Актомиозин

Методы выделения миозина основаны на различной растворимости миозина и актомиозина в растворах солей различной ионной силы и сводятся к многократному последовательному осаждению и растворению миозина в растворах хлористого калия разной концентрации. [c.392]

Осаждение актомиозина. Центрифугат фильтруют через двойной слой марли (для удаления жира) и разводят охлажденной бидистиллированной водой так, чтобы конечная концентрация КС1 (с учетом объема мышечной массы) была равна 0,25 М (воду добавляют медленно, при непрерывном помешивании). Если актомиозин сразу не выпадает в осадок, раствор следует оставить на холоде на 0,5—2 ч. 06- [c.392]

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

Эмбриональная мышечная ткань по своему химическому составу значительно отличается от скелетной мускулатуры взрослых особей. В мышцах эмбрионов больше воды, чем в функционально зрелой мускулатуре. Соответственно общее содержание белка в мышечной ткани эмбрионов в пересчете на сырую ткань оказывается более низким, чем в мышцах животных того же вида в постнатальном периоде развития. По сравнению с мышцами взрослого организма в функционально незрелой мышце ниже содержание миофибриллярных белков (миозина и актомиозина) и выше—белков стромы, миоальбумина, а также глобулинов. По мере развития плода количество миофибриллярных белков увеличивается и возрастает АТФазная активность в мышечных экстрактах. [c.653]

Свойства актомиозина до и после обработки ионообменными смолами [432]. [c.230]

Н-связь и эластичность актомиозина. [c.350]

Объем пленки, двойное лучепреломление, упругие свойства и Н-связь в пленках актомиозина. [c.407]

Фибриноген человека. . Полистирол (М-700000) Глобулин антител лошади Частицы золей УгОб. . . Вирус табачной мозаики Нуклеиновая кислота (ДНК) Актомиозин. ...... [c.66]

Если выдувать раствор актомиозина через капилляр в воду, то он застудневает в виде нити. Актомиозиновые нити внешне похожи на мышечные фибриллы и используются как модели для изучения химизма мышечного сокращения. Если актомиозиновую нить поместить в свежий водный экстракт мышцы, содержащий аденозинтрифосфорную кислоту, наблюдается сокращение нити. [c.248]

Ассоциация двух или большего числа белков с образованием комплекса приводит к формированию четвертичной структуры (актомиозин, состоящий из актина и миозина, гемоглобин, состоящий из 4-х субстанций, и др.). [c.147]

Миозин (актомиозин) — белок, извлекаемый из мышцы солевыми растворами, выпадающий при диализе или разведении водой этих экстрактов и имеющий изоэлектрическую точку при pH 5,5, составляет около 55% всех белков мышцы. [c.233]

Ход работы. Мышцы только что убитого животного тщательно измельчить, охлаждая льдом. 100 г измельченной мышцы экстрагировать 300 мл 0,15 М фосфатного буфера с pH 6,5 содержащего хлористый калий в 0,3 М концентрации. Экстрагирование вести при перемешивании при 1°С в течение 10 мин. Смесь развести добавлением 1000 мл воды комнатной температуры, сразу профильтровать и отжать через марлю. Фильтрат перемешать мешалкой до тех пор, пока не произойдет выпадение осадка актомиозина (один-два часа). Выпавший осадок удалить центрифугированием, после чего к опалесцирующей жидкости при постоянном перемешивании в течение 10 мин добавить 1500 мл воды, охлажденной до 0°С. После двухчасового стояния при 0°С часть жидкости слить декантацией и затем осадок миозина отделить центрифугированием. Исследовать растворимость полученного миозина и определить его>изоэлектрическую точку (см. работу 94). [c.239]

При экстрагировании мышечной кашицы 0,5—0,6 М раствором КС1 в течение более продолжительного времени (например, 24 часов) в раствор переходит уже пе свободный миозин, а так называемый актомиозин — сложный комплекс миозина со вторым мышечным белком актином, также входящим в состав миофибрилл. [c.417]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

А. Сент-Дьерди [88 Ь, с] показал, что для стимулируемого ионами Mg + гидролиза АТР (АТРазная активность) необходим комплекс двух белков— актина и миозина (актомиозин). Он обнаружил также явление [c.323]

Движение жгутиков эукариот основано, по-внднмому, на скольжении нитей микротрубочек (дополнение 4-А), в какой-то мере аналогичном скольжению мышечных нитей [96]. На сходство с мышцей указывает и наличие белка, обладающего АТРазной активностью. Белки типа актомиозина были недавно обнаружены во многих других клетках. Возможно, сократительный белок, содержащийся в головном мозге, ответствен за быстрое высвобождение нейромедиаторов из пузырьков в [c.326]

А, ио в случае сильно вытянутых молекул он весьма удобен как для определения линейных размеров молекул, так и для изучения изменения их состояния при денатурации, деструкции (в частности, этим методом был показан распад нитей актомиозина при действии аденозинтрифос-форной кислоты) и др. [c.66]

Известно, что вслед за образованием нитей фибрина происходит ггх сокращение. Имеющиеся в настоящее время данные свидетельствуют, что ретракция кровяного сгустка является процессом, требующим энергии АТФ. Необходим также фактор 8 тромбоцитов (тромбостенин). Последний по своим свойствам напоминает актомиозин мышц и обладает АТФазной активностью. Таковы основные стадии свертывания крови. [c.605]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и Р-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств Р-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения pH для обоих ферментов также различны. [c.650]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

Для эмбриональной мышечной ткани характерно высокое содержание нуклеопротеинов, а также РНК и ДНК. По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды (ансерин и карнозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са -чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц [c.653]

Как отмечалось, чувствительность актомиозиновой системы к ионам Са (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са до 10 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомио-зиновом комплексе ионы Са связываются именно с тропонином. В молекуле тропонина при этом происходят конформационные изменения, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиози-нового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной М -АТФазы. [c.658]

Модельные теории работы жгутиков и ресггичек рассматривают изменения конформационного состояния белковых сократительных единиц, когда до них доходит сократительная волна. В каждой единице происходит расщепление АТФ. В жгутиках и ресничках реализуется скольжение субфибрилл, ручки функционируют подобно мостикам в актомиозине мышцы. Детальная молекулярная теория, количественно объясняющая волновое движение жгутиков и ресничек, еще не построена. [c.412]

ЗОЛЯ. В амебах обнаружены пучкп тонких нитей, выделены ак-тино- и миозиноподобные белки. Можно думать, что за движение цитоплазмы ответственна система актомиозин — АТФ. [c.413]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 425). Это взаи--модействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне организма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозннтри-фосфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [c.8]

Ситуация иного типа была рассмотрена Гринспеном в его модели деления биологических клеток. В самой модели очень вязкий слой цитоплазмы вблизи клеточных мембран, содержащий способные к сокращению микрофиламенты актомиозина, рассматривается как "поверхность" с "эффективным поверхностным натякением", включающим напряжения, обусловленные сеткой ми1фофиламенх. Поскольку эффективное поверхностное натяжение увеличивается с увеличением концентрации химического "топлива в этом случае имеем ситуацию, заставляющую вспомнить об обратных поверхностно-активных веществах, но гиббсовский закон адсорбции неприменим, конечно, к вариациям эффективного. поверхностного натяжения. [c.138]

Венгерский ученый Штрауб нашел, что в зависимости от продолжительности экстракции миозин может быть получен в двух формах. При кратковременной экстракции получается миозин А, при длительной — очень вязкий миозин Б. Штрауб установил, что превращение миозина А в миозин Б обусловлено вторым белком, переходящим в раствор при длительной экстракции, и назвал этот белок актином. Актин и миозин, соединяясь, образуют комплекс — актомиозин, обладающий высокой вязкостью- [c.248]

Актин —белок, растворимый в воде, образующий комплекс с миозином (актомиозин), составляет около 15% всех белков. Актомиозин, образование которого характеризуется высокой вязкостью растворов, диссоциирует в присутствии солей и АТФ, причем миозин переходит в раствор. Чистый миозин растворим в воде, обладает аденозинтрифосфатазным действием и составляет около 40% всех белков мышцы. [c.233]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

В белках типа а-кератина (а-кератины, миозин, актомиозин, фибрин и др.) полипептидные цепи, имеющие конфигурацию а-спиралей, расположены непараллельно, а, по-видимому, скручены относительно друг друга так, как это показано на рис. 9 [c.46]

Органическая химия (1968) -- [ c.449 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.323 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.650 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.253 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.20 ]

Водородная связь (1964) -- [ c.249 , c.287 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.8 , c.417 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.8 , c.441 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.108 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.453 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.376 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.216 , c.217 , c.220 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.188 , c.193 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.5 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.430 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.397 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.22 , c.178 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.521 , c.524 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.265 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология