Ферредоксин-НАЕ редуктаза

Ре8-центры -1- тиаминпирофосфат пируват ферредоксин-оксидо-редуктаза [c.234]

Почки. 25-OH-D3 является слабым агонистом для проявления полной биологической активности это соединение должно быть модифицировано путем гидроксилирования при С-1. Это происходит в митохондриях проксимальных извитых почечных канальцев в ходе сложной монооксигеназной реакции, протекающей при участии NADPH, Mg +, молекулярного кислорода и по крайней мере трех ферментов 1) почечной ферредоксин-редуктазы (флаво-протеин), 2) почечного ферредоксина (железосодержащий сульфопротеин) и 3) цитохрома Р-450. В этой системе образуется l,25-(OH)2-Dj—самый активный из природных метаболитов витамина D. [c.201]

Смешанное кислое брожение встречается не только у бактерий. Так, трихомонады, паразитические жгутиковые, относящиеся к типу простейших, тоже способны в анаэробных условиях превращать пируват в ацетат, сукцинат, СО2 и Н2. У этих организмов нет митохондрий, но имеются напоминающие микротельца частицы, названные гидрогеносома-ми, способные превращать пируват в ацетат, СО2 и Нг [39]. Фермент, катализирующий расщепление пирувата, по-видимому, не содержит ли-поата и, возможно, близок по свойствам пируват ферредоксин—оксидо-редуктазе клостридий [уравнение (8-66)]. В гидрогеносомах находится также активная гидрогеназа. [c.351]

Изученные образцы нитрогеназы состоят из двух основных компонентов — редуктазы и собственно нитрогеназы. Оба компонента имеют в своей основе ферредоксины, содержащие железосерные кластеры (см. 2.6), а нитрогеназа, кроме того, содержит молибден. Редуктаза, обеспечивающая подачу на нитрогеназу электронов с высокой восстанавливающей способностью, при своем фу1пщионировании расходует АТФ. Для бактерий lostridiwu pasteuriamau, из которых она впервые была выделена, расход АТФ оценивается в 12 молекул на каждую восстановленную молекулу N2. [c.386]

Локализация пипиентов и переносчиков электронов в мембране. Некоторые сведения по этому вопросу были получены при исследовании функций тилакоидов в присутствии антител, а также липофильных или гидрофильных искусственных окислительно-восстановительных систем. Иммунные антитела, полученные против отдельных очищенных компонентов фотосинтетической электрон-транспортной системы, не в состоянии проникать сквозь мембрану и реагируют поэтому только с теми компонентами, которые расположены на наружной поверхности тилакоидов. Например, антитела к ферредоксину или к фeppeдoк ин-NADP-редуктазе эффективно подавляют функцию фотосистемы I значит, эти [c.388]

Рассмотрим компоненты фотосистем I и II зеленых растений н связывающих их звеньев. Непосредственное восстановление НАДФ до НАДФН осуществляется флавопротеиновым ферментом— ферредоксин-НАДФ-редуктазой (ФдР), окисленная форма которого в свою очередь восстанавливается ферредоксином (Фд). Последний является переносчиком с наибольшим из известных восстановительным потенциалом. Он представляет собой водорастворимый белок с М л 10 000, содержащий линейно расположенные ионы железа, связанные друг с другом сульфидными группами, часть которых принадлежит цистеину. Именно эта часть белка является редокс-центром. Ферредоксины различных фотосинтезирующих объектов различаются по молекулярной массе, содержанию железа, значению редокс-потенциала. Все они обладают в окисленном состоянии красновато-желтой окраской — максимумы их полос лежат в областях 280, 330, 420 и 470 нм. [c.27]

У бактериохлорофилла Pggo меньший окислительный потенциал (E = + 0,2 в) по сравнению с Pggo (реакционным центром в системе циклического электронного транспорта). В соответствии с этим Z имеет больший восстановительный потенциал (E = — 0,6 в), по сравнению с Z. Последнее разрешает участие в электронтранспортной цепи ферредоксина (EO = = —0,43 в). От ферредоксина электроны с помощью растворимой ферредоксин-НАД-редуктазы (представляющей собой флавопротеид) переносятся на НАД с образованием восстановленной формы (НАДНа), которая и используется в дальнейшем в процессах клеточного метаболизма (фиг. 78). [c.164]

Характеристика почти всех компонентов электронтранспортной цепи фотосистемы 1 была уже дана несколько раньше, при описании циклического транспорта электронов. Новым переносчиком является ферредок-син-НАДФ-редуктаза. Это белок с молекулярным весом 40 ООО—50 ООО, типичным для флавопротеидов спектром поглощения с максимумами в области 456 нм, 385 нм и 275 нм. Он более прочно связан с ламеллами хлоропластов, чем ферредоксин. [c.167]

Итак, в нитритредуктазпую систему высших растений, по-видимому, входят белок-переносчик, с которым связываются промежуточные продукты, образующиеся между нитритом и аммиаком, ряд редуктаз — по одной на каждую стадию присоединения двух электронов, ферредоксин как промежуточный донор электронов, а также электронодонорная система. [c.285]

Исследованиями последних лет в значительной мере выяснена роль в процессах дыхания, а также фотосинтеза ферментов, содержащих железо. Здесь необходимо назвать цитохромную систему, основной путь биологического окисления, путь транспорта электронов от разнообразных дыхательных субстратов к кислороду. Установлена ведущая роль этой системы в энергетическом обмене клетки. Процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования могут осуществляться лишь при непосредственном и непременном участии физиологически активных соединений, включающих железо. Промежуточными переносчиками электронов как в цепи дыхания, окисления дыхательных субстратов, так и восстановления углекислоты в фотосинтезе являются соединения железопорфириновой природы (различные цитохро-мы), а также ряд переносчиков, содержащих железо в негеми-новой форме (ферредоксин, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, ксан-тиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа и др.). [c.4]

Восстановленный ферредоксин имеет высокое сродство к кислороду он очень быстро вновь окисляется НАДФ в присутствии флавопротеинового фермента — ферредоксин-НАДФ-редуктазы, обнаруженного в хлоропластах. [c.196]

Ответ на вопрос о механизме окисления ионов, в том числе и марганца in vivo, не столь прост в основном потому, что окислительно-восстановительный потенциал простых ионов существенно изменяется при образовании комплексов. Это отчетливо видно из сравнения величин окислительно-восстановительных потенциалов различных физиологически активных соединений железа [Eq (у)рН7,0] для цитохрома а-Ь0,29 цитохрома с + 0,26, цитохрома Ь — 0,04 НАД-Н-цитохром-с-редуктазы 0,00 ксантиноксидазы — 0,350, ферредоксина шпината — 0,432. Редокс потенциал гидроокиси железа + 0,56 (Grani k а. Gilder, 1947). [c.241]

I — комплекс ФС I, II — комплекс ФС II, III — цитохромный bg-f, Fi + Fo-сопрягающий комплекс, Фд — ферредоксин, Фдвосст — ферредоксин-НАДФ-редуктаза пути электронного транспорта обозначены стрелками (остальные объяснения в тексте) [c.284]

Гранальная часть, включающая мембраны контактирующих тилакоидов, содержит комплексы ФСП ФС II и светособирающий пигмент-белковый комплекс (ПБК). В то же время стромальная часть тилакоида (ламеллы, соединяющие граны тилакоида) содержит в основном комплексы ФС I и только 10-20% общего количества комплексов, содержащих РЦ ФСП и светособирающего комплекса ССПКБ. Здесь же одновременно присутствуют ферредоксин-ПАДФ-редуктаза и сопрягающий фактор СРо [c.284]

Наиболее подробно изучены конечные акцепторы электронов ФС I. Такими акцепторами у всех кислород-выделяющих фотосинтезирующих организмов (от цианобактерий и одноклеточных водорослей до высших растений) являются водорастворимые ферредоксины. Эти сравнительно небольшие белки с молекулярной массой около 10 кДа содержат железо-серные кластеры (типа 2Fe-2S) и имеют довольно низкий окислительно-восстановительный потенциал Е — 400 мв). Водорастворимый ферредоксин сорбируется тилакоидной мембраной в локусе локализации ФС I, а после восстановления электронами, поступающими от ФС I, включается в нециклический электронный поток на НАДФ (реакция катализируется ферментом ферредоксин/НАДФ-редуктазой), либо в циклический электронный поток в ФС I. [c.320]

Ферредоксин-НАДФ-редуктаза — флавопротеид с молекулярным весом около 50 ООО. Максимумы поглощения 456, 385 и 275 нм. Окислительно-восстановительные превращения ( 2Н) происходят в изоаллоксазиновом кольце простетической группировки — флавинаденинди-нуклеотида [c.72]

На рис. 5.8 схематически изображен механизм регуляции светом активности этих ферментов. Он заключается в следующем на свету происходит перенос электронов от хлорофилла на атом железа, находящийся в активном центре белка ферредоксина. Окисление атома железа восстановлейного ферредоксина сопряжено с восстановлением другого белка, называемого тиоредоксином этот процесс катализирует фермент ферредоксин-тиоредоксин—редуктаза (рис. 5.8). Тиоредоксин (Л1г 12 000) содержит участвующий в окислительно-восстановительных реакциях дисульфид-ный мостик в восстановленной (8Н)-форме он функционирует как редуктаза дисульфидных групп белков. Отсюда следует, что активация ферментов восстановительного пентозофосфатного цикла должна осу- [c.122]

Однако описанная цепь реакций резко замедляется, если не возбуждена ФС I, так как в этом случае весь Пц переходит в восстановленное состояние. При возбуждении П700 в реакционном центре ФС I энергией, эквивалентной 2 квантам длинноволнового красного света, 2 электрона захватываются мономерной формой хлорофилла а (Aj) и затем последовательно передаются переносчикам электронов Aj и Ад (железосерные белки FeS), ферредоксину (водорастворимый FeS-белок) и ферредоксин NADP-оксидоредуктазе с FAD в качестве кофактора. Наконец, редуктаза восстанавливает NADP +. [c.87]

Кроме описанных выше компонентов в состав фотосин-тетической цепи переноса электронов входят пластохинон (Пх), цитохром Г, пластоцианин (Пц), ферредоксин (Фд) и ферредоксин-НАДФ-редуктаза, содержащая в качестве простетической группы флавинадениндинуклеотид (ФАД). [c.60]

Таким образом, перенос двух электронов по фотосинтетической цепи вызывает транспорт двух протонов из окружающей среды внутрь тилакоида. В результате на сопрягающей мембране возникает градиент pH. Факторами, которые обеспечивают увеличение этого градиента, являются реакции окисления воды, протекающие с выделением двух протонов во внутреннее реакционное пространство, а также реакция восстановления ферредоксин-НАДФ-редуктазы. [c.62]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферредоксин-НАЕ редуктаза: [c.82] [c.48] [c.222] [c.103] [c.378] [c.284] [c.285] [c.554] [c.574] [c.43] [c.194] [c.194] [c.55] [c.222] [c.133] [c.196] [c.156] [c.198] [c.202] [c.73] [c.35] [c.184] [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология