Вода, структура специфичность

ИОНОВ со структурой воды вполне специфично. В пользу этой новой модели Франка структуры разбавленных растворов электролитов можно привести и термодинамические аргументы однако, несмотря на то что эта теория интересна, ее пока нельзя считать общепринятой. [c.487]

Типичной особенностью углового распределения интенсивности рассеянного излучения разбавленными водными растворами неэлектролитов является сохранение максимумов 1(8), специфичных для чистой воды, а кривых интенсивностей концентрированных растворов —наличие максимумов, близких по положению к максимумам /(5) для чистых неэлектролитов. Можно полагать, что в растворе молекулы НгО стремятся сохранить водородные связи друг с другом и поэтому образуют ассоциации в виде микрообластей с тетраэдрической структурой. Молекулы неэлектролита не проникают [c.299]

Концентрационные изменения структуры растворов сахарозы рассматривались в [77, 78]. Авторы этих работ пришли к выводу, что в различных областях диапазона концентраций взаимодействие сахарозы с водой специфично. В разбавленных растворах, когда число молекул воды, связанных с молекулой сахарозы, превышает число гидрофильных активных центров, структура воды остается практически невозмущенной. Гидратная оболочка (или ячейка [78]) препятствует сближению молекул сахарозы, что равносильно отталкиванию. По мере увеличения концентрации толщина водного окружения падает. Однако, как считают авторы [78], раствор все еще находится в состоянии максимальной стабилизации вплоть до некоторой предельной концентрации (0,05 м.д. [77], 0,06 м.д. [78]). Этот состав отвечает структуре клатратного типа (клатрат 1 [100]) и обладает максимальной плотностью. [c.103]

Четвертая группа включает электролиты — вещества с ионной или сильно полярной связью, которые под действием характерного полярного строения молекул воды распадаются на ионы. Разрушение кристаллических структур этих веществ происходит главным образом в результате процесса гидратации. Для катионов наиболее характерно ионно-дипольное взаимодействие при гидратации, для анионов со значительным отрицательным зарядом или малым радиусом более специфично присоединение молекул воды за счет водородных связей. [c.23]

Четвертая группа объединяет вещества, образующие с водой растворы электролитов. В соответствии с теорией электролитической диссоциации молекулы веществ с ионной или сильно полярной связью под влиянием полярной структуры молекул воды распадаются на ионы. Работа разрушения кристаллических структур производится главным образом в результате процесса гидратации. Ионно-дипольное взаимодействие наиболее интенсивно при гидратации катионов. При гидратации анионов со значительным отрицательным зарядом или малым радиусом более специфично присоединение молекул воды за счет водородных связей. [c.59]

Неэлектролиты с кислыми и основными свойствами. Рис. 1.3 иллюстрирует второй механизм специфических взаимодействий, согласно которому электролиты, повышающие кислотность воды (или ее основность), селективно всаливают основные (соответственно кислотные) неэлектролиты. Изучен ряд неэлектролитов, включающий четыре кислых, одно нейтральное и три основных соединения (все относятся к ароматическим) в комбинации с набором электролитов весьма различной структуры [34]. На рис. 1.3 по оси ординат отложены рКа и pKj для неэлектролита N, причем рК 14 соответствует бензолу. По оси абсцисс отложены разности значений ks хлорида катая uks изучаемого электролита (чтобы частично компенсировать неспецифические эффекты). Специфичность в отношении кислотных и основных неэлектролитов выражается как отклонение от вертикали. [c.36]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Недавно было показано [33], что в органических растворителях можно солюбилизировать также и относительно высокие концентрации биополимеров-ферментов. Важно то, что фермент практически полностью сохраняет при этом каталитическую активность и специфичность. По идимому, молекула фермента, будучи включенной в обратную мицеллу (рис. 13.8), защищена против денатурации (разворачивания ее структуры) тем, что поверхность раздела "фаз" между белковой глобулой (или соответственно ее поверхностным слоем воды) и органическим растворителем стабилизирована молекулами ПАВ. В итоге биокатализатор непосредственно может и не контактировать с неблагоприятной для него органической средой, находясь в своеобразном микрореакторе, содержащем всего лишь несколько сотен или даже десятков молекул Н2О на молекулу фермента. [c.244]

Гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие вносит важный вклад в специфичность химотрипсинового катализа (см. 2, 4, 5 этой главы). Это связано с тем, что составной нукЛеофил, входящий в активный центр фермента и принимающий участие в атаке сорбированной молекулы субстрата, расположен в поверхностном слое белковой глобулы [17—19, 66, 67]. Реакции, катализируемые химотрипсином, протекают таким образом вблизи поверхности раздела фаз вода — белок и сопровождаются термодинамически выгодным переносом (полным или частичным) гидрофобных фрагментов молекулы субстрата из одной среды (вода) в другую (белок). Свсбодная энергия такого рода гидрофобного взаимодействия, сопровождающего химическую реакцию между ферментом и субстратом, зависит от структуры субстрата, а также от геометрической конгруэнтности ее по отношению к активному центру (см. 5 этой главы). [c.150]

Равновесное образование метастабильных промежуточных соединений (специфичность связывания). Линейные. зависимости Д0.5—ДСэкстр иДОа—ДОжстр, представленные на рис. 43, характеризуются тангенсом угла наклона, равным примерно единице. Этот факт имеет простой физический смысл. А именно, отсюда следует, что свободная энергия образования метастабильных промежуточных соединений ЕЗ и ЕА изменяется в результате вариации структуры субстрата ровно настолько, насколько изменяется свободная энергия переноса вариабельного субстратного фрагмента Р из воды в органический растворитель, т. е. [c.151]

Существует значительное число модификаций методов, основанных на детектировании электрохимически генерированных промежуточных продуктов посредством получения их оптических спектров в ультрафиолетовой, видимой или инфракрасной областях поглощения света. Идентификация продуктов реакции производится по длинам волн и интенсивностям характеристических полос поглощения. Наибольшую информацию о природе частиц можно извлечь из данных ИК-спектрометрии, однако ее сравнительно невысокая чувствительность, определяемая небольшими значениями коэффициента молярной экстинции е, требует достаточно высоких концентраций интермедиата, труднореализуемых в случае короткоживущих частиц. Дополнительные осложнения при использовании ИК-спектрометрии связаны с трудностями применения в качестве растворителей воды и других гидроксилсодер-жащих соединений, сильно поглощающих в исследуемой области частот. В силу названных причин ИК-спектрометрия для изучения промежуточных продуктов электродных реакций используется относительно редко. Большим достоинством видимой и УФ-спектро-фотометрии является высокая чувствительность метода. Однако в этой области спектра низка специфичность поглощения, т. е. полосы многих хромофоров перекрываются. Пики поглощения находящихся в растворе частиц, как правило, очень широкие, и спектры сильно искажаются примесями, поглощающими свет в той же области спектра. Поэтому применение УФ-спектрометрии для установления структуры частиц оказывается малоэффективным. Значительно чаще такие измерения используются для изучения кинетики накопления или исчезновения промежуточных продуктов. [c.220]

За последние годы достигнуты определенные успехи в синтезе особо специфичных ионитов, в структуре которых содержатся функциональные группы комплексообразователей или оса-дителей, а также жидких ионитов, представляющих собой растворы электролитов в органическом растворителе. Так, растворы аминов с достаточно длинной цепью (обычно 18—27 атомов С) в хлороформе, бензоле, нитробензоле и других органических растворителях обладают анионообменными свойствами. Кислоты, нерастворимые в воде, но растворимые в органических растворителях, не смешивающихся с водой, могут быть исходным материалом для изготовления жидких катионитов. Пример тому —сложные диалкиловые эфиры фосфорной кислоты и мо-ноалкиловые эфиры алканфосфоновых кислот (с общим числом атомов С 10—17). [c.670]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Старая идея о статической системе со структурным соответствием, идея ключ — замок (Фишер) объясняла специфичность фермента не гибкостью, а жесткостью его структуры, обусловливающей притяжение определенной молекулы субстрата, и стерическое отталкивание незначительно отличающегося аналога. Ряд фактов противоречит этой простой модели. Так, вода и другие малые молекулы, содержащие гидроксил, не участвуют в реакциях переноса гидроксила, катализируемых фосфорилазами и киназами. Напротив, гидроксилсодержащие молекулы большого размера являются в этих случаях субстратами. Зачастую у хорошо сорбируемых активным центром лигандов реакционная способность отсутствует, несмотря на то, что весьма сходные соединения обладают ею. Вместе с тем известны случаи, когда малые молекулы не сорбируются, а их аналоги большего размера хорошо сорбируются активным центром. Фосфотрансацетилаза действует на ацетат, пропионат, бутират, но не на формиат, а р-глюкозидаза действует на глюкозиды, но не на 2-дезоксиглюкозиды. Аналогичные данные приведены в [64, 69]. [c.388]

Янссон, Холгрен, Видмарк [62] использовали в качестве носителей порапаки Р, Т, ПАР-1, а в качестве неподвижных жидких фаз сквалан и карбовакс 20М в количестве 0,5—10%. Они отметили, что времена удерживания соединений зависят от количества неподвижной жидкой фазы и свойств фазы, а также от структуры полимерных сорбентов, в частности от величины удельной поверхности сорбентов. Так, при использовании в качестве носителя поли-пака-1 (5 = 480 м /г) времена удерживания компонентов меньше, чем при использовании в качестве носителя порапака Р (5 = 660 м 1г). При нанесении на сорбенты кар-бовакса 20 М в количестве 0,5—10% времена удерживания большинства соединений уменьшаются. Для органических кислот и воды эти эффекты наблюдаются в меньшей степени, что, по-видимому, связано с высокой специфичностью взаимодействия сорбат—модифицированный полимерный сорбент. [c.76]

С. Фокс, охлаждая растворенные в воде протеиноды, получил микроскопические частицы, названные им микросферами, которые обладали определенной внутренней организацией и рядом интересных, с биологической точки зрения, свойств. Смешивание раствора гуммиарабика и желатины приводит к формированию другого вида микроскопических структур, названных коацер-ватными каплями. Позднее было показано, что коацерваты возникают в результате объединения различных полимеров, например полипептидов и полинуклеотидов, при этом для получения коацерватов основное значение имеет не специфичность внутримолекулярного строения образующих их компонентов, а степень их полимеризации. Такие пространственно обособленные открытые системы, построенные из полимеров, были названы протоклеткам и . [c.194]

Такие направленные изменения в белках (белковая инженерия) стали важным инструментом для установления роли отдельных аминокислотных остатков в формировании пространственной структуры белка и выполнении им своих функций. В качестве примера можно привести результаты исследования роли остатка тирозина-248, входящего в активный центр карбоксипептидазы А (см. 6.1). После установления пространственной структуры этого фермента с помощью рентгеноструктурного анализа высказывалась точка зрения, что гидроксигруппа этого остатка принимает участие в подаче протона на атом азота гидролизуемой пептидной связи и одновременно в удалении протона от молекулы атакующей воды. Однако, когда методом сайт-специфичного мутагенеза была осуществлена замена этого остатка тирозина на фенилаланин, оказалось, что каталитичесюш свойства фермента практически не изменились. Таким образом, роль гидроксигруппы тирозина-248 в катализе не подтвердилась. [c.306]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

Специфичность действия перекиси водорода на юпсробные клетка в водопроводной воде проявляется в следующем под влиянием 3 мг/л перекиси водорода на протяжении всего опыта (2 ч) клетки остаются без изменения - как бы в состоянии анабиоза. Их структура однородная, оптически плотная, оболочка четко контурируется при фазово-контрастном наблюдении, клетки в виде коротких палочек (рис.5, см.вклейку межл1у стр. 16-17). [c.13]

Книгу, посвященную водородной связи, уместно начать с этого удивительно правильного описания структуры воды, которое было дано Лати-мером и Родебушем 40 с лишним лет назад [1201]. Поразительно, что каждое слово этого описания остается приемлемым и в свете современных химических знаний. Однако истинное историческое значение их работы состоит в том, что они впервые вторглись в пограничную область химии, которая и в наше время остается недостаточно ясной. Это область взаимодействий, промежуточных между химическими связями и гораздо более слабыми, менее специфичными взаимодействиями, которые заставляют любое вещество превращаться в жидкость при достаточно низкой температуре. Обсуждению водородной связи следует предпослать рассмотрение этих двух крайних случаев . [c.11]

Полученные результаты показьшают, что изотопные эффекты гадратации катионов являются не только количественным отражением большей структурированности тяжелой воды за счет упрочнения водородных связей при замене атомов протия на атомы дейтерия. Они свидетельствуют также о наличии у воды развитой трехмерной структуры, определяюшей специфичность свойств воды как растворителя. В качестве подтверждения этого тезиса можно привести данные Кришнана и Фридмана [86] по измерению энтальпийных характеристик изотопных эффектов сольватации ионов в протонированном и дейтерированном метаноле СНзОО. Найдено, что АЯ°н о в метаноле значительно меньше, чем в воде. Эю свидетельствует о качественно иной природе действия ионов на воду по сравнению со спиртами. В частности, делается вьшод, что эффекты разрушения присущи только водным растворам. К этому следует, по-видимому, добавить, что поскольку в метаноле не происходит дестабилизации структуры, то, следовательно, в этом (и, очевидно, подобных ему) растворителе не может иметь место явление отрицательной сольватации (по крайней мере при [c.143]

В отличие от катионов вопрос интерпретации изотоцных эффектов гидратации анионов представляется более сложным. Если в первом случае перенос из Н2О в В О не сопровождается качественной перестройкой гидратной оболочки, то во втором случае происходит замена связи X. .. Н-О-Н на связь X. .. В-О-В. Эти качественные изменения состава гидратной оболочки анионов приводят к количественному отличию их изотопных эффектов гидратации. Перенос галогенид-ионов в тяжелую воду сопровождается только положительными при 298,15 К значениями АН°н которые, как уже отмечалось, находятся в сильной зависимости от радиуса аниона и заметно преобладают по абсолютной величине над ДЯ,- н катионов. Вероятно, здесь большую роль играет специфичность гидратации анионов, выражающаяся в их способности образовьшать с молекулами воды связи типа водородных, которые конкурируют по силе с водородными связями между молекулами воды. Это может служить одной из причин большего разрушающего действия анионов по сравнению с катионами. Таким образом, положительный знак ДЯ н анионов имеет двоякое происхождение из-за усиления разупорядочивающего действия анионов на структуру тяжелой воды и большей прочности дейтериевой связи, разрушение которой связано с более значительными энергетическими затратами. Эти вклады частично компенсируются отрицательным вкладом образования более прочной, чем в обычной воде, связи X... В-О-О, который резко убьшает от Р к 1". Конкуренция последнего вклада с двумя предыдущими приводит к нулевому значению ДЯ,- н иона Р . Вполне вероятно, что связь Р".. . В—О—В, так же как и в обычной воде, прочнее дейтериевой связи между молекулами воды. [c.143]

Пр = 0,020—0,030. Он образуется при осадочных процессах в результате диагенетических превращений алюмосиликатпого и железистого материала плов, а также при осаждении из коллоидных растворов. В коре выветривания горных пород и в почвах Г. образуется вследствие изменения основных пород гидротермальными и холодными водами. Встречается в отложениях всех систем (от докембрийских до современных осадков). Благодаря специфичной структуре и высоким катионо-обменным св-вам Г. используют в качестве минерального пигмента в лакокрасочной, полиграфической и др. отраслях пром-сти как адсорбент для очистки пром. стоков, шахтных вод, минер, масел, а также как селективный сорбент и отбеливающее вещество в неф- [c.291]

Для работы в органических растворителях (именно тогда различие в полярности проявляется наиболее четко) применяют главным образом ЬН-сефадекс и стирагель. Эти носители имеют сравнительно высокое содержание полимера. Несмотря на это, побочные взаимодействия наблюдались в них очень редко (например, в приборе ГПХ сильнее задерживаются лишь вода и другие полярные примеси). В этом также проявляется специфичность структуры гелей (гл. II). Жесткий скелет полистирола набухает незначительно и вряд ли может служить хорошим носителем для распределения и адсорбции . Специфические свойства этих гелей проявляются особенно наглядно при сравнении их с обычным хорошо набухающим сшитым полистиролом [46, 47], в котором преобладают явления адсорбции и распределения, и сотовой эффект поэтому наблюдать почти не удается. [c.128]

В таком кратком введении нельзя дать исчерпывающего списка гемопротеинов. По-видимому, аналогичные или близкие структуры имеют и другие ферменты, например некоторые оксидазы и так называемые цитохромы, однако они еще не так хорошо охарактеризованы и по взаимоотношению их с перекисью водорода проведено лишь небольшое число исследований. При описании структуры гемопротеинов нужно подчеркнуть возможность занятия перекисью водорода одного из координационных положений при центральном атоме группы протопорфирина железа. Как указывает Роулинсон [371], атом железа в этих гемопротеинах является центром активности протеиновая же и протопор-фирииовая части молекулы выполняют функцию приспосабливания железа к этой роли, часто весьма специфическим образом, в среде, где более простые производные железа были бы совершенно инертны или не специфичны. Именно это связывание перекиси водорода с железом способствует активации перекиси, делая ее чувствите.пьной к разложению или к реакции с другими молекулами. Проблема изучения механизма реакции перекиси водорода с ферментами сводится, таким образом, в значительной мере к выяснению природы и судьбы этих комплексов. Эти процессы можно сравнить с теми, которые происходят с другими веществами, присоединяющимися к ферментам, например с окисью углерода, и особенно с другими кислородными соединениями, родственными перекиси водорода,—молекулярным кислородом, гидроксильным ионом и водой. [c.351]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Как видно из рис. 34, построенного по данным [562], как для обычной воды, так и для тяжелой, по сравнению с другими жидкостями наблюдается аномальная температурная зависимость поляризуемости — до 60° С ее величина с ростом температуры уменьшается. По-видимому, эта особенность, впервые выявленная В. П. Фронтасьевым и Л. С. Шрайбером [562], является еще одной аномалией свойств воды, которая, как и аномалии плотности и сжимаемости, обусловлены специфичностью структуры жидкой воды. [c.148]

Присоединение субстрата превращает заполненную молекулами воды полость в сравнительно гидрофобный участок. Остаток Ьеи-203 выступает внутрь полости, тогда как в свободном ферменте он взаимодействует с другими аминокислотами, образующими Р-структуру. Однако вода удаляется из полости лишь частично, и три или четыре ее молекулы остаются внутри после присоединения тирозильной группы субстрата. Поскольку в этом участке происходит связывание боковых групп гидрофобных С-концевых остатков и субстраты с такими остатками гидролизуются быстрее всего (рис. 15.2), то эту полость можно назвать участком специфичности. При этом надо иметь в виду, что другие участки связывания также влияют на специфичность. [c.521]

Смотреть страницы где упоминается термин Вода, структура специфичность: [c.345] [c.224] [c.303] [c.513] [c.238] [c.76] [c.269] [c.15] [c.303] [c.227] [c.152] [c.238] [c.355] [c.365] [c.352] [c.365] [c.32] [c.63] [c.22] [c.215] [c.233] [c.198] [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология