления ацетилхолина (в пузырьках) 3) выделение ацетилхолина пропорционально силе стимула (частоте импульсации) 4) постсинаптическое действие медиатора может быть прямо продемонстрировано методом микроионофореза 5) имеются эффективные механизмы инактивации медиатора. Только соединения, удовлетворяющие указанным пяти критериям, могут быть отнесены к категории медиаторов. [c.335]

Присоединение углеводной единицы к белкам клеточной мембраны или к белкам, выделяемым клеткой, осуществляется под действием особых трансфераз. Приведем в качестве примера синтез антигенов, определяющих группу крови. Роль специфических гликозилтрансфераз в определении групповой принадлежности крови уже обсуждалась в гл. 5, разд. В, 1. [c.536]

Известно, что в периферических тканях 3-гидроксибутират ( 3-оксимас-ляная кислота) способен окисляться до ацетоацетата, а последнрп активируется с образованием соответствующего КоА-эфира (ацетоацетил-КоА). Ацетоацетат может быть активирован путем переноса КоА с сукцинил-КоА в реакции, катализируемой специфической КоА-трансферазой. Образовавшийся ацетоацетил-КоА далее расщепляется тиолазой с образованием 2 молекул ацетил-КоА, которые затем включаются в цикл Кребса [c.381]

Для идентификации трансформированных клеток необходимо уметь обнаруживать чужеродную ДНК, интегрировавшую в геномную ДНК растения. Более того, при исследовании сигналов регуляции транскрипции и их функций в специфических растительных тканях (листьях, корнях или цветках) зачастую важно уметь количественно оценивать уровень экспрессии гена, кодирующего легко идентифицируемый продукт. Все это требует применения репортерных генов, которые позволяют либо проводить отбор трансформированных клеток, либо оценивать активность кодируемого ими фермента. Было протестировано несколько разных генов, которые можно использовать как доминантные селективные маркеры, и генов, чей белковый продукт можно обнаружить с помощью специфических методов (табл. 17.4). Поскольку многие из ренортерных генов имеют бактериальное происхождение, они были снабжены регуляторными последовательностями, обеспечивающими их экспрессию в растительных клетках. Проводя отбор по доминантному маркеру, можно получить культуру, содержащую только трансформированные клетки. Так, в присутствии канамицина выживают только клетки растений, синтезирующих активную неомицинфосфо-трансферазу. [c.381]

О путях обмена в растениях остальных олигосахаридов, перечисленных в табл. 16, известно очень мало. В растениях найдены карбогидразы, осуществляющие полный гидролиз этих олигосахаридов. Кроме упоминавшейся р-фруктофуранозидазы, следует упомянуть а-глюкозидазу, Р-глюкозидазу, а-галактозидазу, р-галак-тозидазу и а-маннозидазу. Эти ферменты напоминают инвертазу в том отношении, что они переносят специфическую глюкозильную группу или к воде, или к другому углеводу. Когда акцептором служит вода, реакция практически необратима однако если фермент действует как трансфераза, наблюдается лишь незначительное изменение количества свободной энергии. Функция этих кар-богидраз неизвестна. Возможно, они участвуют в расщеплении олигосахаридов и отщеплении гликозильных остатков от растительных гетерогликозидов. По-видимому, они могут участвовать и в синтезе олигосахаридов, хотя нет никаких данных, подтверждающих такую возможность. Синтез олигосахаридов, вероятно, осуществляется посредством содержащих сахар нуклеотидов. Так, в зернах крахмала у ряда растений обнаружен фермент, катализирующий реакцию [c.157]

В 1955 г. Грюнберг-Маиаго и Очоа осуществили in vitro синтез полирибонуклеотидов из рибонуклеозид-5 -дифосфатов под действием фермента полинуклеотидфосфорилазы (полирибонуклеотид—нуклеотидил-трансферазы), выделенного ими из микроорганизмов и впоследствии обнаруженного в клетках растений и животных Первоначальное предположение, что данная реакция лежит в основе синтеза РНК в клетке, в дальнейшем не подтвердилось. Под действием полинуклеотидфосфорилазы полимеризация нуклеозиддифосфатов происходит беспорядочным образом и приводит к гомо- и гетерополимерам, не обладающим специфической нуклеотидной последовательностью. Состав полимеров определяется в основном соотношением исходных нуклеозиддифосфатов Полученные таким путем высокополимерные полинуклеотиды заданного состава широко используются для выяснения макроструктуры нуклеиновых кислот и при изучении нуклеотидного кода для синтеза белка. [c.441]

Р—Р, переносится целиком с образованием N-гликозидной связи с одним или несколькими специфическими остатками Asn акцепторного белка. Реакция катализируется мембраносвязанным ферментом олигосахарид-трансферазой. Трансфераза узнает и переносит любой гликолипид с общей структурой R—(G1 NA )2-P—P-Dol. Гликозилирование происходит по остатку Asn трипептидной последовательности Asn-X-Ser/Thr, где X—любая аминокислота, за исключением, вероятно, пролина или аспартата. При этом предпочтительно используется трипептид, содержащийся в Р-спирали. Лишь треть остатков Asn, являющихся потенциальными акцепторными центрами, реально подвергаются гликозилирова-нию. Акцепторные белки могут принадлежать и к секреторному, и к общему мембранному классу. Цитозольные белки гликозилируются редко. Реакция переноса и последующие процессы в ходе гликозилирования N-связанных гликопротеинов, а также их субклеточная локализация представлены на рис. [c.306]

Секреторный локус (Se) кодирует специфическую Fu -трансферазу в секреторных органах, таких, как экзокринные железы, но не в эритроцитах. В соответствии с этим, например, у лиц с генотипом SeSe или Sese в слюнных экзокринных железах будет синтезироваться предшественник А- и В-антигенов и при наличии специфических А- или В-трансфераз у них будут секретироваться антигены А или В (или те и другие) (табл. 54.8). У лиц с генотипом sese секреция А-или В-антигенов не будет иметь места, но при наличии Н-аллеля и аллелей А или В их эритроциты смогут экспрессировать А, В или оба антигена. [c.310]

Локус ABO кодирует 2 специфические трансферазы, функция которых состоит в переносе определенных компонентов Gal к олигосахаридному предшественнику Fu -a 1,2-Gal-P—R, образующемуся при действии фукозилтрансферазы, кодируемой аллелями Н или Se. А-специфическая трансфераза осуществляет реакцию [c.310]

Завершение роста полисахаридной цепи является результатом следующих феноменов 1) кэпирующе-го эффекта сналилировання специфическими сиалил-трансферазами 2) сульфирования, в особенности в 4-м положении сахаров 3) удаления данного полисахарида с того места на мембране, где протекает катализ. [c.311]

Реакция альтерации катализируется ADP-рибозил-трансферазой, находящейся в головке фага Т4 этот фермент проникает в бактерию вместе с фаговой ДНК. ADP-рибозилированию подвергаются специфические аргининовые остатки молекулы полимеразы (имеющей структуру a2u) в а- и а-субъединицах и в меньшей степени в, - и -субъединицах. Стабильность образующихся соединений предполагает, что между ADP-рибозильной группой и гуанидиновой группой аргинина образуется N-гликозидная связь. Реакция альтера- [c.130]

ОС-богатый повтор, аналогичный присутствующему в ДНК SV40, встречается во многих других клеточных и вирусных регуляторных областях, включая области регуляции генов HIV-1, тимидинкиназы вируса герпеса, дигидрофолатредуктазы, ме-таллотионеина-1д, гидроксиметилглутарил-СоА редуктазы и гипоксантин-гуанин- фосфорибозил-трансферазы. Этот элемент функционирует как сайт связывания специфического фактора транскрипции Spl, который в больших количествах содержится в клетках многих типов и рассматривается в данном разделе ниже. [c.51]

Поскольку у цитозольньк белков N-концевая аминокислота определяет, будет ли данный белок разрушаться АТР-зависимой протеазой, важно знать, каким образом этот ключевой аминокислотный остаток присоединяется к белку. Вероятно, у белков, генетически запрофаммированных на короткое время жизни, дестабилизирующая аминокислота присоединяется к N-концу сразу после окончания синтеза белка. Как обсуждалось в гл. 5 (см. разд. 5.1.10), все белки исходно синтезируются с метионином на N-конце (или формилметионином у бактерий). Этот метионин, являющийся стабилизирующим остатком, часто удаляется при помощи специфической аминопептидазы вскоре после включения его в белок. Кроме того, аминоацил-тРНК-трансферазы могут добавлять один дестабилизирующий аминокислотный остаток на N-конце белка. Условия протекания этих реакций изучены еще слабо. [c.22]

Затем последовательно при действии серии специфических гликозилтрансфераз присоединяются другие моносахариды, и образуется олигосахарид, включаю-Ш.ИЙ больше десятка мономеров. Этот олигосахарид при участии специальной трансферазы целиком переносится на амидную группу аспарагина в составе пептидной цепи. Затем происходит доработка олигосахарида часть мономеров от-ш,епляется, вместо них присоединяются другие. В результате образуются разные углеводные компоненты у разных гликопротеинов. [c.282]

Ацетоацетат может быть активирован путем переноса СоА с сукцинил-СоА в реакции, катализируемой специфической СоА-трансферазой. Ацетоацетил-СоА далее расщепляется тиолазой с образованием двух молекул ацетил-СоА, которые могут затем включиться в цикл трикарбоновых кислот. Печень может снабжать ацетоацетатом другие органы, поскольку в ней отсутствует специфическая СоА-трансфераза. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология