Ферменты диоксигеназа

В отдельные подклассы вьщелены ферменты (оксигеназы), катализирующие реакции, которые приводят к введе 1ию в окисляемое вещество одного атома кислорода — подкласс 14 (монооксигеназы) — или двух атомов кислорода — подкласс 13 (диоксигеназы) — из молекулы О2. [c.129]

Существует растительный фермент, причисляемый к диоксигеназам, который называют липоксигеназой (липоксидазой). Не имея в своем составе ни металла, ни другой известной простетической группы, лип-оксигеназа катализирует окисление полиеновых жирных кислот в липидах [уравнение (10-48)] [138]. Образование гидроперекисного продукта сопровождается смещением двойной связи и переходом ее [c.436]

Среди оксигеназ, включающих в продукт оба атома Ог, наиболее известны ферменты, разрывающие двойные связи ароматических соединений в положениях, соседствующих с ОН-группами или между ОН-группами, как показано в уравнении (10-43). Другие диоксигеназы расщепляют алифатические соединения. Хорошо известным примером является расщепление р-каротина с образованием витамина А (дополнение 12-В). Несколько диоксигеназ было выделено в кристаллическом виде из бактерий. Они оказались белками, содержащими негемовое железо мол. вес одной субъединицы составлял 50000 или более. Эти белки обычно содержат Ре(П), но у них нет лабильной серы [1]. С другой стороны, триптофандиоксигеназа (триптофанпнрролаза гл. 14, разд. И) является гемовым ферментом. Она катализирует реакцию, описываемую уравнением (10-45). Атомы кислорода, помеченные звездочкой, поступают из Ог. [c.435]

Ферменты, катализирующие реакции, в которых оба атома молекулярного кислорода встраиваются в продукты реакции, называются диоксигеназами. Известные в настоящее время ферменты этой группы могут содержать в качестве активной группы гем нли негемовое железо, а для действия некоторых, кроме того, необходим а-кетоглутарат. Чаще всего диоксигеназы катализируют разрыв двойной связи в ароматическом кольце, однако и другие разнообразные реакции катализируются сходным образом. [c.506]

Есть два класса оксигеназ диоксиге-назы и монооксиггназы. Диоксигеназы катализируют реакции, в которых в молекулу органического субстрата включаются оба атома молекулы кислорода. Примером такого фермента может служить пирокатехаза, катализирующая реакцию окисления катехола молекулярным кислородом, сопровождающуюся раскрытием кольца [c.543]

Эта диоксигеназа, выделенная из одного штамма Pseudomonas. содержит связанный FAD, который должен восстанавливаться под действием внешнего NADH. Фермент, подобно типичной диоксигеназе, вводит в продукт два атома кислорода. Однако он также использует восстановленный FAD для восстановления системы двойных связей (либо до, либо после атаки молекулярным кислородом). Другой фермент тех [c.151]

Небольшое видоизменение механизма, указанного в пункте 5, состоит в том, что сочетаются изменения в термодинамических свойствах иона металла со связыванием субстрата в активном центре. Хорошие примеры дают два фермента, содержащие железопорфирины. Связывание субстрата триптофан-2,3-диоксигеназой увеличивает константу образования комплекса с СМ ионом Ре примерно в 100 раз, а константу образования комплекса с СО ионом Ре примерно в 50 раз образование комплекса Ре Ог удается наблюдать только в присутствии субстрата [101]. Связывание камфоры камфора-5-монооксигеназой сопровождается изменением числа неспаренных электронов от одного до пяти (одновременно меняются спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектры ЭПР) и смещением окислительно-восстановительного потенциала от —0,38 до —0,17 В [221]. На этом может быть основан сложный механизм, способствующий образованию чрезвычайно реакционноспособного интермедиата только в присутствии субстрата. Другой пример такого рода дают реакции изомеризации координированных лигандов (разд. 10.2). [c.240]

Нарушение катаболизма Тир в печени на стадии гомогентизиновой кислоты приводит к заболеванию алкаптонурия ( черная моча ). Для алкаптону-рии характерно выделение с мочой гомогентизиновой кислоты, которая, окисляясь кислородом воздуха, образует черные пигменты — алкаптоны. Болезнь врожденная, связанная с дефектом фермента диоксигеназы гомогентизиновой кислоты. [c.415]

Наиболее важные реакции подготовительного метаболизма, осуществляемые диоксигеназами, - реакции, ответственные за разрыв ароматического кольца. В большинстве случаев субстратами ферментов, катализирующих разрыв бензольного кольца, являются соединения, имеющие как минимум две свободные гидроксильные группы в орто- или пара- положениях орто- или иора-дифенолы). Простейший ор/ио-дифенол - катехол (пирокатехин). С>рото-дифенолы образуются в подготовительном метаболизме многих соединений. В цикле трансформации ряда природных соединений фенол и его производные - биогенные интермедиаты, которые разлагаются через орто-путь окисления. [c.322]

Предположим теперь, что белок и субстрат, вместе взятые, сильно смещают равновесие в сторону диссоциации (по аналогии с влиянием субстрата на термодинамические свойства железопорфирина в моно- и диоксигеназах, разд. 10.1). По-видимому, и сам белок приводит к некоторому сдвигу равновесия, поскольку кофермент медленно разлагается в некоторых ферментах и в от- [c.248]

Свободное окисление. Одна из задач свободного (несопряженного) окис-лен1тя—превращения природных или неприродных субстратов, называемых в этом случае ксенобиотиками (ксено—несовместимый, биос—жизнь). Они осуществляются ферментами диоксигеназами и монооксигеназами. Окисление протекает при участии специализированных цитохромов, локализованных чаще всего в эндоплазматическом ретикулуме, поэтому иногда этот процесс называют микросомальным окислением [Арчаков А.И., 1975]. [c.313]

Простагландины синтезируются в мембранах из С о-жирных кислот, содержащих не менее трех двойных связей. В организм млекопитающих эти ненасыщенные жирные кислоты поступают с пищей (разд. 17.23). Предшественники простагландинов высвобождаются из фосфолипидов мембран под действием фосфолипаз. Биосинтез ПГ-Е,, например, начинается с цис-Д ,Д",Д -эйкозотриеноата. Образование циклопентанового кольца и включение трех атомов кислорода осуществляются простагландин-синтазой (называемой также простагландин-циклооксигена-зой). Как и предполагалось а priori, источником всех трех атомов кислорода служит молекулярный кислород (рис. 35.20). Гем-содержащий фермент диоксигеназа, катализирующий эти реакции, связан с гладким эндоплазматическим ретикулумом. [c.298]

Диоксигеназы [уравнение (10-45)]. Этот фермент был предметом интенсивных исследований, что объясняется его индуцибельностью в тканях животных, а также тем обстоятельством, что он подвержен гормональной регуляции. Индуцирующими агентами служат как триптофан, так и глюкокортикоиды [17, 142]. [c.157]

Подклассы О. (их 17) сформированы по типу окисляемого в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит, эквивалента). О. всех подподклас-сов, для к-рых акцептором служит ве О2, а любое др. соед., наз. дегидрогеназами, шш редуктазами, если акцептор О2-оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксиге-назами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде гр) ОН-гидроксила-зами. [c.353]

Эту реакцию следует сравнить с реакцией, приведенной в уравнении (8-67). Несомненно, обе они идут по сходному механизму На первой стадии активированный кислород может присоединяться сначала к карбонильной группе, а затем другой конец молекулы Ог в результате электрофильной атаки присоединяется к ароматическому кольцу. Заметим, что этой атаке способствуют электронодонорные свойства п-гидроксильной группы. Последующее декарбоксилирование разрывает связь О—О, как и в уравнении (8-67). Одновременно, как и в уравнении (10-54), образуется гидроксилированный карбоний-ион, в котором происходит ЫШ-сдвиг. Хотя рассматриваемый фермент является диоксигеназой, механизм его действия, по-видимому, сходен с механизмом действия монооксигеназ [c.440]

При окислительном распаде а- и у-каротинов образуется только по одной молекуле витамина А, поскольку эти провитамины содержат по одному 3-иононовому кольцу. Расщепление каротинов на молекулы витамина А происходит преимущественно в кишечнике под действием специфического фермента 3-каротин-диоксигеназы (не исключена возможность аналогичного превращения и в печени) в присутствии молекулярного кислорода. При этом образуются 2 молекулы ретиналя, которые под действием специфической кишечной редуктазы восстанавливаются в витамин А. Степень усвоения каротинов и свободного витамина А зависит как от содержания жиров в пище, так и от наличия свободных желчных кислот, являющихся абсолютно необходимыми соединениями для процесса всасывания продуктов распада жиров. [c.213]

Особенность этих ферментов заключается в том, что в их активном центре имеется железо или другой металл. Примером диоксигеназ может служить липоксигеназа. Химизм процесса, катализируемого липоксигеназой, сводится к образованию комплекса фермент — субстрат — кислород в результате взаимодействия фермента с каждой молекулой окисляемого вещества [c.129]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

В тканях ретинол окисляется в результате включения в его состав молекулярного кислорода. Окислительное расщепление осуществляется при помощи ферментов р-каротин-15,15 -диоксигеназ. Эти ферменты, вьвделенные из различных тканей человека, обладают сходными свойствами (табл. 9.3). [c.96]

Основные системы метаболизма ксенобиотиков расположены в эндоплазматической сети (микросомальное окисление), где происходят ферментативные реакции трех типов 1) реакции окисления включают диоксигеназы (расщепление ароматических колец) и монооксигеназы (введение гидроксильных групп) 2) реакции восстановления (ферментативное превращение ароматических нитро- и азосоединений в амины) 3) реакции гвдролиза — ферменты эстеразы (например, гидролиз ипрониазида на никотиновую кислоту и изопропилгидразин). [c.484]

Пероксид калия в бензоле, содержащем 18-краун-6, окислительно расщепляет а-гидроксикислоты до карбоновых кислот по реакции, напоминающей действие некоторых диоксигеназ (ферментов) схема (93) [96]. [c.188]

Разрыв кольца. Разрыв ароматического кольца осуществляют диоксигеназы. При этом в субстрат включается молекулярный кислород. Разрыв происходит либо между двумя соседними гидроксильными группами, либо между гидроксилированным углеродом и соседним не-гидроксилированным. Из участвующих в процессе ферментов лучше всего изучены ферменты, выделенные из разных видов Pseudomonas. На [c.425]

Диоксигеназы включают в молекулу субстрата оба атома кислорода К + О2 -) К02. Эти ферменты служат для разрушения молекул, содержащих ароматические кольца, например гомогентизаток-сидаза (диоксигеназа) катализирует расщепление ароматического. кольца гомогентизиновой кислоты. [c.132]

Рис 12.1. Изменения количества ферментов в развивающейся печени крысы [16 1]. / — гликоген(крахмал)-синтаза (КФ 2.4.1.11) Я — фосфоенолпируват-карбоксикиназа (GTP) (КФ 4.1.1.32) /Я —триптофан—2,3-диоксигеназ [c.103]

Изменение активности данного фермента в печени крысы 3 процессе развития может отличаться от такового для других тканей крысы или для печени других млекопитающих. Так, активность глицерол-З-фосфат — дегидрогеназы (ЫАВ+) (КФ 1.1.1.8) в печени крысы увеличивается перед рождением, а в мозгу крысы — через несколько дней после рождения активность триптофан— 2,3-диоксигеназы (КФ 1.13.11.11) увеличивается в печени морской свинки в момент рождения, а в печени крысы — по окончании грудного вскармливания. Во внутриутробном периоде количество фосфосеринфосфатазы (КФ 3.1.3.3) в почках крысы увеличивается, а в печени уменьшается [1661]. [c.106]

При аэробном окислении подготовительный метаболизм ряда ксенобиотиков начинается с реакций включения кислорода (гидроксилирования) в молекулу субстрата (табл. 5.2). Эти реакции катализируют монооксигена-зы и диоксигеназы. Особая роль принадлежит монооксигеназам со смешанной функцией - комплексу мембрано-связанных ферментов, окисляющих субстраты вследствие активации молекулярного Ог с использованием восстановительных эквивалентов пиридиннуклеотидов. [c.317]

Вначале в разложении лигнина грибами участвуют внеклеточные ферменты и активные частицы-окислители. В последующем разрываются С-С и С-О связи, происходят деметилирование, декарбоксилирование, окисление боковых групп с образованием а-карбонильных и а-карбоксильных остатков, остатков дифенолов. Остатки дифенолов расщепляются под действием внутриклеточных диоксигеназ по орто- или мета-пути. В результате неспецифичного ферментативного воздействия образуется много про- [c.411]

Запасы триптофана у животных составляют лишь 2-4% от дневной нормы, поэтому небольшие различия в скорости синтеза и катаболизма белка в зависимости от диеты или гормонального состояния могут вызвать большие изменения в уровне свободного фиптофана. В регуляции уровня триптофана, а следовательно, и серотонина в мозге большую роль ифает также кинурениновый путь катаболизма триптофана, реализующийся в печени. Этот путь инициируется триптофанпирролазой (Ь-триптофан-2,3-диоксигеназа, КФ 1.13.11.11) — печеночным ферментом, который использует главным образом триптофан [c.63]

А. Диоксигеназы (кислород-траисферазы, истинные оксигеназы). Эти ферменты катализируют включение в молекулу субстрата обоих атомов молекулы [c.124]

Оксигеназы. Наряду с оксидазами, которые используют молекулярный кислород как акцептор электронов, в клетках широко представлены оксигеназы, активирующие кислород, в результате чего он может присоединяться к органическим соединениям. Ферменты, внедряющие в субстрат два атома кислорода, называют диоксигеназами, а присоединяющие один атом кислорода — монооксигеназами или гидроксилазами. В качестве доноров электронов оксигеназы используют NAD(P)H, РАОНг и др. [c.136]

Здесь, как и в случае диоксигеназ, решающую роль в активировании молекулярного кислорода играет передача на него электронов с металла, входящего в состав фермента. Не исключено, что этот способ вовлечения молекулярного кислорода в процессы оксидоредукции в клетке является общим д оксидаз, участвующих как в свободном, так и в сопряженном с фосфорилированием биологическом окислении. [c.419]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология