Лизин в белках

Эта реакция может происходить с различными аминами — с -аминогруппами остатков лизина в белках, с аминогруппами гуанина, аденина и цитозина в нукле- [c.246]

Рис. 7-8. Простой гаптен ДНФ, ковалентно связанный с боковой цепью лизина в белке. Гаптены могут индуцировать иммунный ответ, только будучи связанными с подобным макромолекулярным носителем.

Методика получения пептидных карт или отпечатков пальцев очень полезна при определении идентичности полипептидных цепей. Согласно этой методике, белок обрабатывают трипсином, который избирательно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот, аргинина и лизина. Образующаяся смесь пептидов разделяется с помощью хроматографии и электрофореза. Эквивалентный вес полипептидной цепи рассчитывают по количеству аргинина и лизина в белке и числу разных пептидов, получаемых при триптическом гидролизе. Теоретически общее число пептидов должно равняться сумме числа остатков аргинина и лизина плюс один, [c.401]

Наибольшая амплитуда изменчивости наблюдается но содержанию белка в зерне от 10,8 до 18,6% при 12,2% у исходной формы. Содержание лизина в белке изменяется в меньшей степени от 3,3 до 4,1% при 3,9% У исходной формы. [c.193]

Если количество лизина в белке определить отдельно, то число концевых ос-аминогрупп может быть найдено путем вычитания соответствующего числа е-аминогрупп из общего числа аминогрупп, определенных по методу Ван-Слайка. Подобного рода определения, проведенные с лактоглобулином и инсулином [5], цитохромом с [6] и другими белками, показали, что в этих белках имеется значительный избыток й-аминогрупп. Данные, полученные таким косвенным методом, не являются, однако, совершенно точными, так как такие аминокислоты, как глицин или цистеин, при обработке азотистой кислотой по методу Ван-Слайка дают больше азота, чем это теоретически следует. [c.123]

Большинство белков растений неполноценны, и дефицитной аминокислотой чаще всего является лизин. В белках животного происхождения имеет место дефицит по метионину, триптофану, лизину, изолейцину и тирозину. [c.4]

Было бы очень выгодно обогащать растительные белки недостающими аминокислотами в процессе роста растений. Такую возможность предоставляет нам культивирование растений. С помощью генетических мероприятий, например, содержание лизина в белке кукурузы или пшеницы можно повысить с 2% до почти 4%. [c.306]

Фтор-2,4-динитробензол применяется для изучения строения белков. Это соединение реагирует со свободными концевыми аминогруппами и Е-аминогруппами (остаток лизина в белке). [c.282]

Рис. 1. Влияние медиаторов и ионов на включение Н-лизина в белки синаптосом.

Липоевая кислота широко распространена в клетках животных,, растений и микроорганизмов. В природных источниках она находится в виде прочных комплексов с белками, из которых может быть выделена с помощью кислотного, щелочного или ферментативного гидролиза. Связь липоевой кислоты с белком осуществляется за счет ее карбоксильной группы и е-аминогруппы остатка лизина в белке. [c.282]

Рис. 18-7. Простой гаптен ДНФ, ковалентно связанный с боковой цепью лизина в белке. Гаптены могут индуцировать иммунный ответ, только

Точка присоединения к боковым цепям остатков лизина в белках [c.20]

Из этой таблицы слёдует, что данные по аргинину и лизину значительно понижаются в присутствии больших количеств углеводов. Так, при исследовании препаратов белка с содержанием 12% азота и выше мы вносим поправку на общие потери в 18 мг для аргинина и 14 мг для лизина. В белке с содержанием азота 1иже 12% мы пользовались поправкой в 28 мг для аргинина и 28 мг для лизина. В согласии с наблюдениями Тристрама [620] потери гистидина в такой степени не зависят от количества присутствующих во время гидролиза углеводов, а зависят от других факторов. Средняя потеря гистидина колеблется в пределах 9—14 мг. [c.36]

Обращает на себя внимание низкая биологическая ценность белков кукурузы. М. И. Смирнова-Иконникова и Б. Г. Шнайдер указывают, что это объясняется малым количеством лизина в белках зерна кукурузы. По данным Р. Блока и Д. Боллинга, в целом зерне кукурузы содержание триптофана и лизина соответственно составляет 0,6 и 2,5% общего количества аминокислот в белках, а в белках зародыща зерна соответственно 1,3 и 5,8%. Зависимость биологической ценности белков кукурузы от содержания триптофана и лизина подтверждена рядом опытов. Дж. Шульц и В. Томас, проводя опыты с крысами, нашли, что биологическая ценность белков зародышей кукурузы составляла 64—72% (100% — биологическая ценность белков яйца), а белков эндосперма 44—59%, что соответствует различному количеству триптофана и лизина в этих белках. Содержание лизина и триптофана в отдельных белковых фракциях семян кукурузы неодинаково наименьшим количеством этих аминокислот отличается спирторастворимая фракция. При добавлении к кукурузной муке триптофана и лизина биологическая ценность белков корма значительно повышается. [c.357]

Сангер нашел, что свободные аминогруппы белков реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом при слабощелочном pH и комнатной температуре. Ему удалось осуществить гидролиз динитрофенильных производных белков в условиях, при которых связи между динитрофенильной группой и аминокислотами сохраняются. Пользуясь указанным методом, можно во многих случаях определить число открытых пептидных цепей в молекуле белка и установить природу N-концевых остатков. Этот метод позволяет судить о содержании лизина в белках, так как фтординитробензол реагирует со свободными е-аминогруп-пами лизина, входящего в состав белка. Метод динитрофенильных производных оказывает большую помощь в расшифровке [c.35]

КОВ лизина в белке) 3) восемь молекул дегидрогеназы дигидролипоевой кислоты (Ej.) (мол. вес = 112 ООО содержит стехиометрические количества ФАД, связанного с ферментом, а именно 2 молекулы ФАД на 1 молекулу фермента). На электронных микрофотографиях комплекс имеет форму моно-гранника диаметром 350 50 А и высотой 225 + 25 А (см. гл. IV). [c.297]

Пробу, содержащую 0,5—1 мг N, отвешивают в колбу Кьельдаля на 100 мл, имеющую длинную шейку, или вносят пипеткой 1—2 мл исследуемого раствора. Затем осторожно добавляют 2 мл концентрированной серной кислоты и нагревают колбу на сетке до тех пор, пока не станет заметным обугливание смеси. Колбу вынимают, дают ей слегка остыть и добавляют 1 г смешанного катализатора. Затем содержимое колбы доводят до спокойного кипения и кипятят с обратным холодильником в течение 8 час (при высоком содержании лизина в белке для полного озолення необходимо кипячение в течение 12 час). Колбу охлаждают и содержимое разбавляют дистиллированной водой до 20—30 мл. [c.271]

Хлорамбуцнл подавлял включение радиоактивных глицина н лизина в белки, глицина в кислоторастворимые нуклеотиды и глицина, формиата, аденина и оротовой кислоты в нуклеиновые кислоты опухоли L-1 у мышей [196]. Подавление включения пяти различных метаболитов в белок и нуклеиновые кислоты представляет собой столь обобщенное действие, что возникает вопрос, не является ли это результатом подавления каких-либо основных клеточных процессов. [c.188]

Эти данные показывают, папример, что в белках пшеницы мало незаменимой аминокислоты — лизина, в белках гороха и бобов не хватает метионина и т. д. Чтобы обеспечить рациональное ведение пищевого хозяйства страны, необходимо организовать улучшение аминокислотного состава ненолноценных белков добавкой недостающих незаменимых аминокислот и увеличить таким путем белковые ресурсы. [c.513]

Оказалось, что у обезьян, получавших световые раздражения в течение 45 мин., в два раза увеличивается, по сравнению с контрольными животными, скорость включения меченого лизина в белки затылочной области коры больших полушарий. При этом повышенная радиоактивность выявляется главным образом в кислых белках, близких но свойствам пейроснецифическому белку S-100. [c.21]

Функциональная роль локального синтеза белка (и РНК) в НО пока неясна. Вызывают интерес в этом отношении опыты по изучению влияния медиаторов и ионов на синтез белка в НО. В наших экспериментах показано (рис. 1), что ацетилхолин (АХ) на фоне прозерина и ГАМК тормозит включение Н-лизина в белки НО коры мозга крыс (Глебов и др., 1971). Серотонин (1 мМ) тормозил на 75% включение лизина. [c.41]

При изучении кинетики (рис. 2) включения меченых предшественников в опытах in vivo в белки и РНК субклеточных фракций коры мозга крыс нами установлено следующее 1) имеет место перераспределение ядерного и цитоплазматического синтеза белка и РНК в течение 64 час. после интрацеребральной инъекции 2) профиль включения Н-лизина в белки синаптических структур имеет двухфазный характер (первый пик — спустя 1 час после введения изотопа, второй — спустя 2—3 суток), что соответствует приведенным выше литературным данным о наличии локального синтеза и быстрого аксотока 3) включение С-оротата в РНК синаптических структур происходит лишь через 64 часа после инъекции 4) обновляемость белков НО значительно меньше обновляе-мости белков рибосом, цитоплазматической фракции и ядер мозга крыс [c.44]

Включеш1е Н-лизина в белки и С-оротовой кислоты в РНК субклеточных фракций из ткани коры больших полушарий мозга крыс через 2 часа после серии [c.46]

Включение Н-лизина в белки и 1 С-оротовой кислоты в РНК субфракций ткани коры больших полушарий мозга крыс после серш1 электросудорог при длительных сроках наблюдений [c.47]

При этой реакции е-аминогруппы остатков лизина в белке превра-ш,аются в гуанидиновые группы в результате взаимодействия с 0-метил-изомочевиной или 8-метилизотиомочевиной. Реакция гуанидилирования является, вероятно, нуклеофильным процессом замещения групп — ОСНя или — 8СНз в соответствующих производных изомочевины аминогруппой белка, как показано уравнением (У1-5) [c.348]

Цитозоль, составляющий обычно около половины объема эукариотической клетки, преоставляет собой все внутриклеточное пространство за вычетом органелл. В цитозоле протекает большинство реакций промежуточного обмена и синтеза белка. Если вновь синтезированные белки не имеют сигналов для транспорта в органеллы, они остаются в цитозоле Некоторые из этих белков разрушаются вскоре после синтеза. Единственная дестабилизирующая аминокислота на их N-конце способствует присоединению множества молекул убикитина к специфическим остаткам лизина в белке-мишени. Затем убикитин- и АТР-зависимая протеаза разрушает такой белок. Дефектные копии большинства цитозольных белков разрушаются при помощи того же убикитин-зависимого механизма [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология