Ферменты кислот

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Помимо перемешивания аэрировать культуру микроорганизмов можно продуванием через толщу среды стерильного воздуха. Этот способ часто используют в лабораторных исследованиях, но особенно широкое применение он нашел в промышленной микробиологии при получении биомассы и различных продуктов жизнедеятельности микроорганизмов — антибиотиков, ферментов, кислот. [c.59]

Такие процессы окисления моносахаридов могут происходить и в живых организмах под действием ферментов. Кислоты— продукты окисления моносахаридов, часто присутствуют в растениях. [c.106]

Карбоангидраза В быка имеет изоэлектрическую точку при pH 5,65 [71]. При титровании этого фермента кислотой также обнаруживаются 7 остатков гистидина, протонирование которых происходит в узком интервале около pH 4 и сопровождается значительной перестройкой конформации. При обратном титровании все [c.572]

Свойства т. пл. >200°. Стоек к действию ферментов, кислот, щелочей, окислителей и восстановителей растворяется в ледяной уксусной и муравьиной кислотах, феноле. [c.217]

Нуклеиновые кислоты являются многоосновными кислотами, расщепляющимися на более простые компоненты при действии специфических ферментов, кислот, щелочей и других химических реагентов. Например, при мягком гидролизе щелочами или водным раствором аммиака рибонуклеиновые кислоты распадаются на мононуклеотиды, которые, в свою очередь, отщепляют остаток фосфорной кислоты при нагревании до 145° С с водным аммиаком. Образующиеся при этом нуклеозиды в условиях кислотного гидролиза распадаются на простейшие компоненты — пуриновые и пиримидиновые основания и сахара. [c.326]

Характерной особенностью биологически активных белков является легкость, с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов, кислот и различных органических соединений. При этом происходит денатурация белка с полной утратой его биологической активности. Денатурация, которая, как правило, является необратимым процессом, представляет собой скорее физическую или внутримолекулярную перегруппировку, чем химическое изменение структуры нативного белка она меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы, но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возника- [c.244]

Регуляторный фермент кислот. [c.198]

При взаимодействии а-химотрипсина е Ы-ацетил-Ь-трип-тофаном происходит быстрое образование равновесного комплекса фермент-кислота, за которым следует реакция ацилирования фермента свободной кислотой [11]. При низких значениях pH ([Н+] Жа, где /Са — константа диссоциации Ы-ацетил-Ь-триптофа-на) кинетическую схему этой реакции можно записать в виде [c.154]

Характерной особенностью биологически активных белков является лргУпгть. с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов, кислот и различных орГанйческих соединений.. При этом происходит денатурация белка 102 с полной утратой его, биологической активности. Денатурация, которая, как правило, является необратимым процессом, представляет собой скорее фи зическую или внутримолекулярную перегруппировку,, чем химическое изменение структуры нативного белка она меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы,/ но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов могут все же произойти более глубокие изменения вплоть до расщепления макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям. [c.331]

При контролируемых длительности и температуре воздействие сычужного фермента на цельное мопоко приводит к образованию творога, содержащего большую часть протеинов и все жиры, первоначально присутствующие в молоке. Прессованный творог получают при осаждении жиров и протеинов, содержащихся в снятом молоке, воздействуя на мопоко ферментами, кислотами или изменяя его температуру. [c.39]

Способы получения. Гидролиз белков под влиянием ферментов, кислот или щелочей. Этим способом можно получить любую из 22 кислот, входящих в состав белков. Однако разделение образовавшейся при гидролизе смеси амирюкислот представляет собой трудную задачу. [c.182]

Фюрт и Иерузалем приводят следующие данные, касающиеся свойств животной тирозиназы. Перекись водорода ускоряет действие тирозиназы, не разрушая при этом фермента. Кислоты, данге в самых ничтожных коли -чествах, приостанавливают действие тирозиназы щелочи слабо ускоряют его 1%-ный раствор сернокислого марганца ускоряет, сернокислое железо и сернокислая медь такой же концентрации, наоборот, задерживают ее действие. При малой концентрации (0.02%) сернокислое железо также определенно ускоряет реакцию. [c.34]

При действии фенолазы на фенолы в кислом растворе наблюдаются два различных момента задержка шшсления фенола в кислой среде и разрушение фермента кислотой. Что окисление фенола на воздухе уско- [c.447]

Не вызывает сомнений, что фермент-содержащий аминоациладенилат образуется в отсутствие тРНК- Его можно выделить хроматографически, а свободный аминоациладенилат получить осаждением фермента кислотой [50, 51]. Более того, этот выде- [c.232]

Декстринами обычно называют вещества, образующиеся при частичном расщеплении крахмала действием ферментов, кислот или нагреванием до 180— 200 °С они имеют переменный состав, который иногда не был установлен с достаточной точностью Ba illus ma erans дает так называемый декстрин Шар-дннгера [c.521]