Белка внутренняя часть

Чем определяется важная роль мембран в клетках Прежде всего мембраны окружают клетки и ограничивают их размеры. При этом они являются естественными агрегатами амфипатических молекул, т. е. молекул, один из концов которых является гидрофобным, а другой — гидрофильным. Способ упаковки таких молекул в бислое обеспечивает создание упорядоченного пограничного слоя между двумя жидкими фазами. Кроме того, мембраны представляют собой естественное местообитание для значительного числа относительно неполярных соединений, образующихся в процессе метаболизма. В мембраны включены многие белки, поверхности которых обладают гидрофобными свойствами. У некоторых белков, например у цитохрома bs (гл. 10, разд. Б. 5), имеются специальные гидрофобные участки, при помощи которых белки прикрепляются к поверхности мембраны. Благодаря полужидкому состоянию внутренней части мембраны в бислой могут входить и из него могут выходить белки и низкомолекулярные комлоненты в ответ на метаболические процессы, протекающие в близлежащих участках цитоплазмы. [c.355]

Объемные модели непосредственно передают поверхность молекулы. Объемные модели очень трудно построить для всей молекулы белка. Поскольку при построении всей модели белка внутренняя часть молекулы становится невидимой, то модели такого типа иллюстрируют только свойства поверхности. В связи с этим их используют преимущественно при выявлении центров присоединения субстрата нлн эффектора, т. е. для детализации взаимодействий белок— субстрат и белок — эффектор. Вид модели показан на рис. 7.3, 2 и 7,3, д. [c.166]

Эти результаты явно указывают на необходимость учета взаимодействий с растворителем при определении наиболее выгодного состояния белковых молекул. Как этот фактор влияет на наши представления о прочности водородных связей в белках Внутренняя часть белковой молекулы в основном имеет углеводородную природу, и для понимания [c.259]

МИД, возникают положительно заряженные поверхности, образованные катионными головками ПАВ. Под действием кулоновских сил притяжения ионы брома собираются вблизи четвертичных атомов азота. Вокруг мицеллы формируется так называемый слой Штерна, где и проявляются наиболее интересные особенности химии мицелл. Внутри мицелла содержит очень мало молекул воды и образует углеводородное ядро. Именно это различие в полярности между внутренней частью и поверхностью делает мицеллы сходными с глобулярными белками. Полярность мицеллярных поверхностей в общем случае близка к полярности белков и занимает промежуточное положение менаду водой и этанолом. Поскольку активный центр фермента, очевидно, вовсе не полярен, даже когда фермент растворим в воде, весьма полезно и необходимо изучение мицелл [154, 155]. [c.284]

На рис. 2 показано макроскопическое строение зерна ячменя. Внутренняя часть зерна — эндосперм — мучнистая слой эндосперма, прилегающий к семенной оболочке, — алейроновый — богат белком. Этот слой состоит из одного (у ржи, пшеницы, овса, кукурузы, проса) или нескольких (у ячменя) рядов клеток с утолщенными стенками. Эндосперм имеет крупные тонкостенные клетки с высохшей протоплазмой, сплошь заполненные крахмальными зернами. [c.16]

Теория элементарной мембраны или липидно-белкового бислоя, предложенная в 1910 г. Д. Даниэли и наиболее подробно изученная Дж. Робертсоном. В 1959 г. он опубликовал видимое под микроскопом строение мембран в виде двух электронноплотных слоев, разделенных менее плотным слоем, определил размеры и состав этих слоев. Наружные гидрофильные части липидных молекул были связаны с белками, а гидрофобные образовали внутреннюю часть, или кор . Так как на границе жир-вода существует большое поверхностное натяжение, то гидрофобность липидных компонентов уравновешивается гидрофильностью белков. [c.107]

Внутренняя часть белка также содержит много полярных групп. [c.52]

Поскольку глобулярные белки имеют диаметр около 30 A, боковые цепи не могут располагаться внутри белка без того, чтобы там не находились также полярные амидные и карбонильные группы основной цепи. Однако полярные группы прекрасно сосуществуют с водой, и их локализация во внутренней части без потери свободной энергии возможна, только если они образуют водородные связи. В действительности такие связи наблюдаются для более чем 90% полярных групп, расположенных внутри белка. [c.52]

Свободные энергии переноса боковых цепей дают возможность оценить вклады этих цепей в стабильность белка. Количественно оценить обсуждавшиеся выше вклады довольно сложно. В работе [15] были определены величины АЯ и А5 переноса различных малых неполярных молекул из монодисперсного водного раствора в монодисперсный раствор в неполярном углеводородном растворителе. Если проводить аналогию между этими экспериментами п переходом неполярных боковых цепей из воды во внутреннюю часть белка, то [c.53]

Наблюдаемые плотности упаковки показывают, что метафору Козмана о капле масла не следует понимать буквально. Внутренняя часть белка более похожа на кристалл. Это подтверждается также слабой сжимаемостью белков по сравнению с маслом [65, [c.57]

Упаковка сохраняется в процессе эволюции. Концепция плотной упаковки белка и, следовательно, связанных с ней стерических ограничений, должна быть согласована с образованием большого числа направленных водородных связей практически всеми полярными группами внутри его молекулы. Напомним в связи с этим, что в обычном льде именно из-за образования линейных водородных связей плотность упаковки составляет всего 0,58. Высокая структурная оптимизация в белке подтверждает предположение о том, что эволюционные изменения гораздо реже касались внутренней части белка, чем его поверхности. Кроме того, имеется определенная тенденция ко взаимной компенсации внутренних изменений [67], например изменение Пе-> Val может сопровождаться соседним изменением Gly -> Ala, которое восстанавливает потерянную метильную группу. [c.57]

Термодинамика ассоциации сходна с термодинамикой свертывания. В результате ассоциации контактные поверхности субъединиц оказываются скрытыми. Это может быть представлено как перенос поверхности (атомов) из воды во внутреннюю часть белка. Параллельно происходит понижение энтропии системы, поскольку ассоциированные мономеры (олигомеры) характеризуются более высокой упорядоченностью, чем свободные. Следовательно, свободная энергия ассоциации имеет вид [c.123]

Комплементарность поверхностей необходима. Суммируя результаты расчетов предыдущего раздела можно сделать следующие выводы в отношении взаимодействий белок — белок. Прежде всего мы убедились, что удаление от воды неполярных поверхностей дает наибольший выигрыш свободной энергии (табл. 5.6) кроме того, в ажнейший вклад вносит энтропийный фактор. Абсолютная величина такого вклада зависит от комплементарности контактирующих поверхностей площадь контактной поверхности заметно уменьшается, если имеется возможность доступа к ней воды. Плотность упаковки (разд. 3.6) на всех изученных в настоящее время таких поверхностях раздела столь же велика, как и во внутренней части белка [267]. [c.125]

Влияние замен аминокислот во внутренней части белка часто компенсируется другими заменами. Поскольку глобулярные белки [c.201]

Сопоставляя известные структуры белков, можно сделать следующие заключения замены на поверхностях белков происходят значительно более легко, чем замены во внутренней части функционально важные положения, например, активные центры практически инвариантны и т. д. Кроме того, стало очевидным, что очень близкие [c.241]

Инициация в процессе биосинтеза белка означает не просто начало элонгации. Прежде всего, так как начало кодирующей последовательности мРНК не совпадает с началом полинуклеотидной цепи, а всегда находится, отступя от ее 5 -конца (иногда на значительное расстояние), необходимо точное узнавание первого кодона на внутренней части цепи. Это узнавание определяет не только начало полипептидной цепи, которая синтезируется, но и задает фазу всего дальнейшего считывания мРНК по триплетам, т. е. абсолютно критично для всей аминокислотной последовательности полипептида. Другими словами, именно инициация определяет фиксированную точку на матричном полинуклеотиде, с которой начинается отсчет триплетов без запятых (см. гл. А.П). [c.221]

Величина ДОп еренос пропорциональна контактной поверх ности. Линейная зависимость между площ,адью доступной поверхности неполярной боковой цепи и величиной Д( перенос согласуется с гипотезой айсберга , поскольку можно ожидать, что число упорядоченных молекул воды пропорционально поверхности контакта. Как видно из рис. 1.8, на каждый диполь приходится уменьшение абсолютной величины ДСпереиос примерно на 1,5 ккал/моль. Однако эта величина была определена для переноса в этанол или диоксан, где водородные связи не столь прочны, как во внутренней части белка. В случае белка внутренние водородные связи частично компенсируют это уменьшение и значения для более полярных боковых цепей, например Thr и Туг, находятся, как видно из рис. 1.8, ближе к прямой неполярных остатков. Таким образом, выигрыш в ДСперенос примерно одинаков для полярных и неполярных групп, а величина ДСперенос приблизительно пропорциональна обш,ей площ,ади доступной (полярной и неполярной) поверхности с коэффициентом пропорциональности, равным 0,025 ккал/моль [c.53]

Поверхность раздела обнаруживает сходство с внутренней частью белка и в отношении водородных связей, которые образуются почти всеми ее полярными группами [266]. Кроме того, все заряженные группы связаны солевыми мостиками. Напомним, что рис. 3.3, по которому величина АОперенос полярных групп приблизительно равна АОперенос неполярных групп, основан на данных об образовании эффективных водородных связей и солевых мостиков во внутренней части белка. [c.125]

Существенную помощь в подобных случаях оказывает знание трехмерной структуры белков. Имеющиеся в настоящее время данные показывают, что обычно остатки, находящиеся во внутренней части белка, мало подвержены изменениям и что все различия между гомологичными белками (замены аминокислот, делеции или вставки петель в цепи) касаются поверхности молекул. Таким образом, посследовательности отдаленно родственных белков можно сопоставлять по остаткам, которые занимают геометрически сходные позиции в пространственной структуре. [c.198]

Неконсервативные замены, как. например, введение отрицательного заряда в гидрофобную внутреннюю часть, несовместимы со стабильностью нативной конформации белка, поскольку при этом потери свободной энергии оказываются порядка 10 ккал/моль, что приближается к значению перехода свернутая — развер- [c.202]

Взаимодействие боковых цепей гема и апобелка может осуществляться всеми известными способами связывания. Боковые цепи гема в различных гемсодержащих белках выполняют разные роли. В цитохроме с обе винильные группы (в исключительных случаях только одна [509]) образуют ковалентные связи с ys-14 и ys-17 апобелка одна заряженная пропионовая группа находится на поверхности молекулы, а вторая взаимодействует посредстЕОм водородной связи, по-впдимому имеющей функциональное значение,, с внутренней частью молекул. Одна или обе пропионовые группы,, по-видимому, существенны для структуры или функции (или для обеих) пероксидазы из хрена [641] и цитохрома Ь из золотистой фасоли [642]. [c.250]

Однако стабильность белков может не только повыщаться. Так, включение некоторых аминокислотных последовательностей во внутреннюю часть белковой молекулы делает ее более чувствительной к протеолитическому расщеплению. Такие последовательности обогащены остатками пролина (Р), глутаминовой кислоты (Е), се-рина (S) и треонина (Т), отсюда и их название -PEST-последовательности. Они часто бывают фланкированы кластерами из положительно заряженных аминокислот и, возможно, служат маркерами для протеаз. Стабильность белков, содержащих такие последовательности, можно было бы повысить, внося изменения в соответствующие гены. При этом, однако, необходимо позаботиться о том, чтобы не произошло нару-щений функции белка-мишени. [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология