Оксигемоглобин растворимость

Общий характер действия на человека. М. является классическим ядом с широким спектром действия. Наиболее характерны для М. нейротоксические, желудочно-кишечные и дерматологические расстройства. Токсические свойства М. зависят от его химического состояния — трехвалентные соединения М. токсичнее пятивалентных. Токсичность мышьяксодержащих веществ усиливается с увеличением растворимости. Особыми свойствами обладает газообразное соединение мышьяка — арсин (АзНз), образующийся в результате воздействия сильной кислоты на различные соединения мышьяка. Это высокотоксичный яд, обладающий выраженным гемолитическим действием. Являясь сильным восстановителем, арсин взаимодействует с кислородсодержащими макромолекулами организма, и прежде всего с оксигемоглобином. Основные расстройства, обусловленные соединениями М.(Ш) и М.(У), связаны с нарушением тканевых окислительных процессов. [c.471]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Рис. 8. Высаливание карб-оксигемоглобина фосфатом в зависимости от ионной силы раствора при значениях pH выше и ниже минимальной растворимости карбоксигемоглобина [26].

Гемоглобин. — Этот белок ответственен за перенос кислорода из легких к тканям тела. Механизм дыхания животных может быть продемонстрирован на растворе гемоглобина следующим образом если раствор гемоглобина встряхивать с кислородом, он становится ярко-красным (артериальная кровь) если удалить кислород при помощи вакуум-насоса, раствор гемоглобина становится синевато-красным (венозная кровь). Легко может быть осуществлена кристаллизация окисленного гемоглобина— окоигемоглобина. Для этого раствор гемоглобина обрабатывают небольщим количеством спирта для понижения растворимости и оставляют яа 2—3 недели при 0°С. Последующие кристаллизации требуют все уменьшающихся количеств этилового спирта и меньше времени. Процентный состав оксигемоглобина слегка меняется для препаратов, полученных из различных животных. Типичная эмпирическая формула гемоглобина ( TasHues OjosNzoaSaFe) мини мальный молекулярный вес 16 500—17 000 (определен на основании содержания железа). Так как седиментационный метод дал величину в четыре раза большую, то п, вероятно, равно четырем. [c.671]

Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

Что же касается влияния температуры на растворимость белка, то здесь такого общего правила нет. Так, растворимость таких белков, как, например, глобулины семян, фос-форилаза мышц и пепсин, растет с повышением температуры. При этом увеличение растворимости зависит от окружающей среды. Для некоторых белков растворимость возрастает с повышением температуры в том случае, если они находятся в разбавленном солевом растворе, тогда как для других необ ходимы крепкие растворы солей или водно-спиртовые смеси. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, и это уменьшение растворимости можно наблюдать как в водных, так и в солевых растворах. Примером подобных белков могут быть альдолаза мышц, сульфат инсулина и различные формы гемоглобина. Интересно, что на растворимость последнего белка температура оказывает двоякий эффект. Так, при повышении температуры от О до 25° происходит уменьшение растворимости оксигемоглобина, метге-моглобина и карбоксигемоглобина. Однако при дальнейшем увеличении температуры до 40° растворимость снова начинает увеличиваться. [c.181]

Одним из самых старых методов получения кристаллических белков является осторожное добавление этилового спирта или ацетона к холодному белковому раствору. Этим способом в конце прошлого столетия Гонпе-Зейлер и Гюфнер получили из крови многих животных кристаллический оксигемоглобин. В руках прежних авторов этот метод был, однако, чисто эмпирическим, и результаты его применения более или менее случайными. Значительного улучшения этого метода достигли Кон, Эдсалл, Онклей и их сотрудники [17]. Применение этилового спирта и других органических растворителей для осаждения белков основано на том, что органические растворители уменьшают диэлектрическую постоянную водных растворов белка. Противоположный эффект — увеличение диэлектрической постоянной — достигается добавлением глицина. Ввиду того что растворимость белков в большой степени зависит от диэлектрической постоянной растворителя, эти методы можно использовать для ступенчатого уменьшения растворимости белков и для их выделения в кристаллической форме. Само собой разумеется, что при подобной процедуре нужно контролировать и другие физикохимические факторы температуру, pH, ионную силу. Варьируя эти факторы, можно достичь разделения некоторых белковых фракций. Результаты, полученные при помощи этих методов, более подробно описаны в гл. УП1. [c.13]

Для осаждения эвглобулинов, которые нерастворимы в своей изозлектрической точке при отсутствии в воде солей, обычно требуется удалить соли и -отрегулировать величину рН. Однако то значение, до которого следует понизить содержание соли, зависит от растворимости белка и от общего его количества в растворе. Карбокситемоглобин и оксигемоглобин лошади мало растворимы даже в присутствии солей, так что если их концентрированные растворы, приготовленные с помощью гемолиза, довести до значения рН, близкого к изоэлектрической точке (6,6), то они кри- [c.52]

Реакцию иприта [ди-(2-хлорэтил) сульфида] с очищенными растворимыми белками исследовали многие авторы, особенно Херриотт, Ансон и Нортроп [88, 89], а также Дэвис и Росс [90]. Первые из названных авторов нашли, что тринадцать исследованных ими различных белков, включая шесть кристаллических ферментов, быстро реагируют с жидким ипритом при рН б—8 и 25°. Скорость инактивирования этих ферментов изучалась кинетическими методами, и -было найдено, что она изменяется характерным образом. Все исследованные ферменты подвергались инактивированию, что противоречит выводу Диксона, Ван-Хейнингена и Нидгама [88], согласно которому иприт и его производные не влияют на активность некоторых ферментов. При рН б этерифвкации подвергалась значительная часть карбоксильных групп об этом свидетельствовало то обстоятельство, что убыль свободных карбоксильных групп была равна количеству связанных остатков иприта, лабильных в щелочной среде. Если кристаллический оксигемоглобин и сывороточный альбумин лошади обработать ипритом, одновременно контролируя величину рН, то оказывается, что максимальная убыль числа титрующихся групп происходит в интервале рН от 2 до 5,5, т. е. в той области, в которой обычно оттитровываются карбоксильные группы. Это свидетельствует об этерификации свободных карбоксильных групп [90]. Однако при рН 5,5 — 8,5 наблюдается [c.300]

При поступлении бедной кислородом венозной крови в легкие, где парциальное давление кислорода велико (до 20 кПа), его растворимость возрастает согласно закону Генри. Это приводит в соответствии с принципом Ле Шателье к смещению равновесия вправо и образованию оксигемоглобина. Дополнительное смещение равновесия вправо обусловлено тем, что в легких значение pH повышено (до 7,5). В результате в легких дезоксигемоглобин практически полностью (до 97%) насыщается кислородом и переходит в оксигемоглобин. В капиллярах, пронизывающих периферические ткани, парциальное давление кислорода снижается до 5 кПа, а значение pH снижается до 7,2. В результате равновесие смещается влево. В оттекающей с периферии крови гемоглобин насышен кислородом лишь на 65%. Таким образом, при циркуляции крови в организме равновесие ННЬ -I- Ог [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология