Аминокислоты аналоги в синтезе белка

Б. Ингибиторы синтеза белка и аналоги аминокислот [c.226]

Биохимические реактивы и препараты для научных целей. Интенсивное развитие работ по биохимии и молекулярной биологии в 60-х годах потребовало создания ассортимента биохимических реактивов и препаратов, что оказалось сложной задачей. Эти препараты обладали преимущественно сложным составом при их полз ении использовались в качестве сырья продукты растительного происхождения и способы, основанные на сочетании химического синтеза и микробиологических приемов. К таким препаратам относились аминокислоты и их производные (метаболиты), пуриновые и пиримидиновые основания, нуклеозиды, нуклеотиды, нуклеиновые кислоты, их производные и аналоги, углеводы, белки, ферменты, липиды, жирные кислоты и их производные, стероиды, гормоны, ги- [c.325]

Как показали наблюдения, пи одна из исследованных до сих пор аминокислот и ни одип из аналогов аминокислот ие обладают какой-либо заметной антивирусной активностью [1427, 1494]. Поскольку при синтезе белков клетки-хозяина и вирусных белков используются одни и те же аминокислоты, довольно трудно рассматривать вопрос о возможном механизме их специфического действия. [c.348]

Хотя большинство природных аминокислот может быть получено гидролизом белков при помощи горячей соляной нли серной кислоты, синтез аминокислот имеет большое значение, особенно для получения неприродных стереоизомеров и аналогов аминокислот с видоизмененными боковыми цепями. [c.360]

Поликонденсация а-аминокислот приводит к синтезу полипептидов, которые, с одной стороны, являются синтетическими аналогами простейших составных частей белков, с другой — сами по себе должны представлять большой интерес как волокнообразующие полимеры. Однако поликонденсация а-амино-кислот в обычных условиях образования полиамида (при высоких температурах) не приводит к получению полимеров с высоким молекулярным весом, так как при этом происходит образование дикетопиперазина и имеют место некоторые деструктивные реакции. [c.209]

Мутанты, конститутивно образующие анаболические ферменты. Эти мутанты, а также мутанты с нарушениями тонкой регуляции процессов биосинтеза могут быть выделены с помощью антиметаболитов. Многие антиметаболиты (разд. 6.6), будучи структурными аналогами нормальных конечных продуктов биосинтеза (аминокислот, пиримидинов и т.п.), оказывают бактериостатическое действие. Имитируя конечный продукт, они, с одной стороны, нарушают синтез нормальных метаболитов, а с другой-включаются в белки или нуклеиновые кислоты, в результате чего образуются макромолекулы, неспособные выполнять нормальные функции. Ингибирование таким ложным конечным продуктом приводит к остановке роста. Если на агаризованную среду с антиметаболитом высеять популяцию дикого типа (10 -10 клеток), то способность к росту и образованию колоний проявят только отдельные устойчивые мутанты. [c.498]

Ж. Органическая химия. Общие и теоретические вопросы. Синтетическая органическая химия. Общие синтетические методы. Алифатические соединения. Алициклические соединения. Ароматические соединения. Гетероциклические соединения. Элементоорганические соединения. Синтез соединений с мечеными атомами. Природные вещества и их синтетические аналоги. Углеводы и родственные соединения. Терпены и родственные соединения. Стероиды и родственные соединения. Алкалоиды. Витамины. Природные антибиотики. Аминокислоты, пептиды, белки, нуклеотиды. Прочие природные вещества. [c.33]

Синтез эфиров целлюлозы с аминокислотами. Синтез эфиров целлюлозы с аминокислотами позволяет ввести в макромолекулу целлюлозы аминогруппу и путем последующей конденсации с аминокислотами или полиамидами получить привитые сополимеры целлюлозы и полиамидов. Такие сополимеры по своим физико-механическим свойствам будут, очевидно, значительно отличаться от целлюлозы и могут представлять технический интерес. Кроме того, они интересны как аналоги биологически активных разветвленных сополимеров полисахаридов с белками (мукополисахаридов). Наличие аминогруппы в макромолекуле целлюлозы позволяет расширить ассортимент красителей для целлюлозных волокон, а также получать химически окрашенные волокна. [c.302]

Продукты растепления белковых молекул получили название альбумоз и пептонов. Ошибочно считалось, что альбумозы построены более сложно, чем пептоны и что они, следовательно, близки по структуре к белкам. В настояш,ее время продукты гидролиза белка все чаш,е называют полипептидами (по аналогии с продуктами, получающимися при синтезе из аминокислот и близких к ним). [c.335]

До появления клонотек пептидов улучшение их биологических свойств осуществляли путем последовательного синтеза большого числа аналогов и проверкой их биологической активности, что требовало больших затрат времени и средств. В последние годы появилась возможность с помощью автоматических синтезаторов создавать за короткое время тысячи различных пептидов. Разработанные методы направленного мутагенеза также позволили резко расширить число белков, получаемых одновременно и последовательно тестируемых на биологическую активность. Однако только недавно разработанные подходы к созданию клонотек пептидов привели к получению миллионов последовательностей аминокислот, требуемых для проведения эффективного скрининга с целью выявления пептидов, максимально удовлетворяющих предъявляемым критериям. Такие клонотеки используются для исследования взаимодействия антител с антигенами, получения новых ингибиторов ферментов и антимикробных агентов, конструирования молекул, обладающих требуемой биологической активностью, или придания новых свойств белкам, например, антителам. [c.337]

Информационные рибонуклеиновые кислоты (иРНК) при био синтезе белков кодируют 20 различных аминокислот. Однако некоторые аминокислоты, такие как Тгр, Met и His, встречаются гораздо реже остальных. Это объясняют тем, что в генетическом коде имеется только один кодон для Тгр и щесть для Ser. Говорят, что кодирование Ser вырождено. Подобно тому, как языки имеют различное письмо и алфавиты, белки можно рассматривать как биологические -послания, записанные с помощью алфавита, состоящего из 20 аминокислот. Эта аналогия может быть продолжена несколько дальще языки письма, за исключением низкоразвитых языков вычислительных мащин, содержат чрезмерное коли- [c.280]

Рецепторы, связывающие полиовирус, разрушаются трипсином и регенерируют через 1—2 ч роста клеток [172]. Актиномицин D (ингибитор синтеза клеточных мРНК) и пуромицин (ингибитор синтеза белка) подавляют регенерацию, а фторфе-нилаланин, аналог аминокислоты, нет. Таким образом, поверхностные рецепторы непрерывно обновляются, а не просто циркулируют между поверхностью клетки и ее содержимым. [c.218]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Пептидный синтез служит надежным средством доказательства строения природных пептидно-белковых веществ. Синтетические пептиды широко используются для структурно-функциональных исследований. С помощью химических методов удается получать аналоги биологически активных пептидов, в том числе циклические производные с заданными свойствами (например, с пролонгированным, усиленным или избирательным действием), а также аналоги с остатками небелковых аминокислот. Синтетические пептидные фрагменты белков применяются для изучения их антигенных свойств и получения специфичных к отдельным участкам полипептидных цепей антител, используемых в структурно-функщюналь-ном анализе и в создании диагностикумов и вакцин. Методами пептидного синтеза получаются (в том числе и в промышленном масштабе) многие практически важные препараты для медицины и сельского хозяйства. [c.124]

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Сначала исследования были направлены на выяснение механизма образования пептидных связей не в белках, а в низкомолекулярных соединениях — пептидах, с тем чтобы по аналогии с пептидами разобраться в механизме синтеза пептидных связей в белках. Изучение этих процессов показало, что для синтеза пептидов, для соединения аминокислот между собой, необходима энергия, заключенная в макроэргических фосфатных связях АТФ. При синтезе одной пептидной связи одна молекула АТФ превращается в АДФ и выделяется неорганический фосфат. Например, изучение синтеза трипепти-да глутатиона, состоящего из остатков глутаминовой кислоты, [c.289]

Дайер отметила также, что при скармливании крысам этио-нина они теряли в весе быстрее, чем при полном исключении метионина из рациона, причем такое действие этионина снижалось при одновременном введении метионина [223]. Наблюдения Дайер неоднократно подтверждены установлено, кроме того, что этионин тормозит рост микроорганизмов [217, 220]. У крысы этионин тормозит включение глицина и серы метионина в белки тела, а также превращение метионина в цистин [221]. У самок крысы введение больших количеств этионина вызывает вскоре жировое перерождение печени это нарушение устраняется введением метионина, но не может быть снято рядом других исследованных аминокислот [226]. Этионин тормозит у крыс перенос метильной группы метионина к холину, но не влияет на образование креатина [222]. Интересно отметить, что холин, подобно метионину, оказывает благоприятное действие при интоксикации этионином [224]. После введения крысам этионина, меченного по метиленовому углероду этильной группы, значительное количество радиоактивного изотопа было обнаружено в три-метиламиновом остатке холина. Углерод этильной группы включался также в креатинин кроме того, сера этионина переходила в состав цистина [225]. Вполне очевидно, что этионин подвергается превращениям в организме крысы. Высказано предположение, что его токсическое действие обусловлено образованием этильных аналогов холина и других соединений [274, 275]. Это предположение подтверждается данными о том, что триэтилхолин подавляет рост крыс [225] и тормозит синтез [c.147]

Продукты расщепления белковых молекул получили название альбумоз и пептонов. В настоящее время продукты гидролиза белка все чаще называют полипетидами (или просто пептидами, по аналогии с продуктами, получающимися при синтезе из аминокислот и близких к ним). [c.249]

Поток энергии и вещества (в виде атомов углерода) в ходе метаболизма зависит от процессов синтеза ферментов и активации проферментов. Однако процессы эти необратимы. Как и все белки млекопитающих, ферменты распадаются на аминокислоты (обновление белков). В бактериальных клетках активность фермента может разбавляться из-за распределения его среди дочерних клеток, образующихся в результате последовательных делений. Хотя оба механизма приводят к уменьшению концентрации фермента и как следствие к уменьшению каталитической активности, идут такие процессы медленно и сопровождаются большими затратами вещества представим себе по аналогии, что мы выключали бы свет, разбивая лампочку, а затем, чтобы снова его включить, вкручивали бы новую лампочку. Ясно, что гораздо эффективнее регулировать активность фермента, включая и выключая его. Каталитическая актюность некоторых ключевых ферментов действительно регулируется с помощью низкомолекулярных метаболитов (см. гл. 6). Низкомолекулярные модуляторы, подавляющие ферментативную активность, называют отрицательными модуляторами, а повышающие ее—положительными. Мы рассмотрим их в гл. 10 и в последующих главах. [c.90]

Отбор среди таких мутантов — один из широко применяемых и эффективных методов получения и улучн1ения штаммов продуцентов первичных метаболитов. Из числа различных структурных аналогов этих веществ наиболее пригодны для селекционных целей те, которые действуют на регуляторные системы синтеза подобно природному метаболиту, но не могут выполнить основной функциональной роли этого метаболита в клетке. Так, аналог аминокислоты, добавленный к клеткам, находящимся в минимальной среде, имитирует избыток этой аминокислоты на уровне систем, контролирующих ее синтез (регуляторных ферментов и (или) регуляторных генов), но при этом пе может заменить аминокислоту в белках не способен включиться в белок или, включаясь, приводит к образованию дефектных белков, вызывая в обоих случаях голодание клетки по природной аминокислоте и останавливая рост. Добавление природной аминокислоты вместе с ее аналогом устраняет это голодание. В этих условиях клетка, прекратив синтез аминокислоты вследствие избытка последней и присутствия аналога, использует внешнюю аминокислоту для жизнедеятельности. [c.90]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты аналоги в синтезе белка: [c.295] [c.523] [c.438] [c.84] [c.190] [c.303] [c.133] [c.60] [c.375] [c.409] [c.316] [c.150] [c.75] [c.344] [c.360] [c.150] [c.280] [c.90] [c.280] [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология