Превращения цистина

Действие восстановителей, например взятого в избытке меркаптана, вызывает превращение цистина в цистеин, причем Последующая обработка цистеина мягкими окислителями или воздухом сопровождается обратной реакцией. Более устойчивые поперечные связи образуются при взаимодействии восстановленной шерсти с дигалогенпроизводными [c.289]

Под влиянием восстановителей дисульфиды могут быть превращены обратно в сульфгидрильные соединения. Одним из наиболее широко известных примеров такого типа превращений является превращение цистина [c.221]

Даже кислород воздуха постепенно окисляет тиолы при стоянии, если присутствует небольшое количество основания. Реакция обратима (см. реакцию 19-62) важным примером из биохимии являются взаимные превращения цистеина и цистина. [c.309]

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

По окончании гидролиза ампулу охлаждают до 4°, вскрывают, содержимое фильтруют через фильтр с отверстиями 0,22 мкм, НС1 упаривают в роторном испарителе с однократным добавлением 1 мл воды при температуре около 40°. Сухой остаток растворяют в 1 мл воды и нейтрализуют добавлением нескольких капель пиридина (дО pH SS 6,5), а затем нагревают до 105° и выдерживают 1 ч при этой температуре для обеспечения превращения цистеина в цистин. Затем раствор снова упаривают досуха и растворяют в 1 — 2 мл исходного буфера (pH 2,2). [c.526]

Превращение цистеина в цистин приводит к образовани в белках дисульфидных связей (см. 11.3). [c.322]

В природных соединениях встречаются остатки и других а-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих а-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках. [c.505]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

Превращение сульфгидрильной группы (—SH) цистеина в дисульфид-ную группу (—SS—) цистина представляет собой окислительно-восстановительный процесс. Наличие таких сульфгидрильных группировок в белковой молекуле определяет высокую реактивность многих биологически активных белков, как, например, ферментов и некоторых гормонов (см. также стр. 262). Легкость превращения сульфгидрильной группировки цистеина в дисульфидную группировку цистина и обратимость этой реакции несомненно имеют важнейшее значение в регуляции процессов обмена, происходящих под влиянием биологически активных белковых соединений. [c.346]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Выше указано (стр. 132), что превращение цистина или цистеипа в таурин можно осуществить путем окисления и декарбоксйлиро-вания [154, 155а,б]. Образующаяся в качестве промежуточного, продукта цистеиновая кислота (а-амино-Р-сульфопропионовая кислота) может быть получена различными путями. Цистин окисляется кислородом в присутствии соляной, но не серной кислоты [388]. Медные соли ускоряют реакцию [389]. Перекись водорода является удовлетворительным окислителем, особенно в присутствии ванадиевой, вольфрамовой или молибденовой кислот [390] или сернокислой соли двухвалентного железа [391]. Окисление иодом в кислом растворе протекает практически количественно. [392] [c.169]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

Выше были рассмотрены попытки использовать для селективного расщепления боковые цепи цистина и цистеина, образующиеся при восстановлении цистина (см. стр. 172 и ел., 179—198). Другая возможность селективного расщепления [303] — превращение этих остатков в группы — H2S N, которые под действием щелочи разлагаются с образованием остатков дегидроаланина (а-аминоакриловой кислоты). Это приводит к появлению в пептидной цепи реакционноспособных участков [c.215]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Другой способ удаления воды рекомендован Зомзели и др. [131]. Основываясь на ранее описанной методике [57], авторы добавляли к кислому этанольному раствору кеталь, полученный из соответствующего спирта и ацетона (диалкоксипропан). Кеталь удаляет воду, используя ее на расщепление до спирта и ацетона. Однако, согласно некоторым данным [19], ни метод Джонсона и др. [42] с использованием НС1 вместо НВг, ни последняя методика [131] не годятся для получения н-амиловых эфиров. Применение кислых ионообменных смол [77] также не привело к удовлетворительным результатам. Количественное образование н-амиловых эфиров идет лишь при более высокой температуре и при введении в смесь газообразного НС1 [19]. Превращение аминокислот в высшие эфиры затруднено тем, что определенные аминокислоты, такие, как цистин, очень плохо растворимы в спиртах, насыщенных НС1. н-Бутиловые эфиры были приготовлены [53] переэтерификацией [c.320]

Среди таких превращений в первую очередь следует отметить образование дисульфидних мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате из двух остатков цистеина образуется остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (4) [c.33]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

При хроматографировании на бумаге цистеин окисляется в цистин, декарбоксили-руется и затем претерпевает ряд более сложных превращений. Разделительная ТСХ была применена для деления цистеина и продуктов его окисления на силикагеле, закрепленном гипсом [12]. Элюэнтами служили смеси бутанол — уксусная кислота — вода (12 3 5 по объему) бутанол — пиридин — вода (1 1 1 по объему) фенол — вода (4 1- вес объем). [c.77]

Известно, что элементарная сера служит для синтеза цистина, причем она приобретает активность только при взаимодействии с органическими вепдествами, находящимися в тканях животных. При взаимодействии серМ с тканями процесс идет через стадию образования сульфидов и пен-та щйоновой кислоты. При окислении сераорганических соединений промежуточным продуктом являются сероводород, из которого также возможен синтез цистина энзимным путем [7, 22, 23]. Описано в литературе также превращение в коже элементарной серы в сульфиды и окисление сульфидной серы в сульфатй [24]. [c.70]

Однако установлено, что она сопровождается глубоким окислительным превращением звеньев цистина и тирозина. Если ограничить эту реакцию поверхностными участками волокна, то происходит ослабление или разрыв поверхностных поперечных связей. Последнее в свою очередь понижает способность щерстяных волокон свойлачиваться под давлением и, следовательно, уменьшает склонность шерстяной ткани к усадке путем зацепления основных цепей поперечными связями. Кроме того, предварительная обработка хлором активирует поверхность волокон шерсти и обеспечивает более прочное удерживание полимерных покрытий, которые обычно наносятся на шерсть с целью уменьшения ее усадки. [c.291]

Метод. После разложения сероводородом осадка ртутной соли гистидина и удаления избытка реагентов доводят pH раствора баритом до pH 7,0. Пропускают через жидкость ток воздуха до полного превращения цистеина в цистин — отрицательная нитропруссидная проба. Нейтральный раствор кипятят 30 минут с избытком Си(0Н)2 или СиСОз, не содержащими нитрата, охлаждают, фильтруют и промывают. После удаления реагентов гистидин выделяют в виде дифлавианата. [c.21]

Все серусодержащие вещества мочи образуются в результате превращения белков в тканях и, в частности, превращения серусодержащих аминокислот (цистина, цистеина, метионина). Сера выделяется с мочой в форме неорганиче- [c.221]

Метилирование осуществляется без затруднений за 30 мин при комнатной температуре [117] в присутствии 1,25 М НС1, однако при переходе от метанола к амиловому спирту необходимо увеличивать продолжительность или температуру реакции или же оба фактора. Особенно трудно этерифицировать лизин, гистидин и цистин бутанолом или амиловым спиртом при низких концентрациях (1,25 М) НС1. Проблема была решена проведением этерификации раствором НС1 в метаноле, (30 мин при комнатной температуре) с последующей переэте-рификацией НС1 в бутаноле при 100 °С в течение 150 мин, приводящей к бутиловому эфиру [117]. В реакции переэтерифика-ции более важным фактором является температура, а не концентрация НС1 при 90 °С превращение метилового эфира в бутиловый протекало значительно медленнее увеличение концентрации H l от 1,25 М до 3,25 М не влияло ни на выход (приближающийся к 100%), ни на скорость реакции. Другой [c.104]

Превращение химотрипсиногена ь химотрипсин является сложным и не вполне выясненным процессом. В хнмотрипсиногене не удалось обнаружить обычными приемами ни N-концевых, ни С-концевых аминокислотных остатков (Денюэль, Шорм, Нейрат). Это дает основание думать, что молекула химотрипсиногена состоит из одной или нескольких циклических полипептидных цепей. Вопрос несколько осложнен тем, что, возможно, амид цистина занимает оба концевых участка, и поэтому не может считаться окончательно решенным. В зависимости от того, происходит ли это-превращение в результате действия трипсина или химотрипсина, в условиях замедленного или быстрого превращения, образуются различные смеси химотрипсинов (а, в, В, л). Процесс превращения химотрипсиногена в химотрипсин сопровождается появлением N-концевых и С-концевых групп, и в некоторых случаях обнаруживаются свободные дипептиды. Этот процесс может быть изображен в общем виде следующей схемой ( 1ейрат) [c.316]

L-Цистеин и L-цистин. В составе белков обнаружены 3 серусодержащие аминокислоты цистеин, цистин и метионин, которые оказались определенным образом связанными между собой в обмене. Особенностью этих аминокислот является наличие серы в их молекуле. Можно считать, что обмен серы в организме в основном представляет собой превращение серы, содержащейся в указанных аминокислотах. Цистеин и цистин могут легко превращаться друг в друга, как видно из следующей схемы [c.346]

Необходимо отметить также, что цистеин (цистин) входит в состав глютатиона. Глютатион (у-глютаминилцистеинилглицин) представляет собой трипептид, состоящий из глютаминовой кислоты, цистеина и гликокола. Он весьма широко распространен в тканях (особенно много его в эритроцитах, печени и надпочечниках) и встречается как в окисленной (SS-глю-татион), так и в восстановленной (SH-глютатион) формах, которые связаны между собой обратимыми превращениями [c.346]

Следует указать также, что у животных процесс превращения метионина в цистеин путем переноса серы (пересульфирования) является необратимым, поэтому потребность организма в метионине не может быть покрыта цистеином или цистином. [c.348]

Цистамин, продукт декарбоксилирования цистина, подвергается ферментативному превращению в животных тканях в гипотаурин и тиотаурин [c.365]

Цистатионаза является полифункциональным ферментом, который катализирует расщепление цистатионина, анаэробное дезаминирование гомосерина и расщепление цистина и цистеина (после превращения последнего в цистин) на пировиноградную кислоту, сероводород и аммиак (см. также стр, 367). [c.365]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология