Белок мультимерный

МУЛЬТИМЕРНЫЕ БЕЛКИ. Состоят более чем из одной субъединицы. [c.523]

Некоторые белки состоят более чем из одной субъединицы. Их называют мультимерными. Если субъединицы белка одинаковы, то белок-гомомультимер, детерминируемый одним геном. Если же субъединицы белка различны, то белок называют гетеромультимером. Гемоглобин служит примером белка, состоящего более чем из одного типа полипептидных субъединиц. Группа гема связана с двумя а-субъединицами и двумя р-субъединица-ми. Каждый тип субъединиц-иная полипептидная цепь и продукт другого гена. Таким образом, функция гемоглобина может быть подавлена мутацией в любом из генов, кодирующих либо а-, либо Р-субъединицу. В связи с этими данными гипотеза один ген-один фермент была сформулирована в более общем виде, применительно к любому гетеромультимерному белку. Теперь она получила более точное выражение один ген-одна полипептидная цепь . [c.18]

Однако иногда наблюдается исключение из правила, что комплементировать могут только различные гены,-это в том случае, когда ген кодирует полипептид, представляющий собой субъединицу гомомультимерного белка. В клетке дикого типа активный белок состоит из нескольких идентичных субъединиц. В клетке, содержащей два различных мутантных аллеля, их продукты могут смешиваться, образуя мультимерные белки из субъединиц обоих типов. Иногда происходит взаимная компенсация мутаций, и в таком случае белок со смешанными субъединицами может быть активен, тогда как белки, содержащие только по одному типу мутантных субъединиц, неактивны. Такое явление называют межаллельной комплементацией. [c.19]

Уникальность белков состоит в том, что они могут менять свою конформацию, делая поверхность комплементарной лиганду, например активный центр фермента — субстрат (по Кошланду). Различные лиганды связываются с белковыми молекулами по центрам связывания. Очевидно, что эти центры должны быть комплементарны функциональным группам лиганда. Связи между лигандом и центром связывания белка нековалентные (водородные, ионные, гидрофобные), поэтому такое связывание обратимо. Мономерные белки связываются с лигандом по гиперболической зависимости мультимерные — по сигмоидной зависимости из-за кооперативного эффекта. Связывание белка с лигандом зависит от числа мест (центров) связывания и количества молекул лиганда. Если оно превышает число центров связывания на белке, дальнейшего связывания не происходит (белок насыщен лигандом). Специфическое взаимо-ыдействие за счет комплементарных поверхностей объясняет большинство функций белков (фермент — субстрат гормон — рецептор антиген — антитело и т.д.) [c.48]

Таблица 9. Полифуикциональность отдельных субъединиц мультимерных белков и комплексов

Пусть у нас имеются четьфе аллеля, кодирующих субъединицы какого-то мультимерного белка. При этом изоферменты, состоящие из убъединиц только одного типа, имеют приблизительно одну и ту же [c.99]

Основным ферментом, катализирующим биосинтез новообразованной ДНК (точнее, стадию элонгации репликации ДНК), является ДНК-поли-мераза 1П, представляющая собой мультимерный комплекс собственно ДНК-полимеразы (мол. масса около 900000) и ряда других белков. ДНК-полимераза И1 из Е. соИ состоит минимум из 10 субъединиц. Одна из них - -субъединица получена в кристаллическом виде, и выяснена ее третичная структура. Имеются доказательства, что в димерной форме [c.479]

Некоторые ценные в коммерческом отнощении белки в активной форме состоят из разных полипептидных цепей. Например, тиреотроп-ный гормон человека - это гетеродимер, а гемоглобин - тетрамер, состоящий из двух субъединиц, по две копии каждая Чтобы получить активный мультимерный белок, можно попытаться клонировать ген или кДНК каждой из субъединиц, синтезировать и очистить [c.151]

В принципе, все вьшдесказанное не обязательно относится к максимизации ферментативной активности данного белка в клетке. Варьирование соотношения аллелей в клетке позволяет как угодно приближаться к необходимой ферментативной активности в клетке. А эта активность может быть и минимальной, и промежуточной. Самое главное то, что этим свойством могут обладать только мультимерные белки. [c.100]

Четвертичная структура белков — способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромоле-кулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50 ООО Да. Для обозначения используют следующие термины протомер — отдельная полипептвдная цепь в третичной структуре субъединица — протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка олигомер (мультимер) — сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, элек- [c.37]

Кооперативные эффекты характерны для мультимерных белков, в том числе и для ферментов. Если имеет место кооперативный эффект, то кинетические свойства фермента уже не описываются уравнением Михаэлиса—Ментен, а график представляет собой 5-об-разную кривую, а не гиперболу. [c.75]

ДНК-зависимая РНК-полимераза. РНК-полимераза Е. соИ является мультимерным белком, состоящим из 5 субъединиц двух а, , , ст. Установлено, что -субъединица участвует в связывании с ДНК-матрицей, а-субъединица — в связывании рибонуклеозидтрифосфатов, ст-субъединица - в выборе участка инициации транскрипции. Весь комплекс субъединиц представляет собой холофермент РНК-полимераза без ст-субъединицы — кор-фермент. Каталитический участок фермента находится в кор-ферменте. В эукариотических клетках существует четыре типа РНК-полимераз в ядре — РНК-полимераза I (транскрипция рРНК), РНК-полимераза II (транскрипция мРНК), РНК-полимераза III (транскрипция тРНК), а также еще один тип в митохондриях (хлоропластах). [c.306]

Четвертичная структура белка представляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными. [c.238]

Следует также упомянуть о методе электронной микроскопии. Благодаря успехам электронной микроскопии стало возможным непосредственное изучение структур белков, построенных из нескольких цепей (мулътимеры). Удалось продемонстрировать, что мультимерное строение имеют многие ферментные системы и иммунные тела [c.152]

Последовательность аминокислот, входящих в поли-пептидную цепь, составляет ее первичную структуру. Но критическое значение для каждого белка имеет его способность складываться в определенную конформацию, что сопровождается образованием активных центров или других особенностей структуры, необходимых для выполнения специфической функции в клетке. Формирование вторичной структуры происходит в результате свободного вращения относительно химических связей в первичной структуре полипептидной цепи. Термины конформация и вторичная структура отражают пространственную организацию полипептидного остова. Под третичной структурой понимают законченную трехмерную организацию всех атомов полипептидной цепи, включая боковые группы и полипептидный остов. Следующий уровень организации белков-это мультимерные белки, состоящие из агрегатов нескольких полипептидных цепей. Конформацию мультимерных белков принято называть четвертичной структурой. [c.55]

Аиомальиые субъединицы нарушают функции мультимерных белков [c.120]

Мономерные субъединицы репрессора соединяются в клетке случайно, образуя активный тетрамерный белок. В тех случаях, когда в клетке имеется два разных аллеля гена lad, субъединицы двух типов могут ассоциировать с образованием гетеротетрамера, который по своим свойствам может отличаться от гомотетрамера. Такой тип взаимоотношений, называемый межаллельной комплементацией (гл. 1), является характерным свойством мультимерных белков. [c.184]

ОТРИЦАТЕЛЬНАЯ КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ. Подавление активности субъединицы дикого типа в мультимерном белке мутантной субъединицей в результате межаллельной комплементации. [c.524]

Реакции, для протекания которых требуются высокие концентрации мочевины или гуанидина, являются дорогостоящими кроме того, в результате образуются большие количества отработанного денатурирующего агента, который необходимо удалять. Основная проблема, однако, заключается в том, что вследствие сложности многих реакций трудно осуществить их адекватное масштабирование. Это касается, например, реакции обратимого цитраконилирования остатков лизина и ренатурации таких мультимерных белков, как IgG. [c.134]

Аномальная агрегация субъединиц белка Нарушение функций мультимерных белков аномальными субъединицами Ослабленное ингибирование конечным продуктом по типу обратной связи вследствие ферментной недостаточности Дефекты клеточных рецепторов [c.126]

Аминоацил-тРНК-синтетазы представляют собой довольно крупные (40—400 кДа) белки, чаще всего мультимерные (состоящие из субъединиц). Число их видов равно числу природных аминокислот. Уровень всех или большинства АРСаз регулируется координированно и пропорционален скорости роста. Избыток аминокислот не оказывает на синтез АРСаз прямого репрессирующего действия. Значительная часть АРСаз эукариот ассоциирована с полирибосомами и организована в полиферментные комплексы. Поэтому в отношении их действуют регулеторные механизмы, [c.84]

Из наших исследований, а также из тех результатов, которые постепенно накапливаются в литературе (табл. 9), следует еще один принципиальный вывод, который может быть сделан в настоящее время и который важно иметь в виду при оценке полученных нами результатов отдельные субъединицы мультимерных белков могут выполнять самостоятельную и независимую от мультимерного белка функцию. [c.171]

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных в нолинептидную цепь, называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь принимает специфическую конформацию, известную как вторичная структура белка, которая в свою очередь укладывается в компактное образование, именуемое третичной структурой. Такое образование, сформированное первичной, вторичной и третичной структурами, может представлять собой либо самостоятельный белок, либо в качестве мономера (субъединицы) ассоциироваться с такими же или другими мономерами, образуя сложный мультимерный белок. Под четвертичной структурой понимают расположение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка (Рис. 11). [c.39]

Третичная структура завершает описание строение молекулы белка. Есть много белков, молекулы которых представляют собой комплексы, образованных из нескольких белковых молекул, соединенных нековалентными связями. Назьшают их олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Субъединица - отдельная полипептидная цепь, имеюш ая свою собственную третичную структуру. Укладку субъединиц в фукционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка (Рис. lid). [c.43]

И малая, и больщая рибосомные субчастицы могут диссоциировать на составляющие молекулы РНК и белка. Более того, даже после отделения друг от друга молекулы всех РНК и белков способны восстанавливать исходную функционально активную рибосомную субчастицу, если их смещать в соответствующих условиях. Это означает, что вся информация о сборке мультимерного комплекса заключена в структуре его компонентов. Эксперименты по реконструированию рибосом позволяют лучще понять характер взаимодействия между этими компонентами и определить возможный порядок, в котором собираются белки и РНК in vivo. Кроме того, в подобных экспериментах можно проверить совместимость эквивалентных РНК или белковых субчастиц из различных источников (например, из отдаленно родственных прокариот или из прокариот и эукариот). Далее, с помощью этого метода можно оценить способность мутантных РНК или белков к взаимодействию с восстановлением структуры рибосом и проявлению различных видов аьсгивности, присущих реконструированным рибосомам. [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология