Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Молекулярные массы цитохромов

    Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

    Акцепторами водорода, помимо кислорода, может быть метиленовый голубой, хиноны, цитохром с. Ксантиноксидаза (из молока) имеет молекулярную массу около 290 000. [c.564]


    В интервале молекулярных масс наиболее часто разделяемых соединений эмпирически установлена линейная зависимость между удерживаемым объемом и логарифмом молекулярной массы. Практически важная задача заключается в установлении интервала молекулярных масс соединений, которые можно разделять с помощью данной пористой набивки. Некоторые протеины используют как стандарты молекулярной массы [70], например цитохром С (молекулярная масса 13 000), миоглобин (17 800), трипсин (24 000), пепсин (35 500), яичный альбумин (45 000), мономер альбумина сыворотки (67 000), димер альбумина сыворотки (134 000), каталаза (230000). Получены фракции полистирола в качестве стандартов со средними молекулярными массами в интервале от 900 до 2 145 000. [c.549]

    Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155]

    Цитохром 5 является единственным цитохромом, кроме цитохрома с, для которого была установлена полная аминокислотная последовательность. Наиболее детально изучен цитохром 65 из печени теленка, для которого определена аминокислотная последовательность, а также вторичная и третичная структуры [71], Этот цитохром имеет молекулярную массу порядка 11 ООО и состоит из 93 аминокислот  [c.156]

    Цитохром с отличается от всех цитохромов дыхательной цепи тем, что он легко экстрагируется из митохондрий. Молекулярная масса цитохрома с 12 000. Железопорфириновая простетическая группа соединена с белком ковалентно, так же, как в цитохроме i. Предполагают, что цитохром с, как и кофермент Q, выступает в качестве связующего звена между комплексами III и IV. [c.404]

    Г. Цитохромы — соединения, функционирующие как переносчики электронов в окислительновосстановительных реакциях. Важным примером служит цитохром с, молекулярная масса которого составляет около 13000, содержащий 1 грамм-атом железа на моль белка. [c.357]

    На рис. 89 показаны результаты эксперимента, в котором элюцию смеси белков, включающей и цитохром-с-оксидазу, с колонки фенилсефарозы вели последовательно пятью разными детергентами. Как и следовало ожидать, цитохром-с-оксидазу снимает Тритон Х-100. Еще две зарегистрированные в опыте ферментативные активности выходят раньше, при элюции другими детергентами, а наибольшее количество сорбированного белка снимает с колонки на последнем этапе элюции ДДС-Na. Высокая эффективность ДДС-Na в качестве элюента, вероятно, связана с его относительно малой молекулярной массой. Можно предположить, что на каждый гидрофобный участок поверхности белка садится несколько молекул ДДС-Na, привнося тем самым сильно выраженную гидрофильную функцию. [c.185]


    Цитохромы. Группа сложных белков, локализованных в митохондриях, которые играют важную роль в процессах биологического окисления. Лучше всего изучен цитохром е (молекулярная масса 12 400). Цитохромы осуществляют конечные реакции окис-литепьпого метаболизма пищи. [c.195]

    Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

    Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

    В ряде случаев электрон с цитохрома поступает на цитохром Р-450 и участвует в восстановлении железа гема. НАДФН-зависимый флавопротеин представляет собой димер с молекулярной массой 40,5 kDa, причем каждая субъединица содержит 1 молекулу ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 kDa. [c.511]

    Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

    НАДФН-зависимый флавопротеин - димер с молекулярной массой 40,5 кДа, каждая субъединица содержит 1 моль ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 кДа. [c.400]

    Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

    Молекулярные массы белков, которые можно определить различными физикохимическими методами, лежат в диапазоне примерно от 12000 для малых белков, таких, как цитохром с, содержащий лишь 104 аминокислотньа остатка, до 10 и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Молекулярные массы некоторых типичных белков приведены в табл. 6-4. По-видимому, не существует простых закономерностей, связывающих молекулярные массы белков с их функциями. Например, ффменты очень сильно различаются по молекулярной массе. [c.143]

    Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

    Цитохром с изучен лучше всех цитохромов. Для получения чистого цитохрома с используют экстракцию и осаждение различными реагентами, в частности метод солевой экстракции, а также различную ад-сорбируемость восстановленной и окисленной форм окисленное вещество легко адсорбируется на каолине, а при его восстановлении происходит десорбция. Высокая степень очистки достигается хроматографией, Хроматографически чистые препараты, так же как кристаллические соединения, содержат 0,45% железа, что соответствует молекулярной массе 13 000. [c.158]

    Аналогичное исследование было проведено для мультимолекуляр-ной системы цитохром-с-оксидазы - терминального компонента дыхательной цепи всех аэробных организмов [615]. Субъединичный состав этого комплекса варьирует в зависимости от источника выделения. В митохондриях сердца быка он образован 12 субъединицами. Их молекулярные массы составляют I - 57, II - 26, III - 30, IV - 17, V - 12,5 кДа, а для остальных эта величина лежит в диапазоне 5-10 кДа. Реконструкция трехмерной структуры (рис. 1.68) показывает, что по форме молекула напоминает букву Y, ее высота составляет 11 нм и она состоит из трех доменов. Два верхних (М] и М2), гю крайней мере, частично эк- [c.200]


Рис. 77. Зависимость логарифмов молекулярных масс белков от их относительных подвижностей в полиакриламидных гелях разных концентраций, содержащих 0,1 % ДСН [325]. Л. 5%-ный гель. Б. 10%-ный гель. В, 15%-ный гель. 1 — пентамер БСА 2 — тетрамер БСА 3 — тример БСА 4 — у глобулин 5 — димер БСА 6 — БСА 7—овальбумин 8 — пепсин 9 — карбоксипептндаза 10 — химотрипси-ноген А 11 — трипсин 12 — вирус мозаики костра 13 — р-лактоглобулин 14 — миоглобин 15—белок вируса табачной мозаики 16 — лизоцим 17 — Р-оксиметиллизоцим 18 — РНКаза А 19 — ацетилцистамннил-РНКаза А 20 — В-цепь химотрипсина 21 — белок вируса К17 22—цитохром С 23—С цепь химотрипсина 24 — инсулин. Рис. 77. <a href="/info/301103">Зависимость логарифмов</a> <a href="/info/149864">молекулярных масс белков</a> от их <a href="/info/501787">относительных подвижностей</a> в <a href="/info/105837">полиакриламидных гелях</a> <a href="/info/30656">разных концентраций</a>, содержащих 0,1 % ДСН [325]. Л. 5%-ный гель. Б. 10%-ный гель. В, 15%-ный гель. 1 — пентамер БСА 2 — тетрамер БСА 3 — тример БСА 4 — у глобулин 5 — димер БСА 6 — БСА 7—овальбумин 8 — пепсин 9 — карбоксипептндаза 10 — <a href="/info/235218">химотрипси</a>-ноген А 11 — трипсин 12 — <a href="/info/97996">вирус мозаики</a> костра 13 — р-лактоглобулин 14 — миоглобин 15—белок <a href="/info/387602">вируса табачной мозаики</a> 16 — лизоцим 17 — Р-оксиметиллизоцим 18 — РНКаза А 19 — ацетилцистамннил-РНКаза А 20 — В-<a href="/info/144082">цепь химотрипсина</a> 21 — <a href="/info/1406333">белок вируса</a> К17 22—цитохром С 23—С <a href="/info/144082">цепь химотрипсина</a> 24 — инсулин.
    М — молекулярная масса белка X — длина пробега индивидуального белка I — альбумин бычий 2 — каталаза 3 — альбумин яичиый 4 — оксидаза О-амииокислот 5 — трипсин 6 — цитохром с [c.261]

    Комплекс реакционных центров Rps. uindis содержит кроме Я-, М- и L-субъединиц еще и прочно связанный цитохром, имеющий четыре гема с-типа. Молекулярные массы этого цитохрома, Я-, М-и L-субъединиц, полученные посредством электрофореза в доде- [c.47]

    Комплекс b i включает один цитохром Ь, содержащий два гема низкопотенциальный Ь/ (синоним — >566, по а-максимуму спектра поглощения) и высокопотенциальный bh (или os6o) один негемовый железосерный центр (FeS) один цитохром i и несколько бесцветных белковых субъединиц разной молекулярной массы, не имеющих простетических групп. K0QH2 и цитохром Сг служат, соответственно, восстановителем и окислителем комплекса Ьси Цитохром С2 — водорастворимый цитохром, подобный цитохрому с митохондрий (см. разд. 3.4.5). В реконструированных системах митохондриальный цитохром с успешно заменяет цитохром Сг. Редокс-потенциалы компонентов комплекса представлены на рис. 18. [c.60]

    Химический состав митохондрий. Наружная мембрана митохондрий печени служит в качестве защитного покрова специализированного функционального аппарата — крист. Этот покров напоминает эндоплазматическую сеть гепатоцитов по общему химическому составу, а именно распределению фосфоглицеридов, и содержит несколько (но не все) ферментов из числа связанных с микросомами, приготовленными из клеток гепатоцитов, например NADH-цитохром s-редуктазу (гл. 3) и глюкозо-6-фосфатазу (разд. 14.3.1). Эта мембрана служит в качестве легкопроницаемого барьера для молекул, имеющих молекулярную массу 10 000. [c.420]

    При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

    Цитохромы группы С — хромопротеиды, у которых простетической группой является замещенный мезоген IX, соединенный с апоферментом тиоэфирными связями. Цитохромы группы С функционируют в дыхательной цепи, осуществляя перенос электронов. Цитохром с получают высокоочищенным, изучены его физико-химические, молекулярные и каталитические свойства. Свойства цитохромов с из различных природных источников являются весьма сходными мол. масса 12000—13000, окислительно-восстановительный потенциал - -0,250 В. [c.31]


Смотреть страницы где упоминается термин Молекулярные массы цитохромов: [c.155]    [c.165]    [c.749]    [c.46]    [c.79]    [c.512]    [c.154]    [c.402]    [c.135]   
Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Молекулярная масса

Молекулярный вес (молекулярная масса))

Цитохром



© 2024 chem21.info Реклама на сайте