Посттрансляционная модификация

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ [c.543]

Весьма интересная в методическом отношении особенность антител иммунных сывороток заключается в их способности узнавать иммуноген, даже если изменились некоторые его физикохимические свойства. Например, противоферментные антитела зачастую распознаются в неактивной форме, а причинами неактивного состояния могут быть действие ингибитора, точковая мутация, удаление простетической группы или присутствие фермента в форме предшественника [1, 23]. Это свойство использовалось для изучения различных (физиологических, биохимических, генетических) аспектов при исследовании растительных ферментов [26]. Другой пример такого свойства продемонстрирован способностью специфических антител очищенных белков, выделенных из экстрактов растительных органов, реагировать с белками, синтезированными in vitro, особенно с теми из них, которые в избытке содержат сигнальный пептид однако примеры, которые дали исследования по молекулярной биологии растений, показали, что в данной области возможны отклонения от этого свойства [29], и поэтому в некоторых случаях для формирования конкретной антигенной структуры необходимы определенные посттрансляционные Модификации. [c.115]

Посттрансляционные модификации (Posttranslational modifl ations) Изменение структуры белковых молекул после завершения их синтеза рибосомами. К таким модификациям относятся фосфорилирование, гликозилирование, окисление цистеина, отщепление сигнальных последовательностей и т.д. [c.557]

К посттрансляционной модификации белков не относится [c.607]

Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]

Клонирование и расшифровка генома дадут информацию, объем и значение которой постепенно будут возрастать. Использование биочипов, компьютерных банков данных поможет не утонуть в этой бездне информации. Биохимики должны будут определять функции продуктов генов, выяснять их возможные посттрансляционные модификации, взаимодействия между собой и т. д. [c.545]

Ферменты 1, 2 и 3 — это истинные изоферменты, их синтез контролируется определенными участками ДНК ферменты 4, 5 и 6 являются вторичными изоферментами, образовавшимися в результате посттрансляционных модификаций продукта трансляции одного гена. [c.108]

Микротрубочки постепенно созревают благодаря посттрансляционным модификациям, которым 11.6.10. [c.536]

Одна из трудностей сопряжена с тем, что не все изоферменты данного фермента, обнаруженные в изучаемой популяции, непременно обусловлены изменчивостью аллелей в локусе, кодирующем этот фермент. Альтернативная гипотеза состоит в том, что разные изоферменты могут быть результатом широких модификаций одного фермента под действием продуктов активности других генов. Это явление называют посттрансляционной модификацией (рис. 9.15). Такая посттрансляционная модификация обладает многими чертами, присущими единичному локусу со многими аллелями 1) она наследуется 2) при наличии нескольких активных модифицирующих локусов может образоваться очень много вариантных форм фермента 3) если модифицирующие локусы действуют независимо (т. е. вызывают изменение различных свойств фермента), то их эффект будет мультипликативным, что приведет к асимметричному распределению по частоте, при котором обьгчных вариантов будет мало, а редких — много. Именно такая картина наблюдается чаще всего. [c.239]

В последнее время интенсивно проводятся исследования посттрансляционной модификации пептидов, в ходе которой с высокой селективностью осуществляется синтез пептидной связи, предопределенный конформацией соединяемых олигопептидов. Эта модификация включает два согласованных протеолитических расщепления пептида и последующее соединение концов двух полученных фрагментов. Примером [c.54]

В настоящее время около половины идентифицированных ферментов находятся в клетках и тканях в виде множественньгх молекулярньгх форм, имеющих единую субстратную специфичность, но отличающихся по физико-хими-ческим или иммунологическим свойствам. Генетическая основа молекулярной гетерогенности обусловлена наличием нескольких генов, каждый из которых кодирует одну субъединицу фермента или одну его молекулярную форму. Кроме того, различные молекулярные формы одного и того же фермента могут кодироваться в одном генном локусе, имеющем множественные аллели. Генетически детерминированные молекулярные формы называются изоэнзимами. Посттрансляционные модификации ферментов, обусловленные локальным протеолизом, ковалентными модификациями, белок-белковыми взаимодействиями и т. д., являются причиной образования множественных молекулярных форм, не являющихся истинными изоэнзимами, но играющими существенную роль в метаболических процессах. Наиболее часто встречаются так называемые конформеры — молекулярные формы, имеющие одинаковую первичную структуру, но отличающиеся по своей конформации. Это возможно в том случае, если эти конформации достаточно устойчивы, т. е. соответствуют уровню свободной энергии, близкой к минимальной. Только такие конформационные варианты белков, которые воспроизводимо фиксируются посредством электрофоретических, хроматографических или иных методов, могут рассматриваться как конформеры. [c.83]

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА, программируемый геномом процесс биосинтеза белков и(или) РНК. При синтезе белков Э. г. включает транскрипцию - синтез РНК с участием фермента РНК-полимеразы трансляцию - синтез белка на матричной рибонуклеиновой кислоте, осуществляемый в рибосомах, и (часто) посттрансляционную модификацию белков. Биосинтез РНК включает транскрипцию РНК на матрице ДНК, созревание и сплайсинг. Э. г. определяется регуляторными последовательностями ДНК регуляция осуществляется на всех стадиях процесса. Уровень Э. г. (кол-во синтезируемого белка или РНК) строго регулируется. Для одних генов допустимы вариации, иногда в значит, пределах, в то время как для других генов даже небольшие изменения кол-ва продукта в клетке запрещены. Нек-рые заболевания сопровождаются повышенным уровнем Э.Г. в клетках пораженных тканей, напр, определенных белков, в т. ч. онкогенов при онкологич. заболеваниях, антител при аутоиммунных заболеваниях. [c.413]

Это многообразие возникает за счет посттрансляционных модификаций аминокислот, таких, как метилирование, гидрокси-лирование, ацетилирование и пр. Так, у гороха наблюдалось метилирование гистонов III [124], ацетилирование гисто-нов IV [36]. [c.44]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

В последнее время выяснены некоторые закономерности синтеза физиологически активных пептидов из биологически инертных предшественников—белков в результате процесса, называемого посттрансляционной модификацией (постсинтетические превращения белковой молекулы). Известно, например, что ангиотензины (представленные октапептидами), оказывающие выраженное сосудосуживающее действие, образуются из присутствующего в сыворотке крови неактивного белка ангиотензиногена в результате последовательного действия ряда иротеолитических ферментов (ренина и особого фермента, участвующего в превращении неактивного ангиотензина I в активный ангиотензин II). [c.75]

Новые данные свидетельствуют о том, что в клетках фосфопротеины синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвергаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ. Этот процесс подробно рассматривается в главе 14. Здесь лишь укажем на существенную роль специфической протеинкиназы, катализирующей фосфорилирование ОН-группы тирозина, в биосинтезе онкобелков. Таким образом, уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеинкиназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы). Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма. [c.90]

Напомним, что коллаген-внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала препроколлаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколла- [c.663]

В табл. 5.1 представлены данные по биохимическим характеристикам множественных форм целлюлолитических ферментов микроорганизмов, эндоглюканаз, целлобиогидролаз и целлоби-аз. Как правило, каждый из ферментов целлюлазного комплекса представлен рядом множественных форм, причем, как продуктов экспрессии различных генов [4, 5], так и продуктов посттрансляционной модификации — ограниченного протеолиза и (или) дегликозилирования [6-9] Данные множественные формы часто имеют близкие биохимические характеристики (молекулярная масса, р1 и др.), что значительно затрудняет их получение в высоочищенном состоянии. [c.118]

Посттрансляционная модификация. Ферментативное преобразование полипептидной цепи после ее синтеза на матрице мРНК. [c.1017]

Изоэлектрическое фокусирование обладает наивысшей разрешающей способностью, когда-либо достигавшейся при разделении белков цо зар5 дам [58—64, 92]. Этот метод позволяет разделить белки, велйчины р/ которых различаются всего на 0,01 ед. pH. Иногда Для такого разделения бывает достаточно различия между двумя структурами на одну заряженную группу. При помощи метода изоэлектрофокусирования можно также обнаружить другй различия в зарядах, которые, строго говоря, не связаны с макроскопической егомогенностью белков. Вот некоторые из факторов, обусловливающих такие различия посттрансляционная модификация первичной структуры (например, дезамидирование), связывание лигандов, химическая модификация, вариации в небелковых компонентах, например липидах, углеводах и других простетических группах, ассоциация и диссоциация, изменения окислительно-восстановительного состояния металлоферментов. Если при анализе картины изоэлектрофокусирования иметь в виду эти факторы, то полученные данные могут приобрести дополнительную ценность, поскольку в принципе они позволяют обнаружить микрогетерогенность белковых структур. В настоящее время метод изоэлектрического фокусирования применяют в сочетании с другими электрофоретическими методами, например в сочетании с электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия, для получения двумерных карт разделяемых компонентов. В одном направлении производят разделение белков в соответствии со значениями их рД а в другом — в соответствии с размерами их молекул, т. е. в соответствии с их молекулярными массами. При помощи этих методов можно охарактеризовать смеси, содержащие тысячи белков [94]. Еще несколько лет тому назад разделение с таким высоким разрешением было просто немыслимо, а в настоящее время этот метод анализа находит все более широкое и все более успешное применение в различных биохимических исследованиях. [c.126]

Микротрубочки постепенно созревают благодаря посттрансляционным модификациям, которым подвергаются их тубулиновые субъединицы [46] [c.309]

Популяциям растений и животных, по-1видимому, свойственна высокая генетическая изменчивость — условие, необходимое для эволюции путем естественного отбора. Уровень генетической изменчивости, выявляемый методом гель-электрофореза, гораздо выше, чем предполагалось первоначально. Насколько именно он выше — до сих пор остается неясным, потому что, во- первых, необходимо еще решить ряд методических и теоретических проблем (в частности, выяснить, какая часть наблюдаемой из1мен чивости обусловлена аллельной изменчивостью структурного гена, а какая— посттрансляционной модификацией) и, во-<вторых, число ис- [c.256]

Гидроксилирование остатков лизина играет решающую роль во второй посттрансляционной модификации проколлагена. Подобно большинству секретируемых белков, молекулы проколлагена гликозилируются в клетках, перед тем как путем экзоцитоза перейти во внеклеточное пространство. Однако гликозилирование проколлагена необычно в том отношении, что присоединяются короткие (всего два сахарных остатка) олигосахариды, не содержащие сиаловой кислоты, и что они ковалентно связываются с гидроксильной группой гидроксилизина (рис. 12-43). В коллагенах разного типа доля углеводной части весьма различна (табл. 12-2), и ее функция неясна. Дальше [c.224]

Смотреть страницы где упоминается термин Посттрансляционная модификация: [c.624] [c.546] [c.532] [c.533] [c.412] [c.266] [c.60] [c.370] [c.469] [c.377] [c.379] [c.943] [c.337] [c.310] [c.29] [c.180] [c.332] [c.347] [c.47] [c.117] [c.243] [c.256] [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология