Глиадин групп

При электрофорезе в кислой среде на крахмальном или полиакриламидном геле глиадины делятся по подвижности на а-, -, у- и СО-группы, каждая яз к-рых включает неск. белков. Гордеины делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы В-это S-бедные П. Глютенины при обычных условиях электрофореза остаются на старте. При двухмерном электрофорезе глиадинов выделено более 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются по составу белков, относящихся к П. [c.100]

При определенных значениях pH раствора число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым и такие молекулы не переносятся ни к аноду, ни к катоду. Значение pH раствора, при котором достигается такое состояние белка, называется изоэлектрической точкой. Последняя не одинакова для различных белков, так как в зависимости от их аминокислотного состава они могут содержать разное количество свободных амино- и карбоксильных групп. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при pH = 4,8 (кислая среда), а для белка пшеницы (глиадина) — при pH = 9,8 (щелочная среда). [c.295]

Ряд компонентов и групп компонентов глиадинов можно очищать несколькими способами. [c.183]

Кроме того, выделен в чистом виде [94] 7-глиадин (глиадин 50), который по молекулярной массе явно превосходит все другие, обнаруженные ранее 7-глиадины. Таким образом, еще остается определенная неясность в отношении истинных молекулярных масс у разных 7-глиадинов, которая может очень отчетливо отражать гетерогенность 7-глиадинов, намного более сильную, чем та, что выявляет анализ с помощью электрофореза в кислой среде. Впрочем, выявлено существование, по крайней мере, 9 7-глиадинов [134], а некоторые исследователи на основе анализа N-концевых последовательностей полагают, что фракция, обозначаемая 72 в действительности, включает не менее двух главных и трех минорных белков и что фракция 73 также гете-рогенна [19]. По молекулярной массе ш-глиадины превосходят а-, Р- и 7-глиадины, но они также образованы одной — единственной полипептидной цепью. Совокупность результатов, полученных разными авторами, указывает на существование двух групп ш-глиадинов — с молекулярными массами соответственно около 65 000 и 75 000—80 000 (табл. 6Б.7). [c.191]

Известные последовательности N-концевых половин цепи можно объединить в 3 группы а, 7 и ш (табл. 65.8). Тип а соответствует а-, Р и 7 -глиадинам [19, 118]. [c.191]

Эти значения свидетельствуют о существенной изменчивости суммарной гидрофобности глиадинов. Она наблюдается между группами и внутри каждой группы (Ш22/Ш42, 71/72, 8Тр/МТр, а2/ Е). Зная, что почти все 150 белков, которые изучил Бигелоу [25], имеют среднюю гидрофобность в пределах от 800 до 1300 калорий на один остаток, различия между глиадинами нельзя игнорировать. Эта разница в суммарной гидрофобности может быть связана с конформациями, стабильностью конформации и с разными способностями к взаимодействиям. Кстати, были обнаружены [25] проламины, отличающиеся от других белков [c.194]

Александер и др. [186] изучали различные природные и синтетические полипептиды на поверхностях раздела простой эфир — вода, бензол — вода и т. п. На этих поверхностях пленки сильно растянуты по сравнению с пленками на поверхности раздела вода — воздух, однако, как показано на рис. 111-43, и здесь имеется точка резкого возрастания вязкости и упругости пленки. Дэвис [187] исследовал на поверхности раздела вода — петролейный эфир пленки гемоглобина, сывороточного альбумина, глиадина и полимерных синтетических полипептидов. Целью работы было определение поведения биологически важных групп е-ЫНг. Автор пришел к выводу, что при сжатии пленки эти группы выталкиваются в масляную фазу. [c.142]

Гидратация и сольватация белков приводят к изменению структуры и свойств белковой молекулы, что имеет большое значение в различных процессах взаимодействия белков с веществами среды. Сорбированные молекулы неэлектролитов вклиниваются между витками полипептидной цепи и разрывают водородные связи между ними. Это способствует развертыванию белковой глобулы и облегчает деформацию ее при наложении внешней силы (например, при замесе теста). Гидратация белков влияет на вязкость их растворов. Адсорбционное взаимодействие неполярных групп белковых частиц с поверхностноактивными веществами обусловливает растворимость некоторых белков в спирте (например, глиадина). [c.416]

Глиадины, или проламины, найдены только в растениях, причем только в семенах злаков, где они очень широко представлены. Проламины— наиболее полно охарактеризованная группа из числа обнаруженных до сих пор в растениях и животных белковых веществ. Вместе с глютелинами они образуют главную составную часть муки хлебных злаков. В качестве примеров можно привести глиадин пшеницы, зеин кукурузы и гордеин ячменя. [c.327]

Вместо последовательного экстрагирования можно полностью перевести в растворимую форму весь набор белков клейковины до разделения их на отдельные группы. Так, Орт и Бу-шук [142] солюбилизировали 98 % белков клейковины в смеси УМЦ — 0,1М уксусной кислоты, ЗМ мочевины, 0,01М цетилтри-метиламмоний бромида. Затем этот раствор титровали этанолом до конечной концентрации 70 % и подводили pH до 6,4, что позволяло отделить глиадины, которые оставались растворимыми, от глютенинов, нерастворимых в этой среде. Их можно также разделять методом гель-фильтрации [78]. Предложен метод [175] получения из муки очищенных глютенинов последовательными осаждениями сульфатом аммония. [c.179]

Гель-фильтрация позволяет грубо разделить глиадины на 2 группы с одной стороны, ш-глиадины и глиадины с высокой молекулярной массой (или растворимые глютенины) и, с другой стороны, а-, р- и 7-глиадины [40, 149]. [c.183]

Разработаны препаративные методы хроматографии на карбоксиметилцеллюлозе [145] и на сульфопропилсефадексе 0 50 [43]. Последний метод представляет особый интерес, поскольку позволяет изолировать каждую из групп глиадинов (а, р, 7 и ш), и является, таким образом, первым этапом более тщательной очистки. [c.184]

Для примера аминокислотный состав нескольких глиадинов представлен в таблице 6Б.З. Несмотря на их общее сходство, ясно, что аминокислотный состав разных групп неидентичен, в том числе у компонентов, которые принадлежат к одной и той же группе. Так, изучая наиболее характерные аминокислоты, Шарбонье и др. [42] указывали, что содержание основных аминокислот увеличивается при переходе от ш- к а-глиадинам. Определено, что ш-глиадины богаче глутамином и пролином, чем другие глиадины. 7-Глиадины несколько больше содержат глутамина и пролина, чем а- и р-глиадины. Кроме того, ш-глиадины отличаются от других глиадинов отсутствием серосодержащих аминокислот в большинстве их компонентов. [c.184]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Два основных белковых компонента клейковины — это глиадины и глютенины в разных соотношениях — от 40 до 45 % для каждой группы, а остальное представлено остаточными растворимыми белками, большая часть которых удаляется при отмывке. [c.219]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Возможны и другие типы связей, приводящие к образованию полипептидов трехмерной структуры, но их существование не получило еще экспериментального подтверждения. Так, имеются основанные на реакции Гофмана данные [170, 183] о наличии связей между полипептидными цепями инсулина, глиадина и химотрипсина за счет аминогрупп и со-кар-боксильных групп изоглутаминового или изоаспарагинового остатка. В случае инсулина существование подобных связей [c.168]

Обработка безводной серной кислотой глютена [343] и глиадина [247] сопровождалась миграцией ацильной группы у остатков серина (соответственно на 100 и 70%) у остатков [c.219]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Помимо того, что перегруппировка происходит неколичественно, недостатком миграции ацильной группы от N к О как предварительного этапа исследования строения пептидов является изменение некоторых аминокислот глиадина под действием серной кислоты (247]. Изменения претерпевают амидные группы, метионин, аргинин, тирозин, фенилаланин и цистин. [c.221]

Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

Наконец, следует упомянуть группу запасных белков. В ее состав входят овальбумин яичного белка, казеин молока, глиадин пшеницы, зеин ржи, гордеин ячменя, а также феррития ( депо железа в селезенке) и др. [c.23]

На рис. 1П- 35 и 1П-36 приведены некоторые данные для монослоев глиадина, яичного альбумина и поли-у-метил- ь -глутамата. При очень низких поверхностных давлениях пленки ведут себя подобно идеальному двумерному газу Бул [106] нашел, что такие пленки очень хорошо описываются уравнением (П-133). Начиная с того момента, когда о составит 1 м"/мг (или - 17 на аминокислотную группу), я быстро возрастает и при а около 5—10 А на группу пленка коллапспрует. С увеличением поверхностного давления сжимаемость полипептидных пленок [см. уравнение (111-19)] обычно возрастает [162, 168]. Поверхностный потенциал рассматриваемых пленок нередко мало меняется с поверхностным давлением (см. рис. П1-37), что означает увеличение вертикальной составляющей дйпольного момента при уменьшении я (рис. П1-35). Изотермы некоторых полипептидов включают почти гори- [c.137]

Глиадин пшеницы отличается высоким содержанием глутаминовой кислоты (40%). Группы СООН остатков глутаминовой кислоты амидифицированы, поэтому глиадин в отличие от глютенина не является кислым белком. [c.446]

Проламины — белки, растворимые в 70% -ном этиловом спирте, являются специфическими белками, которые синтезируются главным образом в семенах злаков. В зерне пшеницы и ржи эта группа белков называется глиадинами, ячменя —гор-деинами, овса — авенином, кукурузы — зеином и т. д. В семенах других культур, не относящихся к семейству злаков, эти белки не синтезируются. [c.354]

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

Одним из важнейших белков, относящихся к группе проламинов, и наиболее характерным белком эндосперма пшеничного зерна является глиадин. Глиадин не растворим в воде и солевых растворах, но в отличие от других белков растворяется в 70° спирте. Из других представителей проламинов можно назвать гордеин, получаемый из ячменя, изеин, получаемый из кукурузы. Они могут быть, подобно глиадину, извлечены из клейковины 70—80° спиртом. Проламины характеризуются относительно высоким содержанием пролина. [c.52]

Интересно отметить, что большинство авторов последнего времени считают роль неполярных участков очень существенной при образовании агрегатов, поэтому имеются попытки определить соотношение между полярными и неполярными группами о белках. Дервишьян находит, что отношение полярных групп к углеводородным варьирует у различных белков значительно. Так, для зеина это отношение равно 0,5, а для глиадина 2. Бреслер и Талмуд, развившие очень интересную модель белков, указывают, что от 0,05 до 0,5 всех боковых цепей у белков составляют углеводородные цепи. [c.267]

Значения скачка потенциала и х, приведённые на рис. 24, показывают, что ни число, ни ориентация диполей в плёнке, по крайней мере на кислых и щелочных растворах, не изменяются при сжатии плёнки до 2 duHj M. Это может означать, что в ранних стадиях сжатие плёнки глиадина лишь сводит концы цепей R, не удаляя групп СООН или NHg, расположенных на их концах, с поверхности воды. Дальнейшее сжатие, однако, быстро понижает i, что означает либо удаление многих диполей с поверхности, либо радикальную переориентацию диполей. Не подлежит сомнению, что весьма высокие значения j. на молекулу с молекулярным весом 34 500 объясняются больщим числом групп СО, NH, СООН и NHg. Скачок потенциала весьма сильно понижается на щелочных растворах. Этого и можно было ожидать, поскольку в 21 было показано, что участие вполне ионизованной группы OONa в создании скачка потенциала либо весьма мало, либо отрицательно, а на щелочных растворах группы СОО должны быть в виде солей металлов. Амины не дают большого понижения скачка потенциала при образовании солей, вследствие чего скачок потенциала протеинов на кислых растворах с группой NHg в виде соли высок. [c.123]

Введение поверхностно-активных веществ изменяет как потенциал, так и давление пленки. Если вводимые молекулы присоединяются к пленке полярными группами и не проникают сквозь пленку, то изменяется потенциал пленки, а не ее давление. Например, галловая кислота, таннин и некоторые красители адсорбируются под монослоем белка, не проникая в него. Если, однако, кроме притяжения полярных групп, существует сильное притяжение между гидрофобными группами введенного вещества и гидрофобными группами молекул пленки, то введенные молекулы проникают в пленку. Такое проникновение можно легко обнаружить по заметному возрастанию поверхностного давления, которое превышает возможное давление любого из отдельных индивидуальных компонентов. Если взаимодействие между молекулами двух компонентов в смешанной пленке слабо, то боковое сжатие будет выталкивать один вид молекул из пленки. Например, стабильная и твердая холестерол-глиадиновая пленка внезапно сжижается при давлениях свыше 20 дин, проявляя все свойства пленки холестерола. Это вытеснение глиадина из пленки имеет обратимый характер. Интересно, что вещества, гемолизирующие эритроциты, проникают в белковые пленки. [c.259]

Митчелл и Райдил [46] исследовали также монослои белков. Они нашли, что излучение с длиной волны между 2350—3175 А вызывает заметные изменения в пленках глиадина, ценна и оваль-бумина. Пленки теряют свой желатиноподобный вид и становятся жидкими при этом одновременно увеличивается как поверхностный потенциал, так и давление пленки. Аналитическими методами было показано, что при фотохимическом процессе в жидкость, находящуюся под пленкой, попадают ничтожные количества продуктов распада, содержащих ароматические группы. Эти результаты подтверждают высказанное ранее предположение, что реакция проходит в основном так же, как и в случае стеаринилида. [c.272]

Кристаллический папаин—белок с молекулярным весом 27 ООО. Он растворяется 70%-ном этиловом и метиловом спиртах и сходен с глиадинами. Кристаллический папаин расщепляет белки до полипептидов при pH = 5,0—6,0 и свертывает молоко. Для активности папаина существенное значение имеет присутствие в нем свободных групп SH. Удаление из них водорода ведет к возникнэвенню групп S- S и инактивированию папаина. Естественно, что папаин активируется восстановителями (сероводород, цианистые соединения, цистеин и др.) и угнетается окислителями (перекись водорода, иодук-сусная кислота и др.). [c.347]

У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

Как мономерный, так и агрегированный хлорофилл связан с белком. Химическая природа этой связи не выяснена. Полагают, что хлорофилл связан с кислыми группами белка (зеин, глиадин) остаточными валентностями пиррольных атомов азота. Считается вероятной также связь содержащегося в хлорофилле атома магния с основными группами белка (гистидин). Связь с липоид-ной частью липопротеидного комплекса может осуществляться посредством входящего в состав хлорофилла фитола. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология