Фибробласты

Микроскопическому исследованию были подвергнуты также кусочки кожи, расположенные рядом с участками аппликации. На этих препаратах эпидермис был обычной толщины. В сосочковом слое кожи часто обнаруживались лимфоидные, а также единичные вытянутые клеточные элементы типа фиброцитов и фибробластов. Подкожная жировая клетчатка, как правило, была отечна. Однако отек был менее выражен, чем непосредственно на месте аппликации. [c.135]

Другим синдромом болезни, наблюдаемой у людей, при которой нарушается репарация ДНК, является прогерия — состояние, приводящее к преждевременному старению и многим биохимическим аномалиям, а также к атаксической телеангиэктазии. Фибробласты кожи таких больных в культуре не способны к репарации повреждений типа тех, [c.292]

Причина такого явления заключается в том, что макрофаги или фагоциты, выступающие как защитные силы против инородных включений, поглощают кварцевые частицы. В этом состоянии поверхность кварца действует как специфический гетерогенный катализатор процесса возникновения некоего фактора , вероятно какого-то модифицированного фермента, который, выделяясь затем из омертвевшего макрофага, способен вызывать раздражение фибробластов, что приводит к получению избытка оксипролина. Это в свою очередь ведет к формированию аномально большого количества фиброзной ткани. [c.1067]

Рис. 40. Вода для инъекций, 5-й день после внутримышечного введения (а, б) некроз Ценкера, активность фибробластов, регенерация мышечных волокон (Х120).

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

В аналогичной системе, но на колонке Li hrosorb RP-8 (0,46 X Х 25 см) Стейн и соавторы проводили заключительный этап очистки интерферона фибробластов человека. Элюцию в этом случае вели осторожным ступенчатым градиентом пропанола, увеличивая его концентрацию в пиридин-формиатном буфере (pH 4,2) с ЗО о па 2% через каждые 40 мип элюцип. Интерферон выходил н конце элюции 32%-ным пропанолом (рис. 99). Полезно отметить, что скорость элюции в этой работе была почти вдвое меньшей, чем в предыдущей,— 130 мл/см -ч [Stein et al., 1980]. [c.212]

Из рис. 95, в видно, что в элюате пика с обнаруживаются три различные фракции интерферона (с , j и з). Оказалось также, что пик Ы на 3-м этапе очистки распадается на три пика, пик — на два. Таким образом, было получепо восемь фракций интерферона (общий выход по активности — 23%). Электрофорезом в ПААГ с ДДС-Na было показано, что семь пз них дают одиночные полосы, а одна (Ьт) — двойную. Молекулярные массы всех фракций, как оказалось, заключены в интервале 17 600—26 200. Самое интересное состоит в том, что все восемь фракций интерферона обладают качественно различной биологической активностью это было установлено по соотношению эффектов защиты от различных вирусных инфекций двух объектов — фибробластов человека и культуры клеток почки быка [Hobbs, Pestka, 1982]. [c.214]

Это представление подтверждается существованием стволовых клеток, сохраняющих некоторые черты эмбриональных клеток при каждом делении стволовой клетки образуется новая стволовая клетка плюс дифференцированная клетка. Последнее явление трудно объяснить только как реакцию на химические сигналы из окружающей среды. Согласно некоторым наблюдениям, клетки животных обладают ограниченным потенциалом деления [176, 177]. Например, нормальные диплоидные фибробласты человеческого эмбриона при выращивании в культуре делятся примерно 50 10 раз, после чего погибают независимо от условий культивирования. Фибробласты, полученные от людей старшего возраста, погибают после меньшего числа клеточных деле яйй. АнаЛОгнтаым йбразом быс трее norti6atdlf в культуре клетки жи- [c.360]

Фибробластный И. (Р-И.)-одии или неск. гликопротеинов, синтезируемых фибробластами (клетки, способные синтезировать волокнистые структуры соединит, ткани) при воздействии на них двухспиральной РНК. Мол. м. 20 тыс., белковая часть -И. человека состоит из 166 аминокислотных остатков и содержит участок гликозилирования (Asn-Glu-Thr букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Имеется приблизительно 30%-ная гомология в первичных структурах а- и -И. Стабилен в кислотной среде прн pH р-ра вплоть до 2,0. Фибробласты человека синтезируют полипептидную цепь -И. в виде предшественников, от к-рых затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из [c.248]

Внутриклеточным предшественнико.м К. в организме является проколлаген (синтезируется в осн. в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-а-цепей с мол. м. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз. пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном созревании К. В С-концевых пропептидах локализованы. межцепьевые связи S—S, стабилизирующие молекулы проколлагена. [c.433]

Из всех видов интерферонов для мирового производства наиболее пригоден -И. Фибробласты, получаемые из тканей плода, можно поддерживать в культуре клеток, что дает возможность массового производства. Метод получения -интерферона был разработан в Англии. [c.141]

Важным достижением в этой области оказалась разработка метода культивирования фибробластов эмбриона с целью проведения внутриутробной (пренатальной) диагностики наследственных нарушений метаболизма (дополнение 1-Г). Легче всего удается культивировать эмбриональные или раковые клетки, но в определенных условиях можно получить культуры многих других тканей. Следует иметь в виду, что клетки, которые лучше всего растут, не вполне нормальны например, широкоизвестная линия клеток HeLa (клеток рака человека, которых выращивают уже много лет в лабораториях всего мира) содержит 70—80 хромосом вместо обычных 46. [c.55]

Сравните химический состав внеклеточных образований — наружных оболочек или внеклеточного основного вещества ( матрикса ), сек-ретируемых следующими клетками бактериями, фибробластами, остеобластами, растительными клетками, грибами. [c.65]

Пробу амниотической жидкости, окружающей плод, берут на 16—18-й неделе беременности. В амниотической жидкости содержатся фибробласты, слущивающиеся с кожи эмбриона. Эти клетки выращивают в культуре в течение 2—3 нед и, когда оии накапливаются в достаточном количестве, определяют активность соответствующих ферментов. [c.545]

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидроксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. После спонтанного образования трехспиральной структуры в молекулу через ОН-группы гидроксилизина встраивается углеводный компонент (галактоза, глюкоза). Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [c.424]

Для интерферона из фибробластов человека (Л/ 20 ООО) известна полная аминокислотная последовательность белкового компонента. Установление первичной структуры осуществлено бельгийскими 1256] и японскими [257, 258] учеными, причем обе лаборатории исходили из выделенной из фибробластов соответствующей мРНК. По нуклеотидной последовательности была выведена соответствующая аминокислотная последовательность [c.431]

Очевидно, существует некоторая аналогия между развитием фиброза в тканях легких, пораженных силикозом, и развитием атеросклеротических бляшек в артериях. В обоих случаях наблюдаются потеря эластичности и аномальное быстрое разрастание тканей. Кроме того, происходит частичное омертвение ткани. Как отмечал Бендитт [296], клетки атеросклеротических бляшек, по прежним представлениям, считались фибробластами, но в настоящее время их идентифицируют как клетки, подобные клеткам гладкой мышечной ткани. Рост бляшки, по-види-мому, включает мутацию, которая ведет к быстрому размножению гладких мышечных клеток, что в свою очередь вызывает наращивание стенок артерий и приводит к омертвению ткани внутри массы самой атеросклеротической бляшки. Бендитт перечисляет возможные факторы, способствующие появлению мутации, такие, как химические мутагены, вирусы и ионизирующее излучение. [c.1064]

Хеппльстон исследовал стадии развития макрофагов в присутствии кварцевых частиц. После разрушения макрофагов ц отделения нх от частпц кварца и от остатков клеток методом центрифугирования был иолучен раствор, содержавший отмеченный выше фактор, оказавшийся способным вызывать фиброз. Когда раствор вводили в выделенную культуру фибробластов, то наблюдалось за метное стимулирование образования оксипролина, который является характерным компонентом фиброзной соединительной ткани. Автор показал, что такое условие было необходимо для выращивания макрофага в присутствии кварцевых частиц. Дополнительное введение кварца для разрушения хмакрофага ие приводило к появлению указанного фактора. Избыток кварца вызывал только лишь умерщвление макрофагов (цитотоксическое действие), но фиброз ие развивался [127]. [c.1070]

Однако позднее было сделано важное наблюдение, что такие превращения не приводили к гибели макрофага [320]. Вместо этого повреждение макрофага происходит тогда, когда он еще сохраняется живым с находящимися внутри клеток кварцевыми частицами. Кварцевая поверхность каким-то образом повреждает лизосомы, так что при этом производится новый фактор, вероятно фермент. Когда такой фермент выделяется из омертвевшего макрофага, он побуждает фибробласты производить дополнительное количество оксипролина, который затем связывается с образованием фиброзных тканей. Вероятно, подобное развитие процесса подтверждает наблюдения Марасаса и Харингтона [3206] относительно того, что поверхность кварца катализирует окисление на воздухе /-пролина до оксипролина. [c.1072]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

Наиболее характерным признаком недостаточности витамина С является потеря организмом способности депонировать межклеточные цементирующие вещества, что вызывает поражение сосудистых стенок и опорных тканей. У морских свинок, например, некоторые специализированные, высокодифференцированные клетки (фибробласты, остеобласты, одонтобласты) теряют способность синтезировать коллаген в кости и дентине зуба. Нарушено, кроме того, образование гликопротеингликанов, отмечены геморрагические явления и специфические изменения костной и хрящевой тканей. [c.239]

В настоящее время установлено, что один из криоглобулинов идентичен белку фибронектину, связанному с поверхностью фибробластов. Последний был выделен как в мономерной (мол. масса 220000), так и в димерной формах. Данный белок широко распространен в соединительной ткани. [c.578]

I-тучная клетка II - ретикулиновые волокна III - эласттеское волокно IV-коллагеновые волокна V - фибробласт. [c.661]

Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико- и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом клеточного биосинтеза считается не эластин, а его предшественник-тропоэластин (в коллагене-проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей . [c.665]

Смотреть страницы где упоминается термин Фибробласты: [c.205] [c.213] [c.364] [c.416] [c.293] [c.357] [c.218] [c.489] [c.140] [c.54] [c.277] [c.326] [c.381] [c.541] [c.228] [c.256] [c.347] [c.355] [c.258] [c.289] [c.205] [c.493]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.54 , c.292 , c.293 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.121 , c.123 , c.169 , c.183 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.40 , c.176 , c.990 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.186 , c.222 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.174 , c.175 , c.202 , c.244 , c.245 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.45 , c.48 , c.72 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.182 , c.193 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.257 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.5 , c.13 , c.14 , c.26 , c.28 , c.30 , c.40 , c.43 , c.43 , c.45 , c.45 , c.50 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.383 ]

Биохимия мембран Клеточные мембраны и иммунитет (0) -- [ c.89 ]

Иммунология (0) -- [ c.480 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.338 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.272 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.0 , c.169 , c.172 , c.174 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.182 , c.193 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.220 , c.284 , c.322 , c.433 , c.450 , c.526 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.273 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология