Пролин в глиадине

Анализ этих последовательностей показывает почти достоверно существование повторяющихся последовательностей у всех глиадинов, начинающееся приблизительно после 12 аминокислотных остатков N-конца. Эти последовательности не идентичны а-, у- и ы-типам, но весьма близки, нередко соединяют три глутамина и один пролин. Ни в одном из глиадинов не была выявлена последовательность пролин — пролин, также как среди 25 N-концевых остатков не наблюдалось цистеинов. [c.192]

Это показывает, как и у зеина [4], что основная часть структуры, видимо, образуется повторением одного и того же звена из 4—5 аминокислот (в случае с ш-глиадинами пролин — тирозин — пролин — глутамин — глутамин). Впрочем, ограниченное число N-концевых последовательностей глиадинов противопоставлено их очень большому полиморфизму. [c.193]

Первая область состоит из двух повторяющихся последовательностей одна образована шестью аминокислотами и повторена 6 раз, а другая образована девятью аминокислотами, повторена дважды. Эти два типа последовательностей весьма отличны друг от друга. Последовательность из шести аминокислот почти полностью представлена полярными кислотами (пять из шести) и богата глицином (две из шести). Последовательность из девяти аминокислот включает четыре неполярных остатка из девяти (два тирозина и два пролина). Эти повторяющиеся последовательности отличаются от повторностей, выявленных у N-концевой половины цепи глиадинов [115, 45]. Из 40 последних С-кон-цевых аминокислот 31 относится к полярным. Два конца полипептидной цепи имеют поэтому полярный характер, четко выраженный по отношению ко всей цепи. Это контрастирует с зеином (запасной белок кукурузы), где в N- и С-концевых последовательностях обнаружено столько же полярных остатков, сколько и неполярных [4]. [c.212]

Проламины. Не растворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы). [c.335]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Пролин, /(—)-а-пирролидинкарбоновая кислота, бесцветные кристаллы, легко растворимые в спирте и в воде. Входит в состав многих белков. Особенно богаты им белки злаковых—глиадины (проламины). Пролин—заменимая [c.309]

Проламины (глиадины) не растворяются в воде и в абсолютном спирте они растворяются в разбавленных кислотах и щелочах. Исключительно им принадлежит способность растворяться в 70—80°-ном спирте и выпадать при уменьшении или увеличении его концентрации. При гидролизе они дают большое количество глютаминовой кислоты, а также аммиака и пролина. [c.327]

Высокое содержание пролина и амидов, повидимому, способствует растворению белков в спирте (например, глиадин). Существенными исключениями являются казеин, который содержит 15,1% пролина и 1,6% амидного N и не растворяется в 80%-ном спирте, а также инсулин, сравнительно легко растворяющийся при рН = 4 в 80%-ном спирте и содержащий всего 2—3% пролина и 1,5% амидного N. [c.264]

Проламины растворимы в 60-80 % водном этаноле. Эта группа белков характерна исключительно для семян злаков. Название проламины предложено вследствие образования при их гидролизе значительного количества аминокислоты пролина и аммиачного азота. Проламины найдены в семенах всех исследованных в настоящий момент злаков глиадин в семенах пшеницы и ржи, гордеин в семенах ячменя, зеин в семенах кукурузы, авенин в семенах овса. Следует отметить, что проламины встречаются только в эндосперме злаков, в зародышах зерен они отсутствуют. Проламины в чистом виде получают путем экстрагирования муки в 70 % этиловом спирте с последующей отгонкой спирта в вакууме. [c.40]

Для аминокислотного состава глиадинов в целом характерно, как и для всех проламинов, очень высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. С другой стороны, содержание основных аминокислот в них очень низкое. [c.184]

Для примера аминокислотный состав нескольких глиадинов представлен в таблице 6Б.З. Несмотря на их общее сходство, ясно, что аминокислотный состав разных групп неидентичен, в том числе у компонентов, которые принадлежат к одной и той же группе. Так, изучая наиболее характерные аминокислоты, Шарбонье и др. [42] указывали, что содержание основных аминокислот увеличивается при переходе от ш- к а-глиадинам. Определено, что ш-глиадины богаче глутамином и пролином, чем другие глиадины. 7-Глиадины несколько больше содержат глутамина и пролина, чем а- и р-глиадины. Кроме того, ш-глиадины отличаются от других глиадинов отсутствием серосодержащих аминокислот в большинстве их компонентов. [c.184]

Некоторые компоненты ш-глиадинов богаче других основными аминокислотами, глутаминовой кислотой и пролином, например ш22 по сравнению с Ш42 [41] или Ш по сравнению с Ш5 [115]. Было показано [97], что один из трех выделенных и проанализированных 7-глиадинов (71) отличается от двух других (72 и 73) [c.184]

Большое содержание пролина может оказывать влияние на вторичную структуру глиадинов, поскольку эта аминокислота, как известно, разрывает упорядоченные структуры типа а-спи-рали или р-листка. Кроме того, повышенное содержание неполярных остатков создает возможность неглобулярной конформации. [c.186]

Начиная с 9-й или 10-й аминокислоты, эта обобщенная последовательность напоминает о повторах, которые встречаются в блоках у а-, у- и uJ-глиадинов, где связаны 3 или 4 глутамина и один пролин. Однако рассматриваемая в совокупности, N-koh-цевая последовательность субъединиц глиадинов с высокой молекулярной массой не идентична ни одной из N-концевых последовательностей известных глиадинов. Глиадины с высокой молеку- [c.209]

Проламины и глютелины. Это белки растительного происхождения, отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико-химических свойств. Они содержатся в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень и др.), составляя основную массу клейковины. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60—80% водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок. Наиболее изучены оризенин (из риса), глюте-нин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), гордеин (из ячменя) и др. Установлено, что проламины содержат 20—25% глутаминовой кислоты и 10—15% пролина. [c.73]

Глиадины или п рол амины — белковые вещества, не растворимые в воде, абсолютном спирте и других нейтральных растворителях, но растворяющиеся в 80%-ном спирте. Встречаются главным образом в семенах хлебных злаков. Отличаются высоким содержанием пролина и глутаминовой кислоты. [c.10]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Проламины и глютелины. Глютелины и проламины — растительные белки, нерастворимые в воде и растворимые в сильно разбавленных кислотах и щелочах. Проламины растворимы, кроме того, в 70—80%-ном спирте. Отличаются высоким содержанием пролина или глутаминовой кислоты. К проламинаТй относятся глиадин, горденин, секалин, напаин и другие растительные белки. [c.176]

Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Одним из важнейших белков, относящихся к группе проламинов, и наиболее характерным белком эндосперма пшеничного зерна является глиадин. Глиадин не растворим в воде и солевых растворах, но в отличие от других белков растворяется в 70° спирте. Из других представителей проламинов можно назвать гордеин, получаемый из ячменя, изеин, получаемый из кукурузы. Они могут быть, подобно глиадину, извлечены из клейковины 70—80° спиртом. Проламины характеризуются относительно высоким содержанием пролина. [c.52]

Проламины. Растворимые в 60—80%-ном спирте растительные белки. Нерастворимы в воде. Для проламинов характерно высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. Проламины входят в состав семян всех злаков например, глиадин составляет около половины белков пшеничной муки (клейковины), гордеин содержится в ячмене, зеин — в кукурузе. [c.710]

КО на неферментные белки иногда может приходиться значительная часть общего белка. Так, например, на долю двух запасных глобулинов в клетках семядолей гороха приходится более 80% общего количества белка (гл. 29) другие примеры подобного рода — глиадин пшеницы и гордеин ячменя. Каково же происхождение таких запасных белков Состав глобулинов семядолей гороха не представляет ничего необычного для белков. Может быть, глобулины — ферменты, которые утратили свои активные центры Мутации, приводящие к нарушению активного центра фермента, могут и не препятствовать синтезу ставшего неактивным белка. А если синтез фермента контролировался путем репрессии продуктом катализируемой реакции, то тем в больших количествах могли бы образоваться молекулы фермента, уже не обладающие ферментативной активностью. Однако состав глиадина и гордеина в достаточной мере необычен (40% глутамина и 14% пролина). Поэтому трудно представить, что они также возникли в результате утраты активного центра, но что впоследствии они сильно изменились, превратившись в эффективную форму запаса углерода и азота в легко доступном для растения виде. Оболочки меристематических клеток, а также клеток, выросших в культуре ткани, содержат до 40% общего белка клетг п [c.16]

Этим методом Фишер и Абдергальден из гидролизата фиб роина шелка выделили и идентифицировали следующие пептиды аланил-лейцин, глицил-аланин и аланил-пролин. Из гидролизата глиадина им удалось выделить и идентифицировать лей-цил-глютаминовую кислоту. [c.88]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

Фонг и Ландгрен [32], систематически исследуя суспендирующую способность коллоидных полимеров различных типов, образующих дисперсии в воде, обнаружили среди них высокоэффективные индивидуальные соединения. Они изучили также стабилизующее. действие белков и нашли, что глиадин более активен, чем карбоксиметилцеллюлоза, а кератин пера, казеин и желатина практически равноценны в этом отношении с карбоксиметилцеллюлозой. Установлено, что действие белков зависит от содержания в них аминокислоты пролина, хотя сам пролин этой способностью не обладает. [c.223]

Проламины и глютелины являются растительными белками. При гидролизе они образуют значительное количество аминокислоты пролина (14%) и глютаминовой кислоты (до 43%). Проламины нерастворимы в воде, растворимы в 70—80-процентноы этиловом спирте, но в абсолютном спирте нерастворимы. Проламины найдены во всех без исключения злаках глиадин — в семенах пшеницы и ржи, гордеин — в семенах ячменя, зеин — в семенах кукурузы и т. д. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология