Желатина аргинина

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

К обычным аминокислотам, остатки которых присутствуют в желатине, относятся глицин (1), аланин (2), пролин (3) и оксипролин (4), причем последние две аминокислоты характерны и для коллагена. Гуанидиновый фрагмент аргинина (5), [c.645]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Как уже упоминалось, желатина вызывает изменение окраски красно-фиолетового комплекса германия с ПФ [1]. Наши опыты показали, что в присутствии ряда аминокислот (аргинин, лизин, глицин, валин и др.) и неорганических электролитов, как и в присутствии желатины, образуется не красно-фиолетовое, а синее соединение германия с ПФ. Зеленый цвет описанного в литературе соединения в присутствии желатины [1] обусловлен, вероятно, смешением синей окраски комплекса и желтой окраски избытка ПФ. В присутствии определенных количеств желатины, аминокислот или неорганических электролитов окрашенное в синий цвет соединение германия с ПФ выделяется в виде осадка. Концентрация неорганических электролитов, при которой про- [c.70]

Рис. 5. Спектры поглощения комплекса германий — ПФ при различных концентрациях аргинина и в присутствии желатины при pH 2 [Ge] = [ПФ] = 5 -10- М I = 0,5 мм раствор сравнения — вода. Концентрация аргинина (в молях) 1 — без аргинина и 5-10-= 2 — 1 -Ю 3 — 2-10 < — 5 -ю- а — 1 Ю- 6 — [Ge] = [ПФ] = i -Ю- М, 0,04% желатины I = 3 мм. 1и 1 измеряли через 20 час. после смешивания компонентов

Аргинин Арг ЫНа - С- ЫН(СН2)гСН(ЫН2)СООН II МН 10,7 2,0 9,0 12,5 Желатина [c.281]

Основными аминокислотами желатина являются гликол (25,5%), в нем — аланин (8,7%), аргинин (8,2%), лейцин (7,1%), лизин (5,9%) и глютаминовая кислота. В его молекулах имеется большое количество полярных групп. [c.265]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Процесс миграции аргинина из средней камеры в катодную (предкатодную) лимитирует по времени весь процесс разделения гидролизата желатина на аминокислотные фракции. [c.82]

ПЛАЗМИН (фибринолизин) — фермент, катализирующий гидролитич. расщепление фибрина, приводящее к растворению (ф и б р и н о л и з у) кровяного сгустка (тромба) относится к подклассу иептидо-гидролаз систематич. шифр 3.4.4.14 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Действие П. направлено гл. обр. на пептидные связи, образованные остатками L-аргинипа и L-лизипа. Помимо фибрина, П. может гидролизовать и другие белки, в частности казеин, -лактоглобулин, желатину, фибриноген, а также пизкомолекуляриые синтетич. пептиды и эфиры L-аргинина и L-лизина. Физиологич. роль П. состоит в предотвращении роста и последующем растворении тромбов, образующихся в сосудах нри их повреждениях, а также при ряде заболеваний (тромбозы). [c.22]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Такая, в большей мере химическая, картина разрушения золя совместима со стабилизирующим действием желатины, которое иллюстрируется рис. 2. Исследования одного из сотрудников автора показали, что желатина (или некоторые примеси в желатине) могут соединяться с ионами Экспериментальное доказательство такой реакции было получено по методу Чарнецкого и Шмидта, которые показали, что некоторые из основных аминокислот, например гистидин, лизин и аргинин, обладают таким же свойством. Если желатина соединяется с сульфидом, то, возможно, что она связывается ненасыщенными валентностями промежуточного соединения, образующегося на поверхности частиц бромида серебра. В результате образования такой связи будет происходить стабилизация промежуточного соединения, т. е. оно не сможет превращаться в молекулы сульфида серебра и далее агрегировать в крупные частицы. [c.161]

Хорошие результаты были получены также и при вытеснении адсорбированных аминокислот сначала растворами пиридина, а затем аммиака. При разделении таким путем фракций гидролизата желатины, обогащенных диаминокислотами, было достигнуто почти полное отделение аргинина и лизина от нейтральных аминокислот и гистидина. Последний не удалось полностью отделить от нейтральных аминокислот даже при вытеснении 0,05-молярным раствором пиридина, а затем аммиаком. Подавляющая часть нейтральных аминокислот (около 90%) была при этом отделена от гистидина. К недостаткам способа следует отнести пеколичественные выходы аргинина и гистидина при количественном вытеснении других аминокислот. При повторных опытах с тем же материалом и теми же колонками выходы аминокислот увеличиваются. [c.139]

В отсутствие этого дималеимида или в присутствии монофункционального N-фeнилмaлeимидa гель при прочих равных условиях не образуется. Авторы этой работы предположили, что в приводящей к гелеобразованию реакции участвуют свободные аминогруппы лизина, аргинина и гистидина. Хотя строгих доказательств участия этих аминогрупп желатины в протекающей реакции получено не было, имеются косвенные доказательства такой возможности с замещенными малеимидами реагирует полиэтиленимин и другие синтетические полимеры, содержащие реакционноспособные функциональные группы только одного типа — аминные. [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология