Миозин выделение

Миозин выделен в очищенном виде, частички его ориентированы в пространстве, не образуя истинных кристаллов. Молекулярный вес миозина около 600 ООО. Миозин, поскольку он извлекается из мышц солевым раствором (КС1), следовало бы отнести к глобулинам. Однако, в противоположность истинным глобулинам, он растворяется в чистой, ие содержащей солей, воде. [c.543]

Таблица 12-2. Активность киназы легких цепей миозина, выделенной в отсутствие и в присутствии ингибиторов протеаз (задача 12-22)

Методы выделения миозина основаны на различной растворимости миозина и актомиозина в растворах солей различной ионной силы и сводятся к многократному последовательному осаждению и растворению миозина в растворах хлористого калия разной концентрации. [c.392]

Наглядным примером сложного режима экстракции белка являются начальные стадии выделения миозина из мышечной ткани. [c.16]

Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катализируется миозином, который, как уже отмечалось, обладает ферментативной активностью. [c.130]

Выделенные из тканей, очищенные, но соединенные вместе миозин и актин образуют сложный комплекс актомиозин, способный сокращаться в присутствии АТФ. [c.81]

Следующая за проксимальной С-зона состоит из 6 периодов по 43 нм (см. рис. 99). В этой части толстого филамента располагаются С-белок, а также белки X и 86 К. По-видимому, наиболее подробно охарактеризован С-белок, выделенный из скелетных и сердечных мышц различных видов животных. Этот белок имеет мол. массу около 140 ООО и асимметричную нитеобразную форму. Функциональная роль его до конца не выяснена. Предполагают, что С-белок играет важную роль в упаковке молекул миозина внутри одного толстого филамента или благодаря своей асимметричной форме и достаточно большой длине может обеспечивать образование мостиков между нитями актина и миозина. [c.184]

A. Разница в поведении киназы легких цепей миозина, выделенной в присутствии и в отсутствие ингибиторов протеаз, позволяет думать, что регуляторный домен киназы чувствителен к расщеплению протеазами клеточного экстракта. Поскольку именно регуляторный домен должен взаимодействовать с кальмодулином, то неудивительно, что лишенная регуляторного домена киназа на колонке с кальмодулином не задерживается. В свою очередь, активация киназы вследствие протеолитического удаления (или разрушения) регуляторного домена дает основание заподозрить, что этот домен каким-то образом закрывает активный центр. При связывании комплекса Са -кальмодулин эта регуляторная заслонка открывается и киназа начинает работать. Такие регуляторные заслонки, прикрывающие активный участок, распространены, по-видимому, достаточно широко. [c.465]

С другой стороны, неоднократно высказывалось мнение, что движение цитоплазмы в растительньгх клетках связано с функционированием сократительных белков. Это отчасти подтвердилось после обнаружения актина в высшем растении Amaryllis. В дальнейшем был получен очищенный препарат миозина из клеток Nitella. Он имел более высокую мо-лекулярную массу по сравнению с миозином, выделенным из скелетных мышц. В последнее время миозин идентифицирован в клетках высших растений. [c.96]

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Способность хлоропластов к конформационным изменениям в некоторых работах приписывалась выделенному из их ламеллярных систем специальному белку, аналогичному по свокы свойствам акто-миозину - сократительному белку мышц ( Pa ker, Mar hant Д964 [c.232]

Случай б) — это возможное объяснение быстрого образования продукта в начальный период при гидролизе АТФ, катализируемом миозин-АТФ-азой [3]. При некоторых экспериментальных условиях величина выброса продукта соответствует выделению 1 моля фосфата на каждый моль миозина. Если ситуация б) правильно объясняет данное явление, то это значит, что связывание АТФ с эквимолярпым ко.личеством фермента вызывает конфор-мациопное изменение (возникающее, возможно, параллельно с реакцией гидролиза), которое приводит к образованию менее активной формы фермента Е. Возможность появления таких изменений, индуцируемых в белковой молекуле химической реакцией, имеет особое значение для фермента, который участвует в превращении химической энергии в механическую в процессе сжатия мускулов. [c.46]

При кормлении животных пищей, лишенной солей магния, у них развивается расстройство сердечной деятельности, животные погибают в результате частых судорог. Введение в кровь больших количеств солей магния вызывает у животных депрессию и сон (магнезиальный сон). Тормозящее действие ионов магния на функции нервной системы устраняется путем введения в кровь соли кальция. Магний является внутриклеточным катионом. Катион Mg + находится в митохондриях и является вал<нейшим активатором окислительного фосфорилирования. Всегда содержится в микросомах в связанном с белками состоянии и в других частях клетки. Магний необходим при мышечном сокращении для осуществления ряда ферментативных реакций. Он участвует в соединении актина с миозином и образует активный магний-белковый комплекс, участвующий в процессах сокращения. Магний активирует распад макроэргических связей АТФ, освобождающих энергию для процесса мышечного сокращения. Ионы магния активируют ряд ферментов фосфотазу, енолазу, а также пептидазу, карбоксилазу, кетокислоту, лецитиназу. У лак-тирующих коров иногда при зеленом корме развивается заболевание гипомагнезия, при котором количество магния снижается в 5—6 раз, а выделение его с мочой прекращается. При добавлении к корму магниевых солей заболевание прекращается. Причина заболевания гипомагнезией еще недостаточно изучена, по-видимому, нарушается усвоение магнезиальных соединений в пищеварительном тракте. [c.420]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Биохимический состав хромосом. Для изучения химического состава хромосом пользуются различными способами. Наиболее распространенными из них являются окраска специфическими красителями, исследование спектров поглощения в ультрафиолетовых лучах, авторадиография (включение меченых изотопов в состав хромосом), а также биохимические анализы ядер, и выделенных из них компонентов. Согласно биохимическим исследованиям Хромосомы состоят преимущественно из ДНК (около 40%) и гистонов (40%)—белков основного характера с высоким содержанием аргинина и лизина. Второй компонент, часто называемый нуклеогистоном является наиболее постоянной частью химического состава хромосом. Кроме того, в их состав входят РНК и негистоновые (остаточные) белки (20%). Негистоновые хромосомные белки — это главным образом кислые белки. Существует больше ста, вероятно несколько сотен, таких белков. К ним относятся белки ответственные за движение хромосом (актин, миозин, тубулин), ферменты синтеза РНК и ДНК (полимеразы), а также, вероятно, белки, регулирующие активность отдельных генов. Комплексы РНК и негистоновых белков лабильны, тогда как содержание ДНК в хромосомах в пределах вида— относительно постоянная величина. [c.83]

В отличие от миозина скелетных 1уп.1шц миозин гладких мы взаимодействует с актином лишь тогда, когда его легкая це фосфорилирована. Фосфорилирование регулируется изма ниями внутриклеточной концентрации Са , эффект котор опосредуется кальмодулином. Вы выделили из гладкой 1 ыш киназу легких цепей миозина, но активность ее одинако в присутствии и в отсутствие Са . Ваш коллега предлап добавить ингибиторы протеаз, чтобы быть уверенным в сох нении интактности киназы в процессе выделения. При та условиях получения киназная активность в экстракте обнар)1 вается только в присутствии Са и кальмодулина. [c.228]

Клоны класса С содержат кДНК, соответствующую той РНК, которая присутствует в нормальных миобластах, но отсутствует в миобластах, обработанных 5-аза-С. Если бы индуцированные миобласты были идентичны нормальным миобластам, такого класса клонов просто не существовало бы. Можно было бы подозревать в индуцированных миобластах какой-то изъян, однако, по-видимому, все дело в популяции нормальных миобластов. Последняя содержит небольшую фракцию полностью дифференцированных миотрубочек, которые отсутствуют в популяции индуцированных миобластов. Таким образом, РНК, выделенная из популяции нормальных миобластов, включает и РНК клеток более дифференцированных типов. При анализе было обнаружено, что клоны класса С кодируют продукты генов, специфичные для мышц, такие, как тропонин I, а также тяжелая и легкая цепи миозина. [c.409]

Несколько более сложный пример полуостровной структуры, поддерживаемой кортикальной сетью, демонстрирует эпителий сетчатки [100]. Внутренний и наружный сегменты палочек — отростков фоторецепторных клеток — содержат и микротрубочки, и микрофиламенты. По мере изменения условий освещения длина микрофиламентов изменяется. В состав цитоскелета наружных и внутренних сегментов палочек входят несколько кальмодулин-связывающих белков, один из которых, по-видимому, является а-спектрином. Палочка прикреплена к телу клетки посредством поперечных сшивок с сетью промежуточных филаментов, переплетающихся с мощными кольцевыми пучками микрофиламентов. Эта сеть, вероятно, содержит миозин, поскольку фрагменты ее, выделенные из клеток, в присутствии АТР сокращаются и сокращение подавляется модифицированным миозином [101]. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология