Лизосомальная активность

Таблица 4. Активность лизосомальных ферментов в среде 0,15М раствора Na l при медленном замораживании лейкоцитов человека

Возбудители некоторых инфекций (туберкулеза, лепры, чумы) используют макрофаги как среду обитания . Локализуясь в фаголизосомах, они становятся недоступными для антител или цитотоксических Т-лимфоцитов. Единственный способ борьбы с этими внутриклеточными патогенами — усиление лизосомальной активности самих макрофагов. Помощь в стимуляции такой активности исходит от D4 Т-клеток воспаления (Тн1), которые после взаимодействия с макрофагами начинают усиленную секрецию ИНФ-у и ФНО-с<. В результате взаимодействия активизируется процесс слияния фагосом с лизосомами, инициируется кислородный взрыв, продукты которого токсичны для внутриклеточных патогенов, увеличивается экспрессия молекул II класса МНС. что способствует вовлечению в ответ новых Т-клеток воспаления. [c.237]

При патологии мышечной ткани можно наблюдать определенную закономерность в изменении активности ферментов в мышцах уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме незначительно изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями заметно возрастает активность лизосомальных ферментов. Наконец, показано, что при многих заболеваниях мышечной системы наступают сдвиги в системе цАМФ снижается содержание цАМФ в мышечной ткани, повышается [c.659]

Наличие клеточной оболочки, более чем все другие признаки, отличает растительные клетки от животных. Клеточные оболочки играют существенную роль в поглощении, транспорте и выделении веществ, кроме того, с ними может быть связана лизосомальная, или переваривающая, активность [4]. [c.265]

Повышение активности лизосомальных ферментов [c.181]

Повреждения структуры биомембран и изменения их проницаемости — типичная картина ранних патологических проявлений лучевого поражения не только печени, но и других органов и тканей. Структурная, функциональная и биохимическая гетерогенность клеток и различная радиорезистентность отдельных структур и функций обусловливают сложность и своеобразие реакций тканей и органов на облучение. Эти реакции являются причиной для развития начальных биофизических и биохимических нарушений, которые в печени проявляются наиболее многопланово, нарушается активный транспорт ионов и молекул, повреждается энергетический аппарат клеток, происходит структурная дезорганизация митохондриальных, лизосомальных и микросомальных ферментов и изменение их активности. [c.195]

Переваривающая способность фагоцита определяется наличием большого набора лизосомальных антимикробных веществ и широким спектром их действия. В частности, макрофаги синтезируют лизоцим, трансферрин, комплемент, пирогены и многие другие неспецифические гуморальные факторы иммунитета. Однако активность фагоцитоза может зависеть от видовых свойств микроба. Так, с трудом фагоцитируются и перевариваются бактерии, которые образуют капсулы и продуцируют ферменты агрессивности. Наоборот, легко расщепляются авирулентные шггаммы. Стимулируют фагоцитоз ингибиторы микробов и активаторы фагоцитов. К ним относятся нормальные антитела, специфические иммуноглобулины, цитокины, вызывающие положительный хемотаксис и повышающие метаболизм фагоцитов. Факторами, ускоряющими фагоцитоз, являются соли кальция, магния и другиб электролиты, адреналин, гистамин, пирогенные вещества, анаболические гормоны. Угнетают фагоцитоз ацетилхолин, серотонин, антигистаминные вещества, такие как димедрол, кортикостероиды, алкалоиды, катаболические гормоны. [c.13]

Сцеплена с Х-хромосомой варьирующая экспрессивность у женщин. Биопсия печени плода Обнаруживаются только гомозиготы выявление гетерозигот возможно с помощью генного зонда Обнаруживается только тяжелая форма детского возраста Увеличение активности многих лизосомальных ферментов [c.155]

Для некоторых бактерий (возбудителей туберкулеза, лепры, чумы) макрофаги являются средой обитания . Оказавшись в результате фагоцитоза в фаголизосомах, они становятся защищенными как от антител, так и от цитотоксических Т-лимфоцитов. Подавляя активность лизосомальных ферментов, эти бактерии активно размножаются внутри клетки и таким образом становятся причиной острого инфекционного процесса. Неслучайно упомянутые в качестве примера заболевания относят к категории особо опасных инфекций. [c.231]

Функцией группы Н+-АТФаз животных тканей является закисление среды внутри пузырька. Именно это происходит в лизосомах, эндосомах и, может быть в аппарате Гольджи и эндоплазматическом ретикулуме. В этих случаях Агр, генерируемая Н+-АТФазой, превращается в АрН посредством электрофоретической аккумуляции какого-либо аниона, например С1 . В лизосомах закисление внутренней среды создает оптимальный pH для работы литических ферментов. По сути дела, лизосомальные ферменты не активны при нейтральных pH, типичных для цитозоля. В результате компоненты цитозоля не могут быть переварены каким-либо лизосомальным ферментом, даже если он выйдет из лизосомы. Вероятно, кислый pH необходим также для работы эндосом и некоторых других цитоплазматических включений, располагающих Н+-АТФазами. [c.128]

Уменьшение активности миелопероксидазы и увеличение содержания липидов в нейтрофилах имели место у лиц, подвергавшихся воздействию сравнительно высоких концентраций Б., хотя активность Р-глюкуронидазы в нейтрофилах была увеличена у всех наблюдавшихся лиц, независимо от концентрации яда. Адаптационными реакциями системы нейтрофилов можно считать рост окислительно-восстановительного потенциала и увеличение активности лизосомальных ферментов — кислой фасфатазы и Р-глюку-ронидазы. По мере увеличения продолжительности воздействия постепенно нарушается биологическая функция нейтрофилов. Аналогичные явления, вызываемые Б. и его гомологами, наблюдались и в отношении лимфоцитов (Мощиньски, Словеньски). [c.130]

Токсичность. При затравке белых крыс водными вытяжками в хроническом эксперименте отмечено снижение кислотной резистентности и времени подвижности сперматозоидов крыс (тенденция). Увеличилась активность кислой фос-фатазы и Л -ацетил-Р-О-глюкозоамииидазы лизосомального происхождения в сыворотке крови и семенниках крыс (Солохина и др.). [c.43]

С к D. Эти фосфолипазы, как правило, локализованы в мембранах митохондрий, ЭР и лизосом. Интересно, что лизосомальные липазы проявляют активность при низких значениях pH (ниже 4,5). Фосфолипазы Ai и Л , как показано на рис. 5, катализируют гидролиз сложноэфирной связи в расположении 1 И 2 с образованием лизофосфати-дов. Последние, кстати, оказывают разрушающее действие на мембраны. Фосфолипазы С к D (фосфодиэстеразы) также довольно специфичны и катализируют гидролиз фосфоэфирной связи. [c.24]

Протеолиз тканевых белков. Осуществляется с помощью протеолитических (лизосомальных) ферментов — катепсинов. По строению активного центра вьщеляют цистеиновые (8Н-группа цистеина), сериновые (ОН-группа серина), карбоксильные (СООН-группа асп или глу) и металлопротеиновые катепсины. Роль катепсинов [c.246]

Обновление белков синаптических структур, очевидно, происходит по общей схеме биосинтеза и самосборки мембран, но имеет и свои особенности. Предпосылки для осуществления локального синтеза в НО следующие. 1) Наличие в цитоплазме НО фонда свободных аминокислот (АК), который может пополняться за счет активного транспорта АК из межклеточной среды через пресипаптические мембраны либо за счет гидролиза лизосомальными ферментами, находящимися в НО, определенного [c.39]

Температурная модификация мембран. В процессе низкотем-пературного воздействия в мембранах клеток и внутриклеточных органелл развиваются биохимические реакции (перекисное окисление липидов, активация внутрпмембранных фосфолипаз и лизосомальных гидролаз), снижающие уровень фосфолипидов в-мембранах и модифицирующие реакционно-активные группировки белков. Эти процессы в мембранных структурах клеток [c.26]

Как видно из табл. 4, активность лизосомальных ферментов в надосадочной жидкости при замораживании лейкоцитов человека со скоростью 1—27мин все более возрастает в зависимости от глубины охлаждения, но наиболее выраженно в диапазоне температур до —70Х. [c.27]

Активация В-клеток начинается после взаимодействия поверхностных иммуноглобулинов с белковым антигеном (рис. 9.9). В результате эндоцитоза образовавшегося комплекса и его деградации в лизосомальных вакуолях начинается экспрессия пептидных фрагментов белка в ассоциации с молекулами II класса МНС. Активный синтез этих молекул В-клетками обеспечивает выраженное представительство комплекса пептид молекулы II класса на поверхности клетки. При этом в работу не включаются хелперные Т-клетки, поскольку отсутствует экспрессия костимулятора В7. В условиях реального ответа к инфекционным агентам стимулятором синтеза В7 выступают компоненты клеточной стенки бактерий. Как только начинается экспрессия В7, специфически провза-имодействовавщие наивные Т-клетки вступают в процесс пролиферации и дифференцировки, образуя активные хелперные D4 Т-клетки (Тн2). Включение в работу зрелых Т-хелперов создает условия для полноценного развития гуморального иммунного ответа. [c.220]

Антагонистические отношения между патогенами самой различной природы и инфицируемым хозяином приводят к разнонаправленным адаптационным процессам, в основе которых лежит все та же необходимость выжить в конкретных условиях среды. С одной стороны, патоген стремится преодолеть защитные механизмы хозяина, модифицируя посредством отбора свою антигенную и биосинтетическую характеристику. С другой стороны, та же потребность — выжить под натиском патогенов — определяла совершенствование механизмов иммунной защиты. Думается, что одним из движущих факторов (хотя и не единственным) эволюционного становления и совершенствования специфического иммунитета явилась способность микроорганизмов посредством мутационных изменений ускользать от защитных сил хозяина. Примером способности патогенов препятствовать защитным иммунным механизмам может служить возбудитель чумы Yersinia pestis. Возбудитель чумы обладает белком, который получил название — белок I, или белок рНб. При физиологически нормальных значениях pH окружающей среды (7,2-7,4) данный белок не экспрессируется. Его появление на поверхности клеточной стенки регистрируется при кислых значениях pH. Как известно, такие значения pH характерны для фаголизосом фагоцитирующих клеток — наиболее активных участников врожденного, неспецифического иммунитета. Экспрессия белка I на клеточной стенке возбудителя чумы защищает патоген от протеолитического действия лизосомальных ферментов. Неслучайно чума относится к фуппе особо опасных инфекционных заболеваний человека. [c.332]

Белки и, в первую очередь, сывороточный альбумин и иммуноглобулины представляют собой полимеры-носители с биологической активностью. Последние обычно используют для придания ФАП биоспецифичности в отношении антигенов клеточной поверхности или рецепторов, подверженных специфическому эндоцитозу. В этом отношении они не имеют конкурентов среди других полимеров. Недостатками белков как носителей ФАВ являются невысокая стабильность, а для иммуноглобулинов — низкая емкость по присоединяемому веществу из-за возможного нарушения конформации активных центров и снижения иммунологической активности. Присоединение ФАВ к белкам может придать им антигенность (см. гл. 4). В большинстве случаев ФАВ связывают с белками амидной связью, используя концевые аминогруппы остатков лизина. Такие связи гидролизуются лизосомальными ферментами. [c.49]

Таким образом, полимер-носитель метотрексата выполняеп последовательно несколько функций. Сначала он транспортирует его к клеткам-мишеням, где полимер избирательно поглощается благодаря особым свойствам этих клеток и свойствам определяемым природой носителя (например, положительного заряда полилизина). В этот период ФАВ не должно отщепляться от полимера, так как это привело бы к потере активности Попав в клетку в результате эндоцитоза, ФАП деградирует по действием лизосомальных ферментов, в данном случае протеаз Чем быстрее и полнее протекает деградация, тем большую ак тивность проявляет ФАП. Таким образом, полимерные произ водные метотрексата можно рассматривать как лизосомтроп ные ФАП, не активные (или незначительно активные) сами пс себе и активирующиеся в лизосомах. Не исключено, что в опу холевых клетках эта активация происходит быстрее, чем в нор мальных. [c.120]

Если допустить, что эндо- и экзоцитоз на молекулярном уровне обеспечиваются близкими механизмами, то активное транспортирование вещества можно представить следующим образом. Определенные отрицательно заряженные мембранные компоненты (липиды, по.иисахариды) связывают вещества, индуцирующие эндоцитоз. При этом мембрана набухает, уменьшается величина ее электрического сопротивления, понижается поверхностное натяжение. Вследствие этого усиливается связь между плазматической мембраной и примембранным слоем цитоплазмы, а возможно, и с микрофиламентами. Это и обеспечивает втягивание (а не разрыв) плазматической мембраны с образованием эндоцитозных каналов, пузырьков. Предполагается, что последняя стадия эндоцитоза — отрыв пузырьков от плазматической мембраны происходит с помощью каких-то ферментов. Косвенным доказательством этого предположения может быть факт замедления отщепления фагосомы под влиянием лизосомальных ферментов. [c.50]

Важная роль мембран в ограничении сферы действия лизосомальных ферментов и, следовательно, в предотвращении безконтрольного распада в клетке не вызывает сомнения. Но эти же мембраны играют роль обеспечивающей оптимальные условия проявления ферментативной активности структуры. В первую очередь это низкие значения pH. [c.76]

Вспомните, что распад коллагена начинается под действием фермента коллагеназы, который расщепляет молекулу коллагена на 2 фрагмента ( Д и от общей длины молекулы). После этого коллаген становится доступным для действия лизосомальных протеаз. Коллагеназа малоактивна, активность ее повышается при ряде заболеваний, что приводит к деструкции межклеточного вещества соединительной ткани. Некоторые виды патогенных бактерий способны вырабатывать кол-лагеназу, обладающую высокой активностью. Подберите соответствующие пары [c.388]

Как известно, нейтрофилы содержат азурофильные и специфические гранулы. Азурофильные гранулы большого размера (до 8 нм), имеют высокую электронную плотность и представлены округлыми и эллипсоидными формами. В последних изредка обнаруживаются кристаллические включения. Соотношение азурофиль-ных и специальных гранул непостоянно. Относительное число азу-рофильных гранул достигает 10—20 % от общего количества лизосомальных гранул. Специфические гранулы меньшего размера так же, как азурофильные гранулы, могут быть округлыми или удлиненными. Следует отметить их меньшую электронную плотность по сравнению с азурофильными гранулами. Незрелые клетки миелоидного ряда, продуцирующие гранулы, характеризуются ультраструктурными признаками повышенной активности. Наличие гранул с промежуточной морфологией часто затрудняет их Идентификацию. Более того, некоторые исследователи описывают третичные гранулы (С), содержащие кислую фосфатазу, а также [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология