Клейковины белки

Клейковина пшеницы—это смесь различных белков, в которой преобладает уже упомянутый выше глиадин. Другие белки, входящие в состав клейковины, в спирте не растворяются. [c.391]

Применялось множество методов экстракции белков, но большинство из них основано на разной растворимости альбуминов, глобулинов, проламинов и глютелинов в солевых или спиртовых растворах, что в свое время установил Осборн [144]. Белки можно извлекать из раздробленных цельных зерен или из ядровой муки, а также из клейковины, предварительно отделенной от крахмала. [c.178]

В состав белков клейковины входят остатки цистеина —- аминокислоты, содержащей меркаптогруппу —5Н. При окислении этих групп во время замеса теста кислородом воздуха или специально добавляемыми к тесту улучшителями окислительного действия (бромат калия, иодат калия, аскорбиновая кислота) образуются межмолекулярные дисульфидные связи —5—5— между отдельными молекулами белка и их агрегатами (пачками). Это упрочняет клейковину теста, делает ее более плотной и жесткой. [c.247]

Основная масса клейковины — белки, представленные проламинами (глиадином) и глютелинами (глютенином). Кроме того, в клейковине содержится небольшое количество небелковых азотистых соединений. Сахар и крахмал не являются характерными веществами для клейковины и большей частью задерживаются в клейковине механически. Что касается жиров, то они связаны в клейковине главным образом в форме липопротеидов. [c.358]

Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. [c.16]

Для уплотнения макаронного теста его подвергают механической обработке. Наиболее распространены теплый замес на воде с температурой 55—56 С. При этом более равномерно идет набухание компонентов муки, образование клейковины и не происходит денатурации белков. Полученное тесто после вакуумной обработки подвергают прессованию. Прессование проводят через специальные матрицы, форм отверстий которых и определяет тип и вид макаронных изделий. Температурный режим прессования влияет на гидратацию клейковинных белков, повышение температуры может привести к их частичной коагуляции, а- также окислению пигментов. Сырые макаронные изделия подсушивают, обдувая воздухом, а затем, после резки и раскладки, направляют на сушку. При сушке происходит потеря белками и крахмалом влаги, тепловая денатурация белков, возможен их частичный гидролитический распад и клейстеризация крахмала. [c.111]

В современных интенсифицированных непрерывных процессах хлебопечения сшивание клейковинных белков ускоряется [c.605]

Эти продукты, очищенные в высокой степени по отношению к нерастворимым соединениям, содержат обычно более 90 % азотистых веществ в пересчете на ЫХб,25 от сухой массы сырья. К той же категории относят и клейковину пшеницы, хотя ее получают избирательным экстрагированием белков, а не солюбилизацией. [c.362]

В практическом отношении антитела преимущественно применялись для решения проблем идентификации и количественного определения веществ. Здесь имеется в виду использование белков как природных маркеров некоторых сырьевых материалов с целью распознавания их в продуктах питания для контроля качества. С этой целью изготовлены специфические иммунные сыворотки этих белков. Так, например, методы преципитации в геле послужили для обнаружения в пшеничной муке примесей ячменной муки [76] или в муке из твердой пшеницы примесей муки из мягкой пшеницы [90, 91]. Они могут быть использованы также для проверки отсутствия клейковины в кормовых рационах [7]. В такой стране, как ФРГ, где законодательство разрешает использовать в производстве пива только солод из ячменя и хмель, исключая особенно зерно риса и кукурузы как более дешевые источники крахмала, для контроля поступающего в продажу пива применили метод иммунохимической идентификации [98]. Иммунохимический подход (метод преципитации и RIA) также использовали для контроля запрещаемых законом в некоторых странах добавок в пиво препаратов протеаз как средства стабилизации [32]. В этих двух последних случаях проблема распознавания сложна, поскольку изготовление пива предусматривает вспенивание сусла при перемешивании, пастеризацию при стерилизации, т. е. происходит в условиях денатурации белков. Задача распознавания денатурированных бел- [c.112]

Далее будут последовательно описаны способности к растворению и осаждению белков из разных видов сырья, затем реальные условия использования этих процессов и, наконец, некоторые применения наиболее распространенных видов сырья с выделением основных процессов получения клейковины. [c.415]

Консистенция вафельного теста существенно зависит от влажности, температуры и продолжительности замеса. Необходима минимальная влажность теста, при которой обеспечивается устойчивая дисперсная система, не образующая агрегатов из частиц муки. При температуре выше 20 °С увеличивается вязкость теста вследствие большой набухаемости белков клейковины, а при сокращении продолжительности замеса тесто имеет неравномерную густую консистенцию. [c.121]

Режим замеса теста зависит от свойств муки, рецептуры, технологических особенностей ассортимента и конструкции тестомесильной машины. При замесе происходит насыщение теста воздухом. При этом белки муки интенсивно поглощают влагу, их нерастворимые в воде фракции—глютенин и глиадин — образуют клейковину. При образовании клейковинного скелета теста возникают поперечные связи между смежными цепями белков. Эти связи упрочняют структуру теста и снижают его липкость. [c.597]

Запасные белки зерна пшеницы обладают уникальной способностью формировать после гидратации связную, нерастворимую, вязкоэластичную массу — клейковину это свойство белков пшеницы широко используется в хлебопекарной промышленности, кондитерском производстве и кулинарии. [c.176]

Эти знания создают основу для понимания взаимодействий липидов с белками в процессе получения белковых растительных материалов (клейковина, концентрат, изолят), а также функциональных свойств этих продуктов. [c.314]

Крахмал ввиду его повышенной кислотности (1,5) и зернистости может быть очищен от других компонентов (белки, геми-целлюлоза) с помощью батареи гидроциклонов. Зато в сливной воде содержатся белки, растворимые в крахмальном производстве, более или менее сконцентрированные в случае клейковинного производства, и волокна гемицеллюлозы. По гранулометрическим показателям и плотности частицы слишком близки между собой, чтобы гидроциклоны могли их разделить. Поэтому такая операция выполняется другим аппаратом, главным образом центрифугой. [c.434]

Первые работы по приготовлению текстурированных растительных белков были проведены в США под давлением социальных групп, которые по религиозным соображениям не употребляли мяса. Так, Келлог [53] в рамках секты Адвенисты седьмого дня разработал рецептуру пищевого продукта, одновременно привлекательного внешне и питательного, в качестве заменителя мяса. Процесс изготовления состоял в смешивании клейковины, казеина и растительного масла. После растирания и размешивания проводился прогрев массы для закрепления структуры. Большая часть проводившихся в дальнейшем работ касалась приготовления продуктов питания на структурной основе из клейковины, белков молока и продукта, обогащенного крахмалом. [c.528]

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Максимум иабухаемости клейковины имеет место при температуре 28—30 °С, а при 60—70 °С белковые вещества тесто.-хлеба дена-гурируются и свертываются, освобождая при этом воду, поглощенную при набухании. При повышении температуры до 50—60 °С крахмал муки интенсивно набухает и начинается клейстеризация крахмала и разрушение внутренней мицеллярной структуры. При температуре 50—70 °С протекают процессы клейстеризации крахмала и коагуляция белков, которые обусловливают переход тесто-хлеба в состояние мякиша. Повышение температуры до 60—70 °С приводит к резкому изменению консистенции — сгущению теста. Мякиш хлеба выдерживают в печи до температуры 92—98 °С в центре для придания ему необходимой упругости [24, 251. [c.50]

Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральных солевых растворах и в этиловом спирте растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся главным образом в семенах злаков. Изучены мало. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от франц. gluten — клейковина). Наиболее изучен глютенин пшеницы. [c.297]

П. каждого злака содержат большое кол-во разл. белков и экстрагируются из семян 70%-ным этанолом (это послужило основанием Т. Б, Осборну в 1924 выделить эти белки в самостоят. группу). Мол. м. -богатых П. 20-40 тыс., они содержат внутримол. связи 8—8. Мол. м. 8-бедных П. 45-80 тыс. Глютенины имеют мол. м, 94-145 тыс., с помощью связей 8—8 они образуют гигантские ассоциаты, к-рые у пшеницы служат основой клейковинного комплекса. [c.99]

Азотные удобрения. Для синтеза белков растениям необходим азот. Поэтому азотные удобрения могут приводить к увеличению в зерне белков и, что особенно важно, они повышают содержание клейковины, от которой в значительной степени зависит качество хлеба, его рассыпаемость. Таким образом, азотные удобрения повышают кормовую и пищевую ценность продукции. [c.119]

Формирование внутренней структуры слоев происходит при замесе затяжного и крекерного теста, когда создаются условия для более полного набухания белков муки. Этому способствует малое количество сахара и жира в тесте, большая влажность, повышенная температура теста и продолжительный процесс. Такой режим замеса теста создает оптимальные условия для образования в тесте губчатой структуры клейковины, которая обуславливает специфические физические свойства затяжного и крекерного теста — упругость и эластичность. [c.114]

Отсюда следует, что пшеница — это единственный вид зерновых, из которого в настоящее время промышленным способом извлекают белки в форме клейковины для их повторного дополнительного введения в определенные пищевые продукты, главным образом для улучшения качества выпечных изделий, но также в мясные колбасные изделия. Использование белков кукурузы, являющихся побочным продуктом в производстве крахмала, значительно менее существенно и ориентировано на кормление животных. Поэтому в данной главе будут рассматриваться белки пшеницы с особым вниманием к запасным белкам зерна, накопленным в крахмалистом эндосперме. На них приходится 72 % общего количества белков зерна, а их свойства представляют интерес с технологической точки зрения. [c.176]

Из клейковины Хюбнер и Ротфисс [96] извлекали белки 0,1 н. уксусной кислотой и разделяли солюбилизированную смесь на фракции глиадинов и глютенинов добавлением этанола. Для перевода глиадинов в растворимое состояние использовали также [127] смесь воды и диоксана (в соотношении 6 4 по объему). Преимущества этого растворителя состоят в том, что он специфичен для глиадинов и позволяет проводить лиофи-лизацию экстракта непосредственно, без предварительного диализа. Остаток затем разделяют на глютенины, растворимые и нерастворимые в 0,01 н. кислоте. Солюбилизация клейковины 0,005 н. молочной кислотой, а затем ультрацентрифугирование позволяют разделять глиадины, а также растворимые и нерастворимые глютенины [82, 104]. [c.179]

Вместо последовательного экстрагирования можно полностью перевести в растворимую форму весь набор белков клейковины до разделения их на отдельные группы. Так, Орт и Бу-шук [142] солюбилизировали 98 % белков клейковины в смеси УМЦ — 0,1М уксусной кислоты, ЗМ мочевины, 0,01М цетилтри-метиламмоний бромида. Затем этот раствор титровали этанолом до конечной концентрации 70 % и подводили pH до 6,4, что позволяло отделить глиадины, которые оставались растворимыми, от глютенинов, нерастворимых в этой среде. Их можно также разделять методом гель-фильтрации [78]. Предложен метод [175] получения из муки очищенных глютенинов последовательными осаждениями сульфатом аммония. [c.179]

Разные условия опытов приводят к более или менее полному экстрагированию различных белков и к получению в большей или меньшей степени чистых фракций глиадинов и глютенинов. Значительную роль могут играть такие факторы, как температура и число экстракций, интенсивность перемешивания. Сообщалось также, что присутствие липидов в муке или клейковине влияет на экстрагируемость белков. Удаление липидов может привести к нерастворимости глютениновой фракции, обычно растворимой в 55 %-ном этаноле [40]. Удаление липидов также снижает растворимость белков в 0,05 н. уксусной кислоте 48]. Однако некоторые авторы не обнаружили этого эффекта, который, видимо, зависит также от использования метода извлечения жиров и возможной денатурации белков в ходе этой операции [146]. [c.180]

Изменчивость гидрофобности глиадинов также была продемонстрирована [159, 160] при изучении растворимости белков клейковины в нейтральных солевых растворах (серия Гофмай-стера). В некоторых работах [121] подчеркивается разница в гидрофобности между ш-глиадинами и другими -глиадинами это отмечал Лефебр (личное сообщение), изучающий растворимость глиадинов в смесях вода — диоксан, что позволяет охватить широкую гамму диэлектрических постоянных гидрофобности Y-глиадинов. [c.195]

Клейковина представляет собой белковый комплекс, который можно изолировать выщелачиванием в воде теста из пшеничной муки. Таким образом получают вязкоэластичную нерастворимую массу, которая в сухом виде составляет около 10 % исходного количества муки и имеет высокую водоудерживаю-ш,ую способность (влагоемкость) —около 150%. Клейковина обычно содержит 75—80 % белков, 5—10% липидов и остаточный крахмал, количество которого зависит от эффективности и длительности отмывки. Липиды играют функциональную роль [48, 131], и многочисленные работы показали, что они связаны с белками клейковины [49, 93, 141, 177]. [c.219]

Два основных белковых компонента клейковины — это глиадины и глютенины в разных соотношениях — от 40 до 45 % для каждой группы, а остальное представлено остаточными растворимыми белками, большая часть которых удаляется при отмывке. [c.219]

Предложено несколько гипотез структуры клейковины. По одной из них [87] гидратированная клейковина имеет структуру листа липопротеидного типа, организованную вокруг бимолекулярного слоя из фосфолипидов. Боковые неполярные цепи полипептидов составляют гидрофобные ядра. Полярные группы, ориентированные наружу, образуют с фосфолипидами солевые связи между основными группами белков и кислыми группами липидов. Ориентированный бимолекулярный липидный слой создает плоскость скольжения между двумя слоями листка, обеспечивая тем самым вязкую текучесть. [c.219]

По данным Уолла [174], когезия и упругость клейковины в первую очередь предопределяются склонностью различных белков к взаимному соединению. Глютенины, крупные асимметричные молекулы, образуют очень большую доступную поверхность, [c.219]

Другую структуру предложил Бернардэн [13] на основе микроскопического исследования явлений, которые сопровождают гидратацию частиц муки. Белковые волокна появляются мгновенно. Они имеют те же вязкоэластичные свойства, что присуиш клейковине, получаемой механической обработкой. В нативном состоянии белки пшеницы обладают, таким образом, специфическими свойствами, которые придают им вязкость и упругость [c.220]

Связи между составными субъединицами фибрилл и между фибриллами нековалентны, а водородные связи, видимо, играют важную роль. Ткань, образованная переплетением волокон, позволяет объяснить эластичность и вязкость клейковины. Слабые деформации обратимы за счет возврата взаимодействий их к минимальному энергетическому уровню. После более существенной деформации возможно также прогрессивное и последовательное преобразование первоначальных связей между фибриллами (упругость). Нековалентные связи между волокнами позволяют им перемещаться относительно друг друга под действием значительных ограничений и сил (вязкость). В этой схеме функциональная единица является не полипептидной цепью, а белковой фибриллой. В зависимости от характера фибрилл (глиадины или глютенины) их способность к взаимодействию может варьировать. Так, изменчивость консистенции теста, подвергаемого механическим воздействиям, обусловлена перекомбинацией между фибриллами со слабой или сильной способностью взаимодействия [13]. В отличие от модели Гросскрейца [87] участие липидов здесь не является необходимым образование фибрилл зависит только от белков и наблюдалось при работе с обезжиренной мукой [15]. [c.221]

После размола зерна липиды разделяются на три основные фракции. Кроме нескольких липидных мицелл, фракция, состоящая преимущественно из лизофосфатодилхолина, связана с крахмалом и составляет около 1 % его массы [72]. Однако самая значительная фракция связана с белками. Действительно, клейковина (нерастворимые в воде белки пшеницы) связывает 65 % полярных и неполярных липидов муки [114]. Белок с молекулярной массой 9000 Да, на который приходится около 10 % клейковины, является главным сайтом связывания липидов [32]. [c.286]

Пригоювление экстрактов белка из зерновых в принципе соответствует извлечению клейковины из пшеницы [24, 37, 48, 51, [c.349]

На первой стадии белки, содержащиеся в растительном сырье, избирательно переводятся в растворимое состояние, а затем отделяются от нерастворимого попутного продукта на второй стадии их избирательно, раздельно извлекают, используя наилучшим образом их физико-химические свойства. Это описание полностью применимо к белкам семян. В случае природных растворимых белков, содержащихся в листьях или клубнях, первую стадию можно свести к разделению раствора и нерастворимого побочного продукта. Получение витальной клейковины зерновых является особым случаем, где белки имеют тенденцию к соединению независимо от других веществ и могут быть поэтому изолированы, не проходя этап солюбилизации. Эффективность разделения твердой и жидкой фаз, т. е. раствора белков и нерастворимого сопровождающего продукта, в значительной мере обусловливает степень очистки приготовленного изолята. Возможно применение разных способов в зависимости от природы и размера частиц исходного материала и требуемого продукта. [c.413]

Выработка изолята предполагает, что белки могут вести себя во влажной среде иначе, чем другие компоненты. Его получают за счет изменений фазы (растворение, осаждение) или эффекта размера либо избирательной агломерации (клейковина). [c.415]

Для большей ясности приводится сравнительная классификация методов, применяемых для муки и концентратов. Будут последовательно рассмотрены технологии в отношении сырья, богатого маслом, а затем сырья, бедного или искусственно обедненного липидами. Кроме того, будут проведены различия в соответствии с методами солюбилизации (перевода в растворимое состояние) белков и методами их регенерации (рекуперации) из изолята (например, осаждение или ультрафильтрация). Наконец, будут описаны некоторые приемы экстрагирования клейковины. [c.454]

Пшеница. Пшеничная мука ввиду низкого содержания белков (10—15 %) и их специфических свойств малопригодна для изготовления изолята посредством солюбилизации. Действительно, в этом случае небольшое количество изолята приходится высушивать вместе с большим количеством попутного продукта. Кроме того, для перевода в растворимое состояние большой части белков пшеницы требуются повышенные pH, и если белки имеют тенденцию конгломерировать в нативном состоянии (клейковина), то после экстрагирования путем растворения они не обладают те ми же свойствами. Некоторые авторы преодолевают эти затруднения, беря за основу фракции, обогащенные белками (отруби, турбосепарированная мука), и предусматривают другие виды использования, такие, как пищевая клейковина (процесс получения которого описывается далее). В случае с отрубями такая технология дает возможность применить в питании человека те [c.464]

НО регенерировать белки в изолят с содержанием белков около 95% (NXб,25). В то же время крахмал относительно хорошо очищается. Экономическая сторона этой технологии зависит от эффективности турбосепарации и от ее стоимости, помимо качества используемого сырья. Стоит сравнить этот процесс с первыми экспериментами [29], проведенными на сырье без турбо-сепарации, которые до сего времени не увенчались успехом из-за потери питательных веществ клейковины. [c.466]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология