Дегидрогеназы NAD как кофермент

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения. [c.116]

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

В качестве сопрягающих ферментов часто используют дегидроге-назы и их коферменты в окисленной или восстановленной форме. Например, активность гексокиназы определяют в системе, содержащей дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата и НАДФ. Скорость восстановления НАДФ соответствует скорости гексокиназной реакции. Иногда используют системы двойного или тройного сопряжения, однако конечным звеном такой системы является соответствующая дегидрогеназа (например, при определении активности фосфофруктокиназы, креатин-киназы). При определении активности в сопряженной системе следует учитывать ряд условий. [c.208]

Ускорение этих процессов (своеобразного транспорта электронов, ионов или атомов) достигается при участии многочисленных ферментов, большинство из которых относится к группе металлопротеинов. В качестве коферментов в редокс-процессах выступают не только ионы металлов или их комплексов, но и некоторые органические вещества. Наиболее хорошо изучены цинксодержащие дегидрогеназы. [c.572]

Первичные дегидрогеназы называют анаэробными, так как они не могут передавать водород непосредственно кислороду. Регенерация их происходит в результате передачи атома водорода молекуле другого органического соединения или вторичной дегидрогеназе. Коферментом вторичных дегидрогеназ является флавин-аденин-динуклеотид (ФАД) [c.53]

В организме животных происходит в основном окислительное дезаминирование с участием ферментов дегидрогеназ (кофермент НАД) [c.124]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

ФАД-зависимая дегидрогеназа также выполняет функцию первичной дегидрогеназы. Коферментом является ФАД, который является акцептором водорода от субстрата. [c.172]

Химическое строение активной формы уксусной кислоты долгое время оставалось неясным только в последние годы удалось расшифровать структуру этого соединения. Вместе с тем был выяснен и механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты у некоторых микроорганизмов. [Установлено, что декарбоксилирование пировиноградной кислоты, сопровождающееся поглощением кислорода, катализируется сложной системой, в состав которой входит особая дегидрогеназа, коферменты (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, коэнзим А, НАД) и система ферментов — катализаторов тканевого дыхания. Вся эта система локализована в митохондриях. [c.274]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

К оксидоредуктазам относятся также ферменты группы флавопротеидов, или флавиновых ферментов. Они чаще служат акцепторами водорода первичных дегидрогеназ. Нередко флавопротеид выступает и в роли первичной дегидрогеназы. Коферментом флавиновых ферментов является флавинадениндинуклеотид — ФАД (стр. 30). [c.16]

Выло также показано, что прочность связи агона и ферона у разных ферментов различна. У некоторых ферментов, например дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путем отнятия водорода (дегидрирование), эта связь является непрочной. Такие ферменты легко диссоциируют и распадаются на агон и ферон. По предложению выдающегося французского биохимика Г. Бертрана, агоны, легко отделяющиеся от белковой части фермента, обычно называют коферментами. [c.169]

К числу дегидрогеназ, структура которых в настоящее время уже установлена, относятся малатдегидрогеназа [76], неспецифическая алкогольдегидрогеназа печени [77] и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа (разд. 3,5). Следует отметить, что во всех этих трех дегидрогеназах и в лактатдегидрогеназе имеется примерно одинаковый структурный фрагмент, состоящий из шести плотно упакованных параллельных р-цепей и нескольких а-спиральных участков [77, 78, 78а] (рис. 2-10А). Эта структура, связывающая кофермент, возможно, специально приспособлена к взаимодействию с NAD в несколько измененной форме она представлена в ряде других ферментов [78а]. Алкогольдегидрогеназа печени [77] и некоторые другие дегидрогеназы содержат существенный атом Zn +, способный, вероятно, координационно связывать гидроксильную группу спиртового субстрата или карбонильную группу альдегидного субстрата [786]. [c.245]

В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кис- [c.116]

Фосфоглюконовая кислота под влиянием дегидрогеназы, коферментом которой также является НАДФ, подвергается дегидрированию и затем декарбоксилированию с образованием пентозофосфата рибулозо-5-фосфата и одной молекулы СО . [c.283]

Следовательно, окисление одного вещества сопровождается восстановлением другого. И в живом организме процессы окисления сопряжены с процессами восстановления. Поэтому обычно говорят об окислительно-восстановительных реакциях при тканевом дыхании. В клетке протекают окислительные реакции всех трех типов, но процессы дегидрирования и переноса электронов, осуществляемые более легко, преобладают. Вещества в процессе тканевого дыхания окисляются путем их дегидрирования, хотя конечным акцептором водорода служит кислород (рис. 1). Биологическое окисление начинается с дегидрирования субстрата при участии дегидрогеназ, коферментом которых является НАД или НАДФ. [c.70]

Карбонильная группа кетона имеет две поверхности, поэтому говорят, что она энантиотопна. В присутствии фермента кофер-мент NADH избирательно отрывает атом водорода На только с задней стороны плоскости карбонильной группы, причем образуется хиральный спирт, в котором метиленовые атомы водорода становятся диастереотопными. Однако метильные атомы водорода неразличимы для фермента и называются гомотопными. В данном примере атом водорода Нд npo-R) кофермента переходит к субстрату, а другие дегидрогеназы обладают иной региоспецифич-ностью, так что мигрирует атом водорода Нв (npo-S). [c.208]

Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие перенос водорода от одного субстрата к другому. Для нормального функ-цпонирования этой обратимой системы требуется никотинамидный кофермент, например NAD+, Таким путем из соответствующих кетопов н альдегидов образуются хиральные спирты. Некоторые дегидрогеназы содержат в качестве необходимого компонента Zn(0) [280]. [c.399]

Ферментами, которые принимают на себя водород, являются дегидрогеназы. Это белки, несущие кофермент, — ди- или трифос фопиридиннуклеотиды (НАД или НАДФ). Схематично этот процесс можно выразить так [c.262]

Представителем другой важной группы дегидрогеназ—флавопро-теидов является желтый кофермент дрожжей (Варбург и Теорелл , 1934). Его хромофорной группой является рибофлавин, сам кофермент представляет собой 5 -фосфат рибофлавина — флавинмононуклеотид [c.719]

Реагирующие вещества в ферментативных реакциях обычно называют субстратами. Нанисанная выще реакция может быть представлена общим уравнением 8 = Р, так как концентрация воды постоянна. Другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа (например, гидролиз сложных эфиров). Для проявления каталитического действия некоторых ферментов необходимо присутствие определенных ионов металлов или коферментов. Примером ферментативной реакции с участием кофермента является дегидрогенизация спирта под действием фермента дегидрогеназы [c.320]

Смотреть страницы где упоминается термин Дегидрогеназы NAD как кофермент: [c.28] [c.1016] [c.175] [c.224] [c.107] [c.75] [c.116] [c.62] [c.196] [c.379] [c.365] [c.367] [c.415] [c.184] [c.535] [c.239] [c.240] [c.317] [c.353] [c.564] [c.60] [c.240] [c.245] [c.259] [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология