Желатина основных аминокислот

Кажущимся выходом по току для нашего случая разделения гидролизата желатина на аминокислотные фракции будем считать выраженное в процентах отношение количества электричества, которое надо было бы затратить при переносе суммы молей основных аминокислот к действительно затраченному количеству электричества [c.84]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Основными аминокислотами желатина являются гликол (25,5%), в нем — аланин (8,7%), аргинин (8,2%), лейцин (7,1%), лизин (5,9%) и глютаминовая кислота. В его молекулах имеется большое количество полярных групп. [c.265]

И неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. С этой точки зрения казеин — основной белок молока— является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена образуется желатина), — неполноценный белок. Желатина не содержит триптофана, валина и очень мало содержит или совсем не содержит треонина. [c.390]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

Относительно желатины, типичного белка, установлено, что один эквивалент кислоты соединяется приблизительно с 1100 г желатины, тогда как для нейтрализации основания требуется около 1700 г. С другой стороны, средний эквивалентный вес большинства аминокислот желатины приблизительно равен 100 для желатины как кислоты и немного меньше как для основания. Это говорит о том, что более 90% кислых и основных групп, содержа- [c.170]

Потребляемые человеком белковые продукты можно разделить на полноценные белковые продукты, которые содержат все незаменимые аминокислоты, и неполноценные белковые продукты, в которых отсутствует одна или более незаменимых аминокислот. Казеин, например, основной белок молока, с этой точки зрения является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей, кожи и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена и образуется желатина)—неполноценный белок. Желатина не содержит или содержит очень мало треонина и вовсе не содержит триптофана. [c.485]

Изучение процесса разделения гидролизата желатина для получения чистых фракций основных, а также кислых и нейтральных аминокислот было начато в четырехкамерном и пятикамерном приборах. [c.78]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Рис. 2. Электрофореграм-ма гндролизата желатины 1—Ь-аспарагиновая кислота 2—Ь-глутаминовая кис лота 3—нейтральные аминокислоты 4—основные аминокислоты

Такая, в большей мере химическая, картина разрушения золя совместима со стабилизирующим действием желатины, которое иллюстрируется рис. 2. Исследования одного из сотрудников автора показали, что желатина (или некоторые примеси в желатине) могут соединяться с ионами Экспериментальное доказательство такой реакции было получено по методу Чарнецкого и Шмидта, которые показали, что некоторые из основных аминокислот, например гистидин, лизин и аргинин, обладают таким же свойством. Если желатина соединяется с сульфидом, то, возможно, что она связывается ненасыщенными валентностями промежуточного соединения, образующегося на поверхности частиц бромида серебра. В результате образования такой связи будет происходить стабилизация промежуточного соединения, т. е. оно не сможет превращаться в молекулы сульфида серебра и далее агрегировать в крупные частицы. [c.161]

L-A.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во мн, организмах в своб. виде и в составе белков особенно велико содержание в протаминах и гистонах. L-A.-один из основных метаболитов в орнитиновом цикле. Биосинтез может осуществляться из цитруллина. Выделяют из гидролизатов желатины в виде флавианата м.б. синтезирован из орнитина и цианамида. В спектре ЯМР L-A. хим. сдвиги в D2O для протонов у а-, -, у- и 5-атомов углерода составляют соотв. 3,777, 1,918, 1,703 и 3,256 м. д. При взаимод, А. с а-нафтолом (или 8-гидроксихинолином) [c.193]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Описанный электрофоретический метод был применен как метод контроля при электродиализном делении белковых ид-ролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы на аминокислотные фракции (кислую, нейтральную и основную) и при получении индивидуальных аминокислот нз этих фракций. [c.253]

Объем или масса набухшего аморфного несшитого полимера (см. рис. 1У.20, б) редко превышает двукратный начальный объем или массу. В частности, можно произвести расчет для желатины, набухающей в воде, с учетом того, что активными группами могут быть амидные группы в основной цепи макромолекулы, а также карбоксильные, амидные и гидроксильные группы а-аминокислот. Из данных, приводимых в монографии Вейса [25], следует, что количество неполярных групп не превышает 17,5 на 100 аминокислот, т. е. вместе с амидной группой в цепи на один остаток а-аминокислоты приходится 1,825 полярной группы. При связывании каждой из этих групп одной молекулы воды и при учете того, что средний молекулярный вес звена в желатине равен около 100, можно найти, что масса поглощенной воды составляет 32,5% от массы желатины, т. е. прирост массы при набухании по такой схеме равен приблизительно /з от исходной. [c.203]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

В пробирку размером 25X150 л/.м, закрепленную таким образом, чтобы ее можно было нагревать на голом пламени, помещают 100. чг волос, шелка или желатина (обычно используют пищевой желатин), 3. ил постоянно кипящей 20%-ной соляной кислоты и кипятильный камешек. Укрепляют холодильник с охлаждающим пальцем таким образом, чтобы отводная трубка покоилась на верхнем крае основной пробирки . Смесь кипятят 1 час на голом пламени горелки, после чего холодильник удаляют, присоединяют отводную трубку н раствор упаривают до 1 мл. Стенки пробирки ополаскивают 3. чл ацетона, добавляют 3. чл бензола и нагреванием на открытой паровой бане с максимальным отсасыванием водоструйным насосом удаляют соляную кислоту И растворители (азеотропная перегонка). В пробирке остается пленка хлоргидратов аминокислот. Добавляют 1. ил воды, короткое время нагревают п охлаждают. [c.171]

Для аналитических целей почти всегда используется гидролиз белков умеренно концентрированными кислотами, так как при этом гидролиз протекает быстро, а побочные реакции, приводящие к потере аминокислот, идут в общем медленнее, чем при применении других реагентов. Первоначально для гидролиза белков предпочитали использовать серную кислоту, так как ее применил Браконно [14] при получении глицина из желатина. После работы Хлазивеца и Хаберманна [15] гидролиз белка стали проводить чаще соляной кислотой, тогда как серную кислоту (в меньшей концентрации и более короткое время) применяют для углеводов, которые, вообще говоря, гидролизуются легче белков (см. гл. 8). Избыток соляной кислоты можно удалить из гидролизата упариванием, но сульфат-ион удаляется легче нейтрализацией гидролизата гидроокисью бария с последующим отделением образующегося сульфата бария центрифугированием или фильтрованием. В настоящее время применение соляной кислоты для гидролиза белка приобрело почти универсальный характер, и дальнейшее изложение относится в основном к этому реагенту. [c.123]

Для получения целевых продуктов многие отрасли промышленности используют растворы, содержаш,ие белки, аминокислоты, углеводы, жиры, витамины, неорганические соли и т. д. Это имеет место, напрпмер, при производстве лекарственных препаратов, пекарских и кормовых дрожжей, сахара. Присутствие этих веш,еств, а также некоторых других органических и неорганических соединений в растворе обусловливает его поверхностно-активные свойства, которые при соот-ветствуюш,их условиях (барботирование, перемешивание, нагревание) проявляются в интенсивном вспенивании. Так, одной пз причин обильного пенообразования сахарного сиропа является повышенное содержание в нем сапонина. Кроме того, пенообразованию сахарных сиропов способствуют такие вещества, как гуминовая кислота, бетаин и продукты распада белков — амины, амиды и аминокислоты. Стабильность пены продуктов бродильного производства, например, пива, солодовых напитков, определяется в основном наличием альбумина, желатины, солодового экстракта, таншша п др. Повышенное содержание азотистых веш,еств вызывает также обильное пенообразование плодово-ягодного варенья и экстрактов чайного листа. [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология