Треонин см вирусах

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

Муцины — гликопротеиды, содержащиеся в слизях, слюне, желудочном и кишечном соке. Играют защитную роль, ослабляя степень раздражения слизистой желудочно-кишечного тракта химическими и механическими воздействиями. Муцины богаты сиаловой кислотой, что.обусловливает ингибирование ими агглютинации эритроцитов вирусами. Сиаловые кислоты соединяются эфирной связью с серином и треонином белкового компонента. Муцины устойчивы к действию протеолитических ферментов. [c.23]

С другой стороны, когда сыворотку против варианта Меш/123/4 (Про 143- Гис, см. табл. 8) абсорбировали с вирусом Мет/71 дикого типа, высокие уровни ингибирующей активности к варианту оставались после того, как вся ингибирующая активность к вирусу была удалена. Это антитело к варианту не было отделено после повторной абсорбции сывороток с вирусом дикого типа и, таким образом, должно быть направлено против единственного нового антигенного сайта на НА варианта. В этом отношении он ведет себя как моноклональное антитело. Подобные результаты были получены, когда антитело к НА варианта, который показал изменение в 143-м положении НА1 с пролина на треонин (см. табл. 8), абсорбировали с вирусом дикого типа. [c.139]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

Вирусспецифическая часть клона NA вируса B/Lee/40, секве-нированного М. Shaw и соавт. [94], содержит в длину 1557 основных пар. Первый кодон АУГ расположен с 47-го по 49-й нуклеотид, а открытая рамка считывания для трансляции, которая начинается этим кодоном, заканчивается после нуклеотида 346. Подобная рамка должна давать белок с м.м. только 11242, что несовместимо с известным размером белка NA. Второй кодон АУГ расположен на участке с 54-го по 56-й нуклеотид и следует за открытой рамкой считывания, простираясь до двух последовательных терминирующих кодонов с 1452-го по 1457-й нуклеотид предполагают, что именно этот второй кодон АУГ является инициирующим сайтом для трансляции NA. Трансляция, начинаясь в этом кодоне, будет давать белок, состоящий из 466 аминокислот с м. м. 51 721, что соответствует размеру NA. Белок должен содержать четыре сайта потенциального гликозилирования (т. е. аспарагин, за ним — неопределенная аминокислота, за ней — серин или треонин), которые обнаруживаются в аминокислотах 56, 64, 144 и 284. Аминокислотное строение, предсказанное по нуклеотидной последовательности, хорошо согласуется с результатами аминокислотного анализа очищенной NA вируса гриппа B/Lee/40 [46]. [c.277]

В 1978 г. было сделано очень важное открытие было показано, что продукт гена sr является ирошеинккназой-ферментом, катализирующим перенос фосфата с какого-либо нуклеоизидтрифосфата на определенные аминокислотные остатки некоторых белков (разд. 13.4,1), Вскоре выяснилось, что и ряд других онкогенных белков-протеинкиназы. Каждая из вирус-специфических киназ фосфорилирует несколько белков это объясняет множественные эффекты соответствующих онкогенов. Многие киназы ретровирусов отличаются от обычных протеинкиназ тем, что фосфорилируют боковые цепи тирозина, а не серина и треонина, как подавляющее большинство протеинкиназ. Поскольку фосфорилирование тирозина-процесс редкий, в белках клеток, зараженных онкогенными вирусами, может быть в 5-10 раз больше фосфотирозина, чем в белках нормальных клеток. Идентификация этих фосфорилированных белков и выяснение их функций имеют огромное значение для понимания механизмов вирусного канцерогенеза. Обнаружено пока лишь несколько таких белков один из них - актин-связывающий белок винкулин (разд. 10,5,6 и 10.7,4), Однако еще нет доказательств того, что какой-либо из этих белков участвует в индукции или поддержании трансформированного фенотипа. [c.155]

После первого сообщения о выделении N-ацетилированного пептида из N-концевого участка белка вируса табачной мозаики [273] обнаружено значительное число белков с блокированными а-аминогруппами. N-Ацетилировапные остатки аланина, аспарагиновой кислоты, глицина, серина, треонина идентифицированы у белков, выделенных из различных источников [47, 81] см. также обзоры [2 и 406]. [c.266]

Диабет — страшное заболевание, которое вызывается нарушением работы поджелудочной железы, вырабатываюш ей гормон инсулин, необходимый для нормальной утилизации содержащихся в пище углеводов. На начальных стадиях развития болезни достаточно использовать меры профилактики, регулярно следить за уровнем сахара в крови, потреблять меньше сладкого. Однако для приблизительно 10 миллионов пациентов показана инсулиновая терапия они вынуждены ежедневно вводить в кровь препараты этого гормона. Начиная с двадцатых годов прошлого века для этих целей использовали инсулин, выделенный из поджелудочных желез свиней и телят. Животный инсулин в основном аналогичен человеческому, однако между ними имеются и определенные различия. Так, в молекуле инсулина свиньи в отличие от человеческого в одной из цепей аминокислота треонин замещена аланином. Считается, что эти незначительные на первый взгляд отличия могут вызывать у отдельных пациентов серьезные осложнения (нарушение работы почек, расстройство зрения, аллергию). Кроме того, несмотря на высокую степень очистки, не исключена вероятность переноса вирусов от животных к людям. И наконец, число больных диабетом растет так быстро, что обеспечить всех нуждающихся животным инсулином уже не представляется возможным. Заметим также, что это весьма дорогое лекарство. [c.32]

С другой стороны, как указывали Харрис и Хиндли [7101, относительно высокое содержание оксиаминокислот (серина и треонина) является неизменным свойством до сих пор изученных вирусов растений. Они предполагают, что возможноси связывания водорода, обусловленные боковым цепями этих аминохшелот, вероятно, облегчают сборку вирусных частиц , которые оказываются полностью сформированными. [c.76]

Харрис и Найт [712] обнаружили, что при обработке типичного ВТМ карбоксипептидазой А отщепляется только одна аминокислота, а именно С-концевой треонин (поло кеиие 158). Пролин, занимающий положение 156, блокирует последующую деградацию. Эти авторы показали, что вирус, в белке которого отсутствует концевой треонин, реагирует слабее интактного с аитисывороткой, специфичной в отношении типичного ВТМ. Точно так же антисыворотка, полученная путем иммунизации детреонинизирован-ным вирусом, нродолн ает реагировать с ним и после полного истощения [c.371]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология