Формольная реакция

Сущность реакции формольного титрования заключается в том, что аминные группы взаимодействуют с формальдегидом (так же, как и с другими альдегидами) и образуют метиленовые производные. При этом аминогруппы теряют свои основные свойства, карбоксильная группа оттитровывается едкой щелочью. Реакция с формальдегидом следующая [c.16]

Реакция с формальдегидом лежит в основе количественного еделения а-аминокислот методом формольного тит-вания (метод Серенсена). [c.333]

Последняя реакция лежит в основе метода формольного титрования. Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. Производные аминокислот, полученные в результате обработки формальдегидом, содержат свободную карбоксильную группу и могут быть определены количественно титрованием щелочью. [c.411]

При определении аминокислот с помощью формольного титрования используется реакция аминокислот с формальдегидом, приводящая к увеличению кажущейся кислотности [171, 176]. Одним из самых старых методов определения степени гидролиза является газометрический метод Ван-Слайка, основанный на определении азота, выделяющегося нри взаимодействии аминокислоты с азотистой кислотой [171, 184]. В литературе описаны [171] различные модификации этого метода и оцениваются другие возможньге методы определения аминокислот, включая титриметрические, газометрические, спектрофотометрические и т. д. Использовалось также ферментативное декарбоксилирование специфических аминокислот при определении молекулярного веса полипептида и степени его гидролиза [16]. [c.401]

Какое применеипе находит реакция аминокислот с формальдегидом (реакция формольного титрования ) [c.461]

С введением Серенсеном [3] формольного титрования стала известной реакция ЫНа-группы с формальдегидом в щелочной среде. [c.346]

Увеличение числа титруемых щелочью кислотных групп при реакции аминокислот, белков и полипептидов с нейтральным формальдегидом является основой хорошо известного метода формольного титрования, который оказался полезным при определении а-аминоазота аминокислот. Можно было бы ожидать, что белки, которые также имеют аминные и карбоксильные группы (как амфотер-ные ионы), могут быть хорошо проанализированы таким же образом. Эти ожидания, однако, не вполне оправдываются, либо оттого, что, помимо немногих конечных свободных а-аминогрупп, свободные аминные группы белка являются конечными группами лизина, поведение которого отличается от поведения а-аминогрупп, либо же вследствие особого поведения белковой молекулы, благодаря ее сложности. Имеется ряд статей [125—127], [c.27]

Метод. Гидролизуют белок с 25% Нг504, удаляют минеральную кислоту при помощи Ва(ОН)г, а образовавшийся Ва304 отфильтровывают и промывают. Вводят столько Ва(0Н)2, сколько нужно для реакции со все присутствующими карбоксильными группами, заранее определенными формольным титрованием на небольшой пробе гидролизата. Затем добавляют [c.323]

Количественно а-аминокислоты могут быть определены дезаминированием азотистой кислотой по методу Бан-Слайка [4], титрованием карбоксильной группы после связывания аминогруппы формальдегидом (формольное титрование), титрованием в 90— 97%-ных растворах этилового или пропилового спирта, окислением нингидрином по количеству выделяющейся двуокиси углерода, колориметрически или иодометрическим титрованием в виде комплексных соединений меди, реакцией с пери-нафтиндаптрион-2,3,4-гидратом по количеству выделяющегося аммиака или образующегося альдегида и т. д. [c.6]

Число карбоксильных групп определяется титрованием щелочью в присутствии формальдегида, который блокирует аминогруппу (метод формольного титрования). Число ЫНг-групп можно определить газометрическим методом Ван-Слайка по образованию газообразного азота при взаимодействи аминогруппы с азотистой кислотой (см. 4). О степени гидролиза можно судить и с помощью дилатометрического метода. Он основан на том, что по ходу гидролиза происходит поглощение молекул воды и уменьшение объема гидролизата на 15—20 мл моль. Метод очень чувствителен и тонко регистрирует степень гидролиза. Наконец, о накоплении свободных аминокислот в гидролизате можно судить по интенсивности реакции с нингидрином, которая идет с одновременным участием амино- и карбоксильных групп. Ни белок, ни крупные полипептиды ее практически не дают тетра- н три-пептиды реагируют с образованием слабой окраски. [c.41]

Реакция с формальдегидом (формольное титрование). Эта реакция впервые была разработана Зёренсеном и часто используется для оценки степени гидролиза белка по количеству освобождающихся карбоксильных групп. Аминогруппы при этом блокируются формальдегидом, а карбоксильные оттитровы-ваются щелочью. Реакция формальдегида с аминогруппой протекает в два этапа. Вначале гидратированный формальдегид дает N-монооксиметилпроизводное аминокислоты< которое затем реагирует со второй молекулой альдегида, превращаясь в диоксиметилпроизводное [c.57]

Табл. 2 показывает, что в случае нагревания желатиновых растворов при зоэлектрической реакции (pH =5) расход щелочи ири формольном титровании повышается лишь незначительно. Это означает, что 1 оличество концевых карбоксильных групп увеличилось тоже незначительно, т. е. гидролиз желатина имел место лишь у небольшого числа молекул. В случае же нагревания раствора желатина при 100° С и при pH =1,8 уже через 8 часов расход щелочи на формольное титрование увеличился в 2,3 раза, что указывает на уменьшение моле <улярного веса желатина тоже в 2,3 раза. [c.37]

Формольным титрованием можно определить также аминокислоты, содержащие аминогруппы не только в а-положении, а также метилами-нокислоты. Пониженные результаты получаются, если метиленамйносое-динения, образующиеся после прибавления формальдегида, имеют очень слабо выраженные кислотные свойства и диссоциируют при концентрации ионов водорода, меньшей, чем концентрация ионов водорода, соответствующая изменению окраски индикатора. Результаты анализа оказываются повышенными, если аминокислоты содержат также другие кислотные группы. Мочевина и гуанидин после прибавления формальдегида имеют нейтральную реакцию. Аргинин гладко титруется, как одноосновная кислота. [c.713]

Снижение степени набухания у полусинтетических белковых продуктов, вследствие формольного отверждения и повышения температуры сжатия шкур (состоящих из белка коллагена) после дубления последних указывает на сшивку. В этом направлении проделана большая систематическая работа Френкель-Конратом с сотрудниками. Точка зрения, что Первоначально образующаяся в белке метилоламинная группа реагирует со второй аминной группой, образуя таким образом метиленовый мостик между двумя пептидными цепями, не подтвердилась на модельных веществах, но была доказана проведенными в дальнейшем реакциями. [c.346]

Формольное титрование. Формольное титрование является способом определения амино- и иминогрупп в аминокислотах и пептидах, основанным на большом сдвиге кажущейся константы диссоциации основных групп при их соединении с формальдегидом. Эта реакция интенсивно изучалась Гаррисом, Леви и др. [533, 541, 542, 543—546, 547—550]. Для большей точности рекомендовано применение стеклянного электрода. Датгн с сотрудниками [551, 552] показали, что для чистых аминокислот достижима точность +0,1%. Все растворы должны быть возможно более крепкими до прибавле п1я формальдегида должен быть pH 6, а конечная точка должна бьт. около pH 9. Концентрация формальдегида в конце титро- [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология