Цитозоль пул кофермента

Рис. 8-56. Синтез фосфолипидов протекает па цитоплазматической стороне мембраны ЭР. Каждый фермент, участвующий в этом синтезе, представляет собой интегральный мембранный белок ЭР, активный центр которого обращен к цитозолю В цитозоле есть все соединения, необходимые для сборки фосфолипидов. В процессе, изображенном здесь, из комплекса жирная кислота - кофермент А, глицерол-3-фосфата и

Реакция трансаминирования происходит с участием ферментов аминотрансфераз (трансаминаз), которые локализованы в цитозоле и митохондриях клеток. Коферментом является производное витамина В( пиридоксальфосфат. [c.232]

Скорость цикла трикарбоновых кислот зависит от потребности в АТФ. Высокий энергетический заряд клетки понижает активность цитратсинтазы, изоцитратдегидрогеназы и а-кетоглутаратдегидрогеназы. Еще один важный регуляторный момент—необратимое образование ацетил-КоА из пирувата. В результате пентозофосфатного пути происходит генерирование НАДФН и рибозо-5-фосфата в цитозоле. НАДФН участвует в восстановительных биосинтезах, а рибозо-5-фосфат используется в синтезах РНК, ДНК и нуклеотидных коферментов. [c.359]

К третьему классу растворенных в цитозоле веществ относятся различные коферменты, а также АТР и ADP-главные компоненты системы переноса энергии в клетке. И наконец, в цитозоле содержатся различные ионы неорганических солей, такие, как Са " , С1 , НСОз и НРОГ- [c.44]

СоА—эпимераза, превращающая D-сте-реоизомеры соответствующих 3-гидрок-сиацил-СоА в L-стереоизомеры. Жирные кислоты с нечетнь(м числом атомов углерода окисляются по тому же основному пути, но при их окислении получается одна молекула пропионил-СоА, которая затем карбоксилируется с образованием метилмалонил-СоА. Последний превращается в сукцинил-СоА в результате очень сложной реакции изомеризации, катализируемой метилмалонил-СоА— мутазой, для действия которой необходим кофермент Bj2. Образующиеся в печени кетоновые тела-ацетоацетат, D-P-гидроксибутират и ацетон-доставляются к другим тканям, превращаются здесь в ацетил-СоА и окисляются через цикл лимонной кислоты. Окисление жирных кислот в печени регулируется скоростью поступления ацильных групп в митохондрии. Специфическая регуляция достигается при помощи малонил-СоА, вызывающего аллостерическое ингибирование карнитин-ацилтрансферазы I. Малонил-СоА-первый промежуточный продукт биосинтеза жирных кислот, протекающего в цитозоле. Когда животное получает пищу, богатую углеводами, окисление жирных кислот подавляется, а их синтез усиливается. [c.568]

В цитозоле клеток метилкобаламин является коферментом взаимосвязанных превращений гомоцистеина в метионин и метил-ТГФК в ТГФК [c.364]

В гл. 3 шла речь о том, что различные полипептиды ассоциируют, образуя большие мультиферментные комплексы, которые с высокой эффективностью катализируют сложные реакции благодаря кооперативной работе субъединиц. Аналогичные комплексы белков обнаружены и в мембранах. Наиболее изучен среди них бактериальный фотосинтезирующий реакционный центр. Этот белковый комплекс находится в плазматической мембране пурпурных фотосинтезирующих бактерий Rhodopseudomonas viridis. Он использует поглощенную энергию света для создания электрона с высокой энергией, позволяющей ему пересекать мембрану быстрее чем за наносекунду. Затем электрон переходит к другим переносчикам электронов, находящимся в мембране, которые используют часть энергии, высвобождаемой в процессе электронного транспорта для синтеза АТР в цитозоле. Реакционный центр построен из четырех различных полипептидов L, М, Н и цитохрома. Для изучения трехмерной пространственной структуры этот комплекс был солюбилизирован в растворе детергента, закристаллизован в виде комплекса белков с детергентом и изучен методом рентгеноструктурного анализа. Как оказалось, реакционный центр содержит четыре молекулы хлорофилла и восемь других коферментов, переносящих электроны. В гл. 7 мы будем говорить о том, что для понимания фотосинтеза очень важным оказалось установление точного положения каждого из коферментов в комплексе. Не мепее значимым (в большой степени относящимся к теме данной главы) событием стало выяснение организации четырех белковых субъединиц в трансмембранном комплексе. Субъединицы L и М гомологичны и состоят каждая из пяти а-спиралей, пронизывающих липидный бислой плазматической мембраны (рис. 6-32). Эти две субъединицы образуют гетеродимер, представляющий собой ядро реак- [c.371]

Гликоген нредставляет собой большой разветвленный полимер глюкозы, содержащийся в виде гранул в цитоплазме (рис. 7-12) синтез и распад гликогена с высокой степенью точности регулируется нуждами организма (см. разд. 12.4.1). При повышении потребности в глюкозе гликоген расщепляется с образованием глюкозо-1-фосфата. В процессе гликолиза шестиуглеродная молекула глюкозы (или родственного ей сахара) превращается в две трехуглеродные молекулы пирувата (см. разд. 2.3.2), еще сохраняющие большую часть энергии, которая может быть извлечена при полном окислении сахара Эта энергия высвобождается только после переноса пирувата из цитозоля в митохондриальный матрикс, где пируват подвергается воздействию мультиферментного комплекса, который крупнее рибосомы. - пируватдегидрогеназного комплекса. Этот комплекс, содержащий множественные копии трех ферментов, пяти коферментов и двух регуляторных белков, быстро превращает пируват в ацетил-СоА (при этом в качестве побочного продукта выделяется СОг) (рис. 7-13). Этот ацетил-СоА, так же как и ацетил-СоА, образующийся при окислении жирных кислот, поступает в цикл лимонной кислоты. [c.435]

Жирные кислоты окисляются до ацетил-СоА и в то же время образуются из этого соединения. Хотя исходное вещество одного процесса идентично конечному продукту другого и химические стадии этих двух процессов сопоставимы, биосинтез жирных кислот отнюдь не является обращением процесса их окисления. Окисление жирных кислот происходит в митохондриях. Каждая стадия катализируется определенным ферментом и протекает с участием производного—ацил-СоА, в процессе участвуют коферменты NAD и FAD в результате окисления жирных кислот образуется АТР. Биосинтез же жирных кислот (липогенез) протекает в цитозоле, в нем участвуют ацил-производные, постоянно связанные с полиферментным комплексом, в качестве кофермента функционирует NADP для процесса необходимы АТР и ионы бикарбоната. [c.225]

Процессы окисления—восстановления флавинзависимых дегидрогеназ, как указывалось выше, сопровождаются также характерными изменениями спектра флуоресценции. При этом люминесцируют только окисленные формы фла-виновых коферментов (520—530 нм). Регистрация кинетических изменений флуоресценции ФАД+ (ФМИ" ") представляется чрезвычайно важной при исследовании работы дыхательной цепи в изолированных системах (митохондрии) и в интактной клетке. Ценность такого рода работ возрастает при одновременной регистрации флуоресценции восстановленных пиридиннуклеотидов. Дело в том, что 90% флуоресценции флавопротеидов обеспечивается митохондриальными фракциями. Следовательно, в отличие от пиридиннуклеотидов, локализованных в разных клеточных компартментах (в клетках печени около 55% пиридиннуклеотидов находится в митохондриях и 45% в цитозоле), окислительно-восстановительные превращения флавопротеидов будут относиться лишь к одному функциональному пулу. Одновременный анализ флуоресценции НАД(Ф)Н и флавопротеидов дает чрезвычайно ценную информацию о взаимодействии метаболических путей в разных отделах клетки. [c.227]