АТФ-синтаза субъединицы

Регенерация АТР из ADP и Pj. Синтез АТР из ADP и неорганического фосфата (Pi) катализируется АТР-синтазой. Этот фермент преобразует доставляемую потоком электронов энергию в энергию фосфо-эфирных связей АТР. Фермент найден во всех мембранах, участвующих в преобразовании энергии, а именно в мембранах митохондрий, хлоропластов и бактерий. Он достаточно велик (мол. масса 350-10 ) и имеет сложное строение (рис. 7.12, Г)-состоит из головки, построенной из нескольких субъединиц, ножки и основания последнее погружено в липидный слой плазматической мембраны. АТР-синтаза катализирует присоединение фосфата к ADP с отщеплением молекулы воды, в результате чего образуется АТР. Каким образом поток протонов или протонный градиент осуществляет эту реакцию фосфорилирования, пока еще неизвестно возможно, что протоны по какому-то каналу или поре в молекуле фермента оттекают обратно внутрь митохондрии или бактерии, а освобождающаяся при этом энергия используется для фосфорилирования. [c.245]

Многое еще не выяснено в вопросе о том, каким образом Р прикрепляется к фактору Ро, погруженному в мембрану. Были получены данные, что по крайней мере р-субъединица фактора Рг может находиться в прямом контакте с фосфолипидами. Это наблюдение противоречит распространенной точке зрения, что Н+-АТФ-синтаза всегда выглядит как гриб, шляпка которого соединяется с мембранным сектором посредством довольно длинной ножки. Не исключено, что грибовидная конфигурация фиксируется в результате обработки, предшествующей анализу образца под электронным микроскопом. [c.133]

АТФ-синтаза (протонная (АТФаза) представлена двумя белковыми комплексами, состоящими, в свою очередь, из субъединиц (рис. 133, 4). Первый из них, полностью утопленный в сопрягающую мембрану и пронизывающий ее насквозь, состоит из трех видов гидрофобных полипептидных цепей (с различающимися в зависимости от объекта молекулярными массами порядка 19(ХЮ—24(ХЮ, 135(Ю—180(Ю и 5400—8400 в соотношениях 1 2 5 или близких к этому) и обозначается как Го. Его функция состоит в доставке протонов из межмембранного пространства, куда он открывается, ко второму белковому комплексу, плотно к нему примыкающему. [c.426]

АТФ-синтетаза — очень крупный олигомерный белок, в котором выделяют три части выступающую в матрикс митохондрии часть (F1), построенную из трех пар димеров а(3 трансмембранную часть (F0), образующую гидрофильный канал, и промежуточную область FA. Субъединица F1 содержит активные центры, синтезирующие АТФ. Протоны движутся через канал АТФ-синтазы, и энергия этого движения используется для образования АТФ. Конкретные механизмы сопряжения, т. е. трансформации электрохимического потенциала в энергию макроэргической связи АТФ, все еще не вполне ясны. [c.233]

Существует очень мало данных о встраивании во внутреннюю мембрану тех белков, которые синтезируются в матриксе. К белкам этого типа относится небольшое количество очень гидрофобных полипептидов, принадлежащих следующим комплексам НАДН-/ oQ-редуктазе (несколько полипептидов неизвестной функции), / oQ 2-UHToxpOM с-редуктазе (цитохром Ь), цитохромоксидазе (субъединицы /—III) и Н+-АТФ-синтазе (субъединица 9, или протеолипид). Все они образуются сразу в зрелой форме. Вопрос о том, нужна ли энергия для их встраивания в мембрану, остается открытым. [c.166]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Сейчас есть и более новые представления о механизме синтеза жирных кислот у микроорганизмов. Было высказано предположение, что структура синтазы жирных кислот состоит из двух видов белковых субъединиц а и р, при этом каждая из них имеет несколько активных центров, т.е. нет 7 самостоятельных фер-мерггов. Пока эта смелая гипотеза не получила научного подтверждения. [c.310]

II. При этом на поверхности внутренней мембраны находятся фосфорилирующие субъединицы, ответственные за образование АТР (рис. 13.12). Они состоят из нескольких белков, в совокупности образующих F,-субъединицу последняя выступает в матрикс и представляет собой АТР-синтазу (рис. 13.9). F -субъединицы с помощью стебелька связаны с мембранной белковой субъединицей Р , пронизывающей, вероятно, всю мембрану (рис. 13.9). При прохождении через (Fq—Р,)-комплекс пары протонов из ADP и Р, образуется одна молекула АТР. Интересно, что сходные фосфорилирующие субъединицы находятся на внутренней стороне плазматической мембраны бактерий и на наружной стороне ти-лакоидной мембраны хлоропластов. Важно отме- [c.135]

На всех этапах роста клеток растяжением осуществляется самосборка работа генетического аппарата, обеспечивающего реализацию программы роста растяжением, взаимодействие ауксина с рецептором, сборка сложных ферментативных комплексов, в частности синтазы целлюлозы, состоящей из многих субъединиц, включение мембран пузырьков Гольджи в состав плазмалеммы растущей клетки, сборка молекул целлюлозы, гемицеллюлоз, пектинов и структурных белков (экстенсина) в клеточных стенках, процессы кристаллизации в микрофи-бриллах целлюлозы и т. д. [c.331]

Митохондриальная Н -АТФ-синтаза построена из субкомплекса Fl (пять типов субъединиц), субкомплекса Fq (четыре типа субъединиц) и еще четырех дополнительных субъединиц. При этом, как ку Е. соИ, фактор Fi содержит субъединицы За, 3 , 7, o и е. Крупные субъединицы (а и ) очень напоминают таковые Е. соИ. Так в -субъединицах фактора Fi из митохондрий сердца быка, дрожжей, Е. oli и хлоропластов содержание консервативных последовательностей составляет около 70%. Подобная ситуация наблюдается и в случае а-субъединицы. [c.131]

В Н+-АТФ-синтазе митохондрий находят пять полипептидов, которые отсутствуют у бактерий. Это е-субъединица фактора Fi с массой 5,5 кДа субъединица AL6 фактора Fq фактор F (9 кДа) белковый ингибитор фактора Fy с массой 9,5 кДа и субъединица с массой 18,5 кДа, которая наряду с /"б и OS P необходима для правильного сязывания Fy с Fq. [c.132]

Субъединичный состав Н+-АТФ-синтазы хлоропластов, обозначаемой Fq Fi, в основном подобен таковым бактерий и митохондрий. Вновь фактор Fl имеет субъединичный состав За, 3 , у, б, е. При этом е-субъединица гомологична таковой для бактериального типа. Фактор Fo содержит четыре типа субъединиц, обозначаемых /— IV. Субъединицы IV, I и III гомологичны субъединицам а, b и с фактора Fо Е. соИ. Субъединица II не имеет бактериального аналога. [c.132]

Для всех перечисленных выше преобразователей энергии применимы традиционные методы исследования структуры и функции белков. Такие подходы, видимо, недостаточны, если речь идет об Н+- и Ка+-лшго/7ал. Прогресс в понимании этих, пожалуй, наиболее своеобразных мембранных трансформаторов энергии требует разработки совершенно новых подходов. Эта проблема представляется особенно важной, поскольку белковые субъединицы, вращающиеся в плоскости мембраны, могут быть составной частью не только флагеллярного мотора, но и переносчиков макромолекул, Н+-АТФ-синтазы и т. п. [c.239]

Фермент (мол. масса 66 000) состоит из двух субъединиц, для которых известны две формы, так что в митохондриях печени крысы были обнаружены три изофермента. В центре связывания NAD+ присутствует сульфгидрильная группа. Этой реакцией цикл полностью завершается, и образующийся оксалоацетат становится доступным для конденсацни со следующей молекулой ацетил-СоА для повторения процесса. Однако в состоянии равновесия направление процесса сдвинуто в сторону обратной реакции — восстановления оксалоацетата под действием NADH. Хотя это обстоятельство позволяет избежать накопления мощного ингибитора сукцинатдегидрогеназы, оно также и лимитирует возможную скорость синтеза цитрата. В самом деле, равновесная концентрация оксалоацетата в этой реакции намного меньше Кт цитрат-синтазн. Поэтому предполагается, что малатдегидрогеназа и цитрат-синтаза могут быть фзтзически очень сближены внутри митохондриального матрикса для того, чтобы в нужном количестве обеспечивалось необходимое для синтеза цитрата поступление субстрата — оксалоацетата. [c.411]

В результате реакции получается непредельный углеводород—сквален, составленный из 6 изопреноидных группировок. Процесс ускоряется скваленч интазой, изучение которой затруднено ее тесной ассоциацией с эндоплазматической сетью и ее фосфолипидной составляющей. Однако выяснено, что при извлечении фермента из микросомальной фракции без применения детергентов (с использованием ультразвуковой дезинтеграции и т. п.) его М=450 ООО, а с использованием детергента—54500. Сквален-синтаза обладает двумя центрами связьшания фарнезилпирофосфата, расположенными, возможно, на разных субъединицах. [c.404]

Специфичность каталитической субъединицы изменяется в результате связывания с а-лакталъбумином, модифицирующей субъединицей. Образующийся комплекс, называемый лактозо-синтазой, переносит галактозу не на N-ацетилглюкозамин, а на глюкозу, что приводит к образованию лактозы. [c.132]

Лактозо-синтаза (каталитическая и модифицирующая субъединицы) [c.132]

Триптофан-синтаза Е.соИ имеет субъеди-ничное строение азРз- Фермент можно диссоциировать на две а-субъединицы и комплекс Рз- ГТо отдельности они катализируют частичные реакции, приводящие к синтезу триптофана [c.241]

Как показал Джон Вейн (John Vane), аспирин тормозит биосинтез простагландинов путем инактивирования простагландин-син-таз. Причина угнетения активности этого фермента аспирином (ацетилсалицилатом) заключается в том, что он ацетилирует концевую аминогруппу одной из субъединиц простагландин-синтазы (рис. 35.21). Простагландины усиливают воспалительные процессы, тогда как аспирин подавляет их. По-видимому, такое фармакологическое действие аспирина обусловлено тем, что он ингибирует биосинтез простагландинов. [c.298]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология