Расщепление белка действием щелочи

Расщепление белка действием щелочи 359 [c.359]

РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКА ДЕЙСТВИЕМ ЩЕЛОЧИ [c.323]

Химический гидролиз. Химический гидролиз белков может быть осуществлен либо в кислой, либо в щелочной среде. Обычно предпочитают кислотное расщепление, так как под действием щелочей [c.541]

Химические свойства белков в известной степени повторяют свойства аминокислот, входящих в их состав и выделяемых при их гидролизе. Подобно аминокислотам, белки можно ацилировать, алкилировать они реагируют с азотистой кислотой, образуют соли, эфиры, амиды и т. д. Особенно характерно для белков гидролитическое расщепление под действием кислот, щелочей и особой группы [c.702]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

В состав белков входит 20 аминокислот и 2 амида—аспарагин и глютамин. Строение их представлено на страницах 32 и 33. Расщепление белков до аминокислот происходит при гидролизе — в растениях под влиянием специфических протео литических ферментов, в лабораторных условиях под действием крепких кислот или щелочей при высокой температуре. [c.34]

При исследовании нативных белков было показано, что для проявления каталитического эффекта сульфгидрильные и ди-сульфидные группировки в белках не должны быть замаскированы, в связи с чем требуется предварительная обработка белка щелочью, кислотой, ультрафиолетовыми лучами или нагреванием, т. е. необходима либо денатурация белков, либо их протолитическое расщепление. В дальнейшем было выявлено, что каталитическое действие серосодержащих соединений проявляется и в присутствии ионов N1 [332]. [c.239]

При кипячении с кислотами или щелочами или под действием некоторых ферментов белки подвергаются гидролитическому расщеплению. Конечными продуктами гидролиза белков, как уже было сказано, являются аминокислоты. Аминокислоты так же относятся к белкам, как глюкоза к крахмалу или клетчатке. [c.278]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

Для того чтобы в белке произошло расщепление всех S—S-связей, требуются достаточно жесткие условия. Так, их восстановление происходит при очень высоких концентрациях тиолов в случае многих белков действие тиолов необходимо сочетать с одновременным разворачиванием белковой глобулы денатуран-тамн, например концентрированными растворами мочевины или гуанидин хлорида. Полная щелочная деструкция S—S-связей в белке происходит только в 0,1 — 1 М растворе щелочи при температурах, близких к 100°С. Однако в белках, как правило, одна-две S—S-связи более реакционноспособны, чем остальные, и их деструкция (как восстановительная, так и щелочная) проходит с заметными скоростями в существенно менее жестких условиях например, при температурах 60—80°С и слабощелочных значениях pH. Поэтому, работая с ферментами в этих условиях, необходимо учитывать возможность такого инактнвационного механизма, как щелочное расщепление S—S-связей. [c.123]

Жиры могут получаться расщеплением и повторным синтезом из пищевых жиров, углеводов и белков. Жир отлагается под кожей, на внутренностях особенно под брюшиной, в почках и костях большей частью он включен в соединительные ткани. Раньше предполагалось, что жир, в отличие от других пищевых продуктов, всасывается в нерастворенном состоянии, т. е. в виде. эмульсии, причем непосредственно проникает в виде мелких капелек чере -эпитглиальные клетки слизистой оболочки тонких кишек. Однако это представление оказалось неправильным. Подобно другим питательным веществам, жир впитывается в виде водного раствора. Роль эмульгирования сводится лишь к сильному увеличению поверхности водонерастворимого жира, обле чающему воздействие расщепляющих энзимов на жир. Сначала весь жир рас щепляется в желудке и кишках на глицерин и жирные кислоты. Согласно прежним воззрениям, жирные кислоты под действием желчи и щелочи кишечногг сока превращаются в мыла, которые и всасываются. Однако в тонких кишках реакция среды нейтральная или слабокислая, поэтому в них не может проис ход ть образования мыл. Кислоты желчи непосредственно образуют с жирами водорастворимые соединения, способные всасываться, [c.392]

Гликоколь (гликос — греч. сладкий, колла — клей) обладает сладким вкусом и обычно получается гидролитическим расщеплением животного клея (желатины) при кипячении с кислотой или щелочью. Гликоколь — первая аминокислота, выделенная при гидролизе белков (1820 г.). Она содержится в больших количествах в белке шелковой нити (фиброин шелка). Синтетически гликоколь получается действием аммиака на хлоруксусную кислоту (см. стр. 664). [c.675]

Расщепление белковых веществ при кипячении с кислотами, щелочами или под действием ферментов (энзимов) называют гидролизом. Биологическое значение его очень велико, он всегда происходит в живых организмах. В кишечнике животных (и человека) белок пищи гидролизуется при участии ферментов (пепсина, трипсина и эрепсина) на аминокислоты, усваиваемые организмом и преобразуемые в свойственные ему белки. Конечные продукты гидролиза белков — а-аминокислоты, но сначала получаются более сложные альбумозы и пептоны. Гидролиз белка изображают схемой белок -> альбумозы -> пептоны -> полипептиды -> дипептиды —> аминокислоты. [c.379]

Ламепоны —продукты конденсации жирных кислот с белками. Для получения таких продуктов действуют хлорангидрида-ми жирных кислот на продукты расщепления белковых веществ, которые получают обработкой кожи щелочью. [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология