Аспарагин переаминирование

Переаминированию в растениях могут подвергаться не только аминокислоты, но и амиды — глутамин и аспарагин. Таким. образом, в результате реакций переаминирования синтезируются самые разнообразные аминокислоты. С реакциями переаминирования связаны многие процессы обмена веществ в организмах. [c.245]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

Аспарагин и глютамин могут служить активными донаторами аминогруппы в процессах переаминирования. Этот процесс сочетанного переаминирования — дезаминирования происходит в две стадии таким путем, что вначале переносится аминогруппа на соответствующий акцептор, а возникший амид а-кетокислоты затем дезаминируется с образованием ЫНд и кетокислоты (Мейстер) [c.355]

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

В опытах с ферментными препаратами из печени была обнаружена также аналогичная реакция сочетанного переаминирования и дезамидирования аспарагина, причем установлено, что трансаминаза аспарагина не идентична трансаминазе глутамина [c.223]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

В реакции переаминирования могут участвовать и амиды глутамин и аспарагин [c.127]

Реакциям переаминирования подвергаются также амиды аминокислот — глютамин и аспарагин. Эти реакции катализируются специфическими для них аминоферазами. [c.353]

Глутаминовая кислота и глутамин прямо или косвенно служат доно- )ами амино- и амидогрупп при синтезе практически всех аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. Аспарагин иС" пользуется только для синтеза белковых молекул. Во все остальные аминокислоты азот вводится посредством реакций переаминирования, катализируемых соответствующими аминотрансферазами, при этом почти во всех реакциях одним из участников является глутаминовая кислота [c.77]

Путем переноса аминогрупп аминокислот на кетокислоты может синтезироваться значительное число аминокислот. Б растениях наиболее легко подвергаются переаминировапию глютаминовая и аспарахчшовая кислоты, что указывает на большую роль этих соединений в процессах обмена веществ. Кроме того, источником аминогрупп для переаминирования с кетокисло-тами, как показали исследования последнего времени, могут служить -амы-номасляная кислота и амиды аспарагиновой и глютаминовой кислот — аспарагин и глютамин. [c.184]

Аспарагин и глютамин имеют также большое значение как резерв дикарбоновых кислот для осуществления реакции ферментативного пере-аминировапия. В процессе переаминирования участвуют не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но также аспарагин и глютамин, которые к тому же способны к взаимопревращению. Наконец, но данным В. А. Кретовича, амидная группа предохраняет аспарагиновую-и глютаминовую кислоты от окислительного распада. Дикарбоновые аминокислоты в значительных количествах входят в состав растительных белков, поэтому превращения этих аминокислот и их амидов играют существенную роль в азотном обмене у растений. [c.185]

Последовательность реакций оказалась той же, что и в системе трансаминазы глутамина. Поскольку сродство ш-амидазы к р-амиду а-кетоянтарной кислоты невелико, удается наблюдать реакцию переаминирования, идущую в обратном направлении, а именно — образование аспарагина из р-амида а-кетоянтарной кислоты и различных L-аминокислот [290] [c.223]

Эта реакция могла бы играть роль не только при распаде аспарагина, но и в процессе его биосинтеза однако до сих пор не известно других путей образования -амида а-кетоянтаркой кислоты, кроме переаминирования или окислительного дезаминирования самого аспарагина. [c.224]

Заслуживает внимания, что в реакциях как неферментативного [291], так и ферментативного переаминирования с глиоксиловой кислотой 289, 292] глутамин и аспарагин более активны, чем глутаминовая и аспарагиновая кислоты. При неферментативном переаминировании между аспарагином и пиридоксалем образуется р-амид а-кетоянтарной (щавелевоуксусной) кислоты [c.224]

Аминирование фенилпировиноградной и п-оксифенилпиро-виноградной кислот ферментными препаратами из почек теленка также протекает значительно быстрее за счет глутамина или аспарагина, чем за счет соответствующих дикарбоновых аминокислот [293]. В исследованиях, выполненных в последние годы, реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами обнаружены у некоторых растений [294] и у насекомых [704]. [c.224]

Описаны способы разделения и частичной очистки аспартат-глутамат- и аланин-глутамат-трансаминаз из сердечной мышцы [208, 262—265]. Доказано, что в печени реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами [282], между аспарагином и а-кетокислотами [289] и между серином и аланином [297] катализируются различными ферментами. Трансаминазы, катализирующие реакции переаминирования ароматических аминокислот с а-кетоглутаратом, в клетках печени крысы локализованы в цитоплазматических гранулах [315]. [c.229]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

С участием реакций переаминирования в образовании фенилпировиноградной кислоты согласуется то обстоятельство, что после приема внутрь глутамина, глутамата или аспарагина экскреция фенилпировиноградной кислоты снижается. Высказано предположение, что введенные аминокислоты сдвигают in vivo [c.478]

В дальнейшем азот аспарагина используется для об разова-ния различных аминокислот (за счет переаминирования), а аминокислоты в овою рчередь идут на образование белков. [c.83]

Использование методов хроматографии в исследованиях первых продуктов усвоения растениями минерального азота позволило установить, что аминокислоты являются первыми устойчивыми соединениями при превращении аммиака в растениях. В корнях растений уже через 30 минут после внесения азотной подкормки происходит значительное возрастание содержания аминокислот. Синтез отдельных аминокислот за счет поступившего в растения аммиака осуществляется в определенной последовательности первым синтезируется аланин, затем днкарбоновые аминокислоты. Синтез основных и ароматических аминокислот происходит значительно позже, по-види-мому, в результате процессов переаминирования. При избытке аммиачного азота в растениях происходит интенсивный синтез аспарагина. [c.185]

Возможно, что в этиолированных проростках при распаде углеводов ибразуется щавелевоуксусная кислота НООССОСНоСООН, которая путем переаминирования принимает на себя аминогруппы от аминокислот, нозникающих при распаде белков семени. Таким путем возникает аспарагиновая кислота. Последняя реагирует с аммиаком, возникающим при прямом дезаминировании аминокислот, и дает аспарагин. Этот процесс повторяется до тех пор, пока не исчерпается весь белок семени. [c.369]

Когда растение получает доступ к свету, появляется хлорофилл, начинается фотосинтез, и образуются в числе других веществ также и разнообраз-1иле альфа-кетокислоты. Последние начинают вовлекаться в реакции переаминирования за счет избытка аспарагиновоГ кислоты, и таким путем начинают возникать разнообразные новые аминокислоты, а тем самым и белки. Использование аспарагиновой кислоты и понижение концентрации аминокислот ведет в свою очередь к распаду аспарагина, из которого все время будет возникать аспарагиновая кислота, используемая для переаминирования, и аммиак, используемый для прямого аминирования кетокислот. [c.369]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология