Белковые классификация

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (К-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях pH (близких к pH 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы 1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) 3) ароматические (большей частью неполярные) 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (р1) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. [c.34]

В природных соединениях и в живых организмах встречаются в основном а-аминокислоты, из них только 20 входят в состав белков, и они называются протеиногенными, или белковыми. Другое важнейшее свойство белковых АК связано с оптической активностью все они являются L-изомерами. Строение АК, их названия и классификация приведены на схеме (с. 9-12). [c.8]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Учитывая необходимость для студента-медика основательного знакомства с отдельными группами белков, которые могут служить предметом изучения в его будущей профессиональной деятельности (например, белки крови), приводим старую классификацию белков с краткой характеристикой новых данных о структуре, составе и свойствах отдельных представителей. Согласно этой классификации, обширный класс белковых веществ в зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки . [c.72]

При связывании органических молекул (или ионов) в поверхностном слое белковой глобулы действуют те же силы, которые обычно возникают при межмолекулярных взаимодействиях. Их классификация весьма детально изложена Уэббом [30]. Среди механизмов, [c.23]

В большинстве случаев белки из растительных источников — белковых растительных материалов — представляют собой альбумины, но в основном глобулины, если следовать классификации Осборна. Глобулины растворимы в разбавленных солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Другие белковые компоненты в меньшем количестве, чем те, которые связаны с клеточными стенками, могут быть экстрагированы сильными щелочными растворами [63]. [c.417]

Что касается физик о-х имических свойств белков, то они представляют большие возможности для классификации некоторых белковых веществ. Неодинаковая растворимость белков в воде и других растворителях, различные концентрации солей, необходимые для высаливания белков, — вот обычно те признаки, которые позволяют классифицировать ряд белков. [c.49]

Таким образом, имеющийся экспериментальный материал однозначно указывает на несостоятельность традиционного представления о пространственной организации глобулярных белков как ансамбля регулярных форм и на отсутствие общности в столь же распространенной искусственной классификации белковых структур на вторичные, супервторичные и третичные. Этот вывод, разумеется, не ставит под сомнение сам факт наличия в конформациях белков локальных структур основной цепи, в той или иной мере обладающих регулярностью. [c.78]

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С —как белок, связывающий ион металла, а миозин — как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. Белки можно изучать в нескольких аспектах, включая биосинтез, структуру, взаимодействия и биологическую роль. Любая попытка их классификации будет, по-видимому, лишь частично успешной, однако она дает возможность выдвинуть на передний край сходства и различия. Рассмотренные белки охватывают очень широкую область, вследствие чего описания являются вынужденно краткими. Рекомендуем читателю обратиться к цитированным обзорам. [c.579]

Рациональной классификации белковых веществ в настоящее время не существует. Создание такой классификации возможно только на основе химических свойств индивидуализированных веществ. Однако поскольку в настоящее время нет бесспорного объяснения структуры отдельных белков, такая классификация пока невозможна. Все предложенные в настоящее время классификации основаны, главным образом, на растворимости белков при различных условиях. [c.446]

Приведенная классификация обладает многими недочетами. С химической стороны можно оспаривать такое разделение по группам, базирующееся почти исключительно на отношении белковых веществ к различным растворителям. Но лучшего пока ничего не предложено объединять различные протеины в группы согласно их аминокислотному составу было бы еще труднее, принимая во внимание отсутствие точного знания структуры протеинов. [c.10]

Катализаторами различных процессов могут быть газы (N02, НзО), растворы кислот и оснований, солей металлов, органических и белковых веществ, твердые соли, оксиды и сами металлы. Известны различные классификации [c.172]

Есть основания считать, что изменение концентрации водород-. ных ионов может привести к существенным, хотя и обратимым нарушениям конформации белковой молекулы, к изменениям вторичной и третичной ее структуры [10], а это, в свою очередь. Может привести к вторичным трансформациям в районе активного центра — в частности, к нарушениям комплементарности фермента и субстрата, к изменениям расстояний между функциональными группами участвующими в реакции с субстратом. С точки зрения кинетической классификации реакций ингибирования, такой эффект ионов водорода следует рассматривать как неконкурентное торможение. Естественно, что в каждом конкретном случае изучения зависимости действия фермента от pH кинетические исследования должны-помогать решению вопроса о механизме влияния Н и ОН"-ионов. [c.104]

Сложность химического строения белковых веществ не дает возможности в настоящее время построить такую классификацию этих соединений, которая была бы основана на тех или иных особенностях их структуры. Поэтому при всех попытках классификации белков, а также при характеристике каждого отдельного представителя этой группы веществ необходимо, привлекая, насколько это возможно, данные, касающиеся химического со- [c.174]

При обсуждении важнейших биологически активных пептидных гормонов и токсинов рассмотрены также гормоны и токсины белкового характера. Отмечено возросшее количество работ, посвященных гормонам гипоталамуса и других нейропептидов, например эндорфина. Затронуты также и некоторые иммунологически интересные пептиды. Предлагаемая классификация пептидных антибиотиков основана на принципе главного действия. [c.7]

Построить классификацию белков на основании их химического строения пока еще нельзя, так как до сих пор недостаточно изучено строение молекул многих белков и, в частности, неизвестен порядок распределения аминокислот в белковых молекулах. [c.219]

Мы не можем классифицировать белки и по их функциям в организмах, так как многие сложные белки-ферменты, имеющие близкое строение, выполняют в организмах различные функции. Наибольшие возможности для классификации белковых веществ представляют их физико-химические свойства, главным образом разная их растворимость и различный молекулярный вес. Кроме того, учитывают находящиеся в белковых молекулах какие-либо другие соединения, не относящиеся к аминокислотам. [c.220]

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ [c.48]

Не представляется возможным также дать достаточно обоснованную классификацию белковых веществ и по их функциям в организме. Действительно, некоторые сложные белки, например гемоглобин, являются переносчиками газов крови от легких к тканям и отчасти обратно. В то же время белки, близкие по построению к гемоглобину, например ферменты каталаза и цитохромы, обладают совершенно другими функциями, чем гемоглобин. Разнообразие функций белков в организме не может поэтому служить основой для их классификации. [c.49]

Надо, однако, подчеркнуть, что приведенная классификация белковых веществ имеет только относительную ценность. Новейшими исследованиями установлено, что многие простые белки в действительности связаны с небольшим количеством тех или иных небелковых соединений. Так, некоторые протеины можно было бы отнести к группе сложных белков, поскольку они, как оказалось, обычно связаны с небольшим количеством углеводов, иногда липидов, пигментов и т. п. [c.49]

Все это весьма затрудняет создание рациональной системы классификации чрезвычайно разнообразной группы белковых тел. [c.50]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

Разные П. могут существенно отличаться размером белковой части молекулы, а также числом, природой и расположением углеводш>1х цепей. В состав макромолекулы П могут одновременно входить гликозаминогликоновые цепи неск. типов, а также О- и N-олигосахаридные фрагменты, характерные для гликопротеинов. Многообразие П. затрудняет создание четкой классификации и номенклатуры этих соединений. Обычно указывают тип ткани, из к-рой получен П., общий размер молекулы (условно различают большие и малые П.), преобладающую структуру углеводных цепей (возможны гибридные формы) и способность к специфич. взаимодействиям с гиалуроновой к-той ( агрегирующие и неагрегирующие П.) Строение молекул различных П показаны на рисунке [c.112]

Решающую роль в создании количественного метода сыграли положения о гармонии всех внутриостаточных и межостаточных взаимодействий и их преобладающем энергетическом влиянии над взаимодействиями белковой цепи с молекулами и ионами окружающей среды. Одно из этих положений позволило разделить проблему структурной организации белка на три менее громоздкие и поддающиеся последовательному решению частные проблемы ближних, средних и дальних взаимодействий. В результате специально разработанной классификации пептидных структур на конформации, формы и шейпы стало возможным получение достоверных количественных данных о конфор-мационных состояниях целых наборов структурных вариантов различных таксономических групп, ограничившись детальным анализом их отдельных представителей. Классификация настолько сократила объем вычислительных работ, что сделала реальным расчет трехмерных структур бе лков, на первых порах низкомолекулярных. Изложенные в книге результаты априорных расчетов структур трипсинового ингибитора, сложного фрагмента нейротоксина II и большого числа олигопептидов, состоящих из десятков аминокислотных остатков, свидетельствуют об адекватном отражении предложенными теориями (бифуркационной и физической) структурной самоорганизации белков и пептидов и реальности предсказания их нативных конформаций. [c.8]

Трехмерные структуры двух глобулярных белков дали блестящее и, казалось, бесспорное доказательство справедливости господствующим в течение почти двух десятилетий а-спиральной концепции Полинга и структурной классификации белков Линдерстрем-Ланга. В лишенных какой-либо симметрии белковых молекулах а-спираль, действительно, оказалась доминирующей структурой (75%), стабилизированной пептидными водородными связями типа 5 — 1. Идентифицированные структуры удовлетворительно согласовывались и с еще одной гипотезой структурной организации белков - гидрофобной концепцией У. Козмана. [c.73]

В представленном в этом разделе кратком описании расчетных методов нашли отражение основные тенденции развития конформационного анализа пептидов и белков в последнее время. Несмотря на многочисленность и видимое разнообразие новых теоретических разработок, их сближает ряд общих черт принципиального характера, причем тех же самых, что были присущи предшествующим теоретико-методологическим исследованиям. Отмечу лишь три таких особенности. Во-первых, практически все предложенные методы расчета исходят из предположения, что нативная трехмерная структура белка имеет самую низкую внутреннюю энергию. Поэтому конечная цель каждого метода состоит в установлении глобальной конформации молекулы по известной аминокислотной последовательности. Такое предположение, сформулированное более 40 лет назад, до сих пор не встретило каких-либо противоречий со стороны экспериментальных фактов и, следовательно, может считаться оправданным. Во-вторых, в последние годы, как и ранее, во всех случаях предпринимались попытки подойти к расчету глобальной конформации белка путем усовершенствования предсказательных алгоритмов, процедур минимизации и вычислительной техники. Надежды на решение структурной проблемы по-прежнему связываются не с более глубоким проникновением в молекулярную физику белка и разработкой соответствующих теорий, а главным образом с достижением в области методологии теоретического конформационного анализа и развитием компьютерной аппаратуры. Между тем такой подход в принципе не может привести к априорному расчету глобальной конформации белка. В разделе 2.1 уже указывалось, что перебор со скоростью вращательной флуктуации (10 с) всех мыслимых конформационных состояний даже у низкомолекулярной белковой цепи (< 100 остатков) занял бы не менее 10 лет. Следовательно, при беспорядочно-поисковом механизме сборка белка как в условиях in vivo в процессе рибосомного синтеза, так и в условиях in vitro в процессе ренатурации не может осуществляться через селекцию конформации всех локальных минимумов потенциальной поверхности. Реальные же возможности самых совершенных современных методов расчета ограничены независимым анализом тетра- и пентапептидов, рассчитанных четверть века назад. Ни один из существующих теоретических методов не в состоянии проводить конформационный анализ сложных олигопептидов, а тем более белков, без привлечения дополнительной информации - результатов прямого эксперимента, касающегося исследуемого объекта, или статистической обработки имеющихся структурных данных. В-третьих для всех предложенных методов расчета характерно отсутствие классификации пептидных структур, оправданной с физической точки зрения и [c.246]

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Классификация по форме молекул была уже рассмотрена, остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). [c.15]

Основная область научных исследований — химия и технология синтетических красителей. Предложил (1910) оригинальную теорию цветности органических соединений, во многом предвосхитившую современные квантовохимические взгляды по этому вопросу. Изучал подвижность водорода в таутоме-рах ароматического и гетероциклического рядов, а также кислорода, соединенного двойной связью с углеродом или азотом в альдегидах, кетонах и нитрозо-соединениях. Синтезировал ряд субстантивных красителей для хлопка. Предложил хиноидную классификацию красителей и сам термин краситель . Доказал наличие химического взаимодействия между красителями и волокнами белкового происхождения. Разработал точный способ идентификации красителей с помощью спектрофотометра с двойной щелью. Исследовал химизм процесса цветной фотографии. Разработал метод получения азокрасителей, при котором в одном аппарате происходили реакции как диазотирования, так и азосочетания. Предложил промыщленный способ получения фурфурола из подсолнечной лузги. [c.402]

В мировой практике для тушения пожаров используется большое число пенооб,раз1оватблей, которые классифицируются по различным признакам, например по исходному веществу мыла, поверхностно-активные вещества, небелковые растительного про-исхо.ждения, белковые, смешанные. Подобная классификация довольно условна, так как в ее основу положено искодное сырье, из которого получается пенообразователь. Однако наиболее устойчивые пены как коллоидные системы образуются из белковых пенообразователей, которые получают из самых разнообразных веществ. Они либо полностью состоят из белка, либо содержат его в довольно значительном количестве. Для их получения применяют [c.48]

Специфичность структуры различных белков значительно тоньше, чем это можно заключить на основании приведенной схематической классификации. Белки,, как антигены, вызывают в условиях биологического опыта образование антител, строго специфичных по отношению только к данному белку. Но эта особенность, обнаруживаемая иммунными реакцияхми и имеющая в своей основе химическое строение белковой молекулы, не нашла еще достаточно точного структурного химического выражения. [c.178]

В различных органах и тканях растений содержатся многие сотни белков, главным образом белк ов-ферментов. При классификации белков принимается во внимание их различная растворимость в отдельных растворителях, молекулярный вес, присутствие в составе белковых молекул каких-либо других соединений, де относящихся к аминокислотам. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология