кроме глиадина в белках кроме

РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ Содержание основных аминокислот в белках пшеницы (кроме глиадина) [c.98]

Кроме того, выделен в чистом виде [94] 7-глиадин (глиадин 50), который по молекулярной массе явно превосходит все другие, обнаруженные ранее 7-глиадины. Таким образом, еще остается определенная неясность в отношении истинных молекулярных масс у разных 7-глиадинов, которая может очень отчетливо отражать гетерогенность 7-глиадинов, намного более сильную, чем та, что выявляет анализ с помощью электрофореза в кислой среде. Впрочем, выявлено существование, по крайней мере, 9 7-глиадинов [134], а некоторые исследователи на основе анализа N-концевых последовательностей полагают, что фракция, обозначаемая 72 в действительности, включает не менее двух главных и трех минорных белков и что фракция 73 также гете-рогенна [19]. По молекулярной массе ш-глиадины превосходят а-, Р- и 7-глиадины, но они также образованы одной — единственной полипептидной цепью. Совокупность результатов, полученных разными авторами, указывает на существование двух групп ш-глиадинов — с молекулярными массами соответственно около 65 000 и 75 000—80 000 (табл. 6Б.7). [c.191]

Как свидетельствует анализ пептидов после расщепления пептидных связей пепсином, каждый глиадин, вероятно, имеет специфические последовательности [18]. Кроме того, как подчеркивается в отношении uj-глиадинов [45], аминокислотный состав белков отличается от такового в N-концевых последовательностях. [c.193]

Точное сравнение положения соответствующих зон в спектрах разделения различных образцов представляется затруднительным. В значительной мере вопрос сопоставления результатов можно решить, применяя трубку, показанную на рис. 13. Она имеет два отделения в верхней части, позволяющие одновременно вносить два образца. В данном случае перегородка выполнена из стекла, впаянного в трубку. Однако это может быть подклеенный или жестко заклиненный пластик. На рис. 13 и 14 приведены примеры использования такой трубки для сравнения компонентов гемоглобина с одинаковыми изоточками и соответственно сопоставления состава глиадинов различных сортов пшеницы. Кроме того, этот метод находит применение для сравнения спектра частично очищенного белка с исходным экстрактом. [c.332]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Основная масса клейковины — белки, представленные проламинами (глиадином) и глютелинами (глютенином). Кроме того, в клейковине содержится небольшое количество небелковых азотистых соединений. Сахар и крахмал не являются характерными веществами для клейковины и большей частью задерживаются в клейковине механически. Что касается жиров, то они связаны в клейковине главным образом в форме липопротеидов. [c.358]

Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Белки пшеницы (кроме глиадина). Белкн пшеницы не отличаются особенно высоким содержанием ароматических аминокислот. Многие из них бедны триптофаном. Повышенное содержание триптофана, установленное в отрубях пшеницы, заслуживает дальнейшего изучения. [c.183]

Белки являются субстратом всех известных нам форм жизни. Все белки (кроме искусственно синтезированных в последние годы) созданы жизнедеятельностью организмов, но не все они продолжают участвовать в жизнедеятельности. Шерсть, рога, кожа, шелк, паутина — все это частные примеры белков, называемых склеропротеинами. К белкам относятся растворимые в воде или соляных растворах альбумины (яйца, крови) и глобулины (крови), к белкам относятся миозин мышц, многочисленные белки растений, в частности их семян — глиадин пшеницы, зеин кукурузы и т. д. [c.653]

Анализы высокоочищенных субъединиц [79, 111] подтверждают, что субъединицы с высокими молекулярными массами (90 000, 132 000, 144 000 Да) имеют повышенное содержание глицина, но количество его у разных белков может варьировать. Кроме того, содержание лизина у них выше, чем у других глютенинов или глиадинов, но общее содержание основных аминокислот изменчиво. Имеются также многочисленные мелкие различия между этими тремя субъединицами. Кроме этого, их состав не-идентичен тому, который установили Данно и др. [57] для субъединиц эквивалентной молекулярной массы. Но эти авторы разделяли фракции по их молекулярной массе таким образом, была выявлена гетерогенность этих фракций [57, 98, 111], особенно субъединиц с высокой молекулярной массой [92]. [c.206]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Исследование ультраструктуры глютенинов с помощью электронной микроскопии обнаруживает существование фибрилл, ламелл и глобулярных агрегатов [143]. Наблюдались фибриллы диаметром 100—200 А, которые образуют компактную сеть [55]. Разнородность ультраструктуры особенно наглядно продемонстрирована в исследованиях Лефебвра и др. [127]. Они наблюдали два крупных типа субъединиц субмикроскопической структуры, очень непохожих друг на друга одни, близкие к глиадинам (гладкие на вид), а другие, еще более приближающиеся к растворимым белкам, фибриллярного вида, иногда соединенные с гранулами. Кроме того, им удалось в глютениновой фракции различить более или менее деградированные фрагменты мембраны и эндоплазматической сети (ретикулума). Эти наблюдения [c.218]

Проламины и глютелины. Глютелины и проламины — растительные белки, нерастворимые в воде и растворимые в сильно разбавленных кислотах и щелочах. Проламины растворимы, кроме того, в 70—80%-ном спирте. Отличаются высоким содержанием пролина или глутаминовой кислоты. К проламинаТй относятся глиадин, горденин, секалин, напаин и другие растительные белки. [c.176]

Введение поверхностно-активных веществ изменяет как потенциал, так и давление пленки. Если вводимые молекулы присоединяются к пленке полярными группами и не проникают сквозь пленку, то изменяется потенциал пленки, а не ее давление. Например, галловая кислота, таннин и некоторые красители адсорбируются под монослоем белка, не проникая в него. Если, однако, кроме притяжения полярных групп, существует сильное притяжение между гидрофобными группами введенного вещества и гидрофобными группами молекул пленки, то введенные молекулы проникают в пленку. Такое проникновение можно легко обнаружить по заметному возрастанию поверхностного давления, которое превышает возможное давление любого из отдельных индивидуальных компонентов. Если взаимодействие между молекулами двух компонентов в смешанной пленке слабо, то боковое сжатие будет выталкивать один вид молекул из пленки. Например, стабильная и твердая холестерол-глиадиновая пленка внезапно сжижается при давлениях свыше 20 дин, проявляя все свойства пленки холестерола. Это вытеснение глиадина из пленки имеет обратимый характер. Интересно, что вещества, гемолизирующие эритроциты, проникают в белковые пленки. [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология