Фосфорилаза механизм действия

Адреналин — гормон мозгового слоя надпочечника. После введения адреналина содержание глюкозы резко возрастает благодаря усиленному распаду гликогена в печени и поступлению глюкозы из печени в кровь. Механизм действия адреналина в конечном итоге сводится к превращению в печени мало активной фосфорилазы б в активную форму — фосфор ил азу а. Фосфор и л аз а а осуществляет быстрый распад гликогена печени. Одновременно процесс синтеза гликогена тормозится. [c.138]

Существование раздельных путей для синтеза и распада гликогена означает, что эти процессы должны подчиняться строгой регуляции. Полное проявление активности обеих групп реакций в одно и то же время привело бы к непроизводительному гидролизу АТР. В действительности синтез и расщепление гликогена координированно регулируются таким образом, что глыко-ген-синтаза оказывается почти неактивной при полной активности фосфорилазы и наоборот, На обмен гликогена большое влияние оказывают специфические гормоны. По-липептидный гормон инсулин (разд, 2,6) повышает способность печени синтезировать гликоген. Механизм действия инсулина пока не раскрыт. Высокое содержание инсулина в крови говорит о состоянии сытости, тогда как его низкое содержание является сигналом голода (разд. 23,6), Значительно лучше изучен механизм действия адреналина и глюкагона, эффект которых противоположен эффекту инсулина. Мышечная активность или подготовка к ней приводит к высвобождению адреналина мозговым веществом надпочечников, Адре- [c.122]

Изучение механизма действия Р-фермента показало, что он относится к ферментам переноса и катализирует превращение связей 1,4 в связи 1,6 без промежуточного гидролиза. В отличие от действия фосфорилазы действие Р-фермента необратимо (см. стр. 147). [c.146]

Сложный нейрогуморальный механизм такой одновременной регуляции действия фосфорилазы и синтетазы представлен на рис. 45. [c.203]

В качестве промежуточного соединения (таков, в частности, механизм действия фосфорилазы сахарозы). В механизме первого типа, или механизме однотактного замещения, субстраты связываются на ферменте в необходимой близости друг от друга что обеспечивает возможность реакции между ними (фиг. 18). Таким образом, происходит одна реакция — однотактное замещение. Механизм двухтактного замещения, или образования замещенной формы фермента, предусматривает, напротив, сначала взаимодействие фермента с одним из субстратов с образованием замещенной формы фермента и одного из продуктов реакции. Далее замещенная форма фермента принимает участие во второй реакции замещения с другим субстратом, что приводит к регенерации фермента и образованию второго конечного продукта реакции. [c.122]

ГИИ и действует согласно весьма сложному механизму контроля. Фермент существует в виде двух различных форм, фосфорилаз (а) и (Ь). Фосфорилаза (Ь) неактивна (по крайней мере в отсутствие АМР — см. ниже) и существует в виде димера. Посредством фосфорилирования определенного остатка серина в каждой из субъединиц белка, катализируемого ферментом киназой фосфорилазы, фосфорилаза превращается в (а)-форму. Обратная реакция катализируется отдельным ферментом — фосфатазой фосфорилазы. [c.537]

Клетки млекопитающих имеют механизм, регулирующий запасы гликогена. Одним из основных принципов этого механизма является наличие двух форм каждого из важнейших ферментов метаболизма — синтетазы и фосфорилазы. Одна из этих форм обладает мало изменяющейся активностью, тогда как другая способна сильно увеличивать ее при действии активаторов. При определенных условиях одна форма может переходить в другую. [c.262]

Было показано, что действие фермента фосфорилазы обратимо и что из глюкозо-1-монофосфорного эфира можно в присутствии этого фермента получить гликоген. Это наблюдение проливает свет и на механизм синтеза гликогена в печени и мышцах из глюкозы крови. Надо, однако, заметить, что гликоген принадлежит к числу сильно разветвленных полисахаридов, в которых, помимо кислородных мостиков, переброшенных между первыми и четвертыми С-атомами соседних остатков глюкозы, имеются мостики и между первыми и шестыми С-атомами (стр. 83). Таким образом, в биосинтезе гликогена из глюкозы принимает участие, как это было недавно показано (А. Н. Петрова), не только фосфорилаза, но и особый фермент, катализирующий превращение 1,4 связей в 1,6 связи и тем способствующий разветвлению молекулы синтезированного полисахарида. [c.252]

Аналогично гормональному может действовать нейрогенный механизм. Вызываемое нервным импульсом сокращение мышцы ведет к освобождению ионов кальция. Са " и специфический белковый фактор обусловливают образование активной киназы фосфорилазы Ь, а последняя вызывает превращение фосфорилазы Ь в а. [c.203]

Глюкагон обладает способностью стимулировать расщепление гликогена в печени, повышая тем самым уровень сахара в крови. Этот эффект зависит от уровня гликогена и состоит в активации фосфорилазы в печени (и сердце) [1783]. В отличие от адреналина глюкагон не активирует фосфорилазу скелетных мышц. Гипогликемия, возникающая под действием инсулина, ведет к усиленному расщеплению гликогена в печени, которое стимулируется глюкагоном. В механизме гомеостаза глюкозы глюкагон является антагонистом инсулина. Показан также синергизм действия глюкагона и инсулина при освобождении глюкозы из гликогена. Присутствие инсулин стимулирует утилизацию свободной глюкозы в периферических тканях. Уровень глюкагона в плазме равен приблизительно 50 мкг%. Глюкагон вырабатывается в а-клетках островков Лангерганса и содержится в ряде других тканей. Глюкагон снижает перистальтику же- [c.330]

В механизме действия глюкагона первичным является связывание со специфическими рецепторами мембраны клеток , образовавшийся глю-кагонрецепторный комплекс активирует аденилатциклазу и соответственно образование цАМФ. Последний, являясь универсальным эффектором внутриклеточных ферментов, активирует протеинкиназу, которая в свою очередь фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтазу. Фосфорилирование первого фермента способствует формированию активной гликоген-фосфорилазы и соответственно распаду гликогена с образованием глюкозо-- 1-фосфата (см. главу 10), в то время как фосфорилирование гликогенсинтазы сопровождается переходом ее в неактивную форму и соответственно блокированием синтеза гликогена. Общим итогом действия глюкагона являются ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови. [c.272]

Стимулируя действие фосфорилазы при помощи серии описанных выше механизмов, циклический АМФ активирует также протеинкиназу, после чего она начинает фосфорилировать активную форму (1-форму, или независимую форму) гликогенсинтетазы. При этом фосфорилиро-ванная форма гликогенсинтетазы (D-форма, или зависимая форма) неактивна в отсутствие специфического активатора. Таким образом, инициирование фосфоролиза гликогена сопровождается ингибированием дальнейшего синтеза гликогена. Фосфорилированная форма гликогенсинтетазы (D-форма) аллостерически активируется глюкозо-6-фосфа-том. Следовательно, если имеет место быстрое повышение содержания метаболита, то это не только ингибирует фосфорилазную реакцию, но также стимулирует синтез гликогена, даже если вся гликогенсинтетаза превращена в неактивную форму (D-форму). [c.509]

Введение адреналина в организм сопровождается усилением распада гликогена и связанным с ним повышением содержания сахара в крови (гипергликемия) и выделением сахара с мочой (глюкозурия) (см. стр. 176). Механизм действия адреналина заключается в том, что адреналин способствует превращению неактивного фермента дефосфофосфори-лазы и активную форму — фосфорилазу (а-глюканфосфори-лаза). Фосфорилаза является тем ферментом, который катализирует расщепление гликогена на глюкоэо-Ьмоиофос-форный эфир (см. стр. 163). [c.91]

Простетической группой фосфорилазы из мышцы, как было показано, является пиридоксальфосфат (см. стр. 401). Фосфорилаза из картофеля содержит на 1 моль фермента 2 моль прочно связанного пиридоксальфосфата. Механизм действия этого фермента неизвестен. В ходе реакции расщепляются связи между пиранозным кольцом и глюкозидным кислородным мостиком. Имеются данные, что во время этой реакции глюкозил-ферментный комплекс не образуется. [c.161]

Необходимость проявления должной осторожности при интерпретации данных, полученных методом изотопного обмена, иллюстрирует работа Сёрбо [9], который нашел, что сульфит (ЗОз ) может служить акцепторным субстратом для атома серы, переносимого от тиосульфата (520з ) при каталитическом действии ро-данезы. Это наблюдение можно было трактовать как свидетельство в пользу механизма двухтактного замещения, формально аналогичного механизму действия фосфорилазы сахарозы [c.124]

Несмотря на эти трудности, имеющиеся надежные данные позволяют с уверенностью сделать несколько общих выводов о потребности в ионах металлов. Двухзарядные ионы необходимы для всех киназ и синтетаз. Фосфатазы обычно также нуждаются в катионах, хотя известны и исключения, например неспецифическая кислая фосфатаза. Для фосфоглюкомутазы ион Mg + необходим, а для похожей на нее фосфоглицератмутазы нет [24]. Потребность в двухзарядном катионе характерна для нуклеаз механизм действия которых не включает образование на первой стадии циклического нуклеотида [25]. Фосфорилазы, расщепляющие связь С—О, не зависят от двухзарядных ионов, а расщепляющие связь Р—О зависят, примером чему служит фосфоролиз полинуклеотидов. Кроме того, ионы двухвалентных металлов обычно, но не всегда необходимы для ферментов, переносящих фосфат в том случае, если катализируется расщепление связи Р—О. Эти выводы суммированы в табл. 17.2. [c.635]

Хотя активация гликогенолиза адреналином в скелетной мышце и печени была обнаружена еще в 1920 г., механизм действия этого, а также и других гормонов долгое время оставался практически неизвестным. Объяснялось это тем, что действие гормона удавалось обнаружить только на интактном животном. Однако в начале 50-х годов Э. Сазерленд показал, что при инкубации срезов печени с адреналином происходит усиление гликогенолиза и фосфорилазной активности это было первым сообщением о влиянии гормона на активность определенного фермента. После гомогенизации срезов печени ответ на адреналин исчезал. Установление химической природы процессов, обусловливающих изменение фосфорилазной активности (реакции фосфорилирования и дефосфори-лирования фермента), привело к предположению, что для активации фосфорилазы адреналином необходимы АТР и Mg +. Действительно, при добавлении этих компонентов к гомогенизированным клеткам пе- [c.75]

Вместе с тем следует отметить, что коферменты благодаря наличию в них гетероатомов и систем я-связей являются великолепными метчиками активного центра фермента. Как указывалось выше, для коферментсодержащих белков катализируемая реакция протекает путем образования комплексов с коферментом. Следовательно, изучая подходящим методом изменения в физических параметрах присоединенного к белку кофермента, происходящие под влиянием субстрата, можно получить ценную информацию о механизме самого процесса. Этот подход успешно используется при анализе механизма действия пиридоксаль-фосфатсодержащих ферментов (трайсаминазы, декарбоксилазы глутаминовой кислоты, фосфорилазы и др.), НАД-и ФАД-зависимых ферментов (лактатдегидрогеназы, окси-дазы -аминокислот и др.). [c.11]

Если исходные предположения авторов работы [16] верны, то-по мере перехода от одноцепоче шого к многоцепочечному механизму разница /.max—Яо должна изменяться от нуля до определенных положительных величин. В качестве полностью неупорядоченного действия принималась деструкция амилозы под действием фосфорилазы из картофеля, где разность Хтах—Хо была равна 44 нм. При гидролизе амилозы под действием р-амилазы эта разница при оптимальных условиях реакции оказалась равна 20 нм,, отсюда следует, что способ действия р-амилазы является промежуточным между одноцепочечным и многоцепочечным, т. е. соответствует механизму множественной атаки. [c.90]

В 1956 г. Э. Сазерленд установил, что сАМР — это соединение, опосредующее действие гормонов адреналина и глюкагона на гликогенфос-форилазу. На протяжении многих лет большинство биохимиков смотрели на сАМР как на некую диковинку, а иа химический механизм регуляции фосфорилазы — как на нечто исключительное. В последнее время, однако, взгляды на этот вопрос резко изменились, поскольку было показано, что сАМР опосредует действие более чем двадцати различных гормонов. Циклический АМР опосредует также, по-видимому, действие нейромедиатор ов, высвобождающихся в синапсах. Даже Е. oli продуцирует сАМР, который действует как положительный эффектор при инициации транскрипции определенных генов (гл. 15, разд. Б, 2). В 1971 г. Сазерленду была присуждеиа Нобелевская премия за успешное раЗ Витие этой области исследований [74, 75]. [c.71]

Общий источник энергии, приводящий в движение все молекулярные механизмы клетки, — это клеточное дыхание, сводящееся к окислению липидов (жиров) и сахаров кислородом. Окисление этих веществ до Og и HgO расчленено на огромное число стадий, что предотвращает потери энергии и исключает непродуктивную передачу энергии водной среде клетки. Процессы окисления представляют собой окислительное дробление липидов, полисахаридов и, что еще важнее, дробление небольших молекул типа глюкозы. В длинных последовательностях элементарных стадий дробления огромную роль играют стадии фосфорилирования, т. е, присоединения фосфатного тетраэдра. Реакции фосфорилирования осуществляются в клетке специальными ферментами — киназами и фосфорилазами. Эти ферменты переносят и присоединяют ортофосфорную группу в точке дробления молекулы. Их активные центры действуют по принципу образования неустойчивого активированного комплекса с пятью связями Р—О. Образование этих комплексов стимулируется предварительно протекающим возникновением донорно-акцепторных связей между кислородными атомами ортофосфатной группы и двухзарядными катионами. [c.442]

На мобилизацию гликогена может влиять гормон эпинефрин, который действует независимо или параллельно со стимуляцией нервными импульсами. Каскад мембранных и цитоплазматических процессов, которые ведут от связывания эпинефрина к фосфорили-рованию глюкозных фрагментов гликогена, функционирует как высоко эффективный механизм кинетического усилия (табл. 11,1). Концентрация гормона во внеклеточном пространстве составляет приблизительно 10 М циклический АМР, который образуется из АТР — первого эффектора гормонального действия, активирует при концентрациях уже от 10" до 10 М белок киназу. Затем происходит 10-кратное усиление при стимуляции фосфорилазы Ь киназы, и заключительное усиление в 20 Н- 50 раз достигается при превращении фосфорилазы Ь в фосфорилазу а. [c.290]

Биохимические функции. Катехоламины действуют на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму, чему в немалой степени способствует гидроксилирование кольца и боковой цепи этих соединений. Катехоламины взаимодействуют с а- и р-адренергическими рецепторами, локализованными в мембранах клеток-мишеней. Адреналин взаимодействует с обоими типами рецепторов, а норадреналин преимущественно с а-рецепторами. Каждая группа рецепторов разделяется на две подгруппы, а именно a и а2, а также (3 и Группа а[-, а2-рецепторов проявляет эффекты сосудосуживающего действия, сокращения гладких мышц, ингибирования липолиза. Действие р-рецепторов связано с активацией аденилатциклазы, образованием цАМФ и последующим фосфорилированием белков. Например, адреналин, взаимодействуя с р-рецепторами через систему вторичных посредников, активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует ряд цитоплазматических белков. Таким образом, адреналин регулирует гликогенолиз в печени и в мышцах, а также глюконеогенез в печени. Мобилизация гликогена в мышцах происходит под действием фермента фосфорилазы, которая находится в виде неактивного димера (форма Ь) или активного тетрамера (форма а). Активированная посредством адреналина протеинкиназа фосфорилирует фермент киназу фосфорилазы Ь, что приводит к ее активации [c.156]

В мьшщах действует второй механизм регуляции гликоген-фосфорилазной активности. Фосфорилаза Ь, сравнительно мало активная форма, может становиться более активной в результате нековалентного связывания с аллостерическим модулятором этого фермента, которым является АМР концентрация же АМР в мышцах возрастает по мере распада АТР в сократительных системах (рис. 15-14, см. также разд. 14.17). Активации фосфорилазы Ь под действием АМР препятствует АТР, выступающий в роли отрицательного модулятора. Таким образом, активность фосфорилазы [c.463]

Хотя здесь речь шла о мышечных фосфорилазах, основные принципы действия этого фермента относятся и к печеночной фосфорилазе. Последняя также существует в двух формах — активной и малоактивной и их взаимопревращениями регулируется фосфоролиз в печени. Однако печеночная фосфорилаза отличается от мышечной как по строению, так и механизму регуляции, что вполне понятно исходя из различий динамики обмена гликогена в мышцах и печени. Новые интересные данные о печеночной фосфор илазе были получены в последние годы Ливановой [189]. [c.201]

В таком виде эта реакция представляет собой фосфоролиз, который начинается со стороны свободного нередуцирующего конца амилозной цепи (см. стр. 268) и продолжается до тех пор, пока в результате последовательного отщепления остатков глюкозы не образуется в общей сложности п + 1) молекул глюкозо-1-фосфата плюс одна молекула свободной глюкозы, т. е. до тех пор, пока реакция не достигнет редуцирующего конца. Если субстратом является амилопектин (см. стр. 268), то фосфоролиз продолжается только до точек ветвления и продуктом реакции является остаточный декстрин. Амило-1,6-глюкозидаза может расщепить (1 6)-связь у точки ветвления с образованием свободной глюкозы, после чего фосфорилаза вновь получает возможность действовать до тех пор, пока не дойдет до следующей точки ветвления, и т. д. Фосфорилазы играют ключевую роль в процессе моби,лизации углеводов они переводят углеводы из запасной формы в форму метаболически активную. Естественно допустить поэтому, что, будучи первым звеном в катаболической цепи реакций, фосфорилазы являются объектом воздействия разнообразных регуляторных механизмов. [c.284]

Ферменты из печени и скелетных мышц млекопитающих хорошо изучены. Фосфорилаза мышц представляет собой тетрамер, состоящий из четырех идентичных субъединиц. Каждая такая субъединица содерн ит один остаток серина, связанный сложноэфирной связью с ортофосфатом, а также одну молекулу пиридоксальфосфата (и тот и другой компонент имеют существенное значение для ферментативной активности). Эта активная форма фосфорилазы называется фосфорилазой а. Когда фосфат фосфосери-нов отщепляется под действием специфичного фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы, фосфорилаза а распадается на димерные молекулы. Димер называется фосфорилазой Ъ. В этой форме фермент неактивен в условиях, в которых обьгано действует фосфорилаза а. Его активность можно, правда, частично восстановить добавлением 5 -АМФ, но этот эффект не имеет отношения к физиологическому механизму активации фосфорилазы Ь, т. е. к превращению ее в фосфорилазу а. Физиологический механизм активации состоит в фосфорилировании фосфорилазы Ъ четырьмя молекулами АТФ в присутствии специфичного фермента — киназы фосфорилазы. Этот фермент в свою очередь существует как в активной, так и в неактивной [c.284]

Выше было отмечено, что фенолоамины влияют на гладкую мускулатуру и повышают уровень глюкозы в крови. В этом разделе будет рассмотрен механизм их действия на молекулярном уровне. Адреналин увеличивает активность фосфорилазы в большинстве клеток, повышая тем самым скорость разрушения депонированного полисахарида гликогена в глюкозо-1-фосфат, который затем изомеризуется в глюкозо-6-фосфат. В печени глюкозо-6-фосфат является непосредственным источником глюкозы, поступающей в кровь в ответ на действие адреналина. В мышце глюкозо-1-фосфат используется в качестве прямого субстрата для реакций, служащих источником энергии. Адреналин влияет только на распад гликогена, так как гликоген в основном синтезируется из уридиндифосфатглюкозы при участии гликогенсинтетазы (Лело и Гольден-берг [48]), а не в результате угнетения активности фосфорилазы, как считали раньше. [c.363]

В некоторых случаях ионы металла можно ввести в систему, которая первоначально не содержит таких катионов. Таким примером может служить гликогенфосфорилаза Ь, катализирующая превращение полисахарида гликогена в фосфорилированные моно-сахаридные единицы глюкозо-1-фосфата (Г-1-Ф). Путем измерения скорости протонной релаксации в присутствии Мп + и фермента было показано [П], что этот катион специфически связывается по определенным центрам фермента. Важная особенность этого фермента состоит в том, что он неактивен в отсутствие другого лиганда — аденозинмоно( сфата (АМФ), который усиливает связывание субстратов и повышает максимальную скорость действия фермента. Инозинмонофосфат (ИМФ) активирует фермент только путем повышения максимальной скорости, но не сродства к субстратам, и это различие в механизмах активации отражается на результатах измерения ускорения протонной релаксации в присутствии парамагнитных ионов. Введение АМФ в систему, содержащую Мп + и фосфорилазу, изменяет скорость релаксации протонов воды, тогда как добавление ИМФ не дает заметного эффекта. Отсюда делают вывод о конформационном переходе в белке, индуцированном связыванием АМФ, который сопровождается изменением т,-для взаимодействия Мп +—НгО. Аналогичные измерения в присутствии Г-1-Ф позволили предположить наличие ряда конформационных состояний фермента, исходя из данных по скорости релаксации протонов воды [И]. [c.387]

Его действие на растения, вероятно, основано на нёскольких различных механизмах. Резко выражено и обусловливает торможение роста ингибирование деления клеток в меристемати-ческих тканях. Известные последствия действия гидразида малеиновой кислоты на растения, например бесплодность мужских органов цветков, замедление образования и развития почек побегов и листьев и бутонов цветков, ускорение созревания, а также неправильное образование органов растений, сдвиг природных ритмов развития, объясняются торможением и инактивацией различных ферментных систем, например дегидрогеназы, пероксидазы, фосфатазы, фосфорилазы, АТФ-азы, а, возможно, также действием гидразида малеиновой кислоты на синтез и разложение растительных регуляторов роста. Известен также мутагенный эффект [208, 691, 812, 131, 1198, 1306, 1440]. [c.318]

Связывание глюкагона с рецепторами на мембране клеток печени активирует аденилатциклазу и ведет к образованию цАМФ. Действие глюкагона сходно с действием адреналина в обоих случаях цАМФ акгивирует ферменты фосфорилазы, которые катализируют расщепление гликогена до глюкозы (см. рис. 17.48). В мышцах глюкагон не запускает этот процесс. Регуляция его выделения как и вьщеления инсулина основана на механизме отрицательной обратной связи, только реагируют не 3-, а а-клетки и не на повышение уровня глюкозы, а на его понижение. [c.349]

В покоящейся мышце фосфорилаза присутствует главным образом в неактивной форме. Однако, когда возникает необходимость, гликоген быстро расщепляется путем активирования фосфорилазы одновременно синтез гликогена тормозится понижением активности синтетазы, что обеспечивает нужную высокую концентрацию продуктов расщепления гликогена. Сложный нейрогуморальный механизм такой одновременной регуляции действия фосфорилазы и синтетазы представлен на рис. 147 [374—375]. [c.264]

Большинство реакций, протекающих с потреблением энергии, получает эту энергию за счет расщепления АТР. Существуют два главных механизма, с помощью которых может использоваться энергия у ТР. Благодаря реакциям, катализируемым синтетазами, процесс биосинтеза может быть непосредственно сопряжен с расщеплением одной или другой пирофосфатной связи АТР. Подобный же результат может быть достигнут при одновременном действии киназы и фосфорилазы киназа катализирует перенос фосфатной группы с АТР на первый компонент реакции, который затем при участии фосфорилазы переносится из соединения с фосфатом на второй компонент реакции, так что в результате освобождается ортофосфат. Мышечное сокращение и сокращение других контрактильных систем зависит от АТР и вызывает ее расщепление. Показано также, что осмотическая работа (например, при секреции желудочного сока или при переносе ионов сквозь мембраны), биолюминесценция и возникновение электрического потенциала также связаны с расщеплением АТР. [c.82]

Механизм влияния инсулина на утилизацию глюкозы включает в себя и другой анаболический процесс. В печени и в мышцах инсулин стимулирует превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, который затем подвергается изомеризации в глюкозо-1-фосфат и в таком виде включается в гликоген под действием фермента гликогенсинтазы (ее активность также стимулируется инсулином). Это действие имеет двойственный и непрямой характер. Инсулин снижает внутриклеточный уровень сАМР, активируя фосфодиэстеразу. Поскольку сАМР-зависимое фосфорилирование инактивирует гликогенсинтазу, при низком уровне этого нуклеотида фермент находится в активной форме. Инсулин активирует и фосфатазу, катализирующую дефосфорилирование гликогенсинтазы, тем самым активируя этот фермент. И наконец, инсулин ингибирует фосфорилазу с помощью механизма, работающего с участием с АМР и фосфатазы, как описано выше. В результате высвобождение глюкозы из гликогена снижается. Таким образом, влияние инсулина на метаболизм гликогена также является анаболическим. [c.256]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология