Полипептид гигантский

Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2,3 10 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. [c.291]

Общая картина процесса согласуется с представлением о том, что ряды или слои макромолекул могут прикрепляться друг к другу при помощи валентностей, образуя гибкие структуры, подобные огромной химической молекуле смешанного типа. Индивидуальные секции полипептидов, полинуклеотидов и полисахаридов образуются, по-видимому, в отдельных реакциях поликонденсации, продукты которых затем соединяются. В процессе клеточного деления эти гигантские структуры перегруппировываются, и, по-видимому, мо/кно думать о больших макрорадикалах, двигающихся в разных направлениях и соединяющихся в иных комбинациях. Они двигаются как заранее изготовленные блоки здания в процессе сборки. [c.530]

Размер молекул вещества имеет огромное значение при исследовании возможностей проникновения данного вещества в кожу. Хотя часть веществ проникает вглубь кожи через входные отверстия потовых и сальных желез, однако бесспорно важнейшим путем является прямое впитывание через кожу. В этом случае вещество движется, будучи растворенным в межклеточной жидкости. Слишком крупные молекулы не могут проникнуть в кожу через эпидермис. Было отмечено, что молекулы, молекулярная масса которых превосходит 5000, не могут проникнуть внутрь кожи. Другими исследователями эта граница установлена для молекулярной массы 50 ООО, т. е. в десять раз больше предыдущей. Такое различие объясняется разными методами исследования. Во всяком случае, можно с уверенностью сказать, что белковые вещества и другие подобные гигантские молекулы остаются на поверхности кожи, не проникая вглубь. Споры велись и по поводу того, впитываются ли в кожу низкомолекулярные полипептиды или хотя бы аминокислоты. Существует, по видимому, все же возможность, когда при благоприятных условиях эти вещества проникают в роговой слой. [c.144]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромному многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов—2,3-10 . Установлено, что природа и свойства белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группами (— СООН, — МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Аминокислоты входят в состав белков в виде полипептидов. Это название возникло потому, что постоянно повторяющейся связью в гигантских молекулах является пептидная связь. Она возникает, когда г[)уппа КНг одной молекулы аминокислоты реагирует (конденсируется) с СООН-группой другой молекулы с отщеплением воды [c.136]

Частица ВТМ состоит на 947о из белка и на б7о из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть ВТМ слагается из 2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, пр-5 котором происходит образование белка с молекулярным весом о<<олэ 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предполох<ение, чтс.- существенное значение при этом играют 5Н-группы. а гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри ц линдра. Так представляют в нйстоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле жестких условиях. [c.534]

Характерно, что в современных теориях происхождения жизни вновь выплыло подобие модных когда-то осмотических клеток сейчас их называют протоклетками, полагают, что они отделены от питательной среды мембранной оболочкой и содержат все необходимые ингредиенты — нуклеотиды, полипептиды, липиды и полисахариды или их различные комбинации. Можно —и пора — поставить вопрос так какие суперпозиции различных фазовых, агрегатных и релаксационных состояний полимеров, внутри которых (состояний) возможны разнообразные переходы — и при учете особых свойств полимеров, лишь часть которых отражена в книге [268] —неживая система пре- вратится в живую — и обязательно ли для подобного рода опытов пользоваться естественным сырьем Примерно таким вопросом заканчивался очерк [5] и сейчас, когда физика полимеров сделала гигантский скачок вперед (точнее, она сейчас находится в состоянии этого скачка), а многие проблемы и перспективы прояснились, уместно вновь задать этот вопрос. [c.401]

ЮТСЯ ни производными гема, ни производными порфирина. Например, гемоцианины брюхоногих моллюсков, таких, как улитка Helix pomatia, представляют собой гигантские белки (мол. масса 9-10 ). Их функциональной единицей, которая связывает одну молекулу О2, служит пара атомов меди, окруженная компактно свернутым полипептидом с мол. массой 50 000. От семи до девяти таких функциональных единиц составляют фрагмент с мол. массой 4—5> 10 , а молекула гемоцианина включает 20 таких фрагментов. [c.177]

А, Н. Белозерским и Т. С. Пасхиной и продолженное затем зарубежными исследователями, показало, что он представляет собой полипептид, дающий при гидролизе эквимолекулярную смесь пяти аминокислот L-лейцина, D-фенилаланина, L-пролина, L-валина и L-орни-тина. Этот пентапептид повторяется в молекуле грамицидина дважды, причем концы цепи из десяти остатков аминокислот замыкаются в одно гигантское кольцо. Таким образом, грамицидин С представляет собой циклический декапептид [c.389]

Структура белков, как несомненно установлено, характеризуется двумя особенностями наличием составляющих их аминокислотных остатков и повторением пептидных связей. Белки, которые не содержали бы других типов ковалентных связей, должны были бы представлять собой гигантский полимер различно замещенных остатков глицина и иметь по одной а-аминогруппе и а-карбоксильной группе. Методы обнаружения этих двух групп должны быть в этом случае специфичными для конечных аминокжлот (заканчивающихся свободной аминогруппой) либо для конечных ашшокжлот (заканчивающихся свободной карбоксильной группой) и не для каких-либо других аминокислот. Такие простые полипептиды, однако, не соответствуют строению многих белков. [c.216]

Развитие биохимических исследований способствовало возникновению нового направления в науке — химической палеогенети-ки, изучающей эволюционное развитие организма на молекулярном уровне. Показано, что начиная с момента возникновения жиз-> 1 на Земле ее прошлое подробно записано. Эта запись хранится в закодированной форме в гигантских молекулах дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). В более осязаемой форме генетическая информация воплощается в белковых молекулах, которые определяют форму и функцию организма. Таким образом, ДНК и белок служат живыми документами эволюционной истории. Зная последовательность расположения аминокислот основных полипептидов белковой молекулы какого-нибудь древнего организма, можно будет предположить и некоторые физиологические функции, например, способен ли был этот органиг.м существовать в условиях современной атмосферы или он был приспособлен к жизни в атмосфере, обладавшей иными свойствами, и т. д. [c.4]

Цитоплазма, окружающая органеллы нервных клеток, состоит главным образом из воды, белков и неорганических солей (рис. 6.1). К белкам относятся как структурные макромолекулы и высокомолекулярные ферменты, так и более низкомолекулярные вещества типа полипептидов, пептидов и различных аминокислот. Концевые группы многих подобных молекул диссоциируют в водной среде цитоплазмы, и благодаря этому молекулы приобретают электрический заряд, т. е. превращаются в ионы. Содержание этих органических ионов в гигантском аксоне кальмара можно определить путем простого выдавливания цитоплазмы с ее последующим анализом. Подобный анализ показал, что главным органическим ионом нервных клеток является изетионат. Поскольку суммарный заряд этого иона отрицателен, он представляет собой органический анион (А ). Полагают, что в других типах нервных клеток содержатся глутамат, аспартат и органические фосфаты. Все подобные молекулы несут отрицательный суммарный заряд, т. е. являются анионами. [c.129]

Одними из наиболее впечатляющих примеров мультифер-ментных комплексов являются природные системы синтеза поли-кетидов и нерибосомного синтеза пептидов. Во всех этих случаях синтез происходит путем последовательного добавления к продуктам реакции химических элементов с помощью пространственно упорядоченных ферментных модулей [168, 169]. Каталитические модули, в свою очередь, являются частью многомодульных полипептидов, которые образуют гигантские синтазные комплексы, осуществляющие полный синтез поликетидов и пептидов. Таким образом, природа и пространственная организация модулей полностью определяют структуру конечного продукта, синтезируемого с их участием. Продемонстрирована возможность искусственного изменения структуры конечных продуктов реакции путем генно-инженерных модификаций, влияющих на структуру и взаимное расположение каталитических модулей, и это направление является предметом интенсивных исследований [170, 171]. [c.376]

Среди большого числа разнообразных гипотез лишь одна выдержала испытание временем—это полипептидная теория строения белковой молекулы, впервые предложенная Э. Фишером (1902) на базе выдвинутых А. Я. Данилевским идей о роли —СО—NH- вязeй в строении белка. Согласно этой теории белковые молекулы представляют собой гигантские полипептиды, построенные из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков постоянно встречающихся в составе белков аминокислот (см. табл. 6). [c.49]

Поразительная особенность выражения генов вируса полиомиелита состоит в том, что ( + )РНК вириона служит матрицей для синтеза непрерывной полипептидной цепи, содержанией более 2000 аминокислотных остатков. Дэвид Балтимор (David Baltimore) показал, что этот гигантский полипептид расш,епляется протеазами клетки-хозяина на семь белков четыре белка оболочки, одну РИК-ренликазу и два белка, функция которых нока еще неизвестна (рис. 30.22). Новообразованная полипептидная цепь расщепляется на три куска, которые затем подвергаются дальнейшему расщеплению. В частности, два белка оболочки образуются из предшественника на завершающей стадии сборки вириона. [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология