Ферменты монооксигеназа

В отдельные подклассы вьщелены ферменты (оксигеназы), катализирующие реакции, которые приводят к введе 1ию в окисляемое вещество одного атома кислорода — подкласс 14 (монооксигеназы) — или двух атомов кислорода — подкласс 13 (диоксигеназы) — из молекулы О2. [c.129]

RH -I- R Hj -I- Oj - ROH f R + HjO Ферменты, катализирующие эту р-цию, монооксигеназы. [c.125]

Так, в реакциях окисления чужеродных веществ особое место занимают микросомальные монооксигеназы, а также комплексы мембранно-связанных ферментов с участием цитохромов Р-450. Биотрансформация чужеродных веществ под воздействием микроорганизмов и ферментов протекает в воде и почвах. Изучение этих реакций в почвах в немалой степени затруднено гетероген- [c.17]

Способность микроорганизмов использовать молекулярный кислород для селективного гидроксилирования, в частности стероидов и других циклических соединений, подтверждена во многих случаях с точки зрения химиков, они становятся все более заманчивыми реагентами [26]. Эффективное превращение прогестерона в его 11а-гидроксипроизводное [уравнение (3) служит первым применением такого подхода в промышленности. Действующие при этом ферменты, называемые монооксигеназами или оксидазами со смешанными функциями, катализируют включение одного атома молекулярного кислорода превращение протекает с сохранением конфигурации. Пониманию механизма и стимулированию действия оксигеназ должны способствовать многочисленные работы по активированию молекулярного кислорода [27]. Активация, обычно представляемая как превращение Оа в электрофильные пероксидные производные, может иметь место в некоторых комплексах переходный металл — Ог [28] и [c.25]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

Небольшое видоизменение механизма, указанного в пункте 5, состоит в том, что сочетаются изменения в термодинамических свойствах иона металла со связыванием субстрата в активном центре. Хорошие примеры дают два фермента, содержащие железопорфирины. Связывание субстрата триптофан-2,3-диоксигеназой увеличивает константу образования комплекса с СМ ионом Ре примерно в 100 раз, а константу образования комплекса с СО ионом Ре примерно в 50 раз образование комплекса Ре Ог удается наблюдать только в присутствии субстрата [101]. Связывание камфоры камфора-5-монооксигеназой сопровождается изменением числа неспаренных электронов от одного до пяти (одновременно меняются спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектры ЭПР) и смещением окислительно-восстановительного потенциала от —0,38 до —0,17 В [221]. На этом может быть основан сложный механизм, способствующий образованию чрезвычайно реакционноспособного интермедиата только в присутствии субстрата. Другой пример такого рода дают реакции изомеризации координированных лигандов (разд. 10.2). [c.240]

Следует отметить, что окислительный распад фенилаланина и тирозина представляет особый интерес в связи с тем, что многие врожденные нарушения белкового обмена связаны именно с обменом этих аминокислот, например наследственная болезнь фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения). Причиной этого заболевания является потеря способности организма синтезировать фермент фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую пре-врашение фенилаланина в тирозин. Это приводит к накоплению фенилаланина в тканях, а следовательно, и продуктов его трансаминирования фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот, оказывающих токсическое действие на организм, и в первую очередь на ЦНС, вызывая расстройство психической деятельности человека. [c.382]

Эта реакция активно осуществляется в анаэробных условиях дегидрогеназой ФМС-зависимой, а при сильной аэрации окисление ведется монооксигеназой. Если аэрация слабая, то на субстрат активно действуют тот и другой фермент. [c.157]

Итак, монооксигеназы встраивают один атом кислорода в молекулу метана, а второй с затратой двух электронов и двух протонов от донора-восстановителя идет на формирование молекулы Н2О. Работа фермента требует затраты энергии, которая запасается клеткой в дальнейших реакциях окисления с помощью дегидрогеназ метанола, формальдегида и формиата. [c.160]

Многие чужеродные вещества, попадая в организм, влияют на синтез или активность микросомальных монооксигеназ. Большинство из них являются индуцибельными ферментами, которые регулируются эндогенными метаболитами. Вместе с тем имеется большое число ксенобиотиков, вызывающих индукцию их синтеза. Эффект особенно важен при действии фармакологически активных веществ на такие ферменты, как цитохром Р-450. Некоторые из этих препаратов представлены в табл. 32.2. [c.518]

Р-450 монооксигеназная система широко распространена в природе. Обнаружено, что у млекопитающих она связана со всеми мембранными фракциями клетки, главным образом с эндоплазматическим ретикулумом и митохондриями. Цитохомы Р-450 относятся к особому суперсемейству ферментов-монооксигеназ и представляют собой амфипатические белки молекулярной массой 57 кДа (500 аминокислот). Цитохромы Р-450 из эндоплазматического ретикулума являются интегральными мембранными белками, заякоренными в мембране с участием одного или двух трансмембранных сегментов, расположенных на N-конце молекулы. Большой каталитический гем-содержащий домен цитохрома Р-450 расположен на цитоплазматической поверхности мембраны эндоплазматического ретикулума (Bla k, 1992). [c.41]

Метаболизм парафинов чаще всего начинается с введения в молекулу углеводорода одного атома кислорода. Донором атома кислорода служит молекулярный кислород. Ферменты, катализирующие такую реакцию, называются монооксигеназами. В реакции, кроме кислорода, участвует NADH, который отдает восстановительные эквмаленты второму атому молекулы кислорода, при этом образуется вода. [c.102]

Такая ферментативная оксигенация, происходящая в результате атаки молекулы О2 карбанионом с последующим декарбоксилированием, происходит без помощи сопряженного кофактора. Тем самым ферменты, обеспечивающие этот процесс, отличаются по механизму действия от бактериальной люциферазы, флавинзависимой монооксигеназы [299]. В бактериальной системе 4а-флавин-гидропероксид участвует в хемилюминесцентной реакции в присутствии альдегида. [c.427]

Среди К. в. условно различают агенты прямого и непрямого действия. К первым относят высокореакционные соед. (этиленоксид и его производные, азотистые иприты и др.), способные непосредственно реагировать с биополимерами (ДНК, РНК, белки). Непрямые К. в. сами по себе инертны и превращаются в активные соед. при участии ферментов клетки-напр, монооксигеназ, катализирующих включение одного атома кислорода в молекулу субстрата. В результате образуются в-ва, к-рые реагируют с биополимерами. Так, метаболич. активация непрямого К. в. N-нитрозодиметил-амина (НДМЛ), вызывающего опухоли у мн. видов животных, осуществляется по схеме [c.306]

Известно два класса монооксигеназ. Ферменты, требующие присутствия косубстрата [ВНг в уравнении (10-44) ]1 помимо гидроксилируе-мого субстрата, называются внешними монооксигеназами. Другую группу составляют внутренние монооксигеназы, в которых в качестве косубстрата выступает часть структуры гидроксилируемого субстрата. Многие внутренние монооксигеназы содержат флавиновые кофакторы и лишены металлов. [c.436]

Эту реакцию следует сравнить с реакцией, приведенной в уравнении (8-67). Несомненно, обе они идут по сходному механизму На первой стадии активированный кислород может присоединяться сначала к карбонильной группе, а затем другой конец молекулы Ог в результате электрофильной атаки присоединяется к ароматическому кольцу. Заметим, что этой атаке способствуют электронодонорные свойства п-гидроксильной группы. Последующее декарбоксилирование разрывает связь О—О, как и в уравнении (8-67). Одновременно, как и в уравнении (10-54), образуется гидроксилированный карбоний-ион, в котором происходит ЫШ-сдвиг. Хотя рассматриваемый фермент является диоксигеназой, механизм его действия, по-видимому, сходен с механизмом действия монооксигеназ [c.440]

Свободное окисление. Одна из задач свободного (несопряженного) окис-лен1тя—превращения природных или неприродных субстратов, называемых в этом случае ксенобиотиками (ксено—несовместимый, биос—жизнь). Они осуществляются ферментами диоксигеназами и монооксигеназами. Окисление протекает при участии специализированных цитохромов, локализованных чаще всего в эндоплазматическом ретикулуме, поэтому иногда этот процесс называют микросомальным окислением [Арчаков А.И., 1975]. [c.313]

Физиологическая роль тирозин-3-монооксигеназы чрезвычайно велика, поскольку катализируемая этим ферментом реакция определяет скорость биосинтеза катехоламинов, регулирующих деятельность сердечно-сосудис-той системы. В медицинской практике широко используются ингибиторы декарбоксилазы ароматических аминокислот, в частности а-метилдофа (альдомет), вызывающий снижение артериального давления. [c.443]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Основные системы метаболизма ксенобиотиков расположены в эндоплазматической сети (микросомальное окисление), где происходят ферментативные реакции трех типов 1) реакции окисления включают диоксигеназы (расщепление ароматических колец) и монооксигеназы (введение гидроксильных групп) 2) реакции восстановления (ферментативное превращение ароматических нитро- и азосоединений в амины) 3) реакции гвдролиза — ферменты эстеразы (например, гидролиз ипрониазида на никотиновую кислоту и изопропилгидразин). [c.484]

Многие ксенобиотики в организме влияют на синтез или активность микросомальных монооксигеназ. Большинство из них индуцибель-ные ферменты, которые регулируются эндогенными метаболитами. Многие ксенобиотики индуцируют их синтез. Особенно это важно при действии фармакологически активных веществ на цитохром Р4 0. [c.407]

Комбинированное действие. Индукция микросомальных монооксигеназ (с помощью фенобарбитала) оказывает защитное влияние от повреждения печени в сыворотке крови в 4 раза снижается активность сорбитолдегидрогеназы, в 5 раз — фрукто-зомонофосфатальдолазы, в 2 раза — АлАт и щелочной фосфатазы и в 4 раза снижается концентрация билирубина. В лизосомах печени частично восстанавливается осмотическая и термальная стабильность мембран. Изменения активности ферментов в сыворотке крови, а также в лизосомах и цитозоле гепатоцитов носили адаптивный характер (Курышева и др.). [c.478]

Свечение наблюдается только в присутствии кислорода. Обычно бактерии испускают сине-зеленый свет (472 — 505 нм), но один штамм Vibrio fis heri светится желтым светом с длиной волны 545 нм. В аэробных условиях микроорганизмы осуществляют процесс аэробного дыхания и свечения (рис. 111). У них имеется обычная дыхательная цепь и работает цикл Кребса. Свечение зависит от окисления длинноцепочечного альдегида с 13—18 атомами углерода в молекуле. Светится возбужденный флавин под действием фермента люциферазы. Люцифераза — это двухсубъединичный фермент типа монооксигеназы. Кодируется генами /мх-оперона, которые очень удобны в биоинженерных работах в качестве репортерных генов. Система люциферазы очень чувствительна к различным загрязнениям, поэтому светящиеся микроорганизмы можно использовать в неизбирательных экспресс-тестах на общую токсичность. [c.155]

С активностью этого фермента связаны также активности монооксигеназы аммиака и цитохромоксидазы. Интересно отметить, что вырастить клетки на среде с гидроксиламином не удается (без аммиака гидроксидамин целыми клетками не окисляется). [c.170]

Ферменты микросом делятся на две группы монооксигеназы и диокси-геназы, катализирующие реакции, в которых в молекулу субстрата включаются (с образованием органических пероксидов) один или два атома кислорода соответственно. В реакциях первого типа монооксигеназное окисление) один атом кислорода из молекулы О2 расходуется на образование гидроксильной группы в субстрате, а второй восстанавливается, образуя воду. В восстановлении второго атома кислорода участвует НАДФН. Схематично реакции микросомального окисления можно представить следующим образом [c.327]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты монооксигеназа: [c.25] [c.353] [c.74] [c.155] [c.436] [c.440] [c.153] [c.215] [c.179] [c.181] [c.197] [c.376] [c.347] [c.134] [c.544] [c.544] [c.179] [c.424] [c.356] [c.431] [c.494] [c.179] [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология