Гликопротеины, и клеточная адгезия

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Какова молекулярная основа такой избирательной межклеточной адгезии > позвоночных По-видимому, здесь, как и у слизевиков, ответственны два разных механизма межклеточной адгезии, один из которых Са -независимый, а другой - Са -зависимый, и в каждом из них участвует особое семейство гомологичных гликопротеинов клеточной поверхности. [c.519]

Д. Неправильно. Антитела к большинству компонентов клеточной поверхности не подавляют адгезию клеток. Насколько это известно, только антитела к гликопротеинам клеточной поверхности, участвующим в процессе адгезии, действительно ингибируют адгезию. [c.498]

Межклеточная адгезия у слизевиков зависит от специфических гликопротеинов клеточной поверхности [30] [c.517]

У позвоночных находят все больше гликопротеинов клеточной поверхности, осуществляющих Са "-независимую межклеточную адгезию, которые принадлежат к суперсемейству иммуноглобулинов. Однако не все поверхностные белки, участвующие в такой адгезии, относятся к этому суперсемейству например, те, которые функционируют только в присутствии внеклеточных ионов Са , принадлежат к другому семейству. [c.521]

Существуют волокнообразующие белки двух функциональных типов преимущественно структурные (коллаген и эластин) и главным образом адгезивные (такие, как фибронектин и ламинин). Фибриллярные коллагены (типы I, II и III) представляют собой канатовидные трехспиральные молекулы, которые во внеклеточном пространстве агрегируют в длинные фибриллы, а те в свою очередь могут организовываться в разнообразные высокоупорядоченные структуры. Молекулы коллагена типа IV организуются в пластоподобные сети, составляющие основу всех базальных мембран. Молекулы эластина благодаря многочисленным поперечным сшивкам образуют сеть волокон и слоев, которые могут растягиваться и вновь сокращаться, придавая матриксу упругость. Фибронектин и ламинин служат примерами крупных адгезивных гликопротеинов матрикса фибронектин очень широко распространен в соединительных тканях, а ламинин содержится главным образом в базальной мембране. Благодаря своим множественным прикрепительным доменам такие белки способствуют клеточной адгезии и участвуют в организующем влиянии внеклеточного матрикса на клетки. Многие из этих адгезивных гликопротеипов содержат общую трипептидпую последовательность (КОВ), которая составляет часть структуры, узнаваемой интегринами - членами суперсемейства гомологичных трансмембранных рецепторов для компонентов матрикса. [c.513]

Для идентификации некоторых гликопротеинов клеточной поверхности, участвующих в межклеточной адгезии у позвоночных, был использован иммунологический метод, представленный на рис. 14-63. В одном из наиболее изученных примеров были получены фрагменты моновалентного антитела к клеткам сетчатки куриного эмбриона. Затем были отобраны антитела, ингибирующие реагрегацию этих клеток in vitro. Мембранные белки клеток сетчатки были затем фракционированы и испытаны на способность нейтрализовать блокирующую активность антител. Таким путем был идентифицирован крупный (около 1000 аминокислотных остатков) грансмембранный гликопротеин, названный молекулой адгезии нервных клеток (N- AM). N- AM экспрессируется на поверхности нервных и глиальных клеток (разд. 19.1.6), склеивая их при участии [c.520]

Межклеточная адгезия у слизевиков зависит от спепифических гликопротеинов клеточной поверхности 517 [c.539]

Трансформированные клетки отличаются от нормальных и своим поведением в культуре они слабо прикрепляются к субстрату, не распластываются, у них не образуется упорядоченных пучков внутриклеточных актиновых филаментов (разд. 10.5.4), и они растут до значительно больших плотностей, чем нормальные клетки (разд. 11.1.8). Если к культуре трансформированных клеток, синтезируюших сравнительно мало фибронектина, добавить большое количество этого белка, клетки быстро прилипают к субстрату, распластываются и образуют упорядоченные пучки актиновых филаментов (рис. 12-65). Эти клетки выглядят как нормальные фибробласты, но по-прежнему размножаются до аномально высокой плотности. Видимо, фибронектин способствует клеточной адгезии, но непосредственно не контролирует пролиферацию клеток. Сейчас показано, что очишенный фибронектин помогает связыванию клеток различного типа с другими клетками, а также с коллагеном и иными субстратами. Так как высокие концентрации фибронектина были найдены в области миграции эмбриональных клеток, полагают, что этот гликопротеин влияет на передвижение клеток in vivo, изменяя их адгезивность. [c.237]

Разнообразные нейроспецифические гликопротеины участвуют в формировании миелина, в процессах клеточной адгезии, нейрорецепции и взаимном узнавании нейронов в онтогенезе и при регенерации. [c.95]

Кадгерины - семейство гомологичных гликопротеинов клеточной поверхности - осуществляют у позвоночных Са -завнснмую межклеточную адгезию [34] [c.521]

Третий механизм подтверждается многими наблюдениями. Но в то же время известны клетки, которые проявляют нормальную адгезию (и контактное ингибирование) в клеточной культуре, хотя у них и не удается обнаружить наличие мембранно-связанных галактозилтрансфераз. Таким образом, эта элегантная гипотеза теряет некоторую долю привлекательности, и вопрос о клеточном узнавании и адгезии остается открытым. Именно здесь нейрохимик может найти ключ к решению таких проблем, как специфичность структуры 10 синапсов центральной нервной системы, так как ни в пре- или постсинаптических мембранах, ни в промежуточных базальных пластинках недостатка в гликопротеинах не наблюдается. [c.60]

Следует иметь в виду, что клетки прокариот и эукариот имеют отрицательный заряд и поэтому ионные взаимодействия, существующие между ними, присущи так же клеткам и субстратам, несущим электрический заряд Если этот заряд отрицательный (как и заряд клетки), то в среде должны быть двухвалентные катионы и адгезии, например, фибронектин клеточного или плазматического происхождения Фибронектин — гликопротеин с ММ 200-250 кДа Он найден на поверхности глиальных клеток и фибробластов, в плазме, амниотической и спинно-мозговой жидкостях [c.150]

S-слои. У некоторых прокариот обнаружены регулярно структурированные S-слои (от англ. surfa e — поверхность), выстилающие наружную поверхность клеточной оболочки равномерно упакованными белковыми образованиями правильной формы (рис. 45). S-слои обычны среди архей, у которых они могут быть единственным слоем клеточной стенки поверх ЦПМ. S-слои имеют упаковку и расположение, подобные паркетным дощечкам, плотно покрывающим клетку и состоящим из белков или гликопротеинов. У грамотрицательных бактерий S-слои прилегают непосредственно к внешней мембране, у грамположительных — ассоциированы с поверхностью пептидогликана. S-слои защищают клетку от флуктуаций pH и резких изменений концентраций каких-либо ионов, осмотического стресса, от действия ферментов или бактерий-хищ-ников вроде Bdellovibrio. S-слои помогают удерживать форму клетки, по крайней мере, у некоторых видов, а также способствуют адгезии клеток к поверхностям. Для патогенных микроорганизмов установлено, что S-слои помогают им справиться с атакой комп- [c.54]

Какие из многочисленных гипов межклеточных соединений, описанных в начале этой главы, могли бы осуществляться при миграции клеток и их взаимном узнавании при формировании тканей и органов Чтобы выяснргть это, можно использовать электронную микроскопию при изучении контактов между соседними клетками во время их передвижения в развивающемся зародыше или в зрелых тканях при репарации повреждений. Такие исследования показывают, что эти контакты, как правило, не приводят к формированию организованных межклеточных соединений. Тем не менее контактирующие мембраны часто тесно прижимаются друг к другу и располагаются параллельно, разделенные щелью в 10-20 нм. Именно на такое расстояние (около 13 нм) выступает из плазматической мембраны гемагглютинин вируса гриппа - первый гликопротеин плазматической мембраны, у которого была установлена трехмерная структура (разд. 8.6.12). Глико протеины двух соседних плазматических мембран могут взаимодействовать друг с другом через щель в 10-20 нм, осуществляя адгезию. Такой тип временного контакта может быть оптимальным для клеточной локомоции-достаточно тес- [c.524]

Поскольку контакты соединительного комплекса между подвижными эмбриональными клетками не видны (за исключением, возможно, небольших щелевых контактов), формирование межклеточных соединений может быть важным механизмом иммобилизации клеток внутри организованной ткани, когда она уже сформировалась Разумная гипотеза состоит в том, что временная адгезия белков клеточной поверхности приводит к тканеспецифической межклеточной адгезии, которая затем стабилизируется в результате образования межклеточных соединений. Поскольку многие из трансмембранных гликопротеинов, участвующих в этом процессе, способны диффундировать в плоскости плазматической мембраны, они могут накапливаться в местах межклеточного контакта и. таким образом, использоваться как для временной адгезии, так и для формирования специализированных соединительных структур. Так, некоторые белки межклеточной адгезии, например Е-кадгерииы (разд. 14.3.7), могут способствовать инициации межклеточной адгезии, а позднее становиться составной частью межклеточных соединений. [c.525]

Рис. 18-58. Роль двух вспомогательных рецепторных белков, расположенных на поверхности Т-клеток. Гликопротеин D8 на цитотоксических Т-клетках связывается, по-видимому, с молекулами МНС класса I, а глико протеин D4 на Т-хелперах - с молекулами МНС класса П. Полагают, что в обоих случаях происходит связывание с невариабельными частями молекул МНС. Эти белки межклеточной адгезии помогают стабилизировать связывание Т-клеточных рецепторов с комплексами аптигеп-МНС па поверхпости клетки-мишени, особенно когда связывание слабое. В этих

Наиболее изученным механизмом эккриновой секреции являются ионные насосы, прежде всего Н+-помпа (см. 1.1.1). Меньше известно о физиологии гранулокриновой (везикулярной) секреции. Для животных объектов установлено, что секреция с участием везикул аппарата Гольджи — сложный многоступенчатый процесс, осуществляющийся в два этапа 1) транспорт везикул, 2) слияние их с плазмалеммой. На первом этапе секреторные пузырьки направленно перемещаются от АГ к определенным участкам клеточной мембраны с помощью микротрубочек и актиновых микрофиламентов, для чего необходим АТР. На втором этапе везикулы слипаются (адгезия) с плазмалеммой при участии специальных белков (гликопротеинов типа лектина — см. 14.9) и Са +. В результате происходит кластеризация адгезивного комплекса, обнажение липидных фаз в области контакта, слияние липидных бислоев везикулы и клеточной мембраны, прорыв контакта и расширение прорыва. Все это приводит к встраиванию мембраны се- /9 креторного пузырька в клеточную мембрану и выходу секрета 7 наружную поверхность плазмалеммы. На втором этапе се- [c.302]

Интегрины — это большое семейство молекул клеточной поверхности, представители которых обнаружены на большинстве типов клеток. Интегрины опосредуют взаимодействие клеток с их микроокружением, обеспечивая адгезию клетка—клетка и клетка—матрикс. Интегрины — это гетеродимеры гликопротеинов, состоящие из различных комбинаций а- и -цепей. Описано более 20 разных представителей интегринов. Среди j-HHTerpnHOB на свежевыделенных моноцитах выявляются VLA-4, VLA-5, VLA- [c.156]

Из всех внеклеточных адгезионных гликопротеинов лучше всего изучен , который способствует адгезии клеток к субстрату, связываясь с рецепторами клеточной поверхности и с различными компонентами внеклеточного матрикса. [c.266]

Фибронектин - не единственный секретируемый гликопротеин, участвующий в адгезии между клетками и матриксом. Например, тетсицн тоже является внеклеточным адгезивным гликопротеин ом, однако он встречается значительно реже, чем фибронектин, и наиболее обычен в эмбриональных тканях. В нервной системе он секретируется глиальными клетками, и полагают, что некоторые нейроны связываются с нимчерез посредство специфического про те о глик ана клеточной поверхности. Тенасцин представляет собой крупный комплекс из шести связанных дисульфидными сшивками полипептидных цепей, расходящихся из центра, подобно спицам колеса (см рис. 14-51). [c.506]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология