Солевые и водородные связи в белках

Нуклеопротеиды являются важнейшими составными элементами ядер живых клеток и вирусов. Связь белка, обладающего основными свойствами, с молекулой нуклеиновой кислоты (НК) в них осуществляется за счет солеобразных и водородных связей и легко разрушается путем простой солевой коагуляции белка. В результате такого процесса нуклеиновые кислоты могут быть выделены в свободном состоянии. Строение нуклеиновых кислот, выделенных впервые еще в 1868 г. Ф. Мишером, современником Менделя, в течение длительного периода времени оставалось неясным. Однако к 40-м гг. нашего столетия работами А. Тодда было показано, что в основе молекулы НК лежат длинные цепи пентоз р- )-рибозы и р- )-дезоксирибозы [c.390]

Нуклеопротеиды — белки, являющиеся важнейшими составными элементами ядер живых клеток и вирусов. Связь белка, обладающего основными свойствами, с молекулой нуклеиновой кислоты (НК) в них осуществляется за счет солеобразных и водородных связей и легко разрушается путем простой солевой коагуляции белка. В результате такого процесса нуклеиновые кислоты могут быть выделены в свободном состоянии. Строение нуклеиновых кислот, выделенных впервые еще в 1868 г. Ф. Мишером, современником великого Менделя, в течение длительного периода времени оставалось неясным. Начиная с 30-х годов XX столетия все больше подтверждений находила гипотеза, что этот класс соединений каким-то образом связан с передачей наследственных свойств при размножении организмов. Интерес к нуклеопротеидам постоянно возрастал. К 40-м годам XX столетия работами группы А. Тодда было показано, что в основе молекулы нуклеиновой кислоты лежат длинные цепи пентоз Р-1>-рибофуранозы и 2-дезок-си-Р-1)-рибофуранозы [c.552]

Созревание теста и развитие у него вязкоэластических свойств принято объяснять образованием белками клейковины пространственной сетки путем сшивания белковых молекул, присутствующих в отдельных частицах муки. Эти молекулы находятся в исходной муке в форме плотно свернутых клубков и удерживаются в такой конфигурации физическими силами, в частности внутримолекулярными ковалентными дисульфидными мостиками между остатками цистеина. Перемешивание теста сопровождается разрывом некоторых сравнительно слабых когезионных связей (таких, как водородные связи), что делает возможным гидратацию, набухание и развертывание молекул белков в солевом растворе теста. Это влечет за собой ряд внутри- и межмолекулярных химических реакций белков и заканчивается образованием устойчивой трехмерной структуры созревшего теста. Согласно общепринятому представлению, важнейшими из этих реакций, по-видимому, являются реакции тиол-дисульфидного и дисульфид-дисульфидного обмена. [c.605]

Могут действовать на солевые мостики (формируя новые солевые мостики вместо прежних) или на водородные связи Могут разрушать солевые мостики (формируя новые). Эти ионы обычно осаждают белки (вызывают коагуляцию белков) [c.329]

Полипептидные цепи способны образовывать а-спиральную конформацию (рис. 6.10). Такая конформация характеризуется максимальным насыщением водородных связей вдоль оси спирали. Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены наружу и находятся вне спирали. Дополнительным фактором, фиксирующим а-спиральную конформацию макромолекулы белка, является образование внутрицепных дисульфидных (цистиновых), сложноэфирных и солевых связей. Возникновение двойных и тройных спиралей обусловлено интенсивными межмолекулярными взаимодействиями между ними. Такие спиральные одно- и многоцепочечные макромолекулы являются примером стержнеобразных жестких цепей, характеризующихся /ф < 0,63. [c.344]

В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка (рис. 3). Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик (—5—8—), между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. [c.19]

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи различной прочности и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. [c.11]

На то, что прочные пространственные структуры поверхностных и межфазных слоев биополимеров могут быть стабилизованы водородными связями, указывает результат, полученный Александером и сотр. [53—55] введение в субстрат агентов, разрушающих водородные связи, приводило к исчезновению структурной вязкости и упругости монослоев белков. В тех же работах обсуждена роль солевых связей в упрочнении белковых пленок. Авторы считают, что эластические свойства сывороточного альбумина обусловлены возникновением большого числа солевых связей в межфазных слоях. Пленки этого белка чувствительны к изменению электрического потенциала. [c.160]

Если полимер обладает структурой с чередующимися полярными и неполярными участками с резко различающимися по энергии межмолекулярными связями, то неполярная жидкость, выключая взаимодействие по участкам, связанным относительно слабым дисперсионным взаимодействием, в меньшей мере способствует разрушению структуры при измельчении, но ориентирует его именно по линии этого ослабления. Однако в этом случае, поскольку структура скреплена оставшимися более мощными, чем выключенные, дипольными и водородными связями, эффект ослабляющего действия и его направленность выражены весьма слабо. Наоборот, если жидкость способна в таком полимере ослаблять или выключать взаимодействие по полярным участкам, в том числе и водородным связям, то измельчение существенно облегчается и имеет ярко выраженную ориентацию по линии ослабленных связей. Например, в природных целлюлозных или белковых волокнах межмолекулярное взаимодействие и взаимодействие между элементами структур высшего порядка (фибриллы) в поперечном направлении осуществляются преимущественно водородными связями и в несравненно меньшей степени дипольными, дисперсионными и редкими химическими связями. В белках, кроме того, ощутимую роль в скреплении структур играют поперечные солевые ионные связи. [c.192]

Могут действовать и на солевые мостики, и на водородные связи. Эти реагенты осаждают белки [c.329]

Главными же силами, стабилизирующими нативную макроструктуру (глобулярных белков), как это сейчас общепризнано, следует считать гидрофобные взаимодействия, т. е. стремление гидрофобных боковых цепей углеводородной природы к слипанию в водной среде. Именно эти силы обусловливают сворачивание полипептидной цепи в компактную глобулу. В ней подавляющее больщинство неполярных групп расположено внутри, а большинство полярных — снаружи. Тем не менее, из множества возможных компактных структур могут образоваться лишь те, у которых, кроме того, будут максимально насыщены (образованы) внутримолекулярные водородные связи между СО и НН-группами основной цепи и максимально насыщены солевые и водородные связи между боковыми группами. Нативная пространственная структура, таким образом, представляет собой своеобразный компромисс между этими требованиями и именно этим обусловлено то, что из казалось бы многих возможных макроструктур могут образоваться лишь немногие. Все элементы пространственной структуры белковой молекулы находятся в тесной взаимосвязи. [c.162]

Фиксация конформаций макромолекул (вторичной структуры) белка происходит в результате различных внутри- и межцепных взаимодействий. Ниже приведена схема внутри- и межцепных взаимодействий в макромолекуле белка [связи / - водородные и диполь-дипольные, 2 - гидрофобные , 3 - ковалентная дисульфидная, 4 - ковалентная сложноэфирная, 5 -ионная ( солевая )] [c.346]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы —S—S—, солевые мостики из аминогруппы и карбоксила, водородные мостики и т. д.). [c.353]

Солевые и водородные связи в белках [c.136]

Максимальное же число солевых мостиков в этом белке, равное 6, настолько невелико, что им практически можно пренебречь. Теплота денатурации пепсина равна -f-85 ООО кал/моль, поэтому можно считать, что на одну водородную связь приходится 85 000 150 кал. Если все водородные связи разрываются при денатурации, то на разрыв одной такой связи расходуется около 570 кал. Эта величина значительно меньше, чем общая величина энергии водородной связи, равная приблизительно 5 ООО кал. Нужно, однако, помнить, что разрыв одной водородной связи типа N—Н 0=С сопровождается немедленно образованием новой водородной связи с другими частями пеп- [c.161]

Вторичная структура белка — форма полипептидной цепи в пространстве. Солевые мостики, дисульфидные и водородные связи стабилизируют белковую конфигурацию. Дезориентация белковой молекулы денатурирующими агентами обычно приводит к потере биологической активности. [c.360]

Конформационная специфика гидрофильных остатков не может быть полностью объяснена только невалентными взаимодействиями. Боковые цепи, содержащие группы -ОН (Ser, Thr), -СОО" (Asp, Glu), -NH3 (Lys) и т.д., в белках участвуют в образовании водородных связей с собственной основной цепью и с боковыми цепями других остатков, электростатических взаимодействий и солевых эффектов. В качестве примеров остатков с гидроксильной группой рассмотрим конформационные состояния в белках боковых цепей серина и треонина. Прежде всего оценим их конформационные возможности в свободном состоянии с точки зрения невалентных взаимодействий. Контактный радиус атома О (1,5 А) лишь немного больше радиуса Н (1,2 А) кроме того, связь С-О (1,43 А) длиннее связи С-Н (1,09 А). Поэтому группа -СН2ОН в отношении невалентных взаимодействий с основной цепью близка к метильной группе, и конформационная свобода Ser практически не уступает Ala. Следовательно, все ротамеры относительно %i (-60, 180, 60°) по невалентным взаимодействиям у Ser должны быть приблизительно равновероятны. У остатка Thr, подобно Val и Пе, разветвление в боковой цепи начинается у атома С . Поэтому у него, как и у остатков валина и изолейцина, наиболее вероятными должны быть те состояния, в которых атомы и С не находятся между связями N- и С -С, что имеет место при = 60°. В согласии с расчетом монопептида Thr боковые цепи этого остатка чаще всего встречаются в положении %i = 180° (60%). Далее следует Xi —60° (30%) и Xi - 60° (10%). Упомянутое стерическое ограничение отсутствует у серина, и в распределении конформаций у него по углу % все три ротамера (-60, 180 и 60°) представлены достаточно полно (соответственно 45, 25 и 30%). У остатков Ser и Thr, как известно, выражена тенденция избегать в белках внутренние витки а-спиралей. Гомополипептиды Ser и Thr не образуют а-спиралей, а существуют в форме -структуры. В сополимерах с а-спиральными остатками они дестабилизируют, а при большом содержании разрушают а-спирали. Тем не менее на нерегулярных участках белков у Ser и Thr конформации R и Б представлены с равными весами. Следовательно, отсутствие соответствующих а-спиральных полипептидов связано не с меньшей вероятностью нахождения остатков в конформации R, чем в В, а иными причинами, обусловленными кооперативным характером взаимодействий в а-спирали. [c.188]

Распределение остатков внутри и снаружи молекулы согласуется с данными для других глобулярных белков. Гидрофобные остатки предпочтительнее располагаются внутри молекулы, а заряженные группы — снаружи [52]. Поскольку участок в р-форме находится главным образом внутри глобулы, в нем обнаружено много гидрофобных аминокислот, в том числе лейцина и фенилаланина. Всего в контакте с водой не принимают участия 78 остатков. Из них 22 могут образовывать водородную связь с атомами пептидной связи или близлежащих остатков, и, по-видимому, эта возможность почти во всех случаях реализуется [3, 52]. Два остатка триптофана (63 и 147) и один остаток тирозина (238) спрятаны внутри молекулы КПА. Остальные остатки этих аминокислот находятся в частичном контакте с растворителем. Существование водородной связи между ОН-группой Туг-238 и карбонильной группой Glu-270, вероятно, имеет некоторое значение для конформационного изменения с участием Glu-270 при связывании субстрата, как описано ниже. Четыре из десяти остатков пролина расположены у N-концов спиральных участков, а три —у концов наиболее длинных цепей в слое с р-структурой. Во внутренней части молекулы находятся три карбоксильные группы, принадлежащие остаткам 104, 108 и 292. Конечно, справедливость этого утверждения зависит от того, насколько правильно установлен тот факт, что они являются свободными и не участвуют в образовании амидных связей. Карбоксильная группа Glu-292 образует солевой мостик с Arg-272, так что ее заряд локально нейтрализован. Детальное изучение карт электронной плотности обнаружило неизвестный ранее факт внедрения в молекулу карбоксипептидазы десяти молекул воды [52]. [c.514]

Гидрофобные взаимодействия, являющиеся по своей природе энтропийным эффектом, не приводят к возникновению каких-либо новых, дополнительных сил, и поэтому выражение "гидрофобные силы" лишено физического смысла. Такие взаимодействия возникают из-за водного окружения молекулы белка и из-за специфической структуры воды. Для полярных и неполярных групп белка гидрофобные взаимодействия играют ориентирующую роль следствием их является образование наиболее предпочтительных внутри- и межмолекулярных контактов между родственными по своей природе группами. Сами же контакты и их эффективности описываются обычными ван-дер-ва-альсовыми взаимодействиями, электростатикой и водородными связями с учетом влияния среды. Водное окружение может способствовать образованию ионных пар или солевых связей, так как при этом освобождается часть ориентированных молекул воды, окружавших заряженные группы, и, следовательно, увеличивается энтропия воды. Показано [4], что в ряде случаев выигрыш энтропии оказывается более значителен, чем ослабление энергии кулоновских взаимодействий зарядов в водном окружении. При добавлении неводных растворителей солевые связи в отличие от гидрофобных взаимодействий усиливаются. [c.242]

Физическая адсорбция белков на кремнийсодержащих поверхностях является, вероятно, результатом слабых взаимодействий, таких как заряд-зарядовое (например, ионное, образование солевых мостиков), или образования водородных связей [33]. Однако образуемые при адсорбции связи между белком и стеклом столь прочны, что для удаления белков требуются сильные кислоты или щелочи. Привлекательность физической адсорбции при создании ЭВО, покрытых антителами, обусловлена возможностью быстрой адсорбции белков на стеклянных поверхностях в одну стадию. Кроме [c.528]

Ионные группы располагаются главным образом на поверхности глобулярных белков и сольватированы посредством водородных связей или ион-дипольных взаимодействий с молекулами воды. Эти группы придают поверхности белка положительные или отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в растворе. Иногда ионные группы присутствуют в неполярных внутренних областях белковых глобул и между ними возникают электростатические взаимодействия (солевые мостики). Считается, например, что в молекуле дезоксигемоглобина электростатические взаимодействия возникают между остатками аспарагиновой кислоты и аргинина, расположенными в двух различных а-цепях [c.106]

Формирование (сборка) вирусов. Синтезированные вирусные нуклеиновые кислоты и белки обладают способностью специфически узнавать друг друга и при достаточной их концентрации самопроизвольно соединяются в результате гидрофобных, солевых и водородных связей. [c.54]

Каким образом присоединение О2 к гемовому железу вызывает конформационное изменение гемоглобина Как указано в гл. 10 (разд. Б.4), при связывании с кислородом атом железа в геме, по-видимому, смещается в плоскости гемогруппы приблизительно на 0,06 нм [73]. Это смещение передается через гистидин F-8, и спираль F смещается в сторону гема в результате происходит изменение третичной структуры, приводящее к ослаблению водородных связей в области а1р2-контактов и солевых мостиков между субъединицами. Несмотря на тщательные рентгеноструктурные исследования, детали механизма, инициирующего конформационные изменения при присоединении О2, остаются неясными. Необходимо иметь в виду, что разрешение, которое удается получить при рентгеноструктурном исследовании кристаллов белков, позволяет установить локализацию легких атомов с достаточной точностью, в результате чего механизм передачи кооперативных эффектов не поддается непосредственному изучению и его приходится выяснять, исходя из изменений третичной структуры субъединиц при атшеплении лиганда от Р(т. е. окси-)- или при присоединении его [c.307]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

Чем больше контактов, тем сильнее взаимодействие. Подробный анализ поверхностей контакта белок — белок был проведен для белков, перечисленных в табл. 5.5. Данные этой таблицы, свидетельствуют о наличии большого числа вандерваальсовых контактов, а также об образовании нескольких водородных связей и солевых мостиков. Очевидно, что с ростом числа контактов между субъединицами, увеличивается белок-белковое взаимодействие, что проиллюстрировано следующими четырьмя примерами. [c.121]

Поверхность раздела обнаруживает сходство с внутренней частью белка и в отношении водородных связей, которые образуются почти всеми ее полярными группами [266]. Кроме того, все заряженные группы связаны солевыми мостиками. Напомним, что рис. 3.3, по которому величина АОперенос полярных групп приблизительно равна АОперенос неполярных групп, основан на данных об образовании эффективных водородных связей и солевых мостиков во внутренней части белка. [c.125]

Пептидные связи являются не единственньши видами связей в белках. Отдельные пептидные цепи или их участки могут быть связаны между собой дисульфидными (—5—5—), солевыми и водородными связями. Солевые связи образуют-ся между свободными аминогруппами (например, К-концевая аминогруппа, расположенная на одном конце полипептидной цепи или е-аминогруппы ли- [c.262]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей 1) дисульфидные мостики, образованные цистином 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот. [c.166]

В белках водородные связи могут быть внутри- и межцепочечными. Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют а-спиральные, а межцепочечные — р-складчатые структуры (рис. 1 и рис. 2). Электростатические взаимодействия, называемые также ионными, или солевыми, предположительно образуются диссоциированными свободными карбоксильными группами моноаминодикарбоновых аминокислот и протониро- [c.12]

Часть углеводородных групп в молекуле белка, которые могут осуществлять гидрофобные взаимодействия, велика. К ним относятся боковые цепи остатков валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, триптофана, пролина и аланина. У большинства белков эти остатки составляют 35—45% всего аминокислотного состава. В гидрофобных взаимодействиях могут участвовать и углеводородные фрагменты полярных боковых цепей. У. Козман предполагает, что пептидных водородных связей вполне достаточно для стабилизации нативной конформации белка. О большой роли гидрофобных взаимодействий свидетельствует сильный денатурирующий эффект слабополярных растворителей, в частности спиртов. Действие таких растворителей определяется контактами с углеводородными группами, которые нарушают гидрофобные взаимодействия. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала. Сильный денатурирующий эффект мочевины и гуанидиновых солей также объясняется их способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. В то же время известно, что электролиты, как правило, являются слабыми денатурирующими агентами. Это, по-видимому, связано с тем, что солевые связи в белке не вносят существенного вклада в стабилизацию нативной конформации. [c.240]

В настоящее время принято выделять следующие типы взаимодействий, определяющих формирование надмолекулярных структур гидрофобные силы, ван-дер-ваальсовы взаимодействия, ионные, солевые и водородные связи [28]. Мы рассмотрим их, в основном, в применении к белкам, полагая [c.31]

Системы водородных связей. Впервые о системах водородных связей как о реальности стало возможным говорить, когда Л. Полинг и сотр. на основе данных рентгеноструктурного анализа, предложили две модели вторичной структуры белков а-спирали и р-структуры [104,103]. В настоящее время системы пептидно-водородных связей, как их иногда называют, представленные в этих и некоторых других типах вторичных структур, считаются обычным элементом белков. Однако в связи с получением структурной информации с высоким разрешением (0,15—0,2 нм), появляется все больше сведений о системах водородных связей (или солевых мостиков ), состоящих из полярных аминокислот. Такие системы были обнаружены в целом ряде белков цитохром ах С551, Сг, с [84, 116, 128], термолизине [66], каталазе [99] и многих других. Необходимо также отметить, что подобные системы являются важным элементом структуры активных центров ферментов (т. н, системы передачи заряда [85]), а также наблюдаются при взаимодействии большого числа субъединиц, например, в вирусе табачной мозаики [33]. Детальный анализ некоторых из изученных систем, являющихся экспериментальным подтверждением формулируемой нами концепции систем сопряженных ионно-водородных связей, будет дан в следующей главе. [c.34]

По сравнению с другими белками сывороточные альбумины изучены довольно хорошо. По своему строению молекула нативного белка близка к эллипсоиду вращения и может быть охарактеризована как молекулярный кристалл со строгой конформационной структурой полипептидной спирали — цепи, свернутой определенным образом и поддерживаемой внутримолекулярными дисульфидными цисти-новыми мостиками, ионными и водородными связями между содержащимися в молекуле ионогенными группами, а также гидрофобными взаимодействиями между углеводородными фрагментами аминокислот. Следует отметить, что в структуре кристаллического белка существенную роль играют молекулы воды. Известно, например, что даже после тщательной низкотемпературной сушки вода составляет около трети массы кристаллического белка. В то же время факт отсутствия молекул воды внутри молекул глобулярных белков был доказан методом дифракции рентгеновских лучей [38, с. 176]. Это косвенно подтверждается и экспериментами по измерению скорости водородно-дейтериевого обмена, из которых следует, что лишь часть атомов водорода в группах —ОН, —NH2 и =КН обменивается практически мгновенно, в то время как на обмен остальных атомов требуется несколько часов. В связи с этим Ф. Гауровиц [38] и некоторые другие исследователи высказывают сомнения в пригодности этого метода для изучения конформации белков и вообще в существенной роли водородных связей, равно как и солевых мостиков, в поддержании нативной конфигурации цепи. [c.548]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]