Желатина, гидролиз

Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]

Электролиз ведут при плотности тока 50—180 а/м , температуре 35—45° С и на,пряжении на ванне 0,1—0,5 в. На 1 т свинца расходуется 700 г клея или желатины. Выход по току в заводских условиях достигает 95—96%,. Нельзя допускать снижения в электролите содержания свободной кислоты, так как это вызывает гидролиз соли. [c.263]

Рис. 32. Многократный гидролиз и ресинтез в системе желатина — трипсин

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

И неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. С этой точки зрения казеин — основной белок молока— является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена образуется желатина), — неполноценный белок. Желатина не содержит триптофана, валина и очень мало содержит или совсем не содержит треонина. [c.390]

Каждая полипептидная цепь коллагена имеет длину около 280 нм и состоит примерно из 980 аминокислотных остатков. Если варить кожу, кости и другие соединительные ткани, то содержащийся в них коллаген гидролизуется и распадается на более короткие полипептидные цепи, образующие вещество, называемое желатиной. Желатина — хо- [c.434]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

Гидролиз желатины (столярного клея). Набухшую в воде желатину (2 г на 70 мл воды) подогревают до кипения, затем добавляют 1,8-2,0 мл концентрированной соляной кислоты на каждые 2 г желатины и кипятят 1,5—2 мин. [c.172]

Растворы желатина. Желатин — смесь белковых веществ, получаемая путем осторожного гидролиза коллагена и оссеина, находящихся в составе кожи, сухожилий, костей. Желатин относится к числу фибриллярных или волокнистых белков, имеющих макромолекулы в виде вытянутых нитей. Между [c.183]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

По первому варианту гидроокиси трехвалентных катионов и титана осаждают при гидролизе в присутствии уротропина после выделения из раствора кремнекислоты желатином. Кальций и магний определяют в фильтрате. [c.191]

Желатин (желатина) — продукт частичного гидролиза белка соединительной ткани (коллагена), способный образовывать гель при охлаждении его раствора. [c.106]

Вас. polymyxa умеренно гидролизует желатин, гидролизует крахмал, редуцирует нитраты, молоко не свертывает. Обнаруживается в почве, воде, испражнениях, гниющих остатках растений и других субстратах. Штамм-продуцент в лиофильно высушенном состоянии хранится не менее 2 лет [22]. [c.129]

Бактерий этой группы многократно выделяли из мертвых насекомых, и была доказана их патогенность при пероральном введении насекомым. Стефенс [199] обнаружила в мертвых гусеницах яблонной плодожорки бактерию, которая была способна размножаться на обычных питательных средах, образуя серые, сухие колонии. Этот факультативно анаэробный вид на желточных средах не вырабатывает черный пигмент, так как не содержит фосфатазу, разжижает желатин, гидролизует крахмал и образует кислоту из глюкозы, мальтозы и сахарозы. Он не расщепляет ара-бинозу, лактозу, глицерин и маннит. На кровяных средах не вызывает гемолиз, восстанавливает нитраты до нитритов, дает положительную реакцию с метиленовой красной. Реакция Воже — Проскауера непостоянная. Индола не образует. Вегетативные клетки размером 0,9—1,4X1,4—3,0 и до 7,0мк, споры правильно яйцевидной формы, 1—1,3X1,0 мк. Параспоральные тельца и кристаллы не образует. [c.192]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

При гидролизе поливинилацетата образуется поливиниловый спирт, который используется для обработки поверхности различных материалов, например текстильных волокон или бумаги, как заменитель пищевой желатины и для производства клеев. При реакции поливинилового спирта с бутаналем образуется ацеталь поливинилбутираль, который используется при изготовлении безосколочных стекол. [c.290]

Бульон мясо-пептонный, лиофилизированный Бульон мясо-пептонный с кровяно-дрожжевым экстрактом, лиофилизированный Желатина питательная, лиофилизированная Казеин гидролизах с дрожжевым экстрактом (сухая среда) [c.642]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Протеазы. Яды гремучих змей и гадюк в отличие от элапид и морских змей характеризуются высоким содержанием термолабильных кислых протеаз (Jimenez-Porras, 1970). Протеазы змеиных ядов активно расщепляют как природные (казеин, гемоглобин, желатин), так и синтетические (ТАМЕ и ВАЕЕ) белковые субстраты (Д. Н. Сахибов с соавт., 1972). Следует отметить, что использование синтетических субстратов позволило Tu et al. (1965, 1966) показать, что яды гадюковых и гремучих змей гидролизовали специфичные для трипсина субстраты (ТАМЕ и ВАЕЕ), но на последний действовали активнее трипсина. Почти все указанные яды не действовали на субстраты, специфичные для химотрипсина. [c.86]

С 0,9808, Ир 1,3933 раств. в воде (25% при 15 °С), орг. р-рителях. Получ. гидратация винилацетилена (кат.— Hg +) с послед, окислением продукта взаимод. метилэтилкетона с HNO2 с послед, гидролизом продукта. Примен. ароматизирующее в-во для маргарина, крема, масла, кофе и др. для отверждения желатины в фотографич. эмульсиях и нек-рых клеях. [c.161]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

При повторной реставрации для удаления с бумаги следов пшеничного крахмала применяют обработку растворами ферментов. Происходит гидролиз клейковины и желатины, и клеевая пленка легко удаляется с писчей бумаги. Трудно удаляются клеи с мелованной бумаги, а также когда они находятся под конденсаторной бумагой, взятой в качестве дублировочной. Из ферментов наиболее эффективными являются амило-субтилин ГЗХ и Г10Х-1 и о амилаза. [c.241]

Желатоза (Ое1а1о а) является продуктом частичного гидролиза желатина. В качестве загустителя используется в на--стоящее время редко вследствие нестандартности свойств, легкой микробной порчи, значительного числа несовместимостей и внедрения в практику более эффективных загустителей — производных метилцеллюлозы, бентонитовых глин, некоторых поверхностно-активных веществ, дающих высоковязкие растворы и т. д. (см. Основы для мазей ). [c.30]

Диализ представляет собой давно известный способ очистки, применяемый для удаления растворимых примесей из золей. Как только были разработаны способы получения разбавленных золей кремнезема по реакции между кислотой и силикатом или гидролизом подходящего вещества, такого, например, как тетрахлорид кремния, то сразу же было признано, что для удаления электролита требовалась очистка. Еще Грэм [1266], один из самых первых исследователей золей кремнезема, в 1861 г. использовал диализ для удаления электролитов из кремнеземной системы и, таким образом, приготовлял относительно чистыц коллоидный кремнезем. Поскольку процесс диализа протекает относительно медленно, он не находит широкого применения в промышленных масштабах. Поэтому был предложен более быстрый способ, не требующий использования плоских мембран. В нем предусматривается пропускание золя через колонну или слой, заполненный набухшим полимерным гелем с такой тонкопористой структурой, что через него способны проникать только растворимые соли, но не коллоидные частицы. Полимерный гель может представлять собой способные к регенерации целлюлозу или желатин, поперечное связывание у которых осуществляется [c.458]

Связь между способностью подавлять максимум и степенью гидролиза была установлена и у других полимерных молекул — карбоксиметилцеллюлозы, гуммиарабика, желатины, агар-агара, ксантогената целлюлозы и т. д. [c.227]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

М. Буловова [140, 141] рекомендует определять индий на фоне 0,1—1 М растворов иодидов, бромидов или роданидов щелочных металлов или ацетатного буферного раствора (pH 4,7). Для того чтобы избежать гидролиза, раствор всегда должен быть слабокислым. Максимумы подавляют добавлением желатины или тилозы до 110нцентрации 5-10 %. [c.184]

Другие физиологические признаки (коагуляция и пептони-зация молока, разжижение желатины) вследствие неустойчивости к малой специфичности по решению Международного таксономического комитета были исключены из рекомендации для описания видов актиномицетов (Преображенская, 1966). Высказаны сомнения (Preobrazhenskaya, 1970) насчет ценности для систематики таких признаков как гидролиз крахмала,, инверсия сахарозы, восстановление иптратов, рост на клетчатке. [c.117]

Видовая идентичность штаммов 2652/16 и 2668/1 и культур A t. levoris 26/1 и 2789 обнаружилась при изучении их культурально-морфологических и физиологических признаков. Все культуры имеют прямые короткие спороносцы, споры шаровидные или овальные. При выращивании на синтетической среде (Красильников, 1950) и среде Чапека воздушный мицелий культур хорошо развит в виде мучнистого налета белого или бледно-желтого цвета. Субстратный мицелий желтовато-серый или бежевый. Все культуры разжижают желатину, пептонизируют молоко, восстанавливают нитраты, гидролизуют крахмал, хорошо усваивают глюкозу, мальтозу, арабинозу, галактозу, не усваивают сахарозу, рамнозу, лактозу, раффинозу. Идентичность образуемых сравниваемыми культурами антибиотиков была показана при исследовании бутанольных экстрактов из мицелия на способность поглощения света при длинах волн от 320 до 420 нм. Полученные сорбционные кривые имеют характерный для полиеновых антибиотиков спектр с тремя максимумами — 360, 380 и 401—403 нм. [c.129]

Хром(И1) восстанавливается в нейтральных и умеренно кислых растворах в две стадии первая соответствует восстановлению Сг(П1) до Сг(П), вторая — Сг(П) до металла [221]. В 0,1 М КС1, содержащем 0,01% желатина, соответствующие им величины Е,/, равны —0,87 и —1,50 в (отп. нас. к.э.). С увеличением концентрации КС1 потенциалы полуволны сдвигаются в более отрицательную область. Такое же явление было замечено и па фоне К ЗО. Это явление обусловлено образованием комплексов Сг(1И) с ионами С1 и ЗО . Следует отметить также и то обстоятельство, что положение первой волны зависит как от концентрации Сг(П1), так и от времени, прошедшего с момента приготовления раствора. Такая зависимость объясняется образованием аквокомплексов хрома (И ). Вторая волна в незабуференных растворах имеет большую волну, чем это соответствует процессу Сг(П) -i--> Сг(металл.), по-видимому, из-за наложения дополнительного тока за счет разряда ионов водорода при гидролизе солей Сг(П1) при pH 4—5. Определецию Сг(1И) на фоне 1 М КС1 не мешают Ре(1Н), В1(1Н), и(1У) [515]. Установлена линейная зависимость между высотой полярографической волны Сг(Н1) и его концентрацией в интервале (5 н- 25)-10 г/мл па фоне КС1, ВаС12 и ацетатного буферного раствора. [c.56]

Об интенсивности протеолиза можно судить по количеству исчезнувшего субстрата или по количеству продуктов гидролиза. Для определения протеолитической активности ферментов в качестве белкового субстрата используют препараты эдестина, яичного альбумина, желатина, казеина и др. Вытяжку готовят, настаивая исследуемый материал на воде, водном растворе глицерина, а также на слабокислом или слабош,елочном буферных растворах. Иногда настаивание бывает довольно продолжительным. В отдельных случаях при настаивании материала с водой применяют активаторы, например цистеин, HaS, цианид и др. Такое же активирование применяют и в опытах по автолизу. При определении активности протеаз учитывают, что в вытяжках могут быть активаторы и парализаторы. [c.69]

Ферментативная активность. При изучении биохимических особенностей культуры определяют активность протеиназ по разжижению желатины (скорость и характер разжижения при уколе столбика желатины, рис. 12) свертывание и пептонизацию молока (отмечается кислотное свертывание по покраснению синей лакмусовой бумаги с образованием устойчивого сгустка и коагуляции с последующей пептонизацией), а также пептонизацию без предварительного свертывания и скорость изменения молока активность амилазы по величине зоны гидролиза крахмала (проба с раствором Люголя на 3—4-е сутки посева культуры штрихом на крахмалоаммиачном агаре) активность целлюлозы по степени распада клетчатки на среде Гетчинсона активность р-фруктофуранозидазы (инвертазы) по гидролизу сахарозы (с помощью реактива Фелинга ) активность уреа-зы по накоплению аммиака (используется реактив Нес-слера), нитратредуктазы по восстановлению нитрата (на среде Гильтая) до нитрита (нитрит проверяют в кислой среде реактивом цинк-йод-крахмалом). [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология