Зангер

Поэтому в качестве ориентирующей реакции, имеющей только отрицательное значение, в дробное обнаружение мышьяка введена реакция Зангер—Блека, в основе которой лежат следующие процессы [c.329]

Количественное определение мышьяка основано на восстановлении мышьяка в кислом растворе до мышьяковистого водорода и определении его а) объемным методом или б) колориметрическим методом по Зангер—Влеку. Выбор метода определяется результатами обнаружения мышьяка. [c.330]

Реакция Зангер—Блека позволяет сочетать качественное обнаружение мышьяка (при его малых количествах) с количественным определением. [c.330]

Реакция Зангер—Блека неспецифична для мышьяка, что ограничивает значение ее в токсикологической химии, но высокочувствительна. Чувствительность реакции достигает (при соблюдении определенных условий) 0,1 мкг в исследуемом объеме. [c.330]

Блестящее исследование строения инсулина, который относят или к низкомолекулярным белкам, или к большим природным полипептидам, позволило Зангеру и его сотрудникам определить полную последовательность аминокислотных остатков в его молекуле. Вещество это имеет тенденцию образовывать агрегаты. Определения эффективного молекулярного веса дают значения до 50 ООО. Однако были отделены и единицы с молекулярным весом (ЮОО. Концевые аминогруппы были помечены обработкой 2,4-динитро-фторбензолом, и белок был подвергнут частичному и полному гидролизу. Динитрофенильные группы (ДНФ) не удаляются кислым гидролизом. [c.591]

Частичный гидролиз белка проводят кислотами или ферментами. Часто оказывается целесообразным начинать гидролиз с разрушения дисульфидных мостиков цистина. Зангер предложил обрабатывать белки надмуравьиной кислотой, в результате чего дисульфидная группа окисляется количественно до сульфогруппы и в гидролизате вместо цистина обнаруживается цистеиновая кислота. [c.514]

Еще более реакционноспособен 2,4-динитрофторбензол, используемый в виде реагента Зангера в химии пептидов для определения последовательности аминокислотных остатков. [c.294]

Зангер Н. Л. Экспериментальное исследование различных водоструйных насосов с малым отношением площадей поперечных сечений сопла и камеры смешения//Теорет. основы инж. расчетов. 970. № 1. С. 12—25. [c.273]

Зангер и Блек указывают 13], что для их метода предельное количество трехокиси мышьяка, которое можно открыть, равно [c.222]

Схема определения концевых групп по Зангеру [c.413]

Мышьяк (As). В аппарат Зангер-Блэка (баночки емкостью 60 мл) вносят 2 г препарата, прибавляют 25 мл воды, 2 кристаллика двухлористого олова, 10 мл серной кислоты (1 4) и 5—6 г цинка без мышьяка. Через [c.76]

Инсулин — гормон, вырабатываемый определенными участками поджелудочной железы, называемыми островками Лангерганса, был выделен в чистом виде Бантингом и Бестом в 1922 г. и затем Абелем (1925 г.) в кристаллическом состоянии его строение, как уже отмечалось выше, было установлено Зангером в 1952 г. [c.447]

Ряд методов определения Ы-концевых аминокислот основан на алкилировании или ацилировании пептида и последующем гидролизе. В гидролизате концевая аминокислота обнаруживается в виде алкильного или ацильного производного. Наиболее важным и детально разработанным методом является метод динитрофенилирования белка, предложенный в 1945 г. Зангером и использованный им при установлении строения инсулина. [c.510]

Вторая стадия определения структуры белка состоит в выяснении последовательности, в которой связаны аминокислоты. Эта последовательность аминокислот называется первичной структурой белка. В 1958 г. Зангер получил Нобелевскую премию за определение общей последовательности аминокислот в инсулине — белке с 51 аминокислотным остатком. [c.268]

Экспериментально проверены реакции обнаружения мышьяка по методу Гутцейта, Тиле, Зангер-Блека и Беттендорфа. [c.224]

Один из методов Ы-концевого анализа, развитый Зангером, включает реакцию нуклеофильной ЫНг-группы с 2,4-динитро- [c.268]

Избирательность гидролиза белков имеет жизненно важное значение для определения последовательности аминокислотных звеньев в полипептидных цепях белков. Обзор некоторых ранних работ в этом направлении можно найти в статье Зангера . [c.703]

Если белок состоял из нескольких цепей, связанных дисульфидиы-ми мостиками, то такая обработка позволяет разделить белки на отдельные цепи, а затем исследовать каждую из цепей самостоятельно. Этим методом можно также определить, расположены ли дисульфидные мостики внутри одной цепи или между несколькими цепями. При окис- лении в первом случае молекулярный вес соединения остается неизменным. Метод был впервые применен Зангером для исследования инсулина. [c.515]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

В литературе описан ряд реакций открытия мышьяка в препаратах реакции Беттендорфа, Гутцейта, Зангер-Блека, Тиле, Рейн-ша и проба в аппарате Марша. [c.222]

Для обнаружения мышьяка в фармацевтических препаратах в разных странах приняты различные реакции. Так, в германской, французской и швейцарской фард1акопеях принята проба с реактивом Тиле, в американской и английской—применяются видоизмененные варианты метода Зангер-Блека. Эта проба принята у нас общесоюзными стандартами разных отраслей промышленности для открытия примесей мышьяка 13]. [c.222]

Сравнительное исследование методов обнаружения мышьяка по Гутцейту, Тиле, Зангер-Блеку и Беттендорфу выполнялось с эталонными растворами мышьяка. Последние готовились из чистого мышьяковистого ангидрида, концентрации 1-10 и 10-10 г мышьяка в 1 мл раствора. Содержание мышьяка в растворе устанавливалось йодометрически. [c.223]

Качественному обнаружению мышьяка реакцией Зангер—Блека мешает сурьма в количествах - 2 мг на 100 г органа. [c.330]

Гистидин 37 61 Диазот, сульфаниловая кислота или сульфаниламид (реактив Паули) Соль прочной голубой В (диазореактив) Диазот. 71-хлоранилин Диазот. 71-броманилин Диазот, п-анизидин Бром о-Фталдиальдегид Франк, Петерсен [89] Брай и др. [90] Кирби-Берри и др. [83] Паули [91, 92] Эдлбахер [93, 94] Зангер, Туппи [95] Кирби-Берри и др. [83] Паттон, Фореман [88] [c.407]

Шелленберг [144] использует вариант известной флуоресцентной пробы с морином. Чувствительность относительно мала (минимально обнаруживаемое количество 2 цг). Флуоресцентный метод Зангера и Туппи [95] в отсутствие целлюлозы кажется нам несколько неточным. В противоположность хроматографии на бумаге здесь можно использовать также методы, основанные на разложении органических веществ с обугливанием (реактивы для опрыскивания № 34, 134). [c.412]

Температуры плавления приведены в работах Портера и Зангера [154], Леви и Чанга [157] и Виньо [158]. [c.414]

Колориметрическим способом в аппарате Зангер-Блека по ГОСТ 2918-45 [c.289]

Остатки природных белков, составляющие группу примерно из 20 аминокислот, все имеют I (/е с>)-конфигурацию, кроме глицина, у которого R = Н (Зангер и Смит приводят список этих кислот и используемые сокращения [1785]). По-видимому, отдельные d ( ел /го)-кислоты входят в состав некоторых низших организмов. Мы не будем здесь касаться d-кислот, хотя они и представляют определенный интерес. Это следует, в частности, из результатов исследования оптической активности синтетических полипептидов. Белки построены в основном из трех-четырех различных остатков, но в меньшем количестве в молекулу входят также еще пятнадцать или больше других кислот. Простейш ий белок, инсулин, состоит из 106 аминокислотных единиц, гемоглобин — из 580. [c.254]

Преимущество фтора в качестве замещаемой группы по сравнению с более тяжелыми галогенами привело к тому, что именно 2,4-динитрофторбен-зол (реагент Зангера) находит применение как специфическое средство для характеристики первичных и вторичных аминов. Особенно широкое применение находит этот реагент для пометки концевых единиц в молекуле белков и полипептидов (гл. 26). Пептид обрабатывают реагентом Зангера и в образующемся веществе под действием гидролиза расщепляются амидные связи, соединяющие аминокислотные единицы в данном пептиде. Выделение и идентификация этого аминокислотного фрагмента, несущего динитрофениль-ную группу, выявляет концевую единицу данного пептида. [c.320]

Пометка ДНФ-группамп и последующий полный гидролиз доказали, что фрагмент с молекулярным весом 6000 включает одну молекулу глицина и одну — фенилаланина в качестве концевых групп. Поскольку цистин был одним из гидролитических осколков, Зангер заключил, что молекула состоит из двух пептидных цепей, связанных друг с другом посредством дисульфид-ной связи. [c.591]

Определение концевых групп, а. Группы NHg. Первьш и до настоящего времени важнейший способ определения аминокислоты аминного конца полипептидной цеш1 состоит в конденсацих белка с 2,4-динитро-фторбензолом. При гидролизе модифицированного таким образом белка концевые аминокислоты получаются в виде производных, замещенных у азота динитрофенильной группой, что значительно облегчает их выделение и идентификацию (Ф. Зангер, 1949 г.) [c.431]

Строение инсулина (Ф. Зангер, 1952 г.). Методом конденсации о динитрофторбензолом установлено существование двух различных концевых NHg-rpyHH одной, принадлежащей гликоколю, и другой — фенилаланину. Отсюда был сделан вывод, что молекула состоит из двух полипептидных цепей А и Б. Последние связаны между собой мостиками S—S. [c.432]

Нейбергер и Зангер [474] нашли, что аспарагиновая кислота не образует заметных количеств ацетальдегида при окислении нингидрином. Поэтому они не считают нужным проводить исходное осаждение дикарбоновых аминокислот по Рит-гаузену — Фореману. [c.332]

Рекомендуемый ниже метод является модификацией методики, предложенной Зангером и Ригелем [1]. Хлористый пиросульфурил был также получен гари обработка однохлористой серы парами серного ангидрида при низ-.....ких темп а т рзх [c.119]

Зангер и Ригель [1] предлагают от.мывать сырой продукт реакции от хлорсульфоновой кислоты ледяной водой, а потом высушивать его над фосфорным ангидридом и перегонять. Повышение выхода незначительно и не оправдывает затраченных усилий. Другой метод очистки состоит в том, что хлорсульфоновую кислоту переводят в ее натриевую соль, от которой хлористый пиросульфурил отделяют перегонкой. Для этого к сырому веществу прибавляют 20 г хлористого натрия и через 6 час. перегоняют смесь в вакууме. Температура кипения хлористого пиросульфурила 69—70° при 48 лш. [c.120]

Расхождение литературных данных о физических свойствах хлористого пиросульфурила, повидимому, мажет быть объяснено присутствием в нем различных количеств хлорсульфоновой кислоты. Наиболее достоверными являются данные Зангера и Ригеля, которые описывают хлористый пиросульфурил как бесцветную жидкость, кипящую при 152,5° (766 мм), плавящуюся при —37°, с плотностью 1,837 при 20°. [c.121]

Эта реакция по Зангер-Блэку производится таким образом в колбу прибора Зангер-Блэна (или Агроновича) наливают 25—30 мл исследуемой воды, прибавляют 10—15 капель 10%раствора едкой щелочи п оставляют стоять в течение 5 минут. Затем прибавляют 20 мл 20 % серной или соляной кислоты и 2—3 г зерненного цинка, не содеря ащих мышьяка, и быстро прикрывают колбу пришлифованной пробкой, в которую впаяна стеклянная гофрированная трубка. На верхний конец трубки накладывается и укрепляется индикаторная бумажка сулемовая или бромнортутная. Внутренность гофрировапиои трубки заполняется ватой, пропитанной 3 % раствором уксуснокислого свинца и высугленнон для пог.тю-щения сероводорода, который частично может образовываться во время реакции. Вследствие медленности реакции рекомендуется выдерживать длительность определения 30— [c.401]

С-концевых аминокислот в этих соединениях Продукты реакции восстановления в среде Л/ -этилморфолина гидролизуются кислотой и полученные аминокислоты, а также аминоспирты, образовавшиеся из С-концевых аминокислот, разделяются с помощью бумажной хроматографии [1093, 1094]. Определение аминоспиртов методом бумажной хроматографии с помощью нингидрина как проявителя в смеси со значительно большими количествами различных аминокислот представляет значительные трудности. Однако можно провести разделение обоих компонентов, если продукты гидролиза обработать динитрофторбензолом согласно методу Зангера. При этом образуются Л/ -динитрофенильные производные аминокислот и аминоспиртов. Л/ -динитрофенильные производные аминоспиртов извлекаются из водных растворов щелочей диэтиловым эфиром, тогда как соответствующие производные аминокислот остаются в водной среде [1206, 1611]. [c.454]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология