Актин Актинин

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и р-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц. [c.296]

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки — тропомиозин, тропонины, актинины. [c.298]

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из Р-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, Тн1 и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне г-линии, к которой крепятся концы Р-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. [c.299]

Актиновые филаменты заякорены своими плюс-концами в Z-диске, где их удерживают в правильно организованной решетке другие белки. Из них лучше всего охарактеризован а-актинин - актин-связывающий белок, имеющийся в большинстве животных клеток. В мышечных клетках он находится в области Z-диска. Очищенный а-актинин - биполярная палочковидная молекула (рис. 11-20), которая может связывать актиновые филаменты в параллельные пучки. Аналогичную функцию в случае миозина может выполнять белок миомезин, который сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии (посередине биполярного толстого филамента собирая их в гексагональную упаковку. Стабилизирует упаковку миозиновых филаментов еще одна группа миозин-связывающих белков, выявляемых при окраске антителами как серия из 11 регулярно расположенных бледных полосок по обе стороны от М-линии. [c.267]

Рис 11-48. Некоторые примеры конкурентных и кооперативных взаимодействий между актин-связывающими белками. Тропомиозин п филамин прочно связываются сатиновыми филаментами, но при )том конкурируют друг с другом. Так как тропомиозин связывается с актиновыми нитями кооперативно, на обширных участках их сети будет преобладать либо тропомиозин, либо филамин. Другие актин-связывающие белки, такие как и актинин или миозин, будут конкурентно вытесняться из специфических участков например, а-актинин in vitro связывается но всей длине очищенных актиновых филаментов, но с такими же филаментами в клетке он связывается относительно слабо - там он находится в основном вблизи нлюс-концов из-за конкуренции с другими белками. Напротив, кооперативные взаимодействия могут усиливать связывание так, тропомиозин, но-видимому, снособствует связыванию миозина. Как полагают, множество подобных взаимодействий между актин-связывающими белками, представленными на рис. 11-47 (и некоторыми другими), обусловливает необычайное многообразие актиновых структур во всех [c.291]

В некоторых железистых клетках (поджелудочная, молочная и околоушная железы) одетые везикулы, образованные в аппарате Гольджи, вовлекаются далее в процесс экзоцитоза гормонов. Предполагают участие одетых везикул в секреции растворимых липопротеинов в гепатоцитах. Одетые везикулы способны также участвовать в трансэпителиальном транспорте иммуноглобулинов. Так, обнаружена ассоциация казеинсодержащих одетых везикул с микротрубочками в системе молочные железы — эпителий. Для обеспечения внутриклеточного транспорта одетых везикул служат белки цитоскелета, способные ассоциироваться с одетыми везикулами. В составе одетых везикул мозга и печени выявлены минорные компоненты а- и р-тубулин (54—56 кД), а также т-белок микротрубочек (50 кД), который способен фосфо-лироваться эндогенной цАМФ-зависимой протеинкиназой. Считают, что эти белки связывают трискелион с мембраной одетых везикул. Сам клатрин и одетые везикулы связываются с ручками микротрубочек—периодическими ответвлениями от продольной оси, содержащими динеиновую АТФазу. Клатрин также способен связываться с фибриллярным актином — Ф-актином и а-актинином. Таким образом, одетые везикулы совершают челночные рейсы от центра клетки к периферии и обратно, осуществляя как контейнеровозы внутриклеточный транспорт макромолекул. [c.54]

Актиновые микрофиламенты в немышечных клетках связаны с другими белками, подобными мышечным. На плазматических мембранах в местах прикрепления микрофиламентов и на кончиках микроворсинок присутствует а-актинин. Геодезические купола— леса цитоскелета, окружающие ядра эукариотических клеток, состоят из актина, а-актинина и тропомиозина. а-Актинин обнаруживается и в самих актиновых микрофиламентах. [c.344]

Функция немышечного актина регулируется, по-видимому, несколькими специализированными белками. Профнлин предотвращает полимеризацию С-актина даже в присутствии достаточных концентраций магния и хлористого калия. Филамин способствует образованию сети актиновых микрофиламентов. Тропомиозин усиливает формирование пучков стрессовых фибрилл актина. а-Актинин способствует прикреплению актиновых микрофиламентов к мембранам, субстрату и другим клеточным органеллам. [c.344]

Рис. 11-28. Электронная микрофотография фибробласта в культуре (окраска антителами, меченными коллоидным золотом). Видно, что организация белков в стрессовых волокнах напоминает мышечную. Показано расположение двух типов актин-связывающих белков а-актинин (крупные частицы золота) ассоциирован с периодически повторяющимися плотными участками в стрессовых волокнах (в поперечнополосатой мышце а -актинии находится в Z-дисках), тогдакак головки миозина (мелкие частицы золота) видны по обе стороны от полос с а-актинином. Такая организация имеет некоторое сходство с саркомером (сравните с рис. 11-2) и указывает на то, что молекулы миозина здесь собраны в филаменты.

В то время как функции сократимого кольца и опоясывающих десмосом достаточно ясны, роль других систем актиновых филаментов не столь очевидна. Хорошим примером могут служить организованные пучки таких филаментов, называемые напряженными нитями,-характерные компоненты цитоскелета культивируемых клеток (рис. 10-60). Они имеют толщину 0,5 мкм и длину около 5 мкм, содержат наряду с актином некоторые другие белки и располагаются в цитоплазме у нижней (прикрепленной к подложке) поверхности клетки. Эти волокна можно отделить от других клеточных компонентов, и в изолированном виде они способны сокращаться в присутствии АТР. Особенно четко напряженные нити выявляются при иммунофлуоресцентном окрашивании (рис. 10-61), и с помощью этого метода было показано, что они содержат актин, миозин, а-актинин и тропомиозин. Некоторые из этих белков, включая миозин, располагаются вдоль волокна с определенной периодичностью, однако детали строения всего этого комплекса (как, впрочем, и других сократительных систем немышечных клеток) остаются неясными. Тем не менее нам все же кое-что известно о свойствах немышечного миозина. [c.115]

Небольшие компактные молекулы таких белков, как фимбрин, могут прочно связывать параллельные актиновые филаменты в плотные пучки (рис. 10-57). Однако не все сшивающие актин белки действуют подобным образом длинные и гибкие молекулы некоторых из них могут связывать актиновые филаменты независимо от взаимной ориентации последних, и в результате создается неупорядоченная трехмерная сеть (рис. 10-68). Два таких белка-а-актинин и филамин-первоначально были выделены из мышечной ткани, но сейчас их близкие аналоги найдены в клетках многих типов. Длинные гибкие молекулы филамина (мол. масса около 250 ООО) имеют тенденцию образовывать в растворе димеры. Каждый мономер имеет участок для связывания с актиновым филаментом, так что димеры филамина идеально приспособлены для формирования узлов трехмерной актиновой сети. а-Актинин выполняет аналогичные функции (рис. 10-69). Даже сравнительно небольшие количества филамина или а-актинина при добавлении их к раствору, содержащему актиновые филаменты, вызывают резкое изменение его физических свойств-вязкая жидкость превращается в плотный гель. [c.119]

Но, пожалуй, наиболее эффектными из актин-связывающих белков являются те, которые могут сшивать актиновые филаменты между собой и вызывать тем самым образование геля. Связываясь с Р-актином, эти белки индуцируют обычно также и нуклеацию. По меньшей мере четыре сшивающих фибриллярный актин белка способны индуцировать гелеобразование в отсутствие кальция. Это а-актинин из тромбоцитов [5], виллин [6], фимбрин [9] и актиногелин из макрофагов [6]. Все они [c.14]

Некоторые из событий, постулируемых рассмотренной схемой, могут, как это уже установлено, иметь место в действительности. Так, наблюдаются приток кальция и изменение pH [54]. Профилин связывается с актином в присутствии кальция более прочно и может полимеризоваться на быстро растущем конце актиновых филаментов [5]. Немышечный тропомиозин связывается с шестью актиновыми мономерами в филаменте, а филамин, по-видимому, не взаимодействует с G-актином. Обнаружено также, что в покоящихся тромбоцитах актин находится в агрегатах диаметром 10—20 и длиной 20— 40 нм — слишком больших для того, чтобы быть комплексами актина с профилином. Под действием кальция из таких агрегатов освобождается а-актинин. [c.40]

Миофибриллы, образующие сердечную мышцу, ветвятся каждая мышечная клетка контактирует через вставочные диски с несколькими клетками. Миофибрил-ла представляет собой ряд последовательно расположенных саркомеров. В 2-линиях центральные области содержат а-актинин и актин, эти области окружены десминовыми филаментами. Отходящие от 2-дисков тонкие нити состоят из сердечномышечного а-актина и покрыты сер- [c.49]

Детальное строение волокон натяжения в эпителии ис следовалось методом иммунофлуоресценции. Эти исследования показали, что у клеток эпителия, так же как у фибробластов, и межклеточные контакты, и участки прикрепления клеток к субстрату, и точки схождения волокон натяжения содержат а-актинин. Тропомиозин и а-актинин располагаются с некоторой периодичностью вдоль волокон натяжения, причем в эпителиальных клетках более тесно, чем в фибробластах [88]. Прерывистость расположения вдоль волокон натяжения характерна и для миозина [89]. Распределение миозина в клетке, как и распределение актина, зависит от ее функционального состояния. Во время распластывания в выпячиваниях поверхности клетки и складках клеточного края виден один актин, а у основания этих структур — актин вместе с миозином. Чем сильнее распластаны и менее подвижны эпителиальные клетки, тем меньше актина и миозина обнаруживается вне волокон натяжения [90]. [c.56]

В эпителиальных клетках в результате трансформации вирусом изменяется расположение некоторых белков. Киназа ррбО локализуется в адгезионных бляшках — как в местах взаимодействия клетки с субстратом, так и в межклеточных контактах [114]. Благодаря такой локализации киназа оказывается в тесной связи с винкулином, у которого трансформация повышает степень фосфорилированности тирозина [41]. Актин и а-актинин также обнаруживаются в адгезионных бляшках трансформированных клеток, но в меньших количествах, чем у нормальных клеток. В результате трансформации снижаются, кроме того, число и размеры самих адгезионных бляшек. Так как киназа рр60 <= является вирусной формой одного из нормальных клеточных белков, ее расположение, по-видимому, отражает происходящие при трансформации изменения в организации нормальной клетки. [c.66]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.318 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.648 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.266 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.16 , c.74 , c.79 , c.198 , c.201 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.266 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология