Глюкоза ферментов

Превращение глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконат катализируют в пентозофосфатном пути окисления глюкозы ферменты [c.570]

Р-ры К. оптически активны, [а] от —180 до —210 . При действии к-т К. гидролизуется вначале до декстринов, а при полном гидролизе — до D-глюкозы. Гидролиз К. при действии различных ферментов идет разными путями и с образоваиием различных продуктов (декстринов, мальтозы, глюкозы). Ферменты, гидролизующие К., наз. а м и лаза м и. [c.567]

Глюкозо-1-фосфат -f Фермент Глюкозил-фермент 4- Фосфат Глюкозил-фермент + Фруктоза Сахароза Фермент [c.156]

В то время как ферменты главных метаболических путей всегда присутствуют в клетках, растущих, например, на таких субстратах, как глюкоза, ферменты вспомогательных циклов могут быть индуцибельными. При росте на средах с глюкозой содержание этих ферментов в клетках очень невелико, и часто их с трудом удается выявить. Этот минимальный уровень ферментативной активности называют основным уровнем. Лишь после переноса клеток в питательную среду, содержащую в качестве единственного источника энергии и углерода ацетат или глиоксилат, индуцируется синтез соответствующих ферментов. При полной индукции содержание таких ферментов может в 100 и более раз превышать основной уровень. Определяя их активность до и после [c.252]

Важно заметить, что в случае реакции фосфорилазы сахарозы как глюкозо-1-фосфат, так и сахароза имеют -конфигурацию. В то же время глюкозил-фермент предположительно имеет р-конфигурацию. Такое предположение следует из общего правила, согласно которому обращение конфигурации имеет место при нечетном числе замещений, а сохранение — при четном, и соответствует результатам других исследований этого фермента. [c.122]

Восстанавливающие способности К. ввиду того, что в макромолекуле К. содержится лишь одна свободная альдегидная группа, очепь малы. К. гидролизуется при действии кислот вначале до декстринов — полисахаридов с небольшой степенью полимеризации, а при полном гидролизе — до D-глюкозы. При действии различных ферментов гидролиз К. идет разными путями и с образованием различных продуктов (декстринов, мальтозы, глюкозы). Ферменты, гидролизующие К., наз. амилаза.т. [c.382]

Рис. 41.2. Гидролиз лактозы до галактозы и глюкозы ферментом р-галактозидазой.

Б. Поскольку обработка нативного переносчика глюкозы ферментом, отщепляющим боковые олигосахаридные цепи, приводит к получению более четкой электрофоретической полосы, размытый характер ее должен быть обусловлен гетерогенностью углеводных компонентов, связанных с белком. Объясняется ли эта гетерогенность различной заполненностью участков на поверхности белка, способных к О- или N-связыванию олигосахаридов, либо связана с вариабельностью длины или последовательности боковых олиго-сахаридных цепей, пока неизвестно. Данная степень гетерогенности необычна, большинство гликопротеинов образуют гораздо более резкие полосы при электрофорезе в полиакриламидном геле с ДСН. Хотя на каждый эритроцит приходится до 350000 молекул этого белка (столько же, сколько гликофорина и белка полосы 3), однако в течение многих лет он оставался незамеченным. К тому же существовали противоречивые мнения относительно молекулярной идентификации переносчика глюкозы, его молекулярный вес оценивали величинами до 200000 Да. Причиной была размытость, нечеткость его полосы при электрофорезе. [c.319]

В следующей реакции в присутствии УДФ-глюкозы фермент гексо-зо-1-фосфатуридилилтрансфераза катализирует превращение галактозо-1-фосфата в глюкозо-Ьфосфат, одновременно образуется уридиндифосфат-галактоза (УДФ-галактоза) [c.337]

Поскольку многие ферменты производят или используют протоны, возможно, что такое их действие могло бы модифицировать активности других ферментов и таким образом регулировать метаболические пути. Гестрелиус и др. [14] использовали модельную систему, содержащую включенные гексокиназу, глюкозооксидазу и трипсин. При pH 8,6 (оптимальное значение для гексокиназы) 15% добавленной глюкозы фосфорилируется, а остальная окисляется глюкозооксидазой (оптимум pH 6,6). После добавления субстрата трипсина его гидролиз приводит к накоплению протонов в микроокружении утилизирующих глюкозу ферментов. Хотя внешний pH поддерживается постоянным при 8,6, иодкисление микроокружения ведет к уменьшению гексокиназной активности с одновременным возрастанием глюкозооксидазной, что приводит к полному окислению глюкозы. [c.439]

Если среда содержит сразу два субстрата, то клетки нередко используют только один из них. Например, при росте Es heri hia oli или псевдомонад на среде с глюкозой и ацетатом сначала метаболизируется глюкоза. Ферменты, необходимые для использования ацетата, не образуются-их синтез не индуцируется до тех пор, пока в среде присутствует глюкоза. В таком случае говорят о катаболитной репрессии синтеза ферментов, необходимых для использования ацетата. Подробнее с регул ией ферментов мы познакомимся в главе 16. [c.253]

Все многочисленные попытки осуществить синтез полисахаридов клеточной оболочки in vitro до самого последнего времени кончались, как правило, неудачей. По-видимому, единственным исключением служит работа Фейнгольда и сотр. [28, 29], которым удалось синтезировать каллозу (р-1, З-В-глюкан) из УДФ-В-глюкозы. Фермент, ответственный за эту полимеризацию, чрезвычайно широко распространен. Он найден в проростках маша (первоначальный источник получения этого фермента), а также в капусте, петрушке и шпинате. Этот фермент представляет особый интерес, поскольку он обнаружен во фракции частиц и поскольку для его действия необходимо присутствие [c.167]

Однако целлюлозу могут разлагать не только различные бактерии, плесени и грибы, но и некоторые простейшие животные, насекомые, черви, слизняки и т. д. [87]. При этом самому разложению способствуют ферменты, выделяемые как бактериями, так и низшими животными организмами, которые превращают ее в целобиоз, а затем в глюкозу (фермент цело-биоза). [c.138]

Молекулярный вес амилозы лежит в пределах 10 000—50 000. Амилоза легко растворяется в воде. Ее строешк близко строению целлюлозы, но в отличие от последней при гидролизе получаются молекулы только а-с -глюкозы. Фермент бета-амилаза разлагает ее до мальтозы. С иодом амилоза дает синее окрашивание. Окраска исчезает при нагревании и снова появляется при охлаждении. Причина окраски от иода еще не выяснена. [c.173]

Образование а(1- 6)-гликозидных связей (точки ветвления, образование новых цепей). Ветвление возникает путем переноса олигосахарида (6-7 остатков) с конца цепи гликогена на С -атом одного из промежуточных остатков глюкозы. Фермент —- ами-ло (1,4- 1,6)-трансгликозидаза (браншинг-фермент). Новые цепи далее удлиняются (а-1,4). [c.182]

Марганец входит в состав тканей всех животных в количествах не более 0,05 мг % больше всего обнаружено марганца в печени. Без марганца не могут обходиться животные и растения. Внесение его в почву в качестве удобрения повышает урожайность культурных растений. Марганец входит в состав некоторых ферментов и усиливает их активность. Окислительное фосфори-лированне стимулирует распад углеводов, активирует процесс фосфорилирования глюкозы (фермент фосфоглюкомутазу), образованне пировиноградной кислоты (енолазу), окисление изолимонной кислоты. Марганец также стимулирует активность ферментов дипептидазы и аргиназы. Наконец, он участвует в процессах костеобразования, активируя костную фосфатазу и щелочную фосфатазу сыворотки крови, способствующих отложению фосфорнокальциевых солей в костной ткани. В этих процессах марганец может быть заменен магнием, в некоторых случаях — кобальтом и цинком. [c.423]

Создана опытная установка для непрерывного ферментативного получения глюкозы из целлюлозосодержащих отходов промышленности и сельского хозяйства (М. Л. Рабинович А. А. Клёсов, 1986). В колонну, содержащую целлюлозу, вводится раствор ферментов целлюлаз, способных гидролизовать целлюлозу вплоть до глюкозы. Ферменты при определенных условиях настолько прочно адсорбируются на целлюлозе, что их можно рассматривать как иммобилизованные. Вместе с тем они осуществляют эффективный гидролиз своего носителя и образующийся глюкозный сироп выносится потоком воды из колонны, в колонну непрерывно подаются новые порции целлюлозы, которые также подвергаются гидролизу, и т. д. В итоге однократно введенный в колонну фермент может несколько месяцев непрерывно гидролизовать целлюлозу при многократной загрузке ее в реактор. Этим открываются возможности экономически эффективного использования возобновляемого растительного сырья для получения глюкозы, которая затем может быть превращена в этанол, фруктозу, кормовой белок и другие продукты микробиологического синтеза. Приведенные примеры показывают, что применение иммобилизованных ферментов в промышленности превращается в достаточно мощную отрасль, которая уже сейчас достигла уровня ежегодного мирового производства продукции в сотни тысяч и миллионы тонн [c.31]

РИС. 2.30. Третичная структура гексокиназы А из дрожжей, нарисованная на электростатическом графопостроителе с помощью ЭВМ. Показаны все атомы, кроме атомов водорода. Последние учитывали путем увеличения радиуса более тяжелых атомов, к которым они присоединены. А. Нативная гексокиназа и ее субстрат — глюкоза (цветная молекула). Б. Комплекс гексокиназы с глюкозой. Обратите внимание на изменение структуры фермента, вызванное связыванием глюкозы. Фермент так окружает молекулу глюкозы, что для освобождения связанного лиганда необходимы конформа-ционные изменения структуры фермента. (Рисунок предоставлен Т. Стейием.) [c.98]

На рисунке 41 приведены общая схема реакций распада глюкозы до Т1ировиноградной кислоты в анаэробной фазе дыхания и обратные реакции, в результате которых из пировнно-градной кислоты синтезируется глюкоза. Ферменты гликолнти-ческого распада глюкозы легко экстрагируются из клеток, поэтому считают, что они локализуются в растворимой част цитоплазмы. [c.250]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология