Модифицирующая субъединица

Синтез лактозы контролируется модифицирующей субъединицей [c.132]

Тин G-белка а-Субъединица Функция Модифицирующий бактериальный токсин [c.360]

Во-вторых, генерация движения может происходить путем управляемой сборки — разборки цитоскелетных нитей, при этом длина нити изменяется. Изменение длины нити модифицирует внутриклеточный транспорт органелл и везикул разборка нитей вплоть до потери контакта с плазмалеммой может модифицировать подвижность и кластеризацию интегральных белков мем бран. При возбуждении нейронов и железистых клеток увеличи вается уровень Ф-актина, т. е. ускоряется сборка актиновых микрофиламентов из Г-актина. Например, цепь актиновых микрофиламентов удлиняется преимущественно с одного конца деполимеризуется, укорачивается с другого. Во втором предполагаемом типе генерации движения не совсем ясна роль Mg-АТФ, хотя и известно, что нуклеотиды (АТФ, ГТФ) принимают участие в сборке — разборке непосредственно и опосредованно через систему фосфорилирования белковых субъединиц цитоскелета. Возможно также сочетание двух вышеописанных форм генерации движения. [c.78]

Модифицирующая субъединица меняет специфичность каталитической субъединицы таким образом, что последняя начинает присоединять галактозу уже к глюкозе, образуя лактозу. Содержание модифицирующей субъединицы находится под гормональным контролем. Во время беременности в молочной железе синтезируется каталитическая субъединица, содержание же модифицирующей субъединицы незначительно. При родах содержание гормонов в крови резко меняется, что приводит к синтезу больших количеств модифицирующей субъединицы. Далее модифицирующая субъединица присоединяется к каталитической, образуя активный лактозо-синтазный комплекс, продуцирующий большие количества лактозы. Из всего сказанного очевидно, что гормоны могут оказывать физиологический эффект путем изменения специфичности ферментов. [c.106]

Регуляция синтеза лактозы представляет особенно большой интерес. Лактозо-синта-за состоит из каталитической и модифицирующей субъединиц. Изолированная каталитическая субъединица, названная галак-тозилтрансферазой, активна в катализе переноса галактозы с UDP-галактозы на N-ацетилглюкозамин с образованием N-ацетиллактозамина. [c.132]

Специфичность каталитической субъединицы изменяется в результате связывания с а-лакталъбумином, модифицирующей субъединицей. Образующийся комплекс, называемый лактозо-синтазой, переносит галактозу не на N-ацетилглюкозамин, а на глюкозу, что приводит к образованию лактозы. [c.132]

Лактозо-синтаза (каталитическая и модифицирующая субъединицы) [c.132]

В отношении субстрата, так и ингибитора, имеющих обычно совершенно различные трехмерные структуры и, таким образом, шллостеричных- [152]. Последнее непременно предполагает невозможность для ингибитора связываться в активном центре, подобно классическим (изостерическим) ингибиторам. Большое число данных, включая рентгеноструктурные, подтверждают предположение, что в регуляторных ферментах имеются отличающиеся друг от друга каталитические (субстрат-связывающие) и ал-лостерические (ингибитор-связывающие) центры. Эффект связывания ингибитора в аллостерическом центре передается через белок — посредством ряда конформационных изменений (часто путем легко регистрируемого взаимодействия между субъединицами) и в конечном счете влияет на активный центр. Таким путем не участвующие в реакции, катализируемой определенным ферментом, метаболиты могут регулировать его активность, модифицируя либо связывание субстрата, либо каталитическую функцию, либо, наконец, оба этих процесса [147, 148]. [c.538]

Количество синтезируемого в растениях протоксина попытались увеличить, осуществив экспрессию полностью измененного гена протоксина под контролем промотора гена малой субъединицы рибулозобисфосфат-карбоксила-зы, помещенного после хлоропластной сигнальной последовательности этого фермента, таким образом, чтобы сверхпродуцируемый протоксин был локализован в хлоропластах. Эта стратегия привела к радикальному повышению уровня экспрессии гена протоксина, так что на долю протоксина стало приходиться до 1% всех белков листа. В другом эксперименте ген протоксина вводили непосредственно в хлоропластную ДНК растения-хозяина. Это дает следующие преимущества. Во-первых, вводимый ген не нужно модифицировать, поскольку транскрипционный и трансляционный аппараты хлоропластов относятся к прокариотическому типу. Во-вторых, на одну клетку приходится много хлоропластов, а на один хлоропласт - много копий хлоропластной ДНК, поэтому ген протоксина присутствует в больщом числе копий, и эффективность его экспрессии повышается. В-третьих, хлоропласты передаются только через [c.392]

Показано, что обработка цитохромоксидазы дициклогексил-карбодиимидом (D ) приводит к потере протон-транслоцирую-щей активности, а то аремя как транспорт электронов практически не затрагивается. D в данном случае модифицирует главным образом остатки Glu-90 субъединицы III. Этот район полипептида расположен внутри мембраны и структурно подобен D -связывающему участку протеолипида Н -АТФазы. Потеря протон-транслоцирующей активности происходит под действием антител к 111 субъединице. Препараты цитохромоксидазы. из которых избирательно удалена субъединица 111 (например, с помощью хроматографии комплекса на ДЭАЭ-агарозе), не способны к переносу протонов после реконструкции в липосомы транспорт электронов при этом не нарушается. [c.617]

Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. Интересно, что нитратредуктаза (NOj - -- N02 ) из Neurospora rassa тоже состоит из двух белков, один из которых содержит молибден, причем этот молибденсодержащий белок можно заменить на другие молибденовые белки (обычно после обработки кислотой), входящие в состав совершенно отличных ферментов, включая ксантин-, альдегид- и сульфитоксидазы, или MoFe-белок нитрогеназы из двух разных бактерий [156]. Пока не появлялись сообщения о реконструкции нитрогеназы из обычного Fe-белка и свободного Мо-белка. В работе [156] было отмечено, что, возможно, существуют молибденсодержащие субъединицы, которые выступают в качестве кофактора и являются общими для всех молибденсодержащих ферментов животных,растений и микроорганизмов. Эти субъединицы, вероятно, не только функционируют как переносчики электронов, но и связывают между собой субъединицы фермента. Если это предположение справедливо, то весьма вероятно, что основную электрон-транспортную реакцию в нитрогеназах осуществляет Мо-белок, тогда как другой белок модифицирует реакцию, приспосабливая ее к определенному субстрату. Таким [c.232]

Согласно рентгенографическим данным, полученным для ориентированных гелей ВТМ, период вдоль вирусной частицы равен всего лишь 69 А. Это подтверждает существование субъединиц, поскольку длина стержня равна 3000 А. Белковые субъединицы уложены в виде спирали, причем на каждый виток приходится 167з субъединицы, а на три витка — 49 субъединиц. Шаг спирали (расстояние между витками) равен 23 А. Плоскости оснований РНК приблизительно параллельны оси стержня. Для определения знаков рентгеновских отражений применялся метод изоморфного замещения с РЬ и Hg (см. разд. 1 гл. XV). Этот метод удалось применить к такой крупной частице лишь потому, что она состоит из расположенных регулярным образом идентичных субъединиц, одинаково модифицирующихся при введении тяжелого атома. По измеряемым амплитудам рассеяния с помощью Фурье-синтеза рассчитывают радиальное распределение электронной плотности, т. е. среднюю электронную плотность [c.359]

Выделенная в чистом виде а-субъединица существует в форме димера, способного связываться с -субъедини-цей затем комплекс aj присоединяет , образуя минимальный фермент. При инфицировании Е. соН фагом Т4 а-субъединица модифицируется в результате ADP-рибо-зилирования аргинина. Это сопровождается уменьшением сродства к обычным промоторам, распознаваемым голоферментом. Следовательно, вполне возможно, что а-субъединица играет какую-то роль в распознавании промотора. [c.137]

В обоях случаях активные а-субъединицы С-белков (С -ГТФ и Г -ГДФ) в свою очередь активируют соответствующие ферменты (аденилатциклаза и фосфодиэсте-раза), которые уже модифицируют молекулы клеточных медиаторов сигнала рецепции. Роль последних выполняют циклические нуклеотиды цАМФ в гормональной рецепции, цГМФ в зрительной рецепции. [c.415]

РНК-полимераза, фермент, катализирующий транскрипцию ДНК, представляет собой сложную молекулу, состоящую из многих полипептидных цепей. В эукариотических клетках обнаружено три РНК-полимеразы 1,11 и 111. Эти ферменты эволюционно связаны друг с другом и с бактериальной РНК-полимеразой, у них имеются одинаковые субъединицы. По-видимому, после инициации транскрипции от каждого фермента отделяются одна ти несколько субъединиц, называемых факторами инициации. Вместо них к ферментам присоединяются субъединицы, называемые факторами элонгации. Они необходимы для удлинения цепи РНК, ее терминации и модификации. Вероятно, факторы элонгации у различных типов полимераз разные, именно этим можно объяснить, почему транскрипты, синтезируемые каждым ферментом, модифицируются по-разному. [c.170]

Рис. 10-15. Часть регуляторного каскада, который при нехватке азота активирует гены, участвующие в метаболизме азота у бактерий. Белок Р II служит регуляторной субъединицей белка п1гВ. Преимущество подобной многоступенчатой регуляции состоит в том, что она может вызывать значительные изменения в метаболизме в ответ на относительно небольшие изменения в содержании азота. Побочные ответвления этой цепи также обратимо модифицируют другие ферменты, контролируя их каталитическую активность в ответ на изменения концентрации азота.

Оказалось также, что глутаминсинтетаза может быть модифицирована в результате ковалентного присоединения АМФ к тирозильному остатку каждой субъединицы. Эта модификация снижает каталитическую активность фермента, так что аденили-рование всех 12 субъединиц приводит, по существу, к полной его инактивации. Однако такое превращение происходит только в экстремальных условиях, например когда клетки выращивают в среде, содержащей бедный источник углерода и энергии и избыток аммиака и глутамина. Обычно же глутаминсинтетаза находится в промежуточных состояниях аденилирования, т. е. представлена гибридными молекулами, в которых модифицированы лишь некоторые из 12 субъединиц. [c.40]

Модифицирующий полимер может быть связан как с просте-тическими группами Нв, темами, так и с белковой частью — глобином. Для модификации по гемам используется свойство глобина вступать в специфическую реакцию с гемином (Fe +-форма гема) с образованием после восстановления Нв, не отличимого от исходного ( ресинтез Нв). Упомянутые авторы показали, что модификация гемина по карбоксильным группам мало сказывается на свойствах полученного из него Нв [17]. Карбодиимидным методом был синтезирован полимерный сложный эфир гемина и декстрана, причем были найдены условия, позволяющие получать гемин-полимер, способный к ресинтезу с глобином [14]. Ресинтез и восстановление привели к Нв, модифицированному декстраном по карбоксильным группам гемов 15]. Вследствие пространственных затруднений ге-мин, связанный с полимером, сочетался только с тремя субъединицами Нв из четырех, поэтому в четвертую субъединицу (одну из р-цепей) вводили немодифицированный гемин. В результате был получен Нв, связанный с декстраном в 3—6 заранее заданный точках. На 3—4 макромолекулы Нв в конъюгате с М = 250 тыс. и Мп = 117 тыс. приходилось в среднем [c.246]

Матричная РНК для тяжелой цепи секретируемой формы Ig покидает ядро и поступает в цитоплазму, где связывается с рибосомой (1). Транслированная на рибосоме лидерная (сигнальная) последовательность (L) синтезируемого полипептида связывается с частицей, узнающей сигнал (SRP, от англ. signal re ognition parti le), которая блокирует дальнейшую трансляцию (2). Комплекс SRP-рибосома мигрирует к эндоплазматическому ретикулуму (ЭР), на мембране которого SRP взаимодействует с присоединяющим белком (3). Трансляция при этом может продолжаться, и синтезируемая цепь проникает сквозь мембрану внутрь ЭР (4). Лидерная последовательность в просвете ЭР отщепляется, и готовая цепь объединяется с другими Н- и L-цепями в субъединицу молекулы иммуноглобулина (5). Группа ферментов (Е,) присоединяет к иммуноглобулину углеводы (показаны синим) и одновременно от ЭР отделяется транспортный пузырек (6). В комплексе Гольджи другая группа ферментов (Eg) модифицирует углеводные единицы иммуноглобулина, и затем полностью готовая молекула секре-тируется из клетки путем обратного пиноцитоза (7). [c.146]

Специфичность ряда ферментов находится под физиологическим контролем. Особенно интересным примером в этом отношении может служить синтез лактозы в молочной железе (рис, 6.6). Лактозо-син-таза - фермент, катализирующий синтез лактозы, состоит из двух субъединиц - каталитической и модифицирующей. Каталитическая субъединица сама по себе неспособна к синтезу лактозы. Роль этой субъединицы состоит в том, что она катализирует присоединение галактозы к белку, содержащему ковалентно присоединенную углеводную цепь. [c.106]

Рис. 6,6. Синтез лактозы - сахара, состоящего из остатков глюкозы и галактозы, происходит под действием фермента, который содержит каталитическую субьединицу и субъединвду, модифицирующую субстратную специфичность. Каталитическая субъединица в отсутствие субъединицы-модификатора катализирует другую реакцию.

Смотреть страницы где упоминается термин Модифицирующая субъединица: [c.133] [c.91] [c.240] [c.53] [c.218] [c.317] [c.597] [c.261] [c.173] [c.626] [c.923] [c.176] [c.172] [c.433] [c.435] [c.412] [c.223] [c.53] [c.162] [c.111] [c.66] [c.223] [c.189] [c.430] [c.229] [c.170] [c.65] [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология