Лектины типа

Специфич. взаимод. между отдельными белками приводят к тому, что в М. б. образуются белковые ассоциаты, или ансамбли, к-рые по составу и св-вам отличаются от окружающих участков мембраны и часто окружены липидами определенного типа. Иногда липопротеиновые участки М. б., содержащие характерный набор белков и липидов, удается выделить при фрагментации мембран. Образование ассоциатов белков может происходить также в результате их специфич. связывания на пов-сти М. б. с нек-рыми водорастворимыми белками (напр., с антителами, лектинами) или при фазовом переходе липидов в мембране (обычно белки скапливаются там, где липиды продолжают оставаться в жидкокристаллич. состоянии). [c.30]

СЛОЁНЫМ липидом, а входящие в мембрану белки представляют собой глобулярные молекулы, которые частично входят в мембрану, а частично выходят из нее. Согласно этой модели, белковые молекулы являются дифильными, их неполярные части в большей степени внедряются в двойной липидный слой, а полярные части находятся на поверхности. Таким образом, блок-сополимеры с гидрофобным поливиниловым и гидрофильным полипептидным блоками можно рассматривать как модель дифильных белков, а сополимеры с полисахаридным и гидрофобным полипептидным блоками— как модели гликопротеинов. Этот последний тип сополимеров, по-видимому, наиболее интересен с точки зрения биологов, так как толщина их пластин имеет тот же порядок величины, что и толщина двухслойных мембран, а взаимодействия таких сополимеров с лектинами и иммунологическими пробами могут моделировать биологические взаимодействия. Вероятно, это поможет пролить свет на проблемы, важные для понимания как самой клетки, так и клеточного контактного ингибирования. [c.250]

Для окрашивания гелей применяют также реагенты общего типа кумасси голубой [14], комплексы серебра [47, 48, 52] или более специфичные, например для идентификации гликопептидов [17, 28, 69] — реагент Шиффа [32], модифицированный вариант окрашивания комплексами серебра [16], лектины, содержащие радиоактивную [39] или флуоресцентную метку [23] (см. также гл. 8). [c.229]

М гуанидином-НС1], разрушающим связи в комплексе антиген-антитело. Этим методом можно получить и очищенные препараты антигенов, если использовать иммуносорбент, содержащий антитела. Аффинную хроматографию применяют также для выделения молекул других типов. Так, на поверхности частиц с пришитым лектином будут сорбироваться все молекулы, имеющие остатки определенных сахаридов эти молекулы элюируют буферным раствором, содержащим свободные сахара, которые конкурируют с адсорбированными белками за участки связывания лектина. [c.536]

Семена белкового типа, исследуемые в первую очередь благодаря наличию в них большого количества белка (горох, конские бобы, фасоль, чечевица, люпин), принадлежат к семейству бобовых — Leguminosae. В горохе, конских бобах, фасоли и чечевице содержатся ингибиторы протеаз и лектины [110, 113]. Среднее содержание трипсиновых ингибиторов составляет [c.346]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Лиганд. Любая молекула, низкомолекулярная или высокомолекулярная, способная специфически взаимодействовать с белком, нуклеиновой кислотой или другой молекулой, которую нужно очистить, потенциально может быть пригодна в качестве лиганда для аффинной хроматографии. Многие лиганды, такие, как субстраты ферментов, лектины или антигены, взаимодействуют только с одним типом белка или по крайней мере с очень ограниченным кругом белков. Другие, такие, как коферменты (NAD, NADP), нуклеотиды (АТР, АМР, сАМР и т. д.) и иммобилизованные красители, специфически взаимодействуют с более широким, хотя и ограниченным кругом макромолекул и известны как группспецифические лиганды. [c.445]

Другим типом клеток животных организмов, участвующих в удалении из кровотока гликопротеинов, являются купферовы клетки (макрофаги печени). В них обнаружен лектин, специфичный по отношению к остаткам О-маннозы и N-aцeтилглюкoзaминa, т. е. к N-гликoзидным цепям, обогащенным маннозой. [c.507]

ТИПОВ основано на использовании их различной аффинности по концевым углеводным остаткам, характеристичным для отдельных гликопротеинов. При разработке подходящего метода очистки данных гликопротеинов или гликопептидов с помощью лектинов Кристиансен [20] рекомендует следующие этапы [c.120]

Специфичность лектинов, а также их важное практическое значение проявляются в том, что они способны различать эритроциты трех типов-А, В и О-по структуре олигосахаридных групп гликофорина. Лектин из фасоли лима вызывает агглютинацию только эритроцитов [c.348]

Если иммунная сыворотка или нормальный изоагглютинин агглютинируют не один тип эритроцитов, то адсорбция одним из типов эритроцитов удаляет реагирующие с данным типом антитела, оставляя в растворе антитела, реагирующие с остальными типами. Метод получения реагента для Ai-эритроци-тов, использовавщийся до введения в практику лектина из Doli hos (см. табл. I7, гл. V), демонстрирует поведение нормального изоагглютинина. Сыворотка группы В агглютинирует эритроциты как подгруппы А], так и подгруппы Аг. Адсорбция эритроцитами Аг удаляет, однако, антитела, реагирующие только с эритроцитами Аг, в результате чего в растворе остаются анти-А]-агглютинины. Адсорбция антител к альбумину куриного яйца альбумином утиного яйцар удаляет антитела, реагирующие с альбумином утиного яйца, а в растворе остаются антитела к альбумину куриного яйца (некоторые из них способны также реагировать с альбуминами яиц других видов птиц). [c.93]

НОСТИ не способны фиксировать и восстанавливать атмосферный азот, биологический комплекс в клубеньке нужно рассматривать как симбиотическую ассоциацию бактерий и растения-хозяина. Каждый тип растения-хозяина имеет свой собственный симбиотический Rhizobium. Взаимное узнавание растения-хозяина и бактерий осуществляется путем прикрепления особогО белка лектина), находящегося на поверхности клеток корневого волоска, к специфической бактерии. После прикрепления к хозяину вторгающийся организм проникает в клетки необычно искривленных корневых волосков, которые, очевидно, деформируются под влиянием выделяемых бактериями ростовых гормонов группы ауксина (см, гл. 9). Внутри клетки-хозяина бактерии делятся, и образовавшееся потомство изменяет свою форму превращаясь в бактероиды, содержащиеся в инфекционной нити, которая проходит от верхушки клеточной стенки корневого волоска через центр клетки (рис. 7.4). Окончательным результатом такого проникновения бактерий является чрезвычайно сильное разрастание клеток 1Корня, приводящее к образованию бородавчатых выпуклостей, называемых клубеньками. Ризобиум [c.216]

Первичными клетками называются клетки, полученные от животного и поддерживаемые в культуре вплоть до субкультивирования. Эта глава посвящена описанию методов получения клеток от животных. Что касается человека, то задача получения первичных клеток осложняется необходимостью свести к минимуму наносимый донорам вред. В связи с этим, как правило, используются два типа клеток лимфоциты и фибробла- сты кожи. Лимфоциты (обычно неделящиеся клетки) требуют митогенной стимуляции, для чего используются ФГА или другие растительные лектины. Стимулированные лимфоциты претерпевают несколько делений, после чего гибнут. Фибробласты кожи также имеют ограниченный, хотя и более продолжительный период жизни в культуре (Hayfli k, 1965а), но их редко удается получить в таком же количестве, как лимфоциты. [c.60]

С целью преодоления недостатков вышеуказанного метода для оценки чистоты мембранных фракций удобнее использовать не ферменты, а специфические рецепторы лектинов, гормонов, антител, В том случае, если мембрана имеет четкие морфологические признаки, в качестве критерия применяют метод электронной микроскопии. Если хорошо изучен химический состав определенного типа мембран, то для контроля чистоты мембранных структур используют анализ белкового и липидного состава (например, методом электрофореза в ПААГ в присутствии ДСН или путем определения содержания холестерина). [c.223]

Мутантные клетки заражали вирусом везикулярного стоматита, после чего эти клетки начинали производить вирусный гликопротеин. В мутантные и нормальные клетки вводили предшественник Gl NA , меченый тритием, и затем клетки сливали. Вирусный гликопротеин находился только в цистернах аппарата Гольджи клеток мутантного типа, но только в цистернах клеток нормального типа к этому гликопротеину могла быть присоединена галактоза. Таким образом, если бы гликопротеин, к которому в средних цистернах присоединился меченый остаток Gl NA , не покидал бы цистерн мутантных клеток, он был бы лишен остатка галактозы. После слияния клетки инкубировались в течение определенного промежутка времени, необходимого для передвижения гликопротеинов по цистернам аппарата Гольджи, а затем разрушались. На колонках с антителами к вирусному гликопротеину выделялся этот белок, а потом с помощью лектина-рицииа осаждался гликопротеин, содержащий галактозу. Оказалось, что 50% вирусного гликопротеина содержат галактозу. Авторы считают, что этот факт можно объяснить только тем, что из срединных цистерн мутантных клеток меченый гликопротеин с равной веро- [c.183]

Получение сыворотки с низкими концентрациями TSH представляет собой сложную проблему, поскольку ее получают только от больных, страдающих определенными видами тиреоидной аденомы. В гораздо больших количествах такую сыворотку можно получить от здоровых людей, у которых их собственная тиреоидная функция была подавлена введением Тз в течение нескольких дней. Последние разработки предлагают еще более простой способ получения матрикса путем обработки уже непригодной для клинического применения плазмы из банка крови с помощью лектинов, которые адсорбируют эндогенный TSH. В настоящее время проводятся совместные эксперименты с первыми двумя типами сывороток. Полученные результаты и выводы будут представлены в Экспертный комитет ВОЗ по биологической стандартизации. [c.29]

Наиболее изученным механизмом эккриновой секреции являются ионные насосы, прежде всего Н+-помпа (см. 1.1.1). Меньше известно о физиологии гранулокриновой (везикулярной) секреции. Для животных объектов установлено, что секреция с участием везикул аппарата Гольджи — сложный многоступенчатый процесс, осуществляющийся в два этапа 1) транспорт везикул, 2) слияние их с плазмалеммой. На первом этапе секреторные пузырьки направленно перемещаются от АГ к определенным участкам клеточной мембраны с помощью микротрубочек и актиновых микрофиламентов, для чего необходим АТР. На втором этапе везикулы слипаются (адгезия) с плазмалеммой при участии специальных белков (гликопротеинов типа лектина — см. 14.9) и Са +. В результате происходит кластеризация адгезивного комплекса, обнажение липидных фаз в области контакта, слияние липидных бислоев везикулы и клеточной мембраны, прорыв контакта и расширение прорыва. Все это приводит к встраиванию мембраны се- /9 креторного пузырька в клеточную мембрану и выходу секрета 7 наружную поверхность плазмалеммы. На втором этапе се- [c.302]

Другие семейства клеточных маркеров — это суперсемейство рецепторов для фактора некроза опухолей (ФНО) и фактора роста нервов (ФРН), суперсемейство лектинов С-типа, включающее, например, D23, а также суперсемейство многодоменных трансмембранных рецепторных белков, в которое входит рецептор для ИЛ-6. [c.23]

Два типа рецепторов, опосредующих подавление молекулами МНС класса I цитотоксичности НК-клеток иммуноглобулин-подобные молекулы (трехдоменный белок р70 и двухдоменные белки р50 и р58) и специфические лектины С-типа, в том числе Ьу49 у мыши и С094 у человека. [c.180]

В клетках может возникать и поддерживаться асимметричное распределение многих компонентов мембраны. Примером может служить образование кепов, которое изучено уже в деталях. Многие белки в отсутствие лиганда распределены в мембране дисперсно, после связывания лиганда они перераспределяются. Если исходно симметричную клетку обработать лигандом при 4°С, равномерность распределения рецепторов сохраняется. Если же затем поднять температуру до 20 или 37°С, рецепторы начнут объединяться в небольшие агрегаты. Этого не происходит у клеток в митозе. Образование агрегатов рецепторов может быть предотвращено высокими дозами мультивалентных лектинов (например, конканавалина А), связывающихся с белками клеточной мембраны [157]. В зависимости от типа рецептора и лиганда дальнейшая судьба агрегатов может быть двоякой. Кепы, индуцируемые некоторыми мультивалентными лигандами, образуются пассивно они могут возникать в присутствии ингибиторов энергетического обмена и в отсутствие микротрубочек и микрофиламентов. Процесс формирования таких кепов занимает от получаса до часа клетки после их образования сохраняют симметричную форму. [c.87]

Смотреть страницы где упоминается термин Лектины типа: [c.364] [c.364] [c.133] [c.336] [c.298] [c.250] [c.180] [c.349] [c.92] [c.34] [c.44] [c.58] [c.43] [c.76] [c.88] [c.91] [c.108] [c.52] [c.108] [c.180] [c.181] [c.118] [c.88] [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология